In amylase immobilization, one prob

In amylase immobilization, one problem to be considered is
the large size of the substrate, the starch [6,21]. In these cases,
enzyme activity may decrease by different causes. As it occurs for
any enzyme, the activity may decrease if the enzyme areas relevant
for its activity become distorted [22]. But in this case, the enzyme
activity will also be hindered by two diffusion problems. First, the
large size of the substrate may produce diffusion limitations to the
entry of this large molecule to the pores of the biocatalyst [15].
Second, if the active center is oriented towards the support surface,
it will be unavailable for the substrate [14]. Moreover, sweet
potato beta amylase presents an additional problem for immobilization.
Crystallographic studies demonstrate that the enzyme is
a tetramers [23,24]. This means that immobilization of all enzyme
subunits will be convenient to prevent subunits dissociation, stabilized
also each monomer via multipoint covalent attachment, and
in any case, reducing the risks of final product contamination by
the enzyme [11].
In this study, amylase extracted from sweet potato was immobilized
on agarose beads activated following different protocols and
the best derivative was further characterized.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การตรึงโป amylase ปัญหาหนึ่งจะถือว่าเป็น
ขนาดใหญ่ของพื้นผิว แป้ง [6,21] ในกรณีเหล่านี้,
เอนไซม์อาจลดลง โดยสาเหตุที่แตกต่างกันได้ เกิดขึ้นสำหรับ
เอนไซม์ใด ๆ กิจกรรมอาจลดพื้นที่เอนไซม์เกี่ยวข้อง
สำหรับกิจกรรมของกลายเป็นเพี้ยน [22] แต่ ใน กรณีนี้ เอนไซม์นี้
กิจกรรมจะยังเป็นผู้ที่ขัดขวาง โดยสองแพร่ปัญหา ครั้งแรก การ
ขนาดใหญ่ของพื้นผิวอาจสร้างข้อจำกัดแพร่
รายการนี้โมเลกุลขนาดใหญ่ให้รูขุมขนของ biocatalyst [15] .
ที่สอง ถ้าตัวงานจะมุ่งเน้นไปทางผิวสนับสนุน,
จะพร้อมใช้งานสำหรับพื้นผิว [14] นอกจากนี้ หวาน
amylase เบต้ามันฝรั่งแสดงมีปัญหาเพิ่มเติมสำหรับตรึงโป
Crystallographic ศึกษาแสดงให้เห็นว่า เอนไซม์ที่เป็น
tetramers ที่เป็น [23,24] หมายความ ว่า ตรึงโปเอนไซม์ทั้งหมด
subunits จะสะดวกให้ subunits dissociation เสถียร
ยังแต่ละน้ำยาผ่านแนบ covalent multipoint และ
, ลดความเสี่ยงของการปนเปื้อนของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายโดย
เอนไซม์ [11] .
ในการศึกษานี้ amylase ที่สกัดจากมันเทศหา
agarose ลูกปัดเรียกใช้โพรโทคออื่นต่อ และ
สุดอนุพันธ์มีลักษณะเพิ่มเติม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อะไมเลสในการตรึงปัญหาหนึ่งที่จะได้รับการพิจารณาเป็น
ขนาดใหญ่ของพื้นผิวแป้ง [6,21] ในกรณีนี้
การทำงานของเอนไซม์อาจลดลงจากสาเหตุที่แตกต่างกัน ที่มันเกิดขึ้นสำหรับ
การทำงานของเอนไซม์ใด ๆ กิจกรรมที่อาจลดลงหากพื้นที่การทำงานของเอนไซม์ที่เกี่ยวข้อง
สำหรับกิจกรรมที่กลายเป็นบิดเบี้ยว [22] แต่ในกรณีนี้เป็นเอนไซม์
กิจกรรมจะได้รับการขัดขวางโดยสองปัญหาการแพร่ ครั้งแรกที่
มีขนาดใหญ่ของพื้นผิวอาจสร้างข้อ จำกัด การแพร่กระจายไปยัง
รายการของโมเลกุลขนาดใหญ่นี้เพื่อรูขุมขนของสารเร่ง [15]
ประการที่สองถ้าศูนย์ที่ใช้งานจะเน้นไปที่พื้นผิวการสนับสนุน
ก็จะไม่สามารถใช้ได้สำหรับพื้นผิว [ 14] นอกจากนี้หวาน
มันฝรั่งเบต้าอะไมเลสนำเสนอปัญหาเพิ่มเติมสำหรับการตรึง
ศึกษา Crystallographic แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์เป็น
tetramers [23,24] ซึ่งหมายความว่าการตรึงของเอนไซม์
หน่วยย่อยจะสะดวกเพื่อป้องกันไม่ให้หน่วยย่อยแยกออกจากกันเสถียร
ยังแต่ละโมโนเมอร์ผ่านทางสิ่งที่แนบมาหลายโควาเลนต์และ
ในกรณีใด ๆ , การลดความเสี่ยงของการปนเปื้อนของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายโดย
เอนไซม์ [11]
ในการศึกษานี้อะไมเลสที่สกัดได้ จากมันเทศถูกตรึง
บน agarose ลูกปัดเปิดใช้งานต่อไปนี้โปรโตคอลที่แตกต่างกันและ
อนุพันธ์ที่ดีที่สุดคือลักษณะเพิ่มเติม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการตรึงเอนไซม์อะไมเลส หนึ่งมีปัญหาที่ต้องพิจารณาคือ
ขนาดใหญ่ของพื้นผิวของแป้ง [ 6,21 ] ในกรณีเหล่านี้ ,
เอนไซม์อาจลดลง โดยสาเหตุที่แตกต่างกัน มันเกิดขึ้นสำหรับ
มีเอนไซม์ กิจกรรมอาจลดลง ถ้าพื้นที่ที่เกี่ยวข้องสำหรับกิจกรรมของเอนไซม์
กลายเป็นเพี้ยน [ 22 ] แต่ในกรณีนี้ เอนไซม์
กิจกรรมจะขัดขวางโดยสองกระจายปัญหา แรก ,
ขนาดใหญ่ของพื้นผิวอาจผลิตจำกัดการแพร่กระจายไปยังรายการของโมเลกุลขนาดใหญ่นี้
รูขุมขนของตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ [ 15 ] .
2 ถ้าศูนย์ปราดเปรียวเป็นเชิงต่อพื้นผิวการสนับสนุน
จะไม่พร้อมใช้งานสำหรับพื้นผิว [ 14 ] นอกจากนี้ เลส เบต้า มันเทศ
นำเสนอปัญหาเพิ่มเติมสำหรับการตรึง .
ทางการศึกษาแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์คือ
เป็น tetramers [ 23,24 ] ซึ่งหมายความว่าการตรึงเอนไซม์ย่อย
ทั้งหมดจะสะดวกเพื่อป้องกันไม่ให้หน่วยการเสถียร
แต่ละโมโนเมอร์ผ่านแบบโควาเลนต์ที่แนบมาและ
ในกรณีใด ๆ ช่วยลดความเสี่ยงของการปนเปื้อนในผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย โดยเอนไซม์ [ 11 ]
.
ในการศึกษานี้ แป้งสกัดจากมันเทศเป็นตรึง
บน , ลูกปัดงานดังต่อไปนี้โปรโตคอลที่แตกต่างกันและ
อนุพันธ์ที่ดีที่สุดเพิ่มเติมเพียง