The modification of MP caused by he

The modification of MP caused by heat treatment can result in significant
alteration of conformational and spatial structures (Bax et al.,
2012). Exposure of hydrophobic groups buried inside the proteins
would result in increasing surface hydrophobicity (Lakemond, de
Jongh, Hessing, Gruppen, & Voragen, 2000), which is one of the important
structural characteristics of protein (Baier, Purschke, Schmitt,
Rawel, & Knorr, 2015; Lam & Nickerson, 2015). The significantly lower
surface hydrophobicity of MP with NaNO2, compared to that of MP
without NaNO2, suggests that NaNO2 significantly prevents the
unfolding of proteins during processing (Baier et al., 2015). The aggregation
of MP could partially shield the effect of protein unfolding, as
suggested in a previous study (Li et al., 2012). During storage of meat
products, the generation of free radicals enhances the extent of protein
unfolding. Consequently, the hydrophobic forces resulting from exposure
to hydrophobic amino acid residues can result in aggregation of
MP, hence formation of particles and precipitation of protein (Cui
et al., 2012). This aggregation of MP can be assessed by turbidity measurements
(Cui et al., 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การปรับเปลี่ยนของ MP ที่เกิดจากการรักษาความร้อนจะส่งผลอย่างมีนัยสำคัญใน
การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโครงสร้างและเชิงพื้นที่ (แบ็กซ์ et al.,
2012) ที่ได้รับสารในกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำฝังอยู่ภายในโปรตีน
จะส่งผลในการเพิ่มไฮโดรพื้นผิว (Lakemond เดอ
Jongh, Hessing, Gruppen และ Voragen, 2000) ซึ่งเป็นหนึ่งในสิ่งที่สำคัญ
ลักษณะโครงสร้างของโปรตีน (Baier, Purschke, ซมิต
Rawel & คนอร์ 2015; & ลำ Nickerson, 2015) อย่างมีนัยสำคัญต่ำกว่า
ไฮโดรพื้นผิวของ MP กับ NaNO2 เมื่อเทียบกับที่ของ MP
โดยไม่ต้อง NaNO2 แสดงให้เห็นว่า NaNO2 อย่างมีนัยสำคัญช่วยป้องกันการ
แฉของโปรตีนในระหว่างการประมวลผล (Baier et al., 2015) การรวม
ของ MP บางส่วนสามารถป้องกันผลกระทบของโปรตีนแฉที่เป็น
ข้อเสนอแนะในการศึกษาก่อนหน้า (Li et al., 2012) ระหว่างการเก็บรักษาของเนื้อ
ผลิตภัณฑ์รุ่นของอนุมูลอิสระช่วยเพิ่มขอบเขตของโปรตีน
แฉ ดังนั้นกองกำลังไม่ชอบน้ำที่เกิดจากการสัมผัส
จะไม่ชอบน้ำกรดอะมิโนที่สามารถส่งผลให้เกิดการรวมตัวของ
MP จึงก่อตัวของอนุภาคและการตกตะกอนของโปรตีน (Cui
et al., 2012) การรวมตัวของ MP นี้สามารถได้รับการประเมินโดยการวัดความขุ่น
(Cui et al., 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การปรับเปลี่ยนของ MP เกิดจากความร้อนสามารถผลอย่างมีนัยสำคัญการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างพื้นที่และโครงสร้าง ( BAX et al . ,2012 ) การฝังอยู่ภายในโปรตีน ) กลุ่มจะส่งผลในการเพิ่มความไม่ชอบพื้นผิว ( lakemond เดอjongh เฮสซิ่ง GRUPPEN , , , และ voragen , 2000 ) ซึ่งเป็นหนึ่งในที่สำคัญลักษณะโครงสร้างของโปรตีน ( เบเออร์ purschke Schmitt , , ,rawel และนอร์ 2015 ; ลำ & นิเคอร์สัน 2015 ) ระดับล่างไม่ชอบพื้นผิว MP กับ nano2 , เมื่อเทียบกับที่ของ ส.ส.โดยไม่ nano2 เสนอว่า nano2 อย่างมากป้องกันแฉของโปรตีนในระหว่างการประมวลผล ( Baier et al . , 2015 ) กลุ่มบางส่วนของ MP จะป้องกันผลของโปรตีนแฉ ,ข้อเสนอแนะในการศึกษาก่อนหน้านี้ ( Li et al . , 2012 ) ในระหว่างการเก็บรักษาเนื้อสัตว์ผลิตภัณฑ์ การสร้างอนุมูลอิสระช่วยเพิ่มขอบเขตของโปรตีนแฉ . ดังนั้น แรงที่เกิดจากแสง )การ ) กรดอะมิโนตกค้างสามารถส่งผลในการรวมของMP จึงก่อตัวของอนุภาคและการตกตะกอนของโปรตีน ( ชอยet al . , 2012 ) นี้รวมของ MP ที่สามารถประเมินโดยการวัดความขุ่น( ชเว et al . , 2012 )