Gluten proteins play a key role in

Gluten proteins play a key role in determining the unique baking quality of wheat by conferring water absorption capacity, cohesivity, viscosity and elasticity on dough. Gluten proteins can be divided into two main fractions according to their solubility in aqueous alcohols: the soluble gliadins and the insoluble glutenins. Both fractions consist of numerous, partially closely related protein components characterized by high glutamine and proline contents. Gliadins are mainly monomeric proteins with molecular weights (MWs) around 28,000-55,000 and can be classified according to their different primary structures into the alpha/beta-, gamma- and omega-type. Disulphide bonds are either absent or present as intrachain crosslinks. The glutenin fraction comprises aggregated proteins linked by interchain disulphide bonds; they have a varying size ranging from about 500,000 to more than 10 million. After reduction of disulphide bonds, the resulting glutenin subunits show a solubility in aqueous alcohols similar to gliadins. Based on primary structure, glutenin subunits have been divided into the high-molecular-weight (HMW) subunits (MW=67,000-88,000) and low-molecular-weight (LMW) subunits (MW=32,000-35,000). Each gluten protein type consists or two or three different structural domains; one of them contains unique repetitive sequences rich in glutamine and proline. Native glutenins are composed of a backbone formed by HMW subunit polymers and of LMW subunit polymers branched off from HMW subunits. Non-covalent bonds such as hydrogen bonds, ionic bonds and hydrophobic bonds are important for the aggregation of gliadins and glutenins and implicate structure and physical properties of dough.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนกลูเตนที่มีบทบาทสำคัญในการกำหนดคุณภาพการอบที่ไม่ซ้ำกันของข้าวสาลีโดยการหารือความสามารถในการดูดซึมน้ำ cohesivity ความหนืดและความยืดหยุ่นในแป้ง โปรตีนกลูเตนสามารถแบ่งออกเป็นสองส่วนหลักตามที่ละลายในน้ำแอลกอฮอล์: gliadins ละลายน้ำและไม่ละลายน้ำ glutenins เศษส่วนทั้งสองประกอบด้วยหลายส่วนประกอบโปรตีนบางส่วนที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดที่โดดเด่นด้วยเนื้อหา glutamine สูงและโพรลีน gliadins ส่วนใหญ่จะเป็นโปรตีน monomeric มีน้ำหนักโมเลกุล (MWS) รอบ 28,000-55,000 และสามารถจำแนกตามโครงสร้างหลักของพวกเขาแตกต่างกันใน alpha/beta- แกมมาและโอเมก้าประเภท พันธบัตร disulphide มีทั้งขาดหรือปัจจุบันเป็น crosslinks intrachainส่วน glutenin ประกอบด้วยโปรตีนรวมเชื่อมโยงโดย Interchain พันธบัตร disulphide พวกเขามีขนาดที่แตกต่างกันตั้งแต่ประมาณ 500,000 ถึงกว่า 10 ล้าน หลังจากการลดลงของพันธบัตร disulphide, ผลหน่วยย่อย glutenin แสดงการละลายในแอลกอฮอล์น้ำคล้ายกับ gliadins ขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักหน่วยย่อย glutenin ได้รับการแบ่งออกเป็นสูงน้ำหนักโมเลกุล (HMW) หน่วยย่อย (MW = 67,000-88,000) และต่ำน้ำหนักโมเลกุล (lmw) หน่วยย่อย (MW = 32,000-35,000) แต่ละประเภทโปรตีนกลูเตนหรือประกอบด้วยสองหรือสามโดเมนโครงสร้างที่แตกต่างกันหนึ่งของพวกเขามีลำดับซ้ำที่ไม่ซ้ำกันอุดมไปด้วยกลูตาและโพรลีนglutenins พื้นเมืองจะประกอบด้วยกระดูกสันหลังที่เกิดจากการโพลีเมอ HMW subunit และของโพลิเมอร์ subunit lmw แยกออกจากหน่วยย่อย HMW พันธบัตรที่ไม่โควาเลนต์เช่นไฮโดรเจนพันธบัตรพันธบัตรอิออนและพันธบัตรน้ำมีความสำคัญต่อการรวมตัวของ gliadins และ glutenins และโครงสร้างพัวพันและสมบัติทางกายภาพของแป้ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตังโปรตีนมีบทบาทสำคัญในการกำหนดคุณภาพการอบเฉพาะข้าวสาลีโดยกำลังดูดซึมน้ำ conferring, cohesivity ความหนืด และความยืดหยุ่นบนแป้ง ตังโปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสองส่วนหลักตามการละลายใน alcohols อควี: gliadins ละลายและ glutenins ละลายได้ เศษส่วนทั้งสองประกอบด้วยจำนวนมาก เกี่ยวข้องโดย glutamine สูงและ proline เนื้อหาประกอบโปรตีนบางส่วนอย่างใกล้ชิด Gliadins มีโปรตีน monomeric ส่วนใหญ่ มีน้ำหนักโมเลกุล (MWs) รอบวาละ 28000 55000 บาท และสามารถแบ่งตามโครงสร้างหลักของพวกเขาแตกต่างกันที่อัลฟาเบต้า-, แกมมาและชนิดโอเมก้า พันธบัตร disulphide จะขาด หรือปัจจุบัน intrachain crosslinks เศษ glutenin ประกอบด้วยโปรตีนรวมที่เชื่อมโยง โดยที่พันธบัตร interchain disulphide มีขนาดแตกต่างกันตั้งแต่ประมาณ 500000 กว่า 10 ล้าน หลังจากขายหุ้นกู้ลด disulphide, subunits glutenin ผลลัพธ์แสดงการละลายใน alcohols อควีคล้ายกับ gliadins ตามโครงสร้างหลัก glutenin subunits ได้แบ่ง subunits สูงโมเลกุลน้ำหนัก (HMW) (MW = 67, 000 88,000) และต่ำโมเลกุลน้ำหนัก (LMW) subunits (MW = 32, 000-35000) ประกอบด้วยโปรตีนชนิดตัง หรือสอง หรือสามแตกต่างโครงสร้าง โด หนึ่งในนั้นประกอบด้วยลำดับซ้ำเฉพาะ glutamine และ proline เจ้า glutenins จะประกอบด้วยกระดูกสันหลังเกิดขึ้น โดย HMW ย่อยโพลิเมอร์ และโพลิเมอร์ branched ออกจาก HMW subunits ย่อย LMW ขายหุ้นไม่ใช่ covalent กู้เช่นไฮโดรเจนพันธบัตร พันธบัตร ionic และ hydrophobic พันธบัตรมีความสำคัญสำหรับรวม gliadins และ glutenins และอ้างอิงโครงสร้างและสมบัติทางกายภาพของแป้ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนกาวมีบทบาทสำคัญในการกำหนด คุณภาพ การอบที่โดดเด่นของสาลีโดยข้อความสามารถดูดซับน้ำ cohesivity ความยืดหยุ่นและความหนืดของแป้ง โปรตีนของเหนียวสามารถแบ่งออกเป็นสองส่วนหลักตามการละลายของพวกเขาในอีกทั้งที่เกิดจากน้ำ gliadins ละลายน้ำได้และ glutenins แก้ไม่ตกได้ เพียงเศษเสี้ยววินาทีทั้งสองประกอบด้วยจำนวนมากคอมโพเนนต์ย่อยโปรตีนบางส่วนที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดโดย glutamine สูงและเนื้อหา proline gliadins ส่วนใหญ่เป็นโปรตีน monomeric พร้อมด้วยเครื่องยกน้ำหนักระดับโมเลกุล( mws )โดยรอบ 28,000 -55,000 และสามารถจำแนกได้ตามโครงสร้างหลักแตกต่างกันไปในแอลฟา/ Beta - แกมม่าและโอเมก้า - พิมพ์ พันธบัตร disulphide เป็นไม่อยู่หรือปัจจุบัน crosslinks intrachainเศษส่วน glutenin ที่ประกอบด้วยโปรตีนรวมกันเชื่อมโยงโดยพันธบัตร disulphide interchain พวกเขามีขนาดที่แตกต่างกันตั้งแต่ประมาณ 500 , 000 ถึงมากกว่า 10 ล้านบาท หลังจากการลดลงของพันธบัตร disulphide subunits glutenin ส่งผลให้ที่แสดงละลายได้ในอีกทั้งที่เกิดจากน้ำเหมือนกับ gliadins ที่ใช้โครงสร้างหลักsubunits glutenin ได้ถูกแบ่งออกเป็น subunits โมเลกุลสูง - น้ำหนัก( hmw )( MW = 67,000 -88,000 )และ subunits ต่ำ - ระดับโมเลกุล - น้ำหนัก( lmw )( MW = 32,000 -35,000 ) ประเภท โปรตีนกาวแต่ละตัวจะประกอบด้วยหรือสองหรือสามโดเมนโครงสร้างแตกต่างกันไปของเขาประกอบด้วยลำดับซ้ำๆที่โดดเด่นที่หลากหลายใน glutamine และ prolineglutenins พื้นเมืองประกอบด้วยของกระดูกสันหลังที่จัดตั้งโดยโพลิเมอร์ subunit hmw และเม็ดพลาสติก subunit lmw แตกแขนงออกจาก subunits hmw พันธบัตรไม่ใช่ covalent เช่นพันธบัตรฟังก์ชั่น Ionic พันธบัตรและไฮโดรเจนถูกขับออกพันธบัตรเป็นสิ่งสำคัญในการผนวกรวมของ glutenins และ gliadins และนำมาซึ่งโครงสร้างและคุณสมบัติทาง กายภาพ ของแป้ง