The crystallographic structures of

The crystallographic structures of 4-chlorocatechol 1,2-dioxygenase (4-CCD) complexes with 3,5-dichlorocatechol,
protocatechuate (3,4-dihydroxybenzoate), hydroxyquinol (benzen-1,2,4-triol) and pyrogallol
(benzen-1,2,3-triol), which act as substrates or inhibitors of the enzyme, have been determined and analyzed.
4-CCD from the Gram-positive bacterium Rhodococcus opacus 1CP is a Fe(III) ion containing
enzyme specialized in the aerobic biodegradation of chlorocatechols.
The structures of the 4-CCD complexes show that the catechols bind the catalytic iron ion in a bidentate
mode displacing Tyr169 and the benzoate ion (found in the native enzyme structure) from the metal
coordination sphere, as found in other adducts of intradiol dioxygenases with substrates. The analysis
of the present structures allowed to identify the residues selectively involved in recognition of the diverse
substrates.
Furthermore the structural comparison with the corresponding complexes of catechol 1,2-dioxygenase
from the same Rhodococcus strain (Rho-1,2-CTD) highlights significant differences in the binding of the
tested catechols to the active site of the enzyme, particularly in the orientation of the aromatic ring substituents.
As an example the 3-substituted catechols are bound with the substituent oriented towards the
external part of the 4-CCD active site cavity, whereas in the Rho-1,2-CTD complexes the 3-substituents
were placed in the internal position. The present crystallographic study shed light on the mechanism that
allows substrate recognition inside this class of high specific enzymes involved in the biodegradation of
recalcitrant pollutants.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โครงสร้าง crystallographic ของ 4 chlorocatechol dioxygenase 1, 2 (4-CCD) คอมเพล็กซ์กับ 3.5-dichlorocatecholprotocatechuate (3, 4-dihydroxybenzoate), hydroxyquinol (benzen 1,2,4 triol) และ pyrogallol(benzen-1,2,3-triol), ซึ่งทำหน้าที่เป็นพื้นผิวหรือสารยับยั้งเอนไซม์ การกำหนด และวิเคราะห์4-CCD จากแบคทีเรียแบคทีเรียแกรมบวก Rhodococcus opacus 1CP เป็นไอออน Fe(III) ที่ประกอบด้วยเอนไซม์ผู้เชี่ยวชาญในการย่อยสลายทางชีวภาพแอโรบิกของ chlorocatecholsโครงสร้างของคอมเพล็กซ์ 4 CCD แสดงว่า catechols ที่ผูกไอออนเหล็กตัวเร่งปฏิกิริยาในการ bidentateโหมดการแทนที่ Tyr169 และไอออน benzoate ที่ (พบในโครงสร้างเอนไซม์ดั้งเดิม) จากโลหะประสานงานทรงกลม เป็นใน adducts ของ dioxygenases intradiol กับพื้นผิว การวิเคราะห์การโครงสร้างปัจจุบันให้ระบุตกเลือกที่จะเกี่ยวข้อง เพราะการมีความหลากหลายพื้นผิวนอกจากนี้การเปรียบเทียบโครงสร้าง มีขนาดที่สอดคล้องกันของ catechol 1, 2-dioxygenaseจาก Rhodococcus เดียวกัน สายพันธุ์ (Rho-1, 2-CTD) เน้นความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในการรวมของการทดสอบ catechols เพื่อการทำงานของเอนไซม์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในการวางแนวของ substituents แหวนหอมตัวอย่างเช่น catechols แทน 3 ถูกผูกไว้กับ substituent หันไปทางส่วนภายนอกของโพรง 4 CCD ไซต์ที่ใช้งาน ในขณะที่ในคอมเพล็กซ์ Rho-1, 2 อบรม 3-substituentsถูกวางไว้ในตำแหน่งภายใน ศึกษา crystallographic หลั่งน้ำตาแสงในกลไกที่ช่วยให้รับรู้พื้นผิวภายในชั้นนี้สูงเฉพาะเอนไซม์ในการย่อยสลายทางชีวภาพของสารมลพิษอ้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างของ 4-chlorocatechol ทาง 1,2-dioxygenase ( 4-ccd ) 3,5-dichlorocatechol เชิงซ้อน ,protocatechuate ( 3,4-dihydroxybenzoate ) hydroxyquinol ( ซึ่ง benzen-1,2,4-triol ) และ( benzen-1,2,3-triol ) ซึ่งเป็นสารยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ พื้นผิว หรือได้รับการกำหนดและวิเคราะห์4-ccd จากแบคทีเรียกรัมบวก rhodococcus โอเพคัส 1cp เป็น Fe ( III ) ไอออนที่มีเอนไซม์เฉพาะในการย่อยสลายแอโรบิกของ chlorocatechols .โครงสร้างของสารประกอบเชิงซ้อน 4-ccd แสดงว่าแคททีคอลผูกไอออนเหล็กบนในกลุ่มภาคเหนือโหมดไร้ tyr169 และเบนโซเอทไอออน ( ที่พบในโครงสร้างของเอนไซม์ พื้นเมือง ) จากโลหะประสานงานทรงกลมที่พบใน adducts อื่น intradiol dioxygenases กับท การวิเคราะห์ของโครงสร้างปัจจุบันได้รับอนุญาตให้ระบุและเลือกที่เกี่ยวข้องในการรับรู้ของความหลากหลายทนอกจากนี้ โครงสร้างการเปรียบเทียบกับที่ของแคติคอล 1,2-dioxygenase เชิงซ้อนจากสายพันธุ์ rhodococcus เดียวกัน ( rho-1,2-ctd ) เน้นความแตกต่างในผูกพันของทดสอบจ่ายค่าเสียหายให้เว็บไซต์ที่ใช้งานของ เอนไซม์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในการวางแนวของ substituents แหวนหอมเป็นตัวอย่าง 3-substituted จ่ายค่าเสียหายจะผูกพันกับอะตอมซึ่งแทนที่อะตอมอื่นในโมเลกุลเชิงต่อส่วนภายนอกของ 4-ccd ทีฟไซต์โพรงส่วนในการ 3-substituents rho-1,2-ctd เชิงซ้อนอยู่ในตำแหน่งภายใน ปัจจุบันศึกษาทางหลั่งแสงในกลไกที่ช่วยให้ผิวได้รับการยอมรับในระดับสูง โดยเฉพาะเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องในการย่อยสลายนี้มลพิษหัวดื้อ .