II shares structural elements with

II shares structural elements with other members of the carnitine acyltransferase protein family.[8] The crystal structure of rat CPT II was recently elucidated by Hsiao et al.[9] The human homolog of the CPT II enzyme shows 82.2% amino acid sequence homology with the rat protein.[10] Significant structural and functional information about CPT II has thus been derived from the crystallographic studies with the rat protein.

In addition to similarities shared by the acyltransferases, CPT II also contains a distinct insertion of 30 residues in the amino domain that forms a relatively hydrophobic protrusion composed of two alpha helices and a small anti-parallel beta sheet.[9] It has been proposed that this segment mediates the association of CPT II with the inner mitochondrial membrane.[9] Moreover, the insert might also facilitate the shuttling of palmitoylcarnitines directly into the active site of CPT II after translocation across the inner membrane by virtue of its juxtaposition to the active site tunnel of the enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองหุ้นส่วนประกอบกับสมาชิกอื่น ๆ ของครอบครัวโปรตีน acyltransferase คาร์นิที [8] ในโครงสร้างผลึกของหนู CPT II ถูกล่า elucidated โดย Hsiao et al. [9] homolog มนุษย์ของเอนไซม์ CPT II แสดง 82.2% กรดอะมิโนลำดับ homology กับโปรตีนราษฎร์ [10] จึงรับมาสำคัญโครงสร้าง และการทำงานข้อมูลเกี่ยวกับ CPT II จากศึกษา crystallographic กับโปรตีนราษฎร์นอกจากความเหมือน acyltransferases ใช้ร่วมกัน CPT II ยังประกอบด้วยแทรกตก 30 ในโดเมนที่ protrusion เป็น hydrophobic ค่อนข้างประกอบด้วยอัลฟาสอง helices และแผ่นขนาดเล็กขนานต่อต้านเบต้า อะมิโนที่แตกต่างกัน [9] จึงได้รับการเสนอชื่อว่า เซ็กเมนต์นี้ mediates สมาคม CPT II กับเยื่อ mitochondrial ภายใน [9] นอกจากนี้ การแทรกอาจยังอำนวยความสะดวก shuttling ของ palmitoylcarnitines เข้าใช้งานเว็บไซต์ของ CPT II โดยตรงหลังการสับเปลี่ยนในเยื่อภายในอาศัยของ juxtaposition ไปอุโมงค์ใช้ของเอนไซม์นี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

หุ้นครั้งที่สององค์ประกอบโครงสร้างกับสมาชิกคนอื่น ๆ ของครอบครัวโปรตีนคาร์นิที acyltransferase. [8] โครงสร้างผลึกของหนูเป่าครั้งที่สองโฮล์มเมื่อเร็ว ๆ นี้โดย Hsiao et al. [9] homolog มนุษยชนของ CPT ที่สองเอนไซม์ที่แสดงให้เห็นคล้ายคลึงกันลำดับกรดอะมิโนที่ 82.2% มีปริมาณโปรตีนหนู. [10] ที่สําคัญข้อมูลโครงสร้างและการทำงานเกี่ยวกับการเป่าครั้งที่สองที่ได้รับจึงมาจากการศึกษา crystallographic โปรตีนหนู. นอกจากความคล้ายคลึงกันใช้ร่วมกันโดย acyltransferases ที่เป่าครั้งที่สองนอกจากนี้ยังมีการแทรกที่แตกต่างกัน 30 ตกค้างใน โดเมนอะมิโนที่รูปแบบที่ยื่นออกมาไม่ชอบน้ำค่อนข้างประกอบด้วยสองเอนริเก้อัลฟาและเบต้าแผ่นป้องกันขนานขนาดเล็ก. [9] จะได้รับการเสนอว่าส่วนนี้เป็นสื่อกลางความสัมพันธ์ของ CPT ที่สองกับเมมเบรนยลภายใน. [9] นอกจากนี้ยังมี ใส่นอกจากนี้ยังอาจอำนวยความสะดวกใน shuttling ของ palmitoylcarnitines โดยตรงในการใช้งานเว็บไซต์ของ CPT ที่สองหลังจากการโยกย้ายผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ภายในโดยอาศัยอำนาจตามการตีข่าวของอุโมงค์ใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2 หุ้นองค์ประกอบโครงสร้างกับสมาชิกอื่น ๆของคาร์นิทีนโปรตีน acyltransferase ครอบครัว [ 8 ] โครงสร้างผลึกของหนู ( II เพิ่งอธิบายโดยเซา et al . [ 9 ] homolog มนุษย์ของ SI II เอนไซม์แสดง 82.2% % ลำดับกรดอะมิโนที่มีกับหนูโปรตีน[ 10 ] ที่สำคัญโครงสร้างและการทำงาน ข้อมูลเกี่ยวกับ SI II จึงได้รับมาจากการศึกษาทางกับหนู โปรตีน

นอกจากความคล้ายคลึงร่วมกันโดย acyltransferases CPT , II ยังมีการแทรกที่แตกต่างกัน 30 ตกค้างในอะมิโนโดเมนที่ฟอร์มค่อนข้าง hydrophobic ติ่งประกอบด้วยสองอัลฟา helices และขนาดเล็ก ป้องกัน ขนานเบต้าแผ่น .[ 9 ] ก็มีการเสนอว่าส่วนนี้ mediates สมาคม CPT II กับภายในไมโตคอนเดรียเยื่อ [ 9 ] และแทรกอาจอำนวยความสะดวก shuttling ของ palmitoylcarnitines โดยตรงลงในไซต์งานของ SI II หลังจากโยกย้ายข้ามเยื่อชั้นในโดยอาศัยอำนาจของการเพื่อใช้งานเว็บไซต์อุโมงค์ของเอนไซม์