related to myoglobin denaturation d

related to myoglobin denaturation due to cold (Añón & Calvelo, 1980;
Leygonie et al., 2012b) although fresh meat colour appearance (bright
red) is mostly recovered after thawing since myoglobin may recover
its nature conformation (Fernández et al., 2007) which could explain
the observed absence of differences at 0 d DD between fresh and
thawed meat. However, frozen storage could also produce cell disruption
which allows catalysis of oxidative reactions to come into contact
with myoglobin thus accelerating its autoxidation and the lipidmediated
myoglobin oxidation (Leygonie et al., 2012a). Also, frozen
storage reduces the activity of metmyoglobin-reducing enzymes
which is evident after 1 month of frozen storage and this reduction
rate increases after prolonged storage (Farouk & Swan, 1998) in agreement
with the current a* results in the displayed meats. On the other
hand, the thawed meat could experience a lower blooming due to less
oxygenation of myoglobin (Kim et al., 2011) and it could suffer a faster
discolouration process throughout storage than fresh meat (Farouk
et al., 2003) related also to a lower metmyoglobin reducing activity
(Xiong, 2000) where conversion from deoxy- to oxy-myoglobin has a
slower rate in agreement with the current results for a*.
Oppositely to a*, yellowness (b*) generally increased with FSD and
DD (Table 2). There were no significant differences among FSD at 0 d
DD and fresh meat only differed significantly from thawed meats at
6 d DD showing lower b* values with not a clear tendency among
thawed meats regarding on a b* increasewith a longer FSD. The increase
in lamb b* has been also described by other authors with both frozen
storage (Moore & Young, 1991) and DD (Berruga et al., 2005; Ripoll,
Joy, & Muñoz, 2011). This increase could be related with the above
mentioned metmyoglobin accumulation and the observed increase in
lipid oxidation (which will be later exposed) since both protein and
lipid oxidation are related (Estévez, 2011). In fact, there was a significant
correlation among colour variables and lipid oxidation with a
negative correlationwith a* (−0.82, P≤0.01) and a positive correlation
with b* (0.71, P ≤ 0.01), also in agreement with Berruga et al. (2005).
In general, frozen storage deteriorated colour by lowering a* and
increasing b* but display in MAP after thawing had a more marked
effect than FSD itself. The time and temperature regime during storage
affects the surface colour area and can modify the colour (Ledward,
1985). Besides, the fact that the use of atmospheres that are rich in
oxygen increase oxidation (Ripoll et al., 2011) combined with the high
susceptibility of thawed meat to this process (Moore & Young, 1991;
Pietrasik & Janz, 2009) since tissue alteration is present and the lower
effectiveness of the reduction systems both would be main causes for
the faster colour deterioration in thawed meats.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่เกี่ยวข้องกับไมโยโกลบิน denaturation เนื่องจากเย็น (Añón & Calvelo, 1980Leygonie et al., 2012b) แม้ว่าเนื้อสดสี (สดใสปรากฏสีแดง) เป็นส่วนใหญ่กู้คืนหลัง thawing เนื่องจากไมโยโกลบินอาจกู้คืนของ conformation ธรรมชาติ (Fernández et al., 2007) ซึ่งสามารถอธิบายการขาดงานที่สังเกตของความแตกต่างที่ 0 d DD ระหว่างสด และเนื้อ thawed อย่างไรก็ตาม เก็บแช่แข็งยังไม่สามารถผลิตเซลล์ทรัพยซึ่งช่วยให้เร่งปฏิกิริยาปฏิกิริยา oxidative จะมาติดต่อมีไมโยโกลบินจึงเร่ง autoxidation ของและ lipidmediatedไมโยโกลบินออกซิเดชัน (Leygonie et al., 2012a) ยัง แช่แข็งจัดเก็บลดกิจกรรมของเอนไซม์ลด metmyoglobinซึ่งจะเห็นได้ชัดหลังจาก 1 เดือนและเก็บแช่แข็งที่ลดลงนี้อัตราเพิ่มขึ้นหลังจากเก็บเป็นเวลานาน (Farouk และสวอน 1998) ตกลงด้วยปัจจุบันการ * เนื้อสัตว์แสดงผล อื่น ๆมือ เนื้อ thawed สามารถพบตัวล่าง blooming เนื่องจากน้อยoxygenation ของไมโยโกลบิน (Kim et al., 2011) และมันได้เร็วขึ้นกระบวนการ discolouration ตลอดเก็บกว่าเนื้อสด (Faroukและ al., 2003) ยังกับ metmyoglobin ล่างที่ลดกิจกรรม(หยง 2000) ที่แปลงจาก deoxy - ให้เชื้อไมโยโกลบินมีความอัตราช้ายังคงผลลัพธ์ปัจจุบันเป็น *Oppositely การเป็น *, yellowness (b *) โดยทั่วไปเพิ่มกับ FSD และดีดี (ตารางที่ 2) มีไม่แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญระหว่าง FSD ที่ 0 dDD และเนื้อสดเท่านั้นแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญจากเนื้อสัตว์ thawed ที่6 d DD แสดงต่ำกว่า b * ค่า มีไม่แนวโน้มที่ชัดเจนระหว่างthawed เนื้อสัตว์เกี่ยวกับบน b * increasewith FSD อีกต่อไป การเพิ่มขึ้นในแกะ b * มีการยังอธิบาย โดยคน มีทั้งแช่แข็งดีดี (Berruga et al., 2005 และเก็บ (มัวร์และหนุ่ม 1991) Ripollจอย & Muñoz, 2011) เพิ่มนี้อาจเกี่ยวข้องกับข้างต้นmetmyoglobin ดังกล่าวสะสมและเพิ่มการสังเกตไขมันเกิดออกซิเดชัน (ซึ่งจะได้ในภายหลังสัมผัส) เนื่องจากโปรตีนทั้งสอง และออกซิเดชันของไขมันเกี่ยวข้อง (Estévez, 2011) ในความเป็นจริง มีความสำคัญความสัมพันธ์ระหว่างตัวแปรสีและการเกิดออกซิเดชันของไขมันกับการcorrelationwith ลบการ * (−0.82, P≤0.01) และความสัมพันธ์ในเชิงบวกมี b * (0.71, P ≤ 0.01), นอกจากนี้ข้อตกลงกับ Berruga et al. (2005)ทั่วไป เก็บแช่แข็งเสื่อมสภาพสี โดยลดการ * และเพิ่มบี * แต่แสดงในแผนที่หลัง thawing ได้ทำเครื่องหมายเพิ่มเติมผลกว่า FSD เอง ระบอบเวลาและอุณหภูมิในระหว่างเก็บข้อมูลส่งผลกระทบต่อพื้นที่พื้นผิวสี และสามารถปรับเปลี่ยนสี (Ledward1985) นอกจาก ข้อเท็จจริงการใช้บรรยากาศที่อุดมไปด้วยออกซิเจนเพิ่มออกซิเดชัน (Ripoll et al., 2011) รวมกับสูงไก่เนื้อ thawed กับกระบวนการนี้ (มัวร์และหนุ่ม 1991Pietrasik และ Janz, 2009) แก้ไขเนื้อเยื่อที่เป็น ปัจจุบันและด้านล่างประสิทธิภาพของระบบลดลงทั้งสองจะเป็นสาเหตุหลักเร็วสีเสื่อมสภาพในเนื้อสัตว์ thawed

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่เกี่ยวข้องกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติ myoglobin เนื่องจากเย็น (อานนท์และ Calvelo, 1980;
. Leygonie และคณะ, 2012b) แม้ว่าลักษณะสีเนื้อสด (สดใส
สีแดง) มีการกู้คืนส่วนใหญ่หลังจากที่ละลายตั้งแต่ myoglobin อาจกู้คืน
โครงสร้างธรรมชาติของมัน (. Fernández et al, 2007) ซึ่งสามารถอธิบายได้ว่า
การขาดการสังเกตความแตกต่างที่ 0 ง DD ระหว่างสดและ
เนื้อละลาย อย่างไรก็ตามการจัดเก็บแช่แข็งยังอาจจะก่อให้เกิดการหยุดชะงักของเซลล์
ซึ่งจะช่วยให้การเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาออกซิเดชันที่จะเข้ามาติดต่อ
กับ myoglobin จึงเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันและ lipidmediated ของ
myoglobin ออกซิเดชัน (Leygonie et al., 2012a) นอกจากนี้แช่แข็ง
เก็บรักษาช่วยลดการทำงานของเอนไซม์ metmyoglobin ลด
ซึ่งเห็นได้ชัดหลังจาก 1 เดือนของการจัดเก็บแช่แข็งและการลดลงนี้
อัตราการเพิ่มขึ้นของการจัดเก็บข้อมูลเป็นเวลานานหลังจากที่ (ฟารุกและหงส์, 1998) ในสัญญา
กับปัจจุบันผล * ในเนื้อสัตว์ที่แสดง ในอื่น ๆ
มือเนื้อละลายได้ประสบการณ์ออกดอกลดลงจากน้อย
ออกซิเจนของ myoglobin (Kim et al., 2011) และมันอาจต้องทนทุกข์ทรมานได้เร็วขึ้น
กระบวนการเปลี่ยนสีตลอดทั้งการจัดเก็บกว่าเนื้อสด (ฟารุก
et al., 2003) ที่เกี่ยวข้องนอกจากนี้ยังมี เพื่อกิจกรรมการลด metmyoglobin ต่ำ
(Xiong, 2000) ที่แปลงจาก deoxy- เพื่อ Oxy-myoglobin มี
อัตราที่ช้าลงในข้อตกลงกับผลปัจจุบัน *.
oppositely เพื่อ * สีเหลือง (b *) เพิ่มขึ้นโดยทั่วไปกับ FSD และ
DD (ตารางที่ 2) ไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในหมู่ FSD ที่ 0 งเป็น
DD และเนื้อสดแตกต่างเพียงอย่างมีนัยสำคัญจากเนื้อละลายที่
6 D DD แสดงค่า b * ไม่ต่ำกว่าที่มีแนวโน้มชัดเจนในหมู่
เนื้อละลายเกี่ยวกับบน * ab increasewith นาน FSD เพิ่มขึ้น
ในเนื้อแกะ b * ยังได้รับการอธิบายโดยผู้เขียนอื่น ๆ ที่มีทั้งแช่แข็ง
จัดเก็บ (มัวร์ & Young, 1991) และ DD (Berruga et al, 2005;. Ripoll,
จอยและMuñoz 2011) เพิ่มขึ้นนี้อาจจะเกี่ยวข้องกับการดังกล่าวข้างต้น
ที่กล่าวถึงการสะสม metmyoglobin และเพิ่มขึ้นสังเกตใน
ออกซิเดชันของไขมัน (ซึ่งจะได้สัมผัสหลังจากนั้น) เนื่องจากทั้งสองโปรตีนและ
ออกซิเดชันของไขมันที่เกี่ยวข้อง (Estévez 2011) ในความเป็นจริงมีนัยสำคัญ
ความสัมพันธ์ระหว่างตัวแปรสีและการเกิดออกซิเดชันของไขมันที่มี
ในเชิงลบ correlationwith * (-0.82, P≤0.01) และความสัมพันธ์เชิงบวก
กับ b * (0.71, P ≤ 0.01) ยังอยู่ในข้อตกลงกับ Berruga และคณะ . (2005).
โดยทั่วไปการจัดเก็บแช่แข็งสีเสื่อมคุณภาพโดยการลด a * และ
b * เพิ่มขึ้น แต่การแสดงผลในแผนที่ละลายหลังจากมีการทำเครื่องหมายมากขึ้น
ผลกระทบกว่า FSD ตัวเอง เวลาและระบอบการปกครองของอุณหภูมิระหว่างการเก็บรักษา
มีผลกระทบต่อพื้นที่สีพื้นผิวและสามารถปรับเปลี่ยนสี (Ledward,
1985) นอกจากความจริงที่ว่าการใช้บรรยากาศที่อุดมไปด้วย
ออกซิเดชันเพิ่มขึ้นรวมกับออกซิเจนสูง (Ripoll et al, 2011.)
ความอ่อนแอของเนื้อละลายกับกระบวนการนี้ (มัวร์แอนด์ยัง 1991;
Pietrasik & Janz 2009) ตั้งแต่เนื้อเยื่อ การเปลี่ยนแปลงเป็นปัจจุบันและต่ำ
ประสิทธิภาพของระบบลดลงทั้งสองจะเป็นสาเหตุหลักของการ
เสื่อมสภาพเร็วขึ้นในสีเนื้อละลาย