At 250 mM NaCl, the ion concentrati

At 250 mM NaCl, the ion concentration was sufficiently high to
shield the repulsive forces among proteins and attractive forces led
to aggregation of protein molecules into a micro-phase separated
or particulate gel network (Ako et al., 2009). The black pockets
observed in the protein-only network were due to separation into
protein-rich and water-rich phases. With the addition of carrageenan,
the phase separation increased further. At 0.1 and 0.2%
carrageenan, a coarse stranded rather than a bicontinuous network
was observed. Incompatibility of proteins with anionic polysaccharides
was more pronounced at high salt concentrations as
noted previously (Harrington, Foegeding, Mulvihill, & Morris,
2009). A clear demarcation was seen between the aggregates of
proteins and the surrounding phase at 0.3% carrageenan, where
lower salt treatments formed bicontinuous networks. Above 0.3%
carrageenan, network inversion into a carrageenan continuous gel
occurred. However, due to high ionic strength, the protein micro
domains were smaller in size.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่ 250 มม. NaCl ความเข้มข้นของไอออนสูงเพียงพอที่จะป้องกันกองทัพ repulsive ระหว่างโปรตีนและนำกองกำลังที่น่าสนใจการรวมของโปรตีน โมเลกุลเป็นไมโครระยะแยกหรือเครือข่ายเจฝุ่น (Ako et al., 2009) กระเป๋าสีดำในเครือข่ายของโปรตีนเดียวได้เนื่องจากแยกเข้าระยะอุดมไป ด้วยโปรตีน และอุดมไป ด้วยน้ำ ด้วยการเพิ่มของ carrageenanแยกขั้นตอนเพิ่มเติม ที่ 0.1 และ 0.2%carrageenan ความหยาบขนแทนเครือข่าย bicontinuousได้ดำเนินการ ความไม่เข้ากันของโปรตีนด้วย polysaccharides ย้อมชัดเจนยิ่งขึ้นที่ความเข้มข้นเกลือสูงเป็นไว้ก่อนหน้านี้ (แฮริงตัน Foegeding, Mulvihill และ มอร์ริส2009) มีเห็นแบ่งชัดเจนระหว่างผลของโปรตีนและระยะรอบที่ 0.3% carrageenan ที่รักษาต่ำกว่าเกลือเกิดเครือข่าย bicontinuous ข้างต้น 0.3%carrageenan เครือข่ายกลับไปเจ carrageenan อย่างต่อเนื่องเกิดขึ้น อย่างไรก็ตาม เนื่องจากแรง ionic สูง โปรตีนไมโครโดเมนมีขนาดเล็ก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่ 250 มิลลิโซเดียมคลอไรด์ความเข้มข้นของไอออนได้สูงพอที่จะป้องกันกองกำลังที่น่ารังเกียจในหมู่โปรตีนและกองกำลังที่น่าสนใจนำไปสู่การรวมตัวของโมเลกุลโปรตีนเป็นเฟสไมโครแยกออกจากกันหรือเครือข่ายเจลอนุภาค(Ako et al., 2009) กระเป๋าสีดำพบในเครือข่ายโปรตีนเพียงมีกำหนดจะแยกออกเป็นขั้นตอนที่อุดมด้วยโปรตีนและอุดมไปด้วยน้ำ ด้วยการเพิ่มของคาราจีแนนที่แยกเฟสเพิ่มขึ้นอีก ที่ 0.1 และ 0.2% คาราจีแนน, หยาบควั่นมากกว่าเครือข่าย bicontinuous พบว่า เข้ากันไม่ได้ของโปรตีนที่มีประจุลบ polysaccharides ได้เด่นชัดมากขึ้นที่ระดับความเข้มข้นของเกลือสูงที่สุดเท่าที่ระบุไว้ก่อนหน้า (แฮร์ริง Foegeding, Mulvihill และมอร์ริส, 2009) แบ่งเขตที่ชัดเจนก็เห็นระหว่างมวลของโปรตีนและขั้นตอนโดยรอบที่ 0.3% คาราจีแนนที่การรักษาเกลือต่ำที่เกิดขึ้นเครือข่ายbicontinuous เหนือ 0.3% คาราจีแนนผกผันเครือข่ายเป็นเจลคาราจีแนนอย่างต่อเนื่องที่เกิดขึ้น แต่เนื่องจากความแรงของไอออนิกสูงโปรตีนไมโครโดเมนมีขนาดเล็กกว่า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่ขนาด 250 มม. , ไอออนมีค่าสูงพอสมควร

ป้องกันแรงผลักระหว่างโปรตีนและมีเสน่ห์แรงกับการรวมตัวของ LED
โมเลกุลของโปรตีนในไมโครระยะแยก
หรือเครือข่ายเจลอนุภาค ( ฉัน et al . , 2009 ) กระเป๋าสีดำ
ที่พบในโปรตีนเพียงเครือข่าย เนื่องจากเป็นโปรตีนที่อุดมไปด้วยน้ำและแยก
ขั้นตอนที่อุดมไปด้วย ด้วยนอกเหนือจาก
คาราจีแนนขั้นตอนการแยกเพิ่มขึ้นอีก ที่ระดับ 0.1 และ 0.2 %
คาราจีแนน หยาบไปมากกว่า
bicontinuous เป็นเครือข่าย ) ความไม่ลงรอยกันของโปรตีนที่มีประจุลบโดย
เป็นเด่นชัดมากขึ้นในระดับความเข้มข้นเกลือสูง
ไว้ก่อนหน้านี้ ( Harrington , foegeding mulvihill &มอร์ริส ,
, , 2009 ) เป็น การล้างที่เห็นระหว่างมวลรวมของ
และโปรตีนรอบระยะที่ 0.3% แนนที่
รักษาเกลือลดขึ้นเครือข่าย bicontinuous . สูงกว่า 0.3%
คาราจีแนน เครือข่ายการผกผันในคาราจีแนนอย่างต่อเนื่อง เจล
เกิดขึ้น อย่างไรก็ตาม เนื่องจากความแรงของไอออนสูง โปรตีนไมโคร
โดเมนมีขนาดเล็กในขนาด