2.1. Changes in the environment of

2.1. Changes in the environment of proteins can alter their structures
The balance between large and opposing entropic and enthalpic effects, both of which are highly temperature dependent, maintains protein structures (Kristjansson and Kinsella, 1991). In general, protein structures are only marginally stable under a limited range of physiological conditions and are easily disrupted by any environmental changes, such as shifts in temperature, variation of pH, or physical disruption, that overcome the forces keeping them folded (Creighton, 1993). Denaturation of proteins occurs as a drastic change in structure that invariably results in a complete loss of biological function, as the denatured polypeptide is more like a random coil than a folded protein. As the environment of a protein is gradually altered toward conditions that favor unfolding, the folded structure initially changes very little, if at all, but suddenly, the protein will unfold. The abruptness of the protein denaturation transition results because the process is highly cooperative. For example, as pH varies, multiple charged amino acids change ionization state simultaneously. Similarly, increased temperature affects all the forces that maintain a stable protein structure at the same time. Denaturation can also result from other changes to a protein, such as altered oxidation state or the removal of cofactors and prosthetic groups. Typically, denaturation does not involve changes in the primary structure of a protein (i.e., degradation of the polypeptide chain). The environmental conditions that cause denaturation may differ for each protein (Pearce, 1989), but proteins that function under normal physiological conditions tend to have similar stabilities to unfolding, even though they have different amino acid sequences and three-dimensional structures (Creighton, 1993). For purposes of this review, all of the proteins involved in food processing are from mesophiles (organisms that grow at moderate (15–40 C) temperatures). It is recognized that proteins from organisms adapted to extreme environments (high or low temperature – psychrophiles and thermophiles; high salt – halophiles; low pH – acidophiles) are intrinsically resistant to harsh environmental conditions because of thermodynamic interactions unique to those proteins that provide additional structural stability. But the types of proteins intended for use in agricultural biotechnology crops would not typically be derived from extremophile organisms.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.1. การเปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของพวกเขา สมดุลระหว่างใหญ่ และฝ่ายตรงข้าม entropic และ enthalpic ผล ซึ่งทั้งสองมีอุณหภูมิขึ้นสูง รักษาโครงสร้างของโปรตีน (Kristjansson และ Kinsella, 1991) ทั่วไป โครงสร้างโปรตีนจึงเพียงเล็กน้อยภายใต้เงื่อนไขทางสรีรวิทยาต่าง ๆ ที่จำกัด และจะได้ถูกรบกวนจากสิ่งแวดล้อมการเปลี่ยนแปลงใด ๆ เช่นกะอุณหภูมิ pH หรือหยุดชะงักทางกายภาพ การเปลี่ยนแปลงที่เอาชนะกองกำลังที่ทำให้พวกเขาพับ (Creighton, 1993) แปรสภาพของโปรตีนเกิดขึ้นเป็นการเปลี่ยนแปลงอย่างมากในโครงสร้างที่คงเส้นคงวาทำให้สูญเสียฟังก์ชั่นทางชีวภาพ สมบูรณ์ เป็นมากกว่าสุ่มขดพับโปรตีน polypeptide ลแปลง ค่อย ๆ มีการเปลี่ยนแปลงสภาพแวดล้อมของโปรตีนต่อเงื่อนไขที่ชอบแฉ พับโครงสร้างเริ่มเปลี่ยนน้อยมาก ถ้าที่ทั้งหมด แต่ทันใดนั้น โปรตีนจะแฉ Abruptness ของการเปลี่ยนแปรสภาพโปรตีนผลลัพธ์เนื่องจากกระบวนการมีความร่วมมือสูง ตัวอย่างเช่น เป็นค่า pH แตกต่างกันไป กรดอะมิโนมีหลายเปลี่ยนสถานะไอออไนซ์พร้อมกัน ในทำนองเดียวกัน เพิ่มอุณหภูมิมีผลต่อกองกำลังที่รักษาโครงสร้างโปรตีนคงในเวลาเดียวกัน แปรสภาพสามารถส่งผลจากการเปลี่ยนแปลงอื่น ๆ กับโปรตีน เช่นสถานะออกซิเดชันมีการเปลี่ยนแปลงหรือกำจัดหลักและกลุ่ม prosthetic โดยทั่วไป แปรสภาพไม่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างหลักของโปรตีน (เช่น สลายของสายโซ่ polypeptide) สภาพแวดล้อมที่ก่อให้เกิดแปรสภาพอาจแตกต่างกันสำหรับแต่ละโปรตีน (เพียร์ซ 1989), แต่โปรตีนที่ทำงานภายใต้เงื่อนไขทางสรีรวิทยาปกติมักจะมีความเสถียรคล้ายการแฉ แม้ว่าพวกเขามีลำดับกรดอะมิโนที่แตกต่างกันและโครงสร้างสามมิติ (Creighton, 1993) วัตถุประสงค์ของรีวิว โปรตีนเกี่ยวข้องกับการแปรรูปอาหารทั้งจาก mesophiles (สิ่งมีชีวิตที่เจริญเติบโตที่อุณหภูมิปานกลาง (15 – 40 C)) เป็นที่ยอมรับว่า โปรตีนจากสิ่งมีชีวิตกับสภาพแวดล้อมมาก (อุณหภูมิสูง หรือต่ำ – psychrophiles และ thermophiles เกลือสูง – halophiles ค่า pH ต่ำ – acidophiles) มีความทนต่อสภาพแวดล้อมที่รุนแรงเนื่องจากปฏิสัมพันธ์ทางอุณหพลศาสตร์เฉพาะของโปรตีนที่ที่ให้ความเสถียรของโครงสร้างเพิ่มเติม แต่ชนิดของโปรตีนที่มีไว้สำหรับใช้ในพืชเทคโนโลยีชีวภาพทางการเกษตรจะไม่โดยทั่วไปได้มาจาก extremophile สิ่งมีชีวิต

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.1 เปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมของโปรตีนสามารถปรับเปลี่ยนโครงสร้างของพวกเขา
ความสมดุลระหว่างการสึกกร่อนและ enthalpic ผลกระทบขนาดใหญ่และฝ่ายตรงข้ามซึ่งทั้งสองเป็นอย่างสูงที่ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิรักษาโครงสร้างโปรตีน (Kristjansson และคินเซลลา, 1991) โดยทั่วไปโครงสร้างโปรตีนเพียงเล็กน้อยเสถียรภายใต้ขอบเขต จำกัด ของสภาพร่างกายและจะหยุดชะงักได้อย่างง่ายดายโดยการเปลี่ยนแปลงสิ่งแวดล้อมใด ๆ เช่นการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิการเปลี่ยนแปลงของค่า pH หรือการหยุดชะงักทางกายภาพที่เอาชนะกองกำลังทำให้พวกเขาพับ (เครตัน 1993 ) denaturation ของโปรตีนที่เกิดขึ้นเป็นอย่างมากในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่คงเส้นคงวาส่งผลในการสูญเสียที่สมบูรณ์แบบของฟังก์ชั่นทางชีวภาพเป็น polypeptide แปลงสภาพเป็นเหมือนขดลวดแบบสุ่มกว่าโปรตีนพับ ในฐานะที่เป็นสภาพแวดล้อมของโปรตีนจะค่อยๆเปลี่ยนแปลงไปสู่เงื่อนไขที่โปรดปรานแฉโครงสร้างพับแรกมีการเปลี่ยนแปลงน้อยมากถ้าทุก แต่จู่โปรตีนจะแฉ ฉับพลันของการเปลี่ยนแปลงโปรตีน denaturation ผลเนื่องจากกระบวนการสหกรณ์เป็นอย่างมาก ยกตัวอย่างเช่นค่า pH แตกต่างกันกรดอะมิโนเรียกเก็บเงินหลายเปลี่ยนสถานะไอออนไนซ์พร้อมกัน ในทำนองเดียวกันอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นส่งผลกระทบต่อกองกำลังทั้งหมดที่รักษาโครงสร้างโปรตีนที่มีเสถียรภาพในเวลาเดียวกัน denaturation ยังสามารถเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงอื่น ๆ โปรตีนเช่นสถานะออกซิเดชันเปลี่ยนแปลงหรือการกำจัดของปัจจัยและกลุ่มเทียม โดยปกติแล้วการสูญเสียสภาพธรรมชาติไม่ได้เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างหลักของโปรตีน (เช่นการย่อยสลายของห่วงโซ่ polypeptide) ที่ สภาพแวดล้อมที่ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติอาจแตกต่างกันสำหรับแต่ละโปรตีน (เพียร์ซ, 1989) แต่โปรตีนที่ทำงานภายใต้สภาวะที่ร่างกายปกติมักจะมีความเสถียรคล้ายกับแฉถึงแม้ว่าพวกเขาจะมีลำดับกรดอะมิโนที่แตกต่างกันและโครงสร้างสามมิติ (เครตัน 1993 ) สำหรับวัตถุประสงค์ของการตรวจสอบนี้ทั้งหมดของโปรตีนที่เกี่ยวข้องในการแปรรูปอาหารจาก mesophiles (ชีวิตที่เติบโตในระดับปานกลาง (15-40 C) อุณหภูมิ) เป็นที่ยอมรับว่าโปรตีนจากสิ่งมีชีวิตปรับให้เข้ากับสภาพแวดล้อมที่รุนแรง (อุณหภูมิสูงหรือต่ำ - psychrophiles และ thermophiles เกลือสูง - halophiles; ค่า pH ต่ำ - acidophiles) จะยิ่งทนต่อสภาพแวดล้อมที่รุนแรงเนื่องจากการปฏิสัมพันธ์ทางอุณหพลศาสตร์ที่ไม่ซ้ำกันกับโปรตีนผู้ที่ให้เพิ่มเติมโครงสร้าง ความมั่นคง แต่ชนิดของโปรตีนไว้สำหรับใช้ในการปลูกพืชเทคโนโลยีชีวภาพด้านการเกษตรจะไม่ปกติจะมาจากสิ่งมีชีวิต extremophile