Changes in protein pattern of camel

Changes in protein pattern of camel meat during 9 days of
refrigerated storage are presented in Fig. 2. Camel meat protein
contains myosin heavy chain (200 kilodaltons; kDa), C-protein (140 kDa), Alpha actinin (110 kDa), tropomysin (70 kDa), and actin
(55 kDa). C-protein is a thick filament of a single polypeptide chain
having a molecular mass of 140 kDa. a-Actinin is located
exclusively in the Z disc and has a molecular mass of 130 kDa.
Tropomyosin is a protein with two-stranded coiled-coil of an a-
helix having a molecular mass of 65–70 kDa. Actin is a major
protein of the thin filaments in the meat, which comprises 15–30%
of myofibrillar protein of muscle and had a molecular mass of 43–
48 kDa (Abdelhadi et al., 2013). During the storage at refrigerated
temperature for 9 days, different proteins in the camel meat
underwent degradation to some extent as depicted in Fig. 2. MHC,
C-protein, alpha actinin as well as tropomyosin bands showed a
noticeable degradation on day 9 of storage. Proteolytic degradation
of myofibrillar proteins, especially myosin, might result in the loss
of structural domains of the meat (Takahashi, 1996), which is
reflected by the lower hardness values obtained in the camel meat
on day 9 of storage (Table 2). Ageing or storage of meat at
refrigerated temperature is the period during which an increase
in tenderness and specific degradation of structural proteins
occurs (Kadim et al., 2006). Degradation of different protein
bands in the camel meat during the refrigerated storage might
also be due to the oxidation of proteins as well as due to the
production of endoproteinases by microorganisms. Oxidation of
proteins is believed to cause fragmentation and degradation of
structural protein (Maqsood and Benjakul, 2010b). Proteolysis
by endogenous proteases in the meat during storage might be
associated with the pronounced microbial growth (Maqsood and
Benjakul, 2010b,c). It is well established that the proteolysis of
myofibrillar proteins by endogenous proteases during post-
mortem ageing is primarily responsible for the tenderisation of
meat. The principal degradative change in proteins that occurred
over 9 days of storage, as detected by SDS-PAGE, was the
appearance of troponin T (30KDa) band. Loss of troponin T has
been related to protein degradation and could play a role in
tenderness (Gheisari et al., 2009). Therefore, the camel meat
proteins underwent degradation to some extent during the
refrigerated storage of 9 days.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเปลี่ยนแปลงในรูปแบบโปรตีนเนื้ออูฐในระหว่างวันที่ 9 ของตู้เย็นเก็บจะแสดงในรูป 2 โปรตีนเนื้ออูฐประกอบด้วยไมโอซินหนักโซ่ (200 kilodaltons; kDa), C-โปรตีน (140 kDa), อัลฟา actinin (110 kDa), tropomysin (70 kDa), และแอกติน(55 kDa) C-โปรตีน filament ความหนาของโซ่ polypeptide ที่เดียวมีมวลโมเลกุลของ 140 kDa มี Actinin อยู่เฉพาะใน Z ดิสก์ และมีมวลโมเลกุลของ 130 kDaTropomyosin มีโปรตีนพร้อมที่ควั่นสองขดม้วนของมี -เกลียวที่มีมวลโมเลกุลของ 65 – 70 kDa แอกตินเป็นหลักเป็นโปรตีนของ filaments บางในเนื้อสัตว์ ซึ่งประกอบด้วย 15 – 30%myofibrillar โปรตีนของกล้ามเนื้อ และมีมวลโมเลกุลของ 43 –48 kDa (Abdelhadi et al. 2013) ในระหว่างการจัดเก็บที่ตู้เย็นอุณหภูมิ 9 วัน โปรตีนต่าง ๆ ในเนื้ออูฐได้รับการลดขอบเขตเป็นรูป 2 เอ็มเอชซีโปรตีน C, actinin อัลฟา เป็นวง tropomyosin แสดงการลดในวันที่ 9 ของการจัดเก็บ ย่อยสลายได้ของโปรตีน myofibrillar โดยเฉพาะอย่างยิ่งไมโอซิน อาจทำให้สูญเสียโดเมนที่โครงสร้างของเนื้อ (Takahashi, 1996), ซึ่งเป็นreflected โดยค่าความแข็งที่ต่ำกว่าที่ได้รับในเนื้ออูฐวัน 9 ของการจัดเก็บ (ตาราง 2) ริ้วรอยหรือจัดเก็บเนื้อสัตว์ที่อุณหภูมิตู้เย็นเป็นระยะเวลาที่เพิ่มขึ้นในความอ่อนโยนและ specific สลายของโครงสร้างโปรตีนเกิดขึ้น (โบราณ et al. 2006) ย่อยสลายของโปรตีนแตกต่างกันอาจวงในเนื้ออูฐในระหว่างการจัดเก็บที่ตู้เย็นเป็นการออกซิเดชั่น ของโปรตีนเช่นเดียว กับการการผลิต endoproteinases โดยจุลินทรีย์ ออกซิเดชันของเชื่อว่าจะทำให้เกิดการกระจายตัวและย่อยสลายของโปรตีนโปรตีนโครงสร้าง (ผู้และเบญจกูล 2010b) Proteolysisโดยภายนอก proteases ในเนื้อสัตว์ในระหว่างการเก็บอาจเกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตจุลินทรีย์เด่นชัด (ผู้ และเบญจกูล 2010b, c) ก็ดีที่ proteolysis ของmyofibrillar โปรตีน โดย proteases ภายนอกในช่วงหลังริ้วรอยหลังรับผิดชอบหลักสำหรับ tenderisation ของเนื้อ การเปลี่ยนแปลง degradative หลักในโปรตีนที่เกิดขึ้นเกิน 9 วันของการจัดเก็บ ตรวจพบ โดย SDS-หน้า เป็นการลักษณะของวงการ T (30KDa) มีการสูญเสียการ Tการเกี่ยวข้องกับการย่อยสลายโปรตีน และอาจมีบทบาทในความอ่อนโยน (Gheisari et al. 2009) ดังนั้น เนื้ออูฐโปรตีนที่ผ่านการลดขอบเขตในการจัดเก็บที่ตู้เย็นของวันที่ 9

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเปลี่ยนแปลงในรูปแบบโปรตีนของเนื้ออูฐในช่วง 9 วันของการ
จัดเก็บในตู้เย็นจะถูกนำเสนอในรูป 2. โปรตีนจากเนื้อสัตว์อูฐ
มี myosin ห่วงโซ่หนัก (200 kilodaltons; kDa) C-โปรตีน (140 กิโลดาลตัน), อัลฟา actinin (110 กิโลดาลตัน) tropomysin (70 กิโลดาลตัน) และโปรตีน
(55 กิโลดาลตัน) C-โปรตีนเป็นความโศกเศร้าเสียใจ Fi หนาของห่วงโซ่ polypeptide เดียว
มีมวลโมเลกุล 140 กิโลดาลตัน A-Actinin ตั้งอยู่
เฉพาะใน Z แผ่นดิสก์และมีมวลโมเลกุล 130 กิโลดาลตัน.
tropomyosin เป็นโปรตีนที่มีสองเกลียวขดม้วนของ A-
เกลียวมีมวลโมเลกุลของ 65-70 กิโลดาลตัน โปรตีนเป็นหลัก
โปรตีนของ Fi บางวายในเนื้อซึ่งประกอบด้วย 15-30%
ของ Myo Fi โปรตีน Brillar ของกล้ามเนื้อและมีมวลโมเลกุลของ 43-
48 กิโลดาลตัน (Abdelhadi et al., 2013) ระหว่างการเก็บรักษาในตู้เย็น
อุณหภูมิ 9 วันโปรตีนแตกต่างกันในเนื้ออูฐ
​​ขนานย่อยสลายไปบ้างเป็นที่ปรากฎในรูป 2. MHC,
C-โปรตีนอัลฟา actinin เช่นเดียวกับวงดนตรีที่ tropomyosin แสดงให้เห็นว่า
การย่อยสลายที่เห็นได้ชัดในวันที่ 9 ของการจัดเก็บ การย่อยสลายโปรตีน
ของ Myo Fi โปรตีน Brillar โดยเฉพาะอย่างยิ่ง myosin อาจส่งผลให้เกิดการสูญเสีย
ของโดเมนโครงสร้างของเนื้อ (ทากาฮาชิ, 1996) ซึ่งเป็น
เรื่อง FL ected โดยต่ำกว่าค่าความแข็งที่ได้รับในเนื้ออูฐ
​​ในวันที่ 9 ของการจัดเก็บ (ตารางที่ 2) เอจจิ้งหรือการเก็บรักษาเนื้อสัตว์ที่
อุณหภูมิในตู้เย็นเป็นช่วงที่มีการเพิ่มขึ้น
ในความอ่อนโยนและ speci Fi C การย่อยสลายของโปรตีนที่มีโครงสร้าง
ที่เกิดขึ้น (Kadim et al., 2006) การย่อยสลายของโปรตีนที่แตกต่างกัน
วงดนตรีในเนื้ออูฐระหว่างการเก็บรักษาในตู้เย็นอาจ
ยังจะเนื่องมาจากการเกิดออกซิเดชันของโปรตีนเช่นเดียวกับอันเนื่องมาจาก
การผลิตของ endoproteinases จากจุลินทรีย์ การเกิดออกซิเดชันของ
โปรตีนที่เชื่อว่าจะทำให้เกิดการกระจายตัวและการย่อยสลายของ
โปรตีนที่มีโครงสร้าง (Maqsood และเบญจกุล, 2010b) proteolysis
โดยโปรตีเอสใน endogenous เนื้อระหว่างการเก็บรักษาที่อาจจะ
เกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์ที่เด่นชัด (Maqsood และ
เบญจกุล, 2010b, C) มันเป็นอย่างดีเป็นที่ยอมรับว่า proteolysis ของ
Myo Fi โปรตีน Brillar โดยโปรตีเอสภายนอกในช่วงหลัง
ริ้วรอยชันสูตรเป็นหลักรับผิดชอบในการ tenderisation ของ
เนื้อสัตว์ การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในการย่อยสลายโปรตีนที่เกิดขึ้น
ในช่วง 9 วันของการจัดเก็บตามที่ตรวจพบโดยวิธี SDS-PAGE เป็น
ลักษณะของนิน T (30KDa) วงดนตรี การสูญเสียของนิน T ได้
รับการที่เกี่ยวข้องกับการย่อยสลายโปรตีนและอาจมีบทบาทสำคัญใน
ความอ่อนโยน (Gheisari et al., 2009) ดังนั้นเนื้ออูฐ
​​โปรตีนย่อยสลายเปลี่ยนไปบ้างในช่วง
การจัดเก็บในตู้เย็นของวันที่ 9

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเปลี่ยนแปลงของแบบแผนโปรตีนเนื้ออูฐในช่วง 9 วันจำหน่ายกระเป๋าจะแสดงในรูปที่ 2 โปรตีนจากเนื้ออูฐประกอบด้วยไมโอซีนโซ่หนัก ( 200 kilodaltons ; kDa ) , ซี โปรตีน ( 140 กิโลดาลตัน ) , อัลฟ่า actinin ( 110 กิโลดาลตัน ) โทรโปไมซิน ( 70 กิโล ) และแอคติน( 55 ) ) ซี โปรตีนจึงเป็นความหนาของห่วงโซ่ polypeptide เดี่ยวมีมวลโมเลกุลของ 140 กิโลดาลตัน a-actinin ตั้งอยู่โดยเฉพาะใน Z ดิสก์และมีมวลโมเลกุล 130 กิโลดาลตันโทรโปไมโอซินเป็นโปรตีนที่มีสองเกลียวขดคอยล์ของ .เกลียวมีมวลโมเลกุล 65 และ 70 กิโลดาลตัน แอกทินเป็นหลักโปรตีนจึงบาง ๆในเนื้อ ซึ่งประกอบด้วย 15 – 30%ของเมียวจึง brillar โปรตีนของกล้ามเนื้อและมีมวลโมเลกุล 43 จำกัด48 กิโลดาลตัน ( abdelhadi et al . , 2013 ) เก็บในที่เย็นอุณหภูมิ 9 วัน โปรตีนต่างๆ ในเนื้ออูฐเพิ่มการย่อยสลายบ้างตามที่ปรากฎในรูปที่ 2 MHC ,ซี โปรตีน อัลฟา actinin เช่นเดียวกับวงดนตรีแสดงโทรโปมัยโอซินลดลงอย่างเห็นได้ชัดในวันที่ 9 ของการจัดเก็บ ความสามารถในการย่อยสลายของเมียวจึง brillar โปรตีนโดยเฉพาะอย่างยิ่ง ไมโอซิน อาจส่งผลในการสูญเสียของโดเมนของโครงสร้างเนื้อ ( Takahashi , 1996 ) ซึ่งเป็นRe flประมวลโดยความแข็งลดลงได้ในเนื้ออูฐในวันที่ 9 ของกระเป๋า ( ตารางที่ 2 ) อายุหรือกระเป๋าเนื้อที่ตู้เย็นอุณหภูมิอยู่ในช่วงระหว่างที่เพิ่มในความอ่อนโยนและกาจึง C การสลายตัวของโปรตีนโครงสร้างเกิดขึ้น ( kadim et al . , 2006 ) การสลายตัวของโปรตีนต่าง ๆวงดนตรีในอูฐเนื้อในตู้เย็นกระเป๋าอาจยังเกิดจากการออกซิเดชันของโปรตีนรวมทั้ง เนื่องจากการการผลิต endoproteinases โดยจุลินทรีย์ ออกซิเดชันของโปรตีนที่เชื่อว่าทำให้เกิดการสลายโครงสร้างของโปรตีน ( maqsood กูล 2010b และ , ) โปรตีโ ลซิสพบใน เนื้อสัตว์ ทางระหว่างการเก็บรักษาอาจจะที่เกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์ ( maqsood ออกเสียงและเฉพาะ 2010b , C ) มันเป็นที่ยอมรับว่าโปรติโอไลซีสของเมียวจึง brillar พบในช่วงหลังทางโปรตีนหลักฐานอายุจะรับผิดชอบหลักใน tenderisation ของเนื้อ การเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้น degradative อาจารย์ใหญ่ในโปรตีนกว่า 9 วัน กระเป๋า เป็นเอนไซม์ที่พบ คือลักษณะของ troponin T ( 30kda ) วงดนตรี การสูญเสีย troponin t มีเกี่ยวข้องกับการสลายของโปรตีน และมีบทบาทในพิศวาส ( gheisari et al . , 2009 ) ดังนั้น เนื้ออูฐโปรตีนได้รับการย่อยสลายบ้างระหว่างจำหน่ายกระเป๋า 9 วัน