Glutathione S-transferases (GSTs), found in virtually all eukaryotes, are a multigene family of phase-II metabolic enzymes, which catalyze the conjugation of reduced glutathione with a variety of endogenous and exogenous electrophilic compounds, including several potentially toxic carcinogens and chemotherapeutic drugs (Hayes et al., 2005), thereby reducing the reactivity of the compounds by making them water soluble and favouring their elimination from the body. In mammals eight classes of GSTs, i.e. alpha (GSTA), mu (GSTM), theta (GSTT), Pi (GSTP), zeta (GSTZ), sigma (GSTS), kappa (GSTK), and omega (GSTO) have been identified (Mannervik et al., 1992), based on sequence homology and substrate specificity. The GSTs have well-established polymorphisms in human populations. The proteins encoded by the different alleles show different abilities to metabolize carcinogens and anticancer agents. It suggests an association between GST polymorphism and the risk for a variety of cancers as well as between said polymorphism and varying responses to cancer treatments. GSTs may also modify susceptibility in certain ethnic groups, showing ethnic dependent polymorphism.
กลูตาไธโอน s-ทรานส์เฟอร์ (gsts) ที่พบในยูคาริโอเกือบทั้งหมดเป็นครอบครัว multigene ของเอนไซม์เผาผลาญเฟส ii ซึ่งเป็นตัวกระตุ้นการเชื่อมต่อกันของกลูตาไธโอนที่ลดลงมีความหลากหลายของสารประกอบ electrophilic ภายนอกและภายนอกรวมทั้งสารก่อมะเร็งที่อาจเป็นพิษและยาเสพติดหลายเคมีบำบัด (hayes, et al., 2005)จึงช่วยลดการเกิดปฏิกิริยาของสารโดยทำให้พวกเขาที่ละลายในน้ำและความนิยมของพวกเขากำจัดออกจากร่างกาย เลี้ยงลูกด้วยนมในแปดชั้นเรียนของ gsts คืออัลฟา (gsta) mu (gstm) theta (GSTT), ปี่ (GSTP), ซีตา (gstz), ซิก (gsts), คัปปา (gstk) และโอเมก้า (gsto) ได้รับ ระบุ (mannervik et al,., 1992) ตามลำดับที่คล้ายคลึงกันและพื้นผิวที่เฉพาะเจาะจงgsts มีความหลากหลายที่ดีขึ้นในประชากรมนุษย์ โปรตีนเข้ารหัสโดยอัลลีลที่แตกต่างกันแสดงความสามารถที่แตกต่างกันในการเผาผลาญสารก่อมะเร็งและสารต้านมะเร็ง มันแสดงให้เห็นความสัมพันธ์ระหว่าง polymorphism ภาษีมูลค่าเพิ่มและความเสี่ยงสำหรับความหลากหลายของโรคมะเร็งรวมทั้งระหว่างหลายรูปแบบและการตอบสนองที่แตกต่างกันในการรักษาโรคมะเร็งกล่าวว่าgsts ยังอาจแก้ไขความอ่อนแอในกลุ่มชาติพันธุ์บางอย่างที่แสดงให้เห็นความแตกต่างขึ้นอยู่กับเชื้อชาติ
การแปล กรุณารอสักครู่..
![](//thimg.ilovetranslation.com/pic/loading_3.gif?v=b9814dd30c1d7c59_8619)
กลูตาไธโอน S-transferases (GSTs), พบในแทบทุก eukaryotes มีครอบครัว multigene เอนไซม์เฟสทูเผาผลาญ ซึ่งสถาบัน conjugation ของกลูตาไธโอนลดลงกับความหลากหลายของ endogenous และบ่อย electrophilic สารประกอบ สารก่อมะเร็งที่อาจเป็นพิษต่าง ๆ และยาเคมีบำบัดหลายชนิด (สเฮย์ส et al., 2005), จึงช่วยลดการเกิดปฏิกิริยาของสารทำให้น้ำละลาย และ favouring ของพวกเขาตัดออกจากร่างกาย ในการเลี้ยงลูกด้วยนมชั้นแปดของ GSTs เช่นอัลฟา (GSTA), หมู (GSTM), ทีตา (GSTT), Pi (GSTP), แคเธอรีนซีตา (GSTZ), ซิก (GSTS), กัปปะ (GSTK), และโอเมก้า (GSTO) มีการระบุ (Mannervik et al., 1992) ตามลำดับ specificity homology และพื้นผิว GSTs มี polymorphisms ดีขึ้นในประชากรมนุษย์ โปรตีนที่ถูกเข้ารหัส โดย alleles ต่างแสดงความสามารถต่าง ๆ การ metabolize สารก่อมะเร็งและตัวแทน anticancer มันชี้ให้เห็นความสัมพันธ์ระหว่างความเสี่ยงสำหรับโรคมะเร็งเช่นระหว่างโพลิมอร์ฟิซึมดังกล่าวตอบสนองแตกต่างกันกับการรักษาโรคมะเร็งและโพลีมอร์ฟิซึม GST นอกจากนี้ GSTs ยังอาจปรับเปลี่ยนภูมิไวรับในชนบาง แสดงโพลิมอร์ฟิซึมขึ้นอยู่กับเชื้อชาติ
การแปล กรุณารอสักครู่..
![](//thimg.ilovetranslation.com/pic/loading_3.gif?v=b9814dd30c1d7c59_8619)