Lactoferrin (Lf) is a glycoprotein present in mammalian ex-ternal secretions with iron-chelating capacity [1]. Its biolog-ical properties include regulation of iron adsorption in thegastrointestinal tract, modulation of polymorphonuclear pro-duction, and antimicrobial and antifungal activity [2, 3]. Allthese functional properties imply Lf valorization in differentsectors such as the dairy, nutraceutical, pharmaceutical, andcosmetic industries.Bovine Lf (bLf) has been traditionally purified from nat-ural sources such as milk, whey, and colostrum by differ-ent chromatographic methods that include hydrophobic in-teraction, ion exchange, and affinity with antibodies [4–10].Particularly, ion-exchange chromatography is mainly used inlarge-scale processes. However, the concentration of bLf incheese whey is low, therefore, the starting material requiresconcentration and conditioning to improve the performanceof the chromatographic process. These processes reach vari-able yields between 50 and 96% and bLf is usually copurifiedwith lactoperoxidase, a whey protein with a similar pI.Usingcommercial sulfonic adsorptive membranes, Chiu et al. [5]copurified lactoperoxidase and bLf from defatted whey withyields of 73 and 50%, respectively. Plate et al. [11] achieved an84% yield for bLf purification from a sweet whey concentrateusing a similar cation-exchange system, however, the finalproduct showed 10% of the initial lactoperoxidase content.
On the other hand, the use of affinity chromatography makespossible the direct adsorption of bLf at low concentration, butthe purification cost significantly increases according to theligand cost and stability.Triazine dyes are pseudobioaffinity ligands widely usedfor chromatography, which allows the purification of proteinswith favorable cost/selectivity ratio [12,13]. Triazine dyes usedin the textile industry in tons are low-cost ligands. They areeasily immobilized on different supports and are chemicallyand thermally stable. All these advantages make them suit-able for industrial-scale protein purification [14]. Previousresearch showed that the triazine dye Red HE-3B has an ac-ceptable chromatographic performance for bLf purificationfrom colostrum and sweet whey [15,16]. Recently, we studiedthe interaction of several triazine dyes, including Red HE-3B, toward lactoferricin B (bLfcin), a 25 amino acid peptidepresent in the N-terminal region of bLf, using surface plas-mon resonance and concluded that Yellow HE-4R had higheraffinity for bLfcin than Red HE-3B [17]. Taking this result intoaccount, in the present study we compared the performanceof both dyes (Red HE-3B and Yellow HE-4R) for bLf recoveryand purification directly from sweet whey.
Lactoferrin (LF) เป็นไกลโคโปรตีนในปัจจุบันหลั่งอดีต ternal เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีความจุเหล็กคีเลต [1] คุณสมบัติ Biolog-iCal ของมันรวมถึงกฎระเบียบของการดูดซับธาตุเหล็กในระบบทางเดิน thegastrointestinal, ปรับ polymorphonuclear Pro-duction และฤทธิ์ต้านจุลชีพและต้านเชื้อรา [2, 3] Allthese บ่งบอกถึงคุณสมบัติการทำงาน valorization Lf ใน differentsectors เช่นนม nutraceutical, ยา, andcosmetic industries.Bovine Lf (BLF) ได้รับการทำให้บริสุทธิ์แบบดั้งเดิมจากแหล่ง NAT-Ural เช่นนมเวย์และนมน้ำเหลืองโดยแตกต่างกัน-Ent วิธีโครมาที่มี ไม่ชอบน้ำใน teraction การแลกเปลี่ยนไอออนและความสัมพันธ์กับแอนติบอดี้ [4-10] .Particularly และแลกเปลี่ยนไอออนโครมาส่วนใหญ่จะใช้กระบวนการ inlarge ขนาด แต่ความเข้มข้นของ BLF เวย์ incheese อยู่ในระดับต่ำดังนั้นการเริ่มต้น requiresconcentration วัสดุและเครื่องในการปรับปรุงการปฏิบัติงานที่กระบวนการโครมา กระบวนการเหล่านี้ถึงอัตราผลตอบแทน Vari-สามารถระหว่าง 50 และ 96% และ BLF มักจะ lactoperoxidase copurifiedwith, เวย์โปรตีนที่มีลักษณะคล้ายกัน pI.Usingcommercial เยื่อดูดซับ sulfonic, Chiu, et al [5] copurified lactoperoxidase และ BLF จาก withyields เวย์สกัดจาก 73 และ 50% ตามลำดับ จาน, et al [11] ประสบความสำเร็จผลผลิต% an84 สำหรับ BLF บริสุทธิ์จากหางนมหวาน concentrateusing ระบบแลกเปลี่ยนไอออนที่คล้ายกัน แต่ finalproduct แสดงให้เห็นว่า 10% ของเนื้อหา lactoperoxidase เริ่มต้น.
บนมืออื่น ๆ , การใช้โครมาความสัมพันธ์ makespossible ดูดซับโดยตรงของ BLF ที่มีความเข้มข้นต่ำ butthe ค่าใช้จ่ายเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญทำให้บริสุทธิ์ตามค่าใช้จ่าย theligand และสีย้อม stability.Triazine มี pseudobioaffinity แกนด์โครมาโต usedfor กันอย่างแพร่หลายซึ่งจะช่วยให้การทำให้บริสุทธิ์ของดีอัตราส่วนค่าใช้จ่าย / หัวกะทิ proteinswith ม [12,13] สีย้อม triazine usedin อุตสาหกรรมสิ่งทอในตันแกนด์ที่มีต้นทุนต่ำ พวกเขา areeasily ตรึงบนสนับสนุนที่แตกต่างกันและมีการ chemicallyand ความร้อนที่มีเสถียรภาพ ข้อดีเหล่านี้ทำให้พวกเขาสามารถสูทสำหรับระดับอุตสาหกรรมทำโปรตีนให้บริสุทธิ์ [14] Previousresearch แสดงให้เห็นว่า triazine ย้อมสีแดง HE-3B มีประสิทธิภาพสาร AC-ceptable สำหรับนมน้ำเหลือง BLF purificationfrom และเวย์หวาน [15,16] เร็ว ๆ นี้เรา studiedthe ปฏิสัมพันธ์ของสีย้อม triazine หลายแห่งรวมถึงสีแดง HE-3B ไปทาง lactoferricin B (bLfcin) 25 อะมิโน peptidepresent กรดในภูมิภาค n- ขั้วของ BLF ใช้พื้นผิวการกำทอนพลาส-Mon และสรุปได้ว่าสีเหลือง HE-4R มี higheraffinity สำหรับ bLfcin กว่าสีแดง HE-3B [17] การ intoaccount ผลนี้ในการศึกษาปัจจุบันเราเมื่อเทียบกับการปฏิบัติงานทั้งสีย้อม (สีแดง HE-3B และสีเหลือง HE-4R) สำหรับ BLF recoveryand บริสุทธิ์โดยตรงจากหางนมหวาน
การแปล กรุณารอสักครู่..

แลคโตเฟอร์ริน ( LF ) เป็นโปรตีนที่มีอยู่ในเขตอดีตตอนฉุกเฉินด้วยเหล็กและความสามารถ [ 1 ] ของ biolog iCal คุณสมบัติรวมถึงระเบียบของการดูดซับธาตุเหล็กใน thegastrointestinal ทางเดินปรับ polymorphonuclear duction Pro และฤทธิ์ต้านจุลชีพ และเชื้อรา [ 2 , 3 ] คุณสมบัติเชิงหน้าที่ของ allthese เปรยถ้า valorization ใน differentsectors เช่นผลิตภัณฑ์นม , Nutraceutical , ยา , อุตสาหกรรม andcosmetic ถ้าวัว ( blf ) ได้รับแบบดั้งเดิมที่บริสุทธิ์จากแหล่งที่มาก เช่น นม , เวย์ , และโดยวิธีการที่แตกต่างกันใช้ colostrum และรวมถึงการแลกเปลี่ยนไอออน ) ใน teraction , และความสัมพันธ์กับแอนติบอดี [ 4 – 10 ] โครมาโตกราฟีไอออน โดยส่วนใหญ่จะใช้กระบวนการ inlarge มาตราส่วน อย่างไรก็ตาม ความเข้มข้นของเวย์ blf incheese ต่ำจึงตั้งต้น requiresconcentration และปรับอากาศเพื่อปรับปรุงสมรรถนะของกระบวนการทางโครมาโทกราฟี กระบวนการเหล่านี้เข้าถึงวารีได้ผลผลิตระหว่าง 50 และ 96 และ blf มักจะ copurifiedwith แลคโตเปอร์ กซิเดส , เวย์โปรตีนกับปี่ที่คล้ายกัน usingcommercial นำมาเรียน membranes Chiu et al . [ 5 ] copurified blf จากรำสกัดไขมันและแลคโตเปอร์ กซิเดสเวย์ withyields 73 และ 50 ตามลำดับ จาน et al . [ 11 ] ความ an84 เปอร์เซ็นต์สำหรับ blf ผลิตจากเวย์หวาน concentrateusing คล้ายคลึงกันในการแลกเปลี่ยนระบบ อย่างไรก็ตาม finalproduct พบว่า 10% ของปริมาณแลคโตเปอร์ กซิเดสเบื้องต้นบนมืออื่น ๆที่ใช้ขี้รังแค makespossible โดยการดูดซับ blf บริสุทธิ์ที่ความเข้มข้นต่ำ แต่ต้นทุนมากเพิ่มขึ้นตามต้นทุน theligand และเสถียรภาพ ไตรอะซีนสีย้อมเป็น pseudobioaffinity ลิแกนด์อย่างกว้างขวางใช้ chromatography ซึ่งจะช่วยให้ต้นทุนการผลิต proteinswith มงคล / อัตราส่วน [ 12 , 13 ‘ ] ไตรอะซีนสีย้อมในอุตสาหกรรมสิ่งทอในตันเป็นลิแกนด์ราคาถูก พวกเขา areeasily ตรึงในการสนับสนุนที่แตกต่างกัน และจะ chemicallyand ซึ่งมั่นคง ข้อดีเหล่านี้ทั้งหมดให้เหมาะสมกับสามารถผลิตโปรตีนขนาดอุตสาหกรรม [ 14 ] previousresearch พบว่าไตรอะซีนสีแดง he-3b มี AC ceptable โครมาโทกราฟีสมรรถนะ colostrum และ purificationfrom blf เวย์หวาน [ 15,16 ] เมื่อเร็วๆ นี้ เรา studiedthe ปฏิสัมพันธ์ของสีย้อมไตรอะซีนหลาย , รวมทั้ง he-3b สีแดงที่มีแลคโตเฟอรริซิน B ( blfcin ) , 25 กรดอะมิโน peptidepresent ในภูมิภาคถูก blf พื้นผิวพลาสมอนเรโซแนนซ์ การใช้ และสรุปได้ว่า he-4r สีเหลืองมี higheraffinity สำหรับ blfcin กว่าสีแดง he-3b [ 17 ] เอาผลพิจารณาในการศึกษาครั้งนี้เราเปรียบเทียบสมรรถนะทั้งสี ( สีแดง และ สีเหลือง he-3b he-4r ) สำหรับ blf recoveryand บริสุทธิ์โดยตรงจากหางนมหวาน
การแปล กรุณารอสักครู่..
