AbstractThe latex of Calotropis pro

Abstract
The latex of Calotropis procera is a rich source of proteolytic activity. This latex is known to contain two distinct cysteine peptidases: procerain and procerain B. In this study, new cysteine peptidases were purified from C. procera latex. The enzymes were purified by two sequential ion-exchange chromatography steps (CM-Sepharose plus Resource S (R)) at pH 5.0 and 6.0. The purified enzymes had molecular mass spectra corresponding to CpCP-1 =26,213, CpCP-2 =26,133 and CpCP-3 =25,086 Da. These enzymes exhibited discrete differences in terms of enzymatic activity at a broad range of pH and temperature conditions and contained identical N-terminal amino acid sequences. In these respects, these three new proteins are distinct from those previously studied (procerain and procerain B). Circular dichroism analysis revealed that the new peptidases contain extensive secondary structures, alpha(15-20%) and beta(26-30%), that were stabilized by disulfide bonds. The purified enzymes exhibited plasma-clotting activity mediated by a thrombin-like mechanism. The set of results suggest the three isolated polypeptides correspond to different post-translationally processed forms of the same protein. (C) 2013 Elsevier B.V. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นามธรรม
ยางของ Calotropis procera เป็นแหล่งอุดมของ proteolytic กิจกรรม ยางนี้เป็นที่รู้จักกันประกอบด้วยสองหมด cysteine peptidases: procerain และ procerain เกิด ในการศึกษานี้ peptidases cysteine ใหม่ที่บริสุทธิ์จาก C. procera ยาง เอนไซม์ได้บริสุทธิ์ โดยสองต่อเนื่องสารกรอง chromatography ขั้นตอน (CM Sepharose บวกทรัพยากร S (R)) ที่ pH 5.0 และ 6.0 เอนไซม์บริสุทธิ์มีแรมสเป็คตรามวลที่โมเลกุลที่สอดคล้องกับ CpCP-1 = 26,213, CpCP-2 = 26,133 และ CpCP-3 =ดา 25,086 เอนไซม์เหล่านี้จัดแสดงความแตกต่างแยกกันในกิจกรรมเอนไซม์ในระบบที่เงื่อนไขค่า pH และอุณหภูมิที่หลากหลาย และประกอบด้วยลำดับของกรดอะมิโนเทอร์มินัล N เหมือนกัน ประการเหล่านี้ โปรตีนใหม่สามเหล่านี้จะแตกต่างจากที่เคย เรียน (procerain และ procerain B) วงกลม dichroism วิเคราะห์เปิดเผยว่า peptidases ใหม่ประกอบด้วยโครงสร้างรองอย่างละเอียด alpha(15-20%) และ beta(26-30%) ที่ไม่เสถียร โดยพันธบัตรไดซัลไฟด์ เอนไซม์บริสุทธิ์จัดแสดงกิจกรรมที่แข็งตัวพลาสม่า mediated โดยกลไก thrombin เหมือน ชุดของผลลัพธ์แนะนำเปปไทด์แยกสามกับ post-translationally ประมวลผลในรูปแบบต่าง ๆ โปรตีนเหมือนกัน (ค) 2013 Elsevier b.v สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อ
ยางของดอกรัก procera เป็นแหล่งที่อุดมไปด้วยโปรตีนของกิจกรรม น้ำยางข้นนี้เป็นที่รู้จักกันจะมีสอง peptidases cysteine ​​ที่แตกต่าง: procerain และ procerain B. ในการศึกษานี้ peptidases cysteine ​​ใหม่บริสุทธิ์จากน้ำยาง C. procera เอนไซม์ที่บริสุทธิ์โดยสองลำดับแลกเปลี่ยนไอออนขั้นตอนโค (CM-Sepharose บวกทรัพยากร S (R)) ที่ pH 5.0 และ 6.0 เอนไซม์บริสุทธิ์มีสเปกตรัมมวลโมเลกุลสอดคล้องกับ CPCP-1 = 26,213, CPCP-2 = 26,133 และ CPCP-3 = 25,086 ดา เอนไซม์เหล่านี้แสดงความแตกต่างกันโดยสิ้นเชิงในแง่ของการทำงานของเอนไซม์ที่หลากหลายของสภาพความเป็นกรดด่างและอุณหภูมิและมีเหมือนไม่มีขั้วลำดับกรดอะมิโน ประการเหล่านี้โปรตีนทั้งสามใหม่มีความแตกต่างจากผู้ที่มีการศึกษาก่อนหน้านี้ (procerain และ procerain B) การวิเคราะห์ dichroism วงกลมเปิดเผยว่า peptidases ใหม่มีโครงสร้างทุติยภูมิที่กว้างขวางอัลฟา (15-20%) และเบต้า (26-30%) ที่มีเสถียรภาพโดยพันธบัตรซัลไฟด์ เอนไซม์บริสุทธิ์กิจกรรมพลาสมาแข็งตัวแสดงไกล่เกลี่ยโดยกลไก thrombin เหมือน ชุดของผลการวิจัยแนะนำสามแยก polypeptides สอดคล้องกับรูปแบบการประมวลผลที่แตกต่างกัน-translationally โพสต์ของโปรตีนเดียวกัน (C) 2013 เอลส์ BV สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทคัดย่อของยาง calotropis
procera เป็นแหล่งอุดมสมบูรณ์ของกิจกรรมระ . ยางนี้เป็นที่รู้จักกันจะมีสองเปปติเดสซิสเตอีนที่แตกต่าง : procerain procerain B และในการศึกษานี้เป็นกรดอะมิโนเปปติเดสใหม่บริสุทธิ์จาก procera น้ำยาง เอนไซม์มีความบริสุทธิ์ไอออนโครมาโทกราฟีแบบสองขั้นตอน ( CM เกี่ยวข้องรวมทั้งทรัพยากร S ( R ) ) ที่พีเอช 5.0 และ 6.0 .เอนไซม์บริสุทธิ์มีมวลโมเลกุลโดยสอดคล้องกับ 26213 cpcp-1 = , = และ cpcp-2 26133 cpcp-3 = 25086 ดา . เอนไซม์เหล่านี้มีความแตกต่างโดยสิ้นเชิงในแง่ของเอนไซม์ที่ช่วงกว้างของ pH และอุณหภูมิ และประกอบด้วยกรดอะมิโนกรดอะมิโนเหมือนกัน . ในประการเหล่านี้เหล่านี้สามใหม่ โปรตีนจะแตกต่างจากคนเคยเรียน ( procerain และ procerain B ) การวิเคราะห์ dichroism วงกลมพบว่าเปปติเดสใหม่ประกอบด้วยโครงสร้างทุติยภูมิอย่างละเอียด อัลฟ่า ( 15-20 % ) และเบต้า ( 30 % ) ซึ่งมีพันธะไดซัลไฟด์โดย . เอนไซม์บริสุทธิ์ พลาสมาแข็งตัวโดยมีกิจกรรมโดยทรอมบินเหมือนกลไกชุดพบสามแยกชนิดสอดคล้องกับที่แตกต่างกันโพสต์การประมวลผล translationally รูปแบบของโปรตีนเดียวกัน ( c ) 2013 สามารถนำเสนอสงวนสิทธิ์ทั้งหมด