Medical biomaerials Tsubouchi (1999

Medical biomaerials

Tsubouchi (1999a) developed a silk fibroin-based wound dressing the could accelerate healing and could be peeled off without damaging the newly formed skin. The non-crystalline fibroin film of the wound dressing had a water content of 3-16% and a thickness of 10-100 um. Subsequently, the wound dressing was made with a mixture of both fibroin and sericin (Tsubouchi,1999b). The non-crystalline fibroin-sericin film had a degree of crystallization of less than 10%. The film had a thickness of 10-130 um and a density of 1100-1400 kg .The occlusive dressing had a 10% or greater solubility in water at room temperature and a water absorptivity of 10% or more at room temperature.
A membrane composed of sericin and fibron is an effective substrate for the proliferation of adherent animal cells and can be used as a substitute for collagen. Minoura et al. (1995) and Tsukada et al.(1999) investigated the attachment and growth of animal cells on films made of sericin and fibroin. Cell attachment and growth were dependent on maintaining a minimum of around 90% sericin in the composite membrane. Films of pure component proteins(i.e.,fibroin or sericin) permitted cell attachment and growth comparable to that on collagen, a widely use substrate for mammalian cell culture.
Film made of sericin and fibroin has an excellent oxygen permeability and is similar to human cornea in its functional properties. It is hoped that the sericin-fibroin blend film can be used to form artificial corneas (Murase,1994). For making the film, the silk protein is dissolved in a haloacetic acid such as trifluoroacetic acid, CF3COOH (Murase,1994). Fully dissolving 1 g cocoon shell (sericin and fibroin) in 3 ml or 98% CF3COOH produces a gel-like substance that is poured into molds or formed int a film. The solidified molding is washed repeatedly with water. Similar methods can be used o produce contact lenses, highly elastic artificial blood vessels, and other prostheses.
A novel mucoadhesive polymer has been prepared by template polymerization of acrylicacid in the presence of silk sericin (Ahn et al., 2001). FT-infrared data indicate that the polymer is a hydrogen-bonded complex of poly(acrylic acid)(PAA) and sericin. The glass transition temperatures of sericin and PAA in the PAA/sericin polymer complex were inner shifted compared with that of sericin and PAA separately. This could be due to the increased miscibility of PAA with sericin because of hydrogen bonding. The dissolution rate of the PAA/sericin interpolymer complex depended on the pH. The mucoadhesive force of the PAA/sericin ploymer complex was similar to that of a commercial product, Catrbopol 971P NF. Potentially, the PAA/sericin polymer can be used in transmucosal drug deliver(TMD) system. Also, sericin protein can be polymerized with PAA in the presence of potassium
persulfate as an initiator. The formed compound polymer can absorb more than 100 times its
weight in water. Sericin copolymerized with a mixture of PAA and acrylamide can absorb
moisture up to 180 times its weight (Akiyama et al., 1993). The water-absorbing capacity can
be increased further by using sericin of a molecular weight of > 60 kDa.
Silk protein can be made into a biomaterial with anticoagulant properties, by a
sulfonation treatment of sericin and fibroin (Tamada, 1997). The product is preferably
obtained by adding concentrated sulfuric acid at 10–90% concentration in an amount of
0.5- to 500-folds to the extracted sericin or fibroin and carrying out the sulfonation at a
temperature of 20–100
C for up to several hours. The resulting anticoagulant is a potential
substitute for heparin. The anticoagulant can be used to treat surfaces of medical devices.
The sulfonated silk protein anticoagulant has been claimed to interfere with the attachment
of the human immunodeficiency virus to immunocytes. Consequently, the anticoagulant can
be used in toothpaste and shaving creams to prevent the spread of HIV (The Chemical
Daily [Japanese], 2001).
Sericin has been found to suppress lipid peroxidation and to inhibit tyrosinase
(polyphenol oxidase) activity in vitro (Kato et al., 1998). However, little work has been
reported on the biologically functional properties of sericin at the molecular level.
Kazuhisa et al. (2001) have found that the sericin-rich repetitive sequence in silk sericin
and natural sericin hydrolysate can protect both cells and proteins from freezing stresses.
To study the biological functions of sericin, Tsujimoto et al. (Kazuhisa et al., 2001)
focused on the sericin-rich sericin peptide consisting of 38 amino acids, which is a highly
conserved and internally repetitive sequence of a sericin protein. The corresponding gene
was chemically synthesized, and the PCR-amplified gene was ligated to oligomerize
sericin peptide and fused at the amino terminus to a His-tagged and proteolytic cleavage
sequence in an inducible expression vector. When the dimers of sericin peptides were
overexpressed in Escherichia coli, the transformants showed increased resistance to
damage by freezing. Further, the purified dimeric sericin peptide from E. coli was found
to be effective in protecting lactate dehydrogenase from denaturation caused by freeze–
thaw cycles. These protective effects against freezing stress in cells and proteins were
also observed with natural sericin hydrolysate. These results indicate that sericin and
sericin hydrolysates have important cryoprotective activity and will be valuable in
numerous applications.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Biomaerials ทางการแพทย์ Tsubouchi (1999a) พัฒนาเป็นไหม fibroin ตามบาดแผลอาจเร่งการรักษา และสามารถปอกเปลือกออกโดยไม่ทำลายผิวรูปแบบใหม่ ฟิล์มไม่ใช่ผลึก fibroin ของแผลที่มีปริมาณน้ำ 3-16% และความหนา 10-100 อุ่ม ในเวลาต่อมา แผลที่ถูกทำ ด้วย fibroin และทองบริสุทธิ์ (Tsubouchi, 1999b) ฟิล์มไม่ใช่ผลึก fibroin-เซได้ระดับของการตกผลึกน้อยกว่า 10% ฟิล์มมีความหนาของ 10-130 อุ่ม และความหนาแน่นของ 1100-1400 กิโลกรัม แต่งตัว occlusive ได้ 10% หรือมากกว่าละลายในน้ำที่อุณหภูมิห้องและ absorptivity น้ำ 10% น้อยที่อุณหภูมิห้อง เยื่อประกอบด้วยทองบริสุทธิ์ และ fibron เป็นพื้นผิวมีประสิทธิภาพสำหรับการขยายตัวของเซลล์สัตว์นฤมล และสามารถใช้เป็นการทดแทนคอลลาเจน Minoura et al. (1995) และ Tsukada al.(1999) ตรวจสอบสิ่งที่แนบมาและเจริญเติบโตของเซลล์สัตว์บนฟิล์มทำทองบริสุทธิ์และ fibroin ร้อยเอ็ด แนบเซลล์และเจริญเติบโตได้ขึ้นอยู่กับการรักษาอย่างน้อยประมาณ 90% ทองบริสุทธิ์ในเมมเบรนคอมโพสิต ฟิล์มของคอมโพเนนต์บริสุทธิ์โปรตีน (i.e.,fibroin หรือเซ) ที่อนุญาตให้แนบเซลล์และเจริญเติบโตเทียบเท่ากับที่บนคอลลาเจน การใช้พื้นผิวเซลล์ mammalian วัฒนธรรมอย่างกว้างขวาง Film made of sericin and fibroin has an excellent oxygen permeability and is similar to human cornea in its functional properties. It is hoped that the sericin-fibroin blend film can be used to form artificial corneas (Murase,1994). For making the film, the silk protein is dissolved in a haloacetic acid such as trifluoroacetic acid, CF3COOH (Murase,1994). Fully dissolving 1 g cocoon shell (sericin and fibroin) in 3 ml or 98% CF3COOH produces a gel-like substance that is poured into molds or formed int a film. The solidified molding is washed repeatedly with water. Similar methods can be used o produce contact lenses, highly elastic artificial blood vessels, and other prostheses. A novel mucoadhesive polymer has been prepared by template polymerization of acrylicacid in the presence of silk sericin (Ahn et al., 2001). FT-infrared data indicate that the polymer is a hydrogen-bonded complex of poly(acrylic acid)(PAA) and sericin. The glass transition temperatures of sericin and PAA in the PAA/sericin polymer complex were inner shifted compared with that of sericin and PAA separately. This could be due to the increased miscibility of PAA with sericin because of hydrogen bonding. The dissolution rate of the PAA/sericin interpolymer complex depended on the pH. The mucoadhesive force of the PAA/sericin ploymer complex was similar to that of a commercial product, Catrbopol 971P NF. Potentially, the PAA/sericin polymer can be used in transmucosal drug deliver(TMD) system. Also, sericin protein can be polymerized with PAA in the presence of potassiumpersulfate as an initiator. The formed compound polymer can absorb more than 100 times itsweight in water. Sericin copolymerized with a mixture of PAA and acrylamide can absorbmoisture up to 180 times its weight (Akiyama et al., 1993). The water-absorbing capacity canbe increased further by using sericin of a molecular weight of > 60 kDa.Silk protein can be made into a biomaterial with anticoagulant properties, by asulfonation treatment of sericin and fibroin (Tamada, 1997). The product is preferablyobtained by adding concentrated sulfuric acid at 10–90% concentration in an amount of0.5- to 500-folds to the extracted sericin or fibroin and carrying out the sulfonation at atemperature of 20–100
C for up to several hours. The resulting anticoagulant is a potentialsubstitute for heparin. The anticoagulant can be used to treat surfaces of medical devices.The sulfonated silk protein anticoagulant has been claimed to interfere with the attachmentof the human immunodeficiency virus to immunocytes. Consequently, the anticoagulant canbe used in toothpaste and shaving creams to prevent the spread of HIV (The ChemicalDaily [Japanese], 2001).Sericin has been found to suppress lipid peroxidation and to inhibit tyrosinase(polyphenol oxidase) activity in vitro (Kato et al., 1998). However, little work has beenreported on the biologically functional properties of sericin at the molecular level.Kazuhisa et al. (2001) have found that the sericin-rich repetitive sequence in silk sericinand natural sericin hydrolysate can protect both cells and proteins from freezing stresses.To study the biological functions of sericin, Tsujimoto et al. (Kazuhisa et al., 2001)focused on the sericin-rich sericin peptide consisting of 38 amino acids, which is a highlyconserved and internally repetitive sequence of a sericin protein. The corresponding genewas chemically synthesized, and the PCR-amplified gene was ligated to oligomerizesericin peptide and fused at the amino terminus to a His-tagged and proteolytic cleavagesequence in an inducible expression vector. When the dimers of sericin peptides wereoverexpressed in Escherichia coli, the transformants showed increased resistance todamage by freezing. Further, the purified dimeric sericin peptide from E. coli was foundto be effective in protecting lactate dehydrogenase from denaturation caused by freeze–thaw cycles. These protective effects against freezing stress in cells and proteins werealso observed with natural sericin hydrolysate. These results indicate that sericin andsericin hydrolysates have important cryoprotective activity and will be valuable innumerous applications.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แพทย์ biomaerials ซึโบอูชิ (1999a) พัฒนาแผลไหมไฟโบรอินที่ใช้การแต่งกายจะช่วยเร่งการรักษาและสามารถนำมาปอกเปลือกออกโดยไม่ทำลายผิวที่จัดตั้งขึ้นใหม่ ไม่ใช่ผลึกฟิล์มไฟโบรอินของการแต่งกายแผลมีปริมาณน้ำ 3-16% และความหนาของ 10-100 หนอ ต่อมารวมทั้งการตกแต่งแผลที่ถูกสร้างขึ้นที่มีส่วนผสมของไฟโบรอินและเซริซิน (ซึโบอูชิ, 1999b) ไม่ใช่ผลึกฟิล์มไฟโบรอิน-เซริซินมีระดับของการตกผลึกของน้อยกว่า 10% ภาพยนตร์เรื่องนี้มีความหนา 10-130 ไมครอนและความหนาแน่นของ 1,100-1,400 กิโลกรัมห้องแต่งตัวอุดตันมีความสามารถในการละลาย 10% หรือสูงกว่าในน้ำที่อุณหภูมิห้องและดูดซึมน้ำ 10% หรือมากกว่าที่อุณหภูมิห้อง. เมมเบรนประกอบด้วย ของเซริซินและ fibron เป็นพื้นผิวที่มีประสิทธิภาพสำหรับการแพร่กระจายของเซลล์สัตว์สานุศิษย์และสามารถนำมาใช้แทนสำหรับคอลลาเจน Minoura et al, (1995) และ Tsukada et al. (1999) การตรวจสอบสิ่งที่แนบมาและการเจริญเติบโตของเซลล์สัตว์ในภาพยนตร์ที่ทำจากเซริซินและไฟโบรอิน สิ่งที่แนบมาของเซลล์และการเจริญเติบโตขึ้นอยู่กับการบำรุงรักษาต่ำสุดประมาณ 90% เซริซินในเมมเบรนคอมโพสิต ภาพยนตร์ของโปรตีนองค์ประกอบบริสุทธิ์ (เช่นไฟโบรอินหรือเซริซิน) สิ่งที่แนบมาที่ได้รับอนุญาตของเซลล์และการเจริญเติบโตเทียบเท่ากับที่ในคอลลาเจนที่ใช้กันอย่างแพร่หลายสารตั้งต้นสำหรับการเพาะเลี้ยงเซลล์เลี้ยงลูกด้วยนม. ฟิล์มที่ทำจากเซริซินและไฟโบรอินที่มีการซึมผ่านของออกซิเจนที่ดีเยี่ยมและมีความคล้ายคลึงกับกระจกตาของมนุษย์ คุณสมบัติการทำงานของมัน ก็หวังว่าเซริซิน-ไฟโบรอินภาพยนตร์ผสมผสานสามารถนำมาใช้ในรูปแบบกระจกตาเทียม (Murase, 1994) สำหรับการทำภาพยนตร์เรื่องนี้โปรตีนไหมจะละลายในกรด Haloacetic เช่นกรด TRIFLUOROACETIC, CF3COOH (Murase, 1994) ครบ 1 กรัมละลายเปลือกรัง (เซริซินและไฟโบรอิน) ใน 3 มล. หรือ 98% CF3COOH ผลิตสารเจลเหมือนที่เทลงในแม่พิมพ์ที่เกิดขึ้นหรือ int ภาพยนตร์ ปั้นแข็งล้างซ้ำด้วยน้ำ วิธีการที่คล้ายกันสามารถนำมาใช้ o การผลิตคอนแทคเลนส์ยืดหยุ่นสูงเส้นเลือดเทียมขาเทียมและอื่น ๆ . พอลิเมอ mucoadhesive นวนิยายที่ได้รับการจัดทำขึ้นโดยแม่แบบของพอลิเมอ acrylicacid ในการปรากฏตัวของผ้าไหมเซริซิน (Ahn et al., 2001) ข้อมูล FT-อินฟราเรดระบุว่าลิเมอร์เป็นที่ซับซ้อนไฮโดรเจนถูกผูกมัดของโพลี (กรดอะคริลิ) (PAA) และเซริซิน อุณหภูมิสภาพแก้วของเซริซินและ PAA ใน PAA / พอลิเมอเซริซินที่ซับซ้อนอยู่ภายในขยับเมื่อเทียบกับที่ของเซริซินและ PAA แยกต่างหาก นี้อาจจะเกิดจากการผสมเข้ากันได้ที่เพิ่มขึ้นของ PAA กับเซริซินเพราะไฮโดรเจน อัตราการสลายตัวของ PAA / Interpolymer เซริซินที่ซับซ้อนขึ้นอยู่กับค่า pH แรง mucoadhesive ของ PAA / Ploymer เซริซินที่ซับซ้อนคล้ายกับที่ของผลิตภัณฑ์ในเชิงพาณิชย์, Catrbopol 971P NF ที่อาจเกิดขึ้นที่ PAA / พอลิเมอเซริซินสามารถใช้ในการส่งมอบยาเสพติด transmucosal (TMD) ระบบ นอกจากนี้โปรตีนเซริซินสามารถ polymerized กับ PAA ในที่ที่มีโพแทสเซียมเพอร์ซัลเฟตเป็นริเริ่ม พอลิเมอสารประกอบที่เกิดขึ้นสามารถดูดซับมากกว่า 100 เท่าของน้ำหนักในน้ำ เซริซิน copolymerized ที่มีส่วนผสมของ PAA และริลาไมด์สามารถดูดซับความชื้นได้ถึง180 เท่าของน้ำหนักของ (อากิยามะ et al., 1993) น้ำที่ดูดซับความจุสามารถจะเพิ่มขึ้นต่อไปโดยใช้เซริซินของน้ำหนักโมเลกุล> 60 kDa. โปรตีนไหมสามารถทำให้เป็นของวัสดุที่มีคุณสมบัติกันเลือดแข็งโดยการรักษา sulfonation เซริซินและไฟโบรอิน (Tamada, 1997) สินค้าจะยิ่งได้โดยการเพิ่มกรดกำมะถันเข้มข้นที่มีความเข้มข้น 10-90% ในจำนวนของ 0.5- ไปเท่า 500 กับเซริซินที่สกัดหรือไฟโบรอินและการดำเนินการ sulfonation ที่อุณหภูมิ20-100 องศาเซลเซียสได้นานถึงหลาย ชั่วโมง สารกันเลือดแข็งส่งผลให้ศักยภาพแทนสำหรับเฮ สารกันเลือดแข็งสามารถนำมาใช้ในการรักษาพื้นผิวของอุปกรณ์ทางการแพทย์. สารกันเลือดแข็งโปรตีนไหม sulfonated ได้รับการอ้างว่าเข้าไปยุ่งเกี่ยวกับสิ่งที่แนบมาของไวรัสโรคภูมิคุ้มกันบกพร่องของมนุษย์ที่จะimmunocytes ดังนั้นสารกันเลือดแข็งสามารถนำมาใช้ในครีมยาสีฟันและโกนหนวดเพื่อป้องกันการแพร่ระบาดของเอชไอวี(เคมีประจำวัน[ญี่ปุ่น], 2001). Sericin มีการค้นพบในการปราบปรามการเกิด lipid peroxidation และการยับยั้งไทโรซิเน(เอนไซม์ polyphenol) กิจกรรมในหลอดทดลอง (Kato et al., 1998) แต่งานเล็ก ๆ น้อย ๆ ที่ได้รับรายงานเกี่ยวกับคุณสมบัติการทำงานทางชีวภาพของเซริซินในระดับโมเลกุล. Kazuhisa et al, (2001) ได้พบว่าลำดับซ้ำเซริซินที่อุดมไปด้วยในเซริซินผ้าไหมและไฮโดรไลเซริซินธรรมชาติสามารถปกป้องเซลล์และโปรตีนจากความเครียดแช่แข็ง. เพื่อศึกษาการทำงานทางชีวภาพของเซริซิน, et al, Tsujimoto (Kazuhisa et al., 2001) ที่มุ่งเน้นการเปปไทด์เซริซินเซริซินที่อุดมไปด้วยซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโน 38 ซึ่งเป็นอย่างสูงที่ป่าสงวนและซ้ำภายในลำดับของโปรตีนเซริซิน ยีนที่เกี่ยวข้องได้รับการสังเคราะห์ทางเคมีและยีน PCR-ขยายได้ ligated เพื่อ oligomerize ้เปปไทด์และเซริซินผสมที่สถานีอะมิโนที่จะแตกแยกของเขาที่ติดแท็กและโปรตีนลำดับเวกเตอร์แสดงออกinducible เมื่อ dimers ของเปปไทด์เซริซินเป็นกลุ่มoverexpressed ในอีโคที่แสดงให้เห็นว่า transformants ต้านทานเพิ่มขึ้นเป็นความเสียหายโดยการแช่แข็ง นอกจากนี้เปปไทด์เซริซิน dimeric บริสุทธิ์จากเชื้อ E. coli ถูกพบว่ามีประสิทธิภาพในการปกป้องจากนมdehydrogenase สูญเสียสภาพธรรมชาติที่เกิดจากการ freeze- รอบละลาย ผลกระทบเหล่านี้ป้องกันความเครียดแช่แข็งในเซลล์และโปรตีนที่ถูกตั้งข้อสังเกตยังมีไฮโดรไลเซริซินธรรมชาติ ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าเซริซินและไฮโดรไลเซเซริซินมีฤทธิ์ cryoprotective สำคัญและจะเป็นประโยชน์ในการใช้งานจำนวนมาก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แพทย์ biomaerials

จิ ( 1999a ) พัฒนาผ้าไหมไฟโบรอินตามแผล สามารถเร่งการรักษาและอาจจะปอกเปลือกออกรูปแบบใหม่โดยไม่ทำลายผิว ที่ไม่ใช่ผลึกไฟโบรอินภาพยนตร์ของแผล มีปริมาณน้ำร้อยละ 3-16 หนา 10-100 อืม . ต่อมา , แผล ทำจากส่วนผสมของโปรตีนไฟโบรอิน และ ( จิ 1999b , )ที่ไม่ใช่ผลึกโปรตีนไฟโบรอินภาพยนตร์ที่มีระดับของการตกผลึกของน้อยกว่า 10% ฟิล์มมีความหนาของ 10-130 อืมและความหนาแน่นของ 1100-1400 กิโลกรัม น้ำสลัดทันตกรรมบดเคี้ยวได้ 10 % หรือมากกว่าในน้ำที่อุณหภูมิห้องและดูดน้ำ 10% หรือมากกว่าที่อุณหภูมิห้อง
เยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนเป็นสารอาหาร และ fibron ที่มีการแพร่กระจายของพลพรรคเซลล์สัตว์ และสามารถใช้ทดแทนคอลลาเจน minoura et al . ( 1995 ) และ ซึคาดะ et al . ( 2542 ) ได้ศึกษาสิ่งที่แนบและการเจริญเติบโตของเซลล์สัตว์ในภาพยนตร์ของเซริซิน และไฟโบรอิน .เติมเซลล์และการเจริญเติบโตที่ขึ้นอยู่กับการรักษาอย่างน้อยประมาณ 90% โปรตีนในเยื่อแผ่นเชิงประกอบ ฟิล์มโปรตีนองค์ประกอบที่บริสุทธิ์ ( เช่น ไฟโบรอินหรือ sericin ) อนุญาตให้เซลล์แนบและการเจริญเติบโตเทียบเท่ากับบน คอลลาเจน ใช้กันอย่างแพร่หลายพื้นผิวสำหรับการเพาะเลี้ยงเซลล์ mammalian .
ภาพยนตร์ที่ทำจากโปรตีนไฟโบรอินและมีการซึมผ่านของออกซิเจนที่ดีเยี่ยมและมีความคล้ายคลึงกับกระจกตามนุษย์ในการทำงาน คุณสมบัติ หวังเป็นอย่างยิ่งว่าโปรตีนไฟโบรอินผสมผสานภาพยนตร์สามารถใช้รูปแบบเทียมกระจกตา ( มุรา , 1994 ) สำหรับการทำฟิล์ม , โปรตีนไหมจะละลายในกรด เช่น กรดไตรฟลูออโรอะซิติก haloacetic cf3cooh ( มุรา , 2537 )อย่างละลาย 1 กรัม ( โปรตีนไฟโบรอินและเปลือกรังไหม ) ใน 3 มิลลิลิตร หรือ 98% cf3cooh ผลิตเจลเป็นสารที่เทลงในแม่พิมพ์หรือรูปแบบ int ฟิล์ม ปั้นเป็นก้อนแข็ง ล้างซ้ำด้วยน้ำ วิธีที่คล้ายกันสามารถใช้เพื่อผลิตเลนส์ ยืดหยุ่นสูงเทียม หลอดเลือดเทียม
และอื่น ๆนวนิยายยึดติดโพลิเมอร์ที่ได้เตรียมไว้ โดยใช้แม่แบบของคริลิก เ ิดในการแสดงตนของโปรตีนไหม ( อาน et al . , 2001 ) ฟุต อินฟราเรด ข้อมูลระบุว่า พอลิเมอร์ คือ ไฮโดรเจนบอนด์ที่ซับซ้อนของพอลิอะคริลิกแอซิด ( ป้า ) และโปรตีน .แก้วเปลี่ยนอุณหภูมิของป่าในป่าและเซริซินโปรตีนที่ซับซ้อนอยู่ด้านในขยับ / พอลิเมอร์และเซริซินเปรียบเทียบกับของป้าต่างหาก นี้อาจจะเนื่องจากการเพิ่มความสามารถของป้ากับโปรตีนเนื่องจากพันธะไฮโดรเจน . โดยอัตราการละลายของป้า / เซริซิน interpolymer ซับซ้อนขึ้นอยู่กับปร .