Affinity precipitation could be a v

Affinity precipitation could be a viable alternative to conventional protein purification techniques with advantages of easy scale-up, cost and time effectiveness. We have used alginate as the affinity matrix for entrapment of a-amylase and subsequent precipitation of the beads with calcium
chloride. Amylase was recoverable by addition of 0.5 M NaCl containing 0.2 M Ca2+. The Enzyme was found to be homogenous (recovery of 76%) with a specific activity of 1764 U/mg. The pH and temperature optima shifted (on entrapment) from 5.5 to 6.0 and 54 to 60C, respectively. The entrapped enzyme had higher thermal stability compared to the free enzyme. The midpoint of thermal inactivation for the enzyme increased by 61C on entrapment. The entrapped enzyme had an
Ea value of 51.7 compared to 40.9 kcal mol1 for the free enzyme. The positive increase in
Ea value as well as the half-life of the entrapped enzyme is indicative of increased stability. The reusability of the beads was dependent on bead size. Beads with

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ฝนความสัมพันธ์อาจจะเป็นทางเลือกเทคโนโลยีฟอกโปรตีนทั่วไปข้อดีของประสิทธิภาพง่ายขนาดสาย ต้นทุน และเวลาทำงานได้ เราได้ใช้แอลจิเนตเป็นเมทริกซ์ความสัมพันธ์สำหรับ entrapment ของฝนมี amylase และต่อมาลูกปัดกับแคลเซียมคลอไรด์ Amylase คือลูกหนี้ โดยเพิ่ม 0.5 M NaCl ประกอบด้วย 0.2 M Ca2 + เอนไซม์ที่พบจะ ให้ (กู้คืน 76%) กับกิจกรรมเฉพาะของ 1764 U/มิลลิกรัม พติค่า pH และอุณหภูมิเปลี่ยน (ใน entrapment) จาก 5.5 6.0 และ 54 60 การ C ตามลำดับ เอนไซม์ entrapped เสถียรภาพความร้อนสูงเมื่อเปรียบเทียบกับเอนไซม์อิสระได้ จุดกึ่งกลางของยกเลิกการเรียกความร้อนสำหรับเอนไซม์เพิ่มขึ้น 61C ใน entrapment เอนไซม์ entrapped มีการค่า Ea ของ 51.7 เทียบกับ 40.9 mol1 กิโลแคลอรี่สำหรับเอนไซม์ฟรี บวกเพิ่มค่า Ea เป็น half-life ของเอนไซม์ entrapped จะส่อความมั่นคงเพิ่มขึ้น Reusability ลูกปัดถูกขึ้นอยู่กับขนาดของลูกปัด ลูกปัดกับ < 1 มม.มีเสถียรภาพ และสามารถนำสำหรับรอบ 6 ขาดทุน 30% ในกิจกรรมการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฝน Affinity อาจจะเป็นทางเลือกที่ทำงานได้กับเทคนิคการทำโปรตีนให้บริสุทธิ์ธรรมดากับข้อดีของขนาดง่ายขึ้น, ค่าใช้จ่ายและเวลาที่มีประสิทธิผล เราได้ใช้อัลจิเนตเป็นเมทริกซ์เป็นพี่น้องกันสำหรับกักเก็บของอะไมเลสและฝนที่ตามมาของลูกปัดที่มีแคลเซียม
คลอไรด์ อะไมเลสเป็นคืนโดยนอกเหนือจาก 0.5 M NaCl ที่มี 0.2 M Ca2 + เอนไซม์พบว่ามีคุณสมบัติเหมือนกัน (กู้คืน 76%) โดยมีกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของ 1764 U / มิลลิกรัม พีเอชและอุณหภูมิที่ดีที่สุดเปลี่ยน (ในกับดัก) 5.5-6.0 และ 54 เพื่อ 60C ตามลำดับ เอนไซม์ที่ถูกกักเก็บมีเสถียรภาพทางความร้อนที่สูงขึ้นเมื่อเทียบกับเอนไซม์อิสระ จุดกึ่งกลางของพลังความร้อนสำหรับเอนไซม์เพิ่มขึ้น 61C ในกับดัก เอนไซม์ที่ถูกกักเก็บมี
ค่า Ea 51.7 เทียบกับ 40.9 กิโลแคลอรี mol1 สำหรับเอนไซม์อิสระ เพิ่มขึ้นในเชิงบวกใน
ค่า Ea เช่นเดียวกับครึ่งชีวิตของเอนไซม์เก็บกักที่บ่งบอกถึงความมั่นคงที่เพิ่มขึ้น สามารถนำมาใช้เม็ดขึ้นอยู่กับขนาดของลูกปัด ลูกปัดที่มี <1 มิลลิเมตรมีเสถียรภาพและสามารถนำกลับมาใช้เวลาหกรอบกับการสูญเสีย 30% ของกิจกรรม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การตกตะกอนของความสัมพันธ์อาจจะได้ทางเลือกเทคนิคผลิตโปรตีนปกติกับข้อดีของการขยายง่าย , ต้นทุนและประสิทธิผลครั้ง เราได้ใช้อัลจิเนตเป็นเมทริกซ์ affinity สำหรับเล็ก a-amylase และการตกตะกอนที่ตามมาของลูกปัดที่มีแคลเซียม
คลอไรด์ เลส คือกู้ได้ โดยระดับ 0.5 โมลาร์ที่มี 0.2 M แคลเซียม .เอนไซม์พบว่าเป็นเนื้อเดียวกัน ( กู้คืน 76% ) กับกิจกรรมเฉพาะของ 1459 U / mg พีเอชและอุณหภูมิ Optima ขยับ ( กับดัก ) จาก 5.5 6.0 และ 54 ถึง 60C ) การกักเอนไซม์มีเสถียรภาพต่อความร้อนสูงเมื่อเทียบกับเอนไซม์อิสระ จุดกึ่งกลางของการยับยั้งความร้อนสำหรับเอนไซม์เพิ่มขึ้น โดย 61c บนกับดัก โดยเอนไซม์ตรึงมี
เอ คุณค่าของตนเองเทียบกับร้อยละ 21 mol1 สำหรับเอนไซม์อิสระ บวกเพิ่ม
ค่า EA เป็นครึ่งชีวิตของตรึงเอนไซม์บ่งบอกถึงเสถียรภาพที่เพิ่มขึ้น . ที่ใช้ขึ้นอยู่กับขนาดของลูกปัดลูกปัด ลูกปัดกับ < 1 มิลลิเมตร มีเสถียรภาพ และอาจจะซ้ำ 6 รอบลดลง 30 %
ในกิจกรรม