4. DiscussionThe homology modeled H

4. Discussion
The homology modeled Hev b 13, comprising 230 amino acid residues, exhibits the typical esterase fold architecture which consists of a central bundle of parallel β-strands connected by extended loops to an external crown of α-helices (Fig. 3A and B). This molecular organization confers a stocky vase shape to the molecule. However, our three-dimensional model is incomplete and lacks both the N- (55 amino acid residues) and C-terminal (84 amino acid residues) regions of the polypeptide chain. Two putative N-glycosylation sites occur at positions Asn160 (Asn-Leu-Thr) and Asn167 (Asn-Ala-Thr) but, according to the GlyProt server, none of both sites are actually glycosylated due to unfavourable geometric conditions. This is rather surprising for the second Asn167-Ala-Thr site which is apparently well exposed on an extended loop located at the top of the molecule. Another 3rd N-glycosylation site occurs at Asn292 (Asn-Phe-Ser) but is lacking on the three-dimensional model built for Hev b 13 which ends six residues before, at Gly281. This 3rd site should be actually glycosylated since Hev b 13 has been unambiguously characterized as a glycoprotein ( Arif et al., 2004). In addition, this presumably glycosylated site should belong to the surface-exposed epitope #8 (274--281) which is unusually short and is likely to include the glycosylation site. This assumption is in agreement with the exposed character of the site-containing amino acid sequence stretch predicted from both the hydropathic profiles and HCA plot (result not shown).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4. สนทนา
homology จำลอง Hev b 13, 230 ตกกรดอะมิโน ห้องจัดแสดงสถาปัตยกรรมพับ esterase ทั่วไปซึ่งประกอบด้วยกลุ่มส่วนกลางของβ-strands ขนานที่เชื่อมต่อ โดยการวนรอบที่ขยายไปเป็นα-helices (Fig. 3A และ B) มงกุฎภายนอก องค์กรนี้โมเลกุล confers รูปแจกัน stocky กับโมเลกุล อย่างไรก็ตาม แบบจำลองสามมิติของเราไม่สมบูรณ์ และขาดทั้ง N- (กรดอะมิโน 55 ตก) และภูมิภาค (ตกกรดอะมิโน 84) C-เทอร์มินัลของสาย polypeptide เว็บไซต์ N glycosylation putative สองเกิดขึ้นที่ตำแหน่ง Asn160 (Asn ลัว Thr) และ Asn167 (Asn อลา Thr) แต่ ตามเซิร์ฟเวอร์ GlyProt ไม่มีของอเมริกาทั้ง glycosylated จริงเนื่องจากเงื่อนไข unfavourable เรขาคณิต ค่อนข้างน่าแปลกใจสำหรับเว็บไซต์ Asn167-อลา-Thr ที่สองที่เห็นได้ชัดว่าดีเปิดเผยในวงการขยายที่อยู่ด้านบนของโมเลกุลอยู่ เกิดขึ้นอีก 3 N glycosylation ไซต์ที่ Asn292 (Asn เพบรก) แต่ขาดรูปแบบสามมิติที่สร้างขึ้นสำหรับ Hev b 13 ซึ่งสิ้นสุดตกหกก่อน ที่ Gly281 ไซต์ 3 นี้ควรจริง glycosylated ตั้งแต่ Hev บี 13 ได้รับอย่างชัดเจนลักษณะเป็นไกลโคโปรตีน (Arif et al., 2004) นอกจากนี้ นี้สันนิษฐานว่าไซต์ glycosylated ควรเป็นของ #8 ผิวสัมผัส epitope (274 - 281) ที่สั้นผิดปกติ และมีแนวโน้มที่จะรวมไซต์ glycosylation อัสสัมชัญนี้ยังคงอักขระสัมผัสของไซต์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนลำดับยืดคาดว่า จากค่า hydropathic และพล็อต HCA (ไม่แสดงผล)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

4. พูดคุยเรื่อง
ที่คล้ายคลึงกันย่อม Hev ข 13 ประกอบ 230 กรดอะมิโนจัดแสดงนิทรรศการสถาปัตยกรรมทั่วไปพับ esterase ซึ่งประกอบด้วยกำกลางของβขนานเส้นเชื่อมต่อกันด้วยวงขยายมงกุฎภายนอกของเอนริเก้α-(รูปที่ 3A และ B) องค์กรนี้โมเลกุลฟาโรห์แจกันรูปร่างแข็งแรงกับโมเลกุล แต่รูปแบบสามมิติของเราไม่สมบูรณ์และขาดทั้ง n-(55 กรดอะมิโน) และ C-ขั้ว (84 กรดอะมิโน) ภูมิภาคของห่วงโซ่เพปไทด์ สองสมมุติเว็บไซต์ของ N-glycosylation เกิดขึ้นที่ตำแหน่ง Asn160 (Asn-Leu-Thr) และ Asn167 (Asn-Ala-Thr) แต่ตามไปยังเซิร์ฟเวอร์ GlyProt ไม่มีเว็บไซต์ทั้งสองจะ glycosylated จริงเนื่องจากสภาพทางเรขาคณิตเสียเปรียบ นี้ค่อนข้างน่าแปลกใจสำหรับสองเว็บไซต์ Asn167-Ala-Thr ซึ่งเป็นที่เห็นได้ชัดว่าสัมผัสได้ดีในวงขยายตั้งอยู่ที่ด้านบนของโมเลกุล เว็บไซต์ของ N-glycosylation อีก 3 ที่เกิดขึ้นใน Asn292 (Asn เพ-Ser) แต่ขาดในรูปแบบสามมิติที่สร้างขึ้นเพื่อ Hev ข 13 ซึ่งจะสิ้นสุดหกตกค้างก่อนที่ Gly281 เว็บไซต์นี้ 3 ควรจะ glycosylated จริงตั้งแต่ Hev ข 13 มีลักษณะไม่น่าสงสัยเป็นไกลโคโปรตีน (Arif et al,. 2004) นอกจากนี้เว็บไซต์ glycosylated สันนิษฐานนี้ควรจะเป็นพื้นผิวสัมผัส epitope ที่ 8 (274-281) ซึ่งเป็นระยะสั้นผิดปกติและมีแนวโน้มที่จะรวมถึงเว็บไซต์ glycosylation สมมติฐานนี้อยู่ในข้อตกลงกับตัวละครที่เปิดเผยของเว็บไซต์ที่มีกรดอะมิโนลำดับยืดที่คาดการณ์ไว้จากทั้งโปรไฟล์ hydropathic และวางแผน HCA (ผลไม่แสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

4 . การอภิปราย ซึ่งปลูกแบบ
B 13 ประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างประมาณ 230 , ทั่วไป , พับสถาปัตยกรรมซึ่งประกอบด้วยกลุ่มของบีตา - ขนานเส้นกลางเชื่อมต่อ โดยขยายลูปภายนอกมงกุฎ helices แอลฟา ( รูปที่ 3A และ B ) ระดับองค์กรนี้เกี่ยวข้องเป็นรูปร่างแจกันกำยำล่ำสันกับโมเลกุล อย่างไรก็ตามรูปแบบสามมิติของเราไม่สมบูรณ์และขาดทั้ง เอ็น - ( กรดอะมิโนและ 55 ) และกรดอะมิโน ซึ่งตกค้าง 84 ) ภูมิภาคของ polypeptide โซ่ . สองเว็บไซต์ n-glycosylation ซึ่งเกิดขึ้นในตำแหน่ง asn160 ( asn ลิว Thr ) และ asn167 ( asn เอ๋ Thr ) แต่ไปตาม glyprot เซิร์ฟเวอร์ , ไม่มีทั้งเว็บไซต์อื่นจริง ๆเนื่องจากเงื่อนไขทางเรขาคณิต ลบนี้คือค่อนข้างน่าแปลกใจสำหรับสอง asn167 เอ๋ Thr เว็บไซต์ซึ่งเป็น apparently ดีเปิดเผยในการห่วงอยู่ด้านบนของโมเลกุล อีก 3 n-glycosylation เว็บไซต์เกิดขึ้นใน asn292 ( asn เพเซอร์ ) แต่จะขาดในรูปแบบสามมิติที่สร้างขึ้นสำหรับยานพาหนะไฟฟ้าไฮบริด B 13 ซึ่งสิ้นสุดหกตกค้างก่อน ที่ gly281 .นี้ 3 เว็บไซต์ควรจะจริงอื่น ตั้งแต่ปลูก B 13 ได้รับกันลักษณะเป็นไกลโคโปรตีน ( Arif et al . , 2004 ) นอกจากนี้เว็บไซต์นี้สันนิษฐานอื่นควรเป็นของพื้นผิวสัมผัสไวรัส# 8 ( 274 -- 281 ) ซึ่งมันสั้นผิดปกติ และอาจรวมถึง glycosylation เว็บไซต์สมมติฐานนี้คือในข้อตกลงกับเปิดเผยตัวละครของเว็บไซต์ที่มีลำดับกรดอะมิโนยืดคาดการณ์จากทั้ง hydropathic โปรไฟล์และ HCA พล็อต ( ผลไม่แสดง )