A covalent immobilization method ba

A covalent immobilization method based on glutaraldehyde and amino-functionalized SBA-15 supports
has been successfully applied to covalently and stably immobilize laccase from Trametes versicolor. The
resultant biocatalysts displayed high incorporation yields of enzyme and led to excellent biodegradation
rates of selected HPAs models, i.e. naphthalene, phenanthrene and anthracene, in water. The nature of the
hydrocarbon chain accompanying the amino group has been shown as determinant for the immobilization
as well as for the activity and reusability of the materials. Thus, alkyl moieties displayed higher
enzyme loadings than phenyl moieties, being more adequate the larger n-butyl tethering residue likely
due to its higher mobility. Using the aminobutyl-based laccase-SBA-15, 82%, 73%, and 55% conversion
of naphthalene, phenanthrene and anthracene, respectively, were achieved after 48 h, very close to the
values obtained with free laccase under the same reaction conditions. On the other hand,
aminopropyl-based laccase-SBA-15 biocatalysts displayed the best reusability properties, retaining
higher activity after four repeated uses than the corresponding aminobutyl-based materials.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วิธีตรึงโป covalent glutaraldehyde และอะมิโน functionalized สนับสนุน SBA-15มีการนำไปใช้กับ covalently และ stably immobilize laccase จาก Trametes versicolor ที่แสดงอัตราผลตอบแทนสูงประสานของเอนไซม์ biocatalysts ผลแก่ และนำไป biodegradation แห่งราคารุ่นเลือก HPAs เช่นแนฟทาลีน ฟีแนนทรีน และแอนทรา ซีน ในน้ำ ลักษณะของการห่วงโซ่ของไฮโดรคาร์บอนกลุ่มอะมิโนที่มาพร้อมกับได้รับการแสดงเป็นดีเทอร์มิแนนต์สำหรับการตรึงโปเช่นกันเป็นที่สำหรับกิจกรรมและ reusability ของวัสดุ ดังนั้น alkyl moieties แสดงสูงloadings เอนไซม์กว่า phenyl moieties มีมากเพียงพอใหญ่ด... tethering ตกค้างอาจเนื่องจากความคล่องตัวสูง ใช้ตาม aminobutyl laccase-SBA-15 แปลง 82%, 73% และ 55%แนฟทาลีน ฟีแนนทรีน และแอนทราซีน ตามลำดับ ความสำเร็จหลังจาก 48 h ความใกล้เคียงกับค่าที่ได้ ด้วย laccase ฟรีภายใต้เงื่อนไขปฏิกิริยาเดียวกัน ในทางตรงข้ามใช้ aminopropyl biocatalysts laccase-SBA-15 แสดงคุณสมบัติ reusability สุด รักษากิจกรรมสูงหลังจากที่สี่ซ้ำใช้กว่าวัสดุตาม aminobutyl สอดคล้องกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วิธีการตรึงโควาเลนต์ขึ้นอยู่กับ glutaraldehyde และอะมิโนฟังก์ชันสนับสนุน SBA-15
ได้ถูกนำมาใช้ประสบความสำเร็จใน covalently และเสถียรลื่อแลคเคสจาก Trametes versicolor
เอนไซม์ผลแสดงอัตราผลตอบแทนรวมตัวสูงของเอนไซม์และนำไปสู่การย่อยสลายที่ดี
ของรูปแบบอัตรา HPAS เลือกคือเหม็นฟีแนนทรีและแอนทราในน้ำ ลักษณะของ
ห่วงโซ่ไฮโดรคาร์บอนกลุ่มอะมิโนที่มาพร้อมกับได้รับการแสดงเป็นปัจจัยสำหรับการตรึง
เช่นเดียวกับกิจกรรมและสามารถนำมาใช้วัสดุ ดังนั้น moieties แสดงอัลคิลที่สูงขึ้น
แรงกว่าเอนไซม์ moieties ฟีนิลเป็นที่เพียงพอมากขึ้น tethering n บิวทิลขนาดใหญ่มีแนวโน้มที่ตกค้าง
เนื่องจากความคล่องตัวที่สูงขึ้น ใช้ aminobutyl ตามแลคเคส-SBA-15, 82%, 73% และการแปลง 55%
ของเหม็นฟีแนนทรีและแอนทราตามลำดับหลังจากที่ประสบความสำเร็จ 48 ชั่วโมง, ที่ใกล้เคียงกับ
ค่าที่ได้รับกับแลคเคสฟรีภายใต้เงื่อนไขปฏิกิริยาเดียวกัน . บนมืออื่น ๆ ,
aminopropyl ตามแลคเคส-SBA-15 เอนไซม์แสดงคุณสมบัติที่ดีที่สุดสามารถนำมาใช้รักษา
กิจกรรมที่สูงขึ้นหลังจากสี่ซ้ำกว่าการใช้วัสดุ aminobutyl ตามที่สอดคล้องกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีการยึดตรึงและวิธีการขึ้นอยู่กับกรดอะมิโนกลูตาราลดีไฮด์ที่มี sba-15 สนับสนุน
ถูกใช้เรียบร้อยแล้วเพื่อ covalently และเสถียร - trametes ประคองจากโรค .
จากัวร์ซึ่งการแสดงผลผลิตสูงของเอนไซม์และทำให้อัตราการย่อยสลาย
ยอดเยี่ยมคัดสรร hpas รุ่น ได้แก่แนพทาลีนและฟีแนนทรีน , โปรแกรม , ในน้ำธรรมชาติของกลุ่มกรดอะมิโนโซ่
ไฮโดรคาร์บอนประกอบได้แสดงเป็นตัวสำหรับการตรึง
รวมทั้งกิจกรรม และใช้วัสดุ ดังนั้น อัลแสดงสูงกว่าเอนไซม์ดังกล่าวครอบคลุมกว่า
) ดังกล่าวเป็นอย่างเพียงพอขนาดใหญ่มีแนวโน้ม
กากนอร์แมลบิวทิล tethering เนื่องจากมีความคล่องตัวสูง ใช้ aminobutyl ตาม laccase-sba-15 82 %73 เปอร์เซ็นต์และ 55 เปอร์เซ็นต์ของแนพทาลีนแปลง
, และฟีแนนทรีนแอนทราซีน , ตามลำดับความหลังจาก 48 ชั่วโมง อยู่ใกล้กับ
ได้ด้วย - ฟรีภายใต้เงื่อนไขปฏิกิริยาเดียวกัน บนมืออื่น ๆ ,
aminopropyl ตาม laccase-sba-15 จากัวร์แสดงคุณสมบัตินี้ ดีที่สุด การรักษา
กิจกรรมที่ 4 ซ้ำใช้ที่สูงกว่า aminobutyl สอดคล้องตามวัสดุ