In contrast, Otte et al. (2007a) an

In contrast, Otte et al. (2007a) analyzed hydrolysates of
a-lactalbumin and b-casein produced with two digestive
(trypsin and pepsin) and three microbiological proteolytic
enzymes (Tritirachium album, B. thermoproteolyticus, B. licheniformis)
and reported that the most potent peptides
were those with molecular masses around 1,000 and
2,000 Da. This demonstrates that even peptides containing
up to 12 amino acid residues can have considerable ACE-IA.
There are four previous studies of the ACE-IA of WPC
hydrolysates that can be found in the literature, of which
three were carried out by other authors and one was conducted
by our group.Mullally et al. (1997), using five different
proteases (trypsin, chymotrypsin, elastase, PTN3.0S and
a pancreatin similar to that used in this work), obtained
hydrolysates with ACE-IA ranging from 35.0 to 88.6%, a
range that covers most of the results found in the current
study. Ven et al. (2002) used a pancreatin (Corolase PP),
similar to that used in the current work, for the hydrolysis
of WPC 60, and several hydrolytic parameters were varied.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในทางตรงกันข้าม Otte et al. (2007a) วิเคราะห์ hydrolysates ของมี lactalbumin และบี-เคซีนมีอาหารสอง(ทริปซินและเพพซิน) สามทางจุลชีววิทยาและ proteolyticเอนไซม์ (อัลบั้ม Tritirachium, thermoproteolyticus เกิด เกิด licheniformis)และรายงานว่า เปปไทด์ที่มีศักยภาพมากที่สุดไม่มีมวลชนโมเลกุลประมาณ 1000 และต้า 2000 นี้แสดงให้เห็นถึงที่แม้เปปไทด์ที่ประกอบด้วยได้กรดอะมิโน 12 ตกได้เอ IA. มากมีการศึกษาก่อนหน้านี้สี่ของเอส-IA ของ WPChydrolysates ที่สามารถพบได้ในวรรณคดี ซึ่ง3 ได้ดำเนินการ โดยคน และหนึ่งในวิธีการกลุ่มของเรา Mullally et al. (1997), ใช้ห้าที่แตกต่างกันproteases (chymotrypsin, elastase, PTN3.0S ทริปซิน และได้รับการ pancreatin คล้ายกับที่ใช้ในการทำงานนี้),hydrolysates กับเอส-IA ตั้งแต่ 35.0 88.6% การช่วงที่ครอบคลุมส่วนใหญ่ของผลที่พบในปัจจุบันศึกษา Al. เอ็ดเวน (2002) ใช้ pancreatin (Corolase PP),คล้ายกับที่ใช้ในการทำงานปัจจุบัน สำหรับการไฮโตรไลซ์WPC 60 และไฮโดรไลติกพารามิเตอร์หลายอย่างแตกต่างกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในทางตรงกันข้าม Otte et al, (2007A) ไฮโดรไลเซวิเคราะห์ของ
A-lactalbumin และ B-เคซีนผลิตที่มีสองทางเดินอาหาร
(trypsin และน้ำย่อย)
และสามทางจุลชีววิทยาโปรตีนเอนไซม์(อัลบั้ม Tritirachium บี thermoproteolyticus บี licheniformis)
และรายงานว่าเปปไทด์ที่มีศักยภาพมากที่สุดเป็นผู้ที่มีโมเลกุล
มวลชนประมาณ 1,000 และ
2,000 ดา นี้แสดงให้เห็นว่าแม้เปปไทด์ที่มีถึง 12 กรดอะมิโนสามารถมีมาก ACE เอีย. มีสี่ศึกษาก่อนหน้านี้ของ ACE-IA ของ WPC hydrolysates ที่สามารถพบได้ในวรรณคดีที่สามได้ดำเนินการโดยผู้เขียนอื่น ๆ และ หนึ่งได้ดำเนินการโดยgroup.Mullally et al, ของเรา (1997) โดยใช้ที่แตกต่างกันห้าโปรตีเอส(trypsin, chymotrypsin, elastase, PTN3.0S และPancreatin เดียวกับที่ใช้ในงานนี้) ได้รับการไฮโดรไลเซกับACE-IA ตั้งแต่ 35.0-88.6% ซึ่งเป็นช่วงที่ครอบคลุมมากที่สุดของที่พบในปัจจุบันการศึกษา เวน et al, (2002) ใช้ Pancreatin (Corolase PP) คล้ายกับที่ใช้ในการทำงานในปัจจุบันสำหรับการไฮโดรไลซิของ WPC 60 และพารามิเตอร์ย่อยสลายหลายคนที่แตกต่างกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในทางตรงกันข้าม , นาก et al . ( 2007a ) วิเคราะห์และผลิตของของ
a-lactalbumin b-casein 2
( เอนไซม์ย่อยโปรตีนและเอนไซม์เปปซิน ) 3
จุลชีววิทยา ( tritirachium อัลบั้ม บี thermoproteolyticus , B . licheniformis )
และรายงานว่ามีศักยภาพมากที่สุดคือ ผู้ที่มีมวลโมเลกุลเปปไทด์

รอบ 1000 และ 2000 ดา . นี้แสดงให้เห็นว่าแม้ประกอบด้วย
เปปไทด์ถึง 12 ของกรดอะมิโนสามารถมี ace-ia มาก
มีการศึกษาก่อนหน้านี้ของ ace-ia ของของ WPC
ที่สามารถพบได้ในวรรณคดี ซึ่ง
3 ได้ดำเนินการโดยผู้เขียนอื่น ๆและดำเนินการ
โดยกลุ่มของเรา มัลลาลี่ et al . ( 1997 ) โดยใช้ห้าทางที่แตกต่างกัน
( เอนไซม์ไคโมทริปซินอีลาสเตส , , , และ ptn3.0s : Pancreatin คล้ายกับที่ใช้ในงานนี้ )รับของด้วย
ace-ia ตั้งแต่ 35.0 ถึงร้อยละ 88.6 % ,
ช่วงที่ครอบคลุมมากที่สุดของผลที่พบในการศึกษาปัจจุบัน

เวน et al . ( 2002 ) ใช้ Pancreatin ( corolase PP ) ,
คล้ายกับที่ใช้ในการทำงานปัจจุบัน ในการย่อยสลาย
ของเวย์โปรตีน 60 , และพารามิเตอร์คุณภาพ
หลายแตกต่างกันไป