Lysozyme is present in various body

Lysozyme is present in various body fluids and change in
the lysozyme content in these fluids is indicative of
certain disease states (Jolles and Jolles, 1984). The weights
of the collected Agapornis sp. egg were between 2
and 3 g and the content of the egg white varied from 0.4
to 1.2 ml. The circumference and diameter of the egg
was found to be 6.57 and 5.4 cm. The total amount of
Standard Lovebird
lysozyme lysozyme
Figure 1. SDS-PAGE of lovebird (Agapornis sp.) egg
white lysozyme with standard lysozyme.
protein present in the crude extract (egg white) of 10
eggs freshly laid of lovebirds was found to be
0.5 mg/ml.
Lysozyme’s basic character is tending to bind to other
proteins in the egg white. As lysozyme is highly stable in
acidic medium, elution was done at pH 5.0 with 5% pyridine
solution with concentrated sulphuric acid from the
active adsorbent of bentonite. The lysozyme was finally
eluted in the supernatant and collected. Enzyme activity
was estimated by lysoplate assay (Li-Chan et al., 1986).
Formation of zone of clearance was observed. The enzyme
activity was estimated by using M. lysodeikitus (cell
wall) as substrate. Lysozyme catalyses the hydrolysis of
N-acetylglucosamine homopolymer and N-acetyl muramic
acid heteropolymer in the cell wall of the bacteria.
This hydrolysis causes the lysis of the bacterial cell wall.
The standard lysozyme and the isolated lysozyme in the
wells diffuse in the medium and the lysis of the bacterial
cell wall is observed as a zone of clearance around the
well. The total amount of protein present in the dialysed
sample was found to be 0.01 mg/ml (from 10 eggs freshly
laid of lovebirds). The enzyme isolated was confirmed to
be lysozyme, which is similar to the molecular weight of
standard lysozyme 14.3 kDa (Figure 1).
This work was aimed to isolate lysozyme from egg and
to compare the concentration, activity of the isolate with
the standard (hen’s egg white) lysozyme (Roy et al.,
2003). The isolation was performed by Alderton et al.
(1944) method and the elution of the lysozyme was high
in acidic medium using 5% aqueous pyridine at pH 5.0.
The activity of the isolated extract was determined by
lysoplate assay where the substrate was incorporated in
the nutrient agar medium. The sensitivity of lysozyme
was determined by its ability to lyse the cell wall of substrate,
which was observed as zone of clearance around
the well. The diameter of the zone of clearance is directly
proportional to the enzyme concentration. This assay
gives a rough estimation about the activity of the enzyme,
as the substrate used as live culture (Ghosh, 2003). The
isolated extract was subjected to concentration by ammonium
sulphate precipitation and partial purification by
conventional dialysis method. After partial purification of
the enzyme, it was subjected to sodium dodecyl poly

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Lysozyme is present in various body fluids and change inthe lysozyme content in these fluids is indicative ofcertain disease states (Jolles and Jolles, 1984). The weightsof the collected Agapornis sp. egg were between 2and 3 g and the content of the egg white varied from 0.4to 1.2 ml. The circumference and diameter of the eggwas found to be 6.57 and 5.4 cm. The total amount ofStandard Lovebirdlysozyme lysozymeFigure 1. SDS-PAGE of lovebird (Agapornis sp.) eggwhite lysozyme with standard lysozyme.protein present in the crude extract (egg white) of 10eggs freshly laid of lovebirds was found to be0.5 mg/ml.Lysozyme’s basic character is tending to bind to otherproteins in the egg white. As lysozyme is highly stable inacidic medium, elution was done at pH 5.0 with 5% pyridinesolution with concentrated sulphuric acid from theactive adsorbent of bentonite. The lysozyme was finallyeluted in the supernatant and collected. Enzyme activitywas estimated by lysoplate assay (Li-Chan et al., 1986).Formation of zone of clearance was observed. The enzymeactivity was estimated by using M. lysodeikitus (cellwall) as substrate. Lysozyme catalyses the hydrolysis ofN-acetylglucosamine homopolymer and N-acetyl muramicacid heteropolymer in the cell wall of the bacteria.This hydrolysis causes the lysis of the bacterial cell wall.The standard lysozyme and the isolated lysozyme in thewells diffuse in the medium and the lysis of the bacterialผนังเซลล์จะพบโซนของเคลียร์สถานดี ยอดรวมของโปรตีนในการ dialysedตัวอย่างพบเป็น 0.01 mg/ml (10 ไข่สดวางของ lovebirds) เอนไซม์ที่แยกต่างหากได้รับการยืนยันการมี lysozyme ซึ่งมีลักษณะคล้ายกับน้ำหนักโมเลกุลของมาตรฐาน lysozyme 14.3 kDa (1 รูป)งานนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อแยก lysozyme จากไข่ และการเปรียบเทียบความเข้มข้น การแยกด้วยlysozyme มาตรฐาน (สีขาวไข่ของไก่) (รอย et al.,2003) แยกที่ทำการโดย Alderton et alวิธีการ (1944) และ elution ของ lysozyme ยังมีสูงในกลางเปรี้ยวใช้ pyridine อควี 5% ที่ pH 5.0การสกัดแยกได้ตามทดสอบ lysoplate ที่พื้นผิวที่ถูกรวมอยู่ในสื่อ agar ธาตุอาหาร ความไวของ lysozymeกำหนด โดยความสามารถในการ lyse ผนังเซลล์ของพื้นผิวซึ่งถูกตรวจสอบเป็นโซนของเคลียร์สถานดี มีเส้นผ่าศูนย์กลางของโซนของเคลียร์โดยตรงสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ ทดสอบนี้ให้ประเมินคร่าว ๆ เกี่ยวกับกิจกรรมของเอนไซม์เป็นพื้นผิวที่ใช้เป็นชีวิตวัฒนธรรม (ภโฆษ 2003) ที่สกัดแยกถูกยัดเยียดให้ความเข้มข้น โดยแอมโมเนียซัลเฟตฝนและทำให้บริสุทธิ์บางส่วนโดยหน่วยปกติวิธีการ หลังจากทำให้บริสุทธิ์บางส่วนของเอนไซม์ มันถูกยัดเยียดให้โซเดียม dodecyl โพลี

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ไลโซไซม์ที่มีอยู่ในของเหลวต่างๆของร่างกายและการเปลี่ยนแปลงในเนื้อหาไลโซไซม์ในของเหลวเหล่านี้เป็นสิ่งที่บ่งบอกถึงโรคบางอย่าง(Jolles และ Jolles, 1984) น้ำหนักของการเก็บรวบรวม Agapornis SP ไข่อยู่ระหว่าง 2 และ 3 กรัมและเนื้อหาของไข่ขาวที่แตกต่างกันจาก 0.4 ถึง 1.2 มล. เส้นรอบวงและขนาดเส้นผ่าศูนย์กลางของไข่ถูกพบว่าเป็น 6.57 และ 5.4 ซม. จำนวนเงินรวมของมาตรฐานนกแก้วตัวเล็กไลโซไซม์ไลโซไซม์รูปที่1 ระบบ SDS-PAGE ของนกแก้วตัวเล็ก (Agapornis Sp.) ไข่ไลโซไซม์ไลโซไซม์สีขาวที่มีมาตรฐาน. โปรตีนอยู่ในสารสกัดหยาบ (ไข่สีขาว) 10 วางไข่สดใหม่ของคู่รักพบว่า0.5 มก. / มล. ตัวอักษรพื้นฐาน Lysozyme จะพุ่งไปผูกกับอื่น ๆโปรตีนในไข่ขาว ในฐานะที่เป็นไลโซไซม์เป็นอย่างสูงที่มีเสถียรภาพในสื่อที่เป็นกรดชะได้ทำที่ pH 5.0 กับไพริดีน 5% วิธีการแก้ปัญหาที่มีกรดกำมะถันเข้มข้นจากตัวดูดซับที่ใช้งานของเบนโทไนท์ ไลโซไซม์ในที่สุดก็ชะในสารละลายและเก็บรวบรวม กิจกรรมของเอนไซม์ได้รับการประเมินโดยการทดสอบ lysoplate (Li-Chan et al., 1986). การพัฒนาของเขตของการกวาดล้างเป็นที่สังเกต เอนไซม์กิจกรรมเป็นที่คาดกันโดยใช้เอ็ม lysodeikitus (เซลล์ผนัง) เป็นสารตั้งต้น ไลโซไซม์เร่งปฏิกิริยาการย่อยสลายของhomopolymer N-acetylglucosamine และ N-acetyl muramic heteropolymer กรดในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย. การย่อยสลายนี้ทำให้เกิดการสลายของผนังเซลล์แบคทีเรีย. lysozyme มาตรฐานและไลโซไซม์บางแห่งบริเวณหลุมกระจายในขนาดกลางและสลายของแบคทีเรียผนังเซลล์เป็นที่สังเกตเป็นโซนของการกวาดล้างรอบที่ดี จำนวนของโปรตีนที่อยู่ในไตตัวอย่างพบว่าเป็น 0.01 mg / ml (จาก 10 ไข่สดวางของคู่รัก) เอนไซม์ที่แยกได้รับการยืนยันที่จะเป็นไลโซไซม์ซึ่งมีความคล้ายคลึงกับน้ำหนักโมเลกุลของไลโซไซม์มาตรฐาน14.3 กิโลดาลตัน (รูปที่ 1). งานนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อแยกไลโซไซม์จากไข่และเพื่อเปรียบเทียบความเข้มข้นของกิจกรรมของแยกที่มีมาตรฐาน(ของไก่ ไข่สีขาว) ไลโซไซม์ (รอย et al., 2003) แยกได้ดำเนินการโดย Alderton et al. (1944) วิธีการและ elution ของไลโซไซม์เป็นสูงในสื่อที่เป็นกรดใช้5% pyridine น้ำที่ pH 5.0. การทำงานของสารสกัดที่แยกได้ถูกกำหนดโดยการทดสอบ lysoplate ที่พื้นผิวได้รับการจัดตั้งขึ้นใน สื่อวุ้นสารอาหาร ความไวของไลโซไซม์ถูกกำหนดโดยความสามารถในการ lyse ผนังเซลล์ของพื้นผิว, ซึ่งได้รับการตั้งข้อสังเกตว่าเป็นโซนของการกวาดล้างรอบได้เป็นอย่างดี เส้นผ่าศูนย์กลางของโซนของการกวาดล้างโดยตรงสัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ การทดสอบนี้จะช่วยให้การประเมินคร่าวๆเกี่ยวกับกิจกรรมของเอนไซม์ที่เป็นสารตั้งต้นที่ใช้เป็นวัฒนธรรมที่มีชีวิต(กอช, 2003) สารสกัดที่แยกได้ภายใต้การความเข้มข้นของแอมโมเนียมโดยการตกตะกอนซัลเฟตและการทำให้บริสุทธิ์บางส่วนโดยวิธีการฟอกเลือดธรรมดา หลังจากที่การทำให้บริสุทธิ์บางส่วนของเอนไซม์มันก็ยัดเยียดให้โซเดียมโดเดซิลโพลี

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไลโซไซม์ที่มีอยู่ในของเหลวในร่างกายต่าง ๆและการเปลี่ยนแปลงในเนื้อหา
ไลโซไซม์ในของเหลวเหล่านี้บ่งบอกถึงโรคบางอย่าง ( jolles
สหรัฐอเมริกา และ jolles , 1984 ) น้ำหนัก
ของ agapornis sp . เก็บไข่ระหว่าง 2
3 G และเนื้อหาของไข่ขาวที่หลากหลายจาก 0.4
1.2 ml เส้นรอบวงและเส้นผ่านศูนย์กลางของไข่
คือ 6.57 และ 5.4 ซม. ยอดรวมของ
มาตรฐาน lovebird
ไลโซไซม์ไลโซไซม์
1 รูป การแก้ปัญหาของเลิฟเบิร์ด ( agapornis sp . ) ไข่
ไลโซไซม์ไลโซไซม์สีขาวกับมาตรฐานปัจจุบันใน
โปรตีนสกัด ( ไข่ขาว ) 10
ไข่สด ๆวางของคู่รัก คือ 0.5 mg / ml

ตัวละครพื้นฐานไลโซไซม์คือพุ่งไปจับกับโปรตีนอื่น ๆ
ในไข่ขาว เช่นไลโซไซม์คือความเสถียรสูงในตัวกลางที่เป็นกรด (
, ทำที่ pH 50 5% สารละลายที่มีความเข้มข้นกรดสารที่

) จากงานของแพง และไลโซไซม์ก็
ตัวอย่างในน่าน และรวบรวม เอนไซม์
ประมาณโดย lysoplate assay ( หลี่ ชาน et al . , 1986 )
สร้างโซนของพิธีการมากนัก เอนไซม์
กิจกรรมประเมินโดยใช้ม. lysodeikitus ( เซลล์
Wall ) เป็นสับสเตรทไลโซไซม์พันธุ์
n-acetylglucosamine และการย่อยสลายของโฮโมพอลิเมอร์ n-acetyl muramic
กรด heteropolymer ในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย ซึ่งจะทำให้การสลาย
ไฮโดรไลซิสของผนังเซลล์ของแบคทีเรีย .
มาตรฐานและการแยกไลโซไซม์ไลโซไซม์ใน
บ่อกระจายในสื่อและการสลายของผนังเซลล์
เป็นสังเกตเป็นโซน การกวาดล้างรอบ
ดียอดรวมของโปรตีนที่มีอยู่ใน dialysed
ตัวอย่างพบว่าเป็น 0.01 mg / ml ( จาก 10 ไข่สด
วางของคู่รัก ) เอนไซม์ที่แยกได้ถูกยืนยัน

ถูกไลโซไซม์ซึ่งคล้ายคลึงกับโมเลกุลของ
มาตรฐานไลโซไซม์ 14.3 กิโลดาลตัน ( รูปที่ 1 ) .
งานนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อแยกไลโซไซม์จากไข่และ
เปรียบเทียบความเข้มข้นของกิจกรรมของแยกกับ
มาตรฐาน ( แม่ไก่ไข่ขาว ) ไลโซไซม์ ( รอย
et al . , 2003 ) การแยกโดยใช้ลเดอร์ตัน et al .
( 1944 ) และใช้วิธีของไลโซไซม์สูง
ในตัวกลางที่เป็นกรดใช้ 5% สารละลายสารทที่ pH 5.0
กิจกรรมแยกสกัดถูกกำหนดโดย
lysoplate assay ที่พื้นผิว จัดตั้งขึ้นใน
สื่อ NUMB3RS . ความไวของไลโซไซม์
ถูกกำหนดโดยความสามารถในการทำให้ผนังเซลล์ของพื้นผิว
ซึ่งสังเกตได้เป็นโซนของพิธีการรอบ
ดี เส้นผ่าศูนย์กลางของโซนของพิธีการโดยตรง
สัดส่วนกับความเข้มข้นของเอนไซม์ . นี้ (
ให้ประมาณคร่าวๆเกี่ยวกับกิจกรรมของ เอนไซม์ เป็นสารอยู่
ใช้วัฒนธรรม ( ghosh , 2003 )
สารสกัดที่แยกได้ภายใต้ความเข้มข้นโดยการตกตะกอนซัลเฟตแอมโมเนียม และการทำให้บริสุทธิ์บางส่วนโดย

วิธีฟอกไตปกติ หลังจากการทำให้บริสุทธิ์บางส่วนของ
เอนไซม์จะถูกยัดเยียดให้โซเดียมโดเดซิล โพลี