Cerebral plaques laden with β-amylo

Cerebral plaques laden with β-amyloid peptide (Aβ) and dystrophic neurites in
neocortical terminal fields as well as prominent neurofibrillary tangles in medial
temporal-lobe structures are important pathological features of Alzheimer’s disease.
Loss of neurons and white matter, congophilic (amyloid) angiopathy, inflammation,
and oxidative damage are also present.
Aβ peptides are natural products of metabolism consisting of 36 to 43 amino
acids. Monomers of Aβ40 are much more prevalent than the aggregation-prone and
damaging Aβ42 species. β-amyloid peptides originate from proteolysis of the amyloid
precursor protein by the sequential enzymatic actions of beta-site amyloid
precursor protein–cleaving enzyme 1 (BACE-1), a β-secretase, and γ-secretase, a protein
complex with presenilin 1 at its catalytic core4 (Fig. 1). An imbalance between
production and clearance, and aggregation of peptides, causes Aβ to accumulate,
and this excess may be the initiating factor in Alzheimer’s disease. This idea,
called the “amyloid hypothesis,” is based on studies of genetic forms of Alzheimer’s
disease, including Down’s syndrome,5 and evidence that Aβ42 is toxic to cells.6,7
Aβ spontaneously self-aggregates into multiple coexisting physical forms. One
form consists of oligomers (2 to 6 peptides), which coalesce into intermediate assemblies8,9
(Fig. 1). β-amyloid can also grow into fibrils, which arrange themselves
into β-pleated sheets to form the insoluble fibers of advanced amyloid plaques.
Soluble oligomers and intermediate amyloids are the most neurotoxic forms of

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Plaques สมองมีเพปไทด์β-แอมีลอยด์ (Aβ) และ neurites dystrophic ในฟิลด์ neocortical เทอร์มินัลเป็น tangles neurofibrillary โดดเด่นในด้านใกล้กลางสมองกลีบขมับโครงสร้างคุณลักษณะสำคัญทางพยาธิวิทยาของโรคอัลไซเมอร์ได้ขาดทุนของ neurons และเรื่องสีขาว congophilic (แอมีลอยด์) angiopathy อักเสบและกรณีที่มีความเสียหาย oxidativeเปปไทด์ Aβ เป็นผลิตภัณฑ์ธรรมชาติของ 36 กับ 43 อะมิโนประกอบด้วยกรด Monomers Aβ40 มีแพร่หลายมากขึ้นกว่าการรวมง่าย และทำลายสายพันธุ์ Aβ42 แอมีลอยด์βเปปไทด์มาจาก proteolysis แอมีลอยด์โปรตีนสารตั้งต้น โดยการกระทำของเอนไซม์ในระบบการเรียงลำดับของแอมีลอยด์บีตาไซต์สารตั้งต้น-cleaving โปรตีนเอนไซม์ 1 (BACE-1), เป็นβ-secretase และγ-secretase โปรตีนด้วย presenilin 1 ที่ core4 เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา (Fig. 1) ความไม่สมดุลระหว่างผลิต และเคลียร์ และรวมของเปปไทด์ ทำ Aβ สะสมและเกินนี้อาจจะตัว initiating ในโรคอัลไซเมอร์ ความคิดนี้เรียกว่า "แอมีลอยด์ทฤษฏี ขึ้นอยู่กับการศึกษารูปแบบทางพันธุกรรมของไซเมอร์โรค รวมดาวน์ 5 และหลักฐานที่ว่า Aβ42 พิษเพื่อ cells.6,7Aβ ธรรมชาติด้วยตนเองรวมลง coexisting ทางกายภาพ หนึ่งแบบฟอร์มประกอบด้วย oligomers (เปปไทด์ 2-6), ซึ่งรวม coalesce เข้ากลาง assemblies8, 9(Fig. 1) แอมีลอยด์βสามารถเติบโตยังเป็น fibrils ซึ่งจัดเรียงตัวเองเป็นแผ่นβจีบแบบเส้นใยไม่ละลายน้ำของ plaques แอมีลอยด์ขั้นสูงละลาย oligomers และ amyloids กลางจะสุด neurotoxic แบบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โล่สมองเต็มไปด้วยเปปไทด์β-amyloid (Aβ) และ neurites dystrophic
ในสาขาเทอร์มิneocortical เช่นเดียวกับยุ่งยาก neurofibrillary
ประสบความสำเร็จในตรงกลางโครงสร้างชั่วคราว-กลีบมีคุณสมบัติทางพยาธิวิทยาที่สำคัญของการเกิดโรคอัลไซเม.
การสูญเสียของเซลล์ประสาทและสารสีขาว, congophilic (amyloid) angiopathy
การอักเสบและความเสียหายออกซิเดชันยังอยู่.
เปปไทด์Aβเป็นผลิตภัณฑ์ธรรมชาติของการเผาผลาญประกอบด้วย 36-43
อะมิโนกรด โมโนเมอร์ของAβ40เป็นที่แพร่หลายมากขึ้นกว่าการรวมตัวได้ง่ายและสร้างความเสียหายชนิดAβ42
β-amyloid เปปไทด์มาจาก proteolysis ของ amyloid
ปูชนียบุคคลโปรตีนโดยการกระทำของเอนไซม์ลำดับของเบต้าเว็บไซต์ amyloid
สารตั้งต้นเอนไซม์โปรตีนฝ่า 1 (BACE-1) ซึ่งเป็นβ-ซีและγ-ซีซึ่งเป็นโปรตีนที่ซับซ้อนที่มี presenilin 1 ที่ core4 เร่งปฏิกิริยาของมัน (รูปที่ 1).
ความไม่สมดุลระหว่างการผลิตและการกวาดล้างและการรวมตัวของเปปไทด์ทำให้Aβจะสะสมและส่วนที่เกินนี้อาจจะเป็นปัจจัยที่เริ่มต้นในการเกิดโรคอัลไซเม ความคิดนี้เรียกว่า "สมมติฐาน amyloid" อยู่บนพื้นฐานของการศึกษารูปแบบทางพันธุกรรมของอัลไซเมโรครวมทั้งดาวน์ซินโดร, 5 และหลักฐานที่แสดงว่าAβ42เป็นพิษต่อ cells.6,7 Aβธรรมชาติมวลรวมตัวเองเข้ามาอยู่ร่วมกันหลายรูปแบบทางกายภาพ หนึ่งในรูปแบบประกอบด้วย oligomers (2-6 เปปไทด์) ซึ่งรวมกันเป็น assemblies8,9 กลาง (รูปที่ 1). เบต้า amyloid ยังสามารถเติบโตเป็นซ่านซึ่งจัดตัวเองเป็นแผ่นβ-จีบแบบเส้นใยที่ไม่ละลายน้ำของโล่amyloid ขั้นสูง. oligomers ที่ละลายน้ำได้และ amyloids กลางเป็นรูปแบบอัมพาตส่วนใหญ่ของ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สมองเต็มไปด้วยเปปไทด์แอมีลอยด์บีตา - โล่ ( บีตา ) และ neurites ดิสโทรฟิคใน
สาขาเทอร์มินอลนี โอคอรติ คอลเป็นเด่น neurofibrillary ยุ่งในโครงสร้างสมองอยู่ตรงกลาง
สำคัญทางคุณสมบัติของสมองเสื่อม สูญเสียเซลล์ประสาทและ
สีขาว congophilic ( แอลกอฮอล์ ) angiopathy การอักเสบ และยังเสนอ
ความเสียหายออกซิเดชัน .
บีตา เปปไทด์ เป็นผลิตภัณฑ์ธรรมชาติของการเผาผลาญประกอบด้วย 36 43 กรดอะมิโน
กรด มอนอเมอร์ของบีตา 40 จะแพร่หลายมากขึ้นกว่าการเสี่ยงอันตรายและ
บีตา 42 ชนิด เปปไทด์แอมีลอยด์บีตา - มาจากโปรตีโ ลซิสของแอมีลอยด์
สารตั้งต้นโปรตีนโดยการกระทำของเอนไซม์เบต้า แอมีลอยด์ ( เว็บไซต์ ) สามารถนำโปรตีนเอนไซม์ 1
( bace-1 ) , บีตา - ซีครีเทส และγซีครีเทส - ,โปรตีนที่ซับซ้อนด้วย
presenilin 1 ในการ core4 ( รูปที่ 1 ) ความไม่สมดุลระหว่างการผลิต และเคลียร์
และการรวมตัวของเปป ทำให้เกิดบีตาสะสม ,
และส่วนเกินอาจจะเริ่มต้นปัจจัยในโรคอัลไซเมอร์ ความคิดนี้
เรียกว่า " สมมติฐานแอมีลอยด์ " จากการศึกษารูปแบบทางพันธุกรรมของโรค Alzheimer รวมทั้งดาวน์ซินโดรม
, ,5 และหลักฐานว่าบีตา 42 เป็นพิษต่อเซลล์ 6 , 7
บีตาเป็นธรรมชาติตนเองมวลรวมเป็นหลายการรูปแบบทางกายภาพ รูปแบบหนึ่ง
ประกอบด้วยหน่วย ( 2 - 6 เปปไทด์ ) ซึ่งเชื่อมต่อกันในระดับกลาง assemblies8,9
( รูปที่ 1 ) แอมีลอยด์บีตา - ยังสามารถเติบโตเป็น fibrils ซึ่งจัดตัวเองลงในแผ่นพลีทบีตา -
รูปเส้นใยไม่ละลายในแอลกอฮอล์
โล่ขั้นสูงหน่วยปริมาณกลาง amyloids เป็นโทอินมากที่สุด รูปแบบของ