also showed leucine
316 Y. Natalia et al. / Aquaculture 233 (2004) 305–320
aminopeptidase to be uniformly present along the gut of carp. Sabapathy and Teo (1993)
proposed that leucine aminopeptidase might compensate for low trypsin activities in
seabass by actively digesting oligopeptides to free amino acids for adsorption. Incubation
of intestine and pancreas extracts with EDTA caused inhibition between 29.8 and 36.7%.
Elsewhere, inhibition of 29–46% has been reported in several omnivorous species (Chong
et al., 2002b; Garcia-Carreno et al., 2002). The presence of both serine proteases and
metalloproteases in arowana intestine and pancreas indicates simultaneous action by both
these groups of enzymes during protein digestion (Munilla-Moran and Stark, 1990).
Following hydrolysis of polypeptides by pepsin and endopeptidases (trypsin and chymotrypsin)
into long chained peptides, exopeptidase such as carboxypeptidases and leucine
aminopeptidase further degrades protein into smaller peptides and amino acids.
Amylase activity has been reported in various herbivorous and omnivorous species due
to need to break down polysaccharides into short-chain sugars (Hidalgo et al., 1999). The
role of this enzyme in carnivorous fish however remains questionable due to low or lack of
carbohydrate intake in natural environment. Moderate amylase activities however, have
been reported in carnivorous species (Sabapathy and Teo, 1993; Chakrabarti et al., 1995;
Munilla-Moran and Saborido-Rey, 1996). Fernandez et al. (2001) however showed that
amylase specific activity was relatively higher in herbivorous Sparidae as compared to
carnivorous types. Uys and Hecht (1987) in a study with a clariid catfish species capable
of digesting wide range of diet also detected high amylase activities in pancreas and
anterior region of intestine. Low amylase/trypsin ration has been suggested as an indicator
for carnivorous feeding habits in fish (Hofer and Schiemer, 1981). It is, however, not
possible to compare the obtained activity values with other studies due to various
methodological differences such as dietary condition of fish at pre-sampling time, enzyme
extraction and analytical methods. This present study shows the occurrence of amylase in
the highly predatory arowana, occurring in intestine and pancreas regions. The activity
detected in stomach could probably be due to exogenous contamination from intestinal
activities (Uys and Hecht, 1987). Munilla-Moran and Saborido-Rey (1996) discussed the
possibility of carbohydrate digestion beginning from the stomach of marine turbot due to
presence of amylase activity there. Amylase could also be needed to digest glycogen, an
energy source commonly found in animal tissue. The existence of amylase in arowana
should warrant more in-depth enzymatic characterization studies to further confirm if
formulation of dry feed containing carbohydrate sources is possible. Knowledge of
amylase activity along different region of intestine will also give a clearer overview on
carbohydrate digestion in this fish.
Arowana will require substantial lipase activity to effectively digest the high dietary fat
intake from live insect and smaller prey fish. In comparison, tilapia has been reported to
show limited distribution and level of activities along its intestinal tract, probably due to its
low intake of lipid from plant-related diets (Tengjaroenkul et al., 2000).
This present study demonstrates the presence of several types of major digestive
proteases, amylase and lipase functioning at various major digestive organs of arowana
fish. The existence of these enzymes also means that arowana possess the ability to digest
a wider range of ingredients, making the development of cost-effective formulated feed for
intensive farming of this fish a possibility. Besides lowering feed cost, formulated diets
also allowed manipulation of composition for broodstock nutrition and diseases treatm
also showed leucine316 Y. Natalia et al. / Aquaculture 233 (2004) 305–320aminopeptidase to be uniformly present along the gut of carp. Sabapathy and Teo (1993)proposed that leucine aminopeptidase might compensate for low trypsin activities inseabass by actively digesting oligopeptides to free amino acids for adsorption. Incubationof intestine and pancreas extracts with EDTA caused inhibition between 29.8 and 36.7%.Elsewhere, inhibition of 29–46% has been reported in several omnivorous species (Chonget al., 2002b; Garcia-Carreno et al., 2002). The presence of both serine proteases andmetalloproteases in arowana intestine and pancreas indicates simultaneous action by boththese groups of enzymes during protein digestion (Munilla-Moran and Stark, 1990).Following hydrolysis of polypeptides by pepsin and endopeptidases (trypsin and chymotrypsin)into long chained peptides, exopeptidase such as carboxypeptidases and leucineaminopeptidase further degrades protein into smaller peptides and amino acids.Amylase activity has been reported in various herbivorous and omnivorous species dueto need to break down polysaccharides into short-chain sugars (Hidalgo et al., 1999). Therole of this enzyme in carnivorous fish however remains questionable due to low or lack ofcarbohydrate intake in natural environment. Moderate amylase activities however, havebeen reported in carnivorous species (Sabapathy and Teo, 1993; Chakrabarti et al., 1995;Munilla-Moran and Saborido-Rey, 1996). Fernandez et al. (2001) however showed thatamylase specific activity was relatively higher in herbivorous Sparidae as compared tocarnivorous types. Uys and Hecht (1987) in a study with a clariid catfish species capableof digesting wide range of diet also detected high amylase activities in pancreas andanterior region of intestine. Low amylase/trypsin ration has been suggested as an indicatorfor carnivorous feeding habits in fish (Hofer and Schiemer, 1981). It is, however, notpossible to compare the obtained activity values with other studies due to variousmethodological differences such as dietary condition of fish at pre-sampling time, enzymeextraction and analytical methods. This present study shows the occurrence of amylase inthe highly predatory arowana, occurring in intestine and pancreas regions. The activitydetected in stomach could probably be due to exogenous contamination from intestinalactivities (Uys and Hecht, 1987). Munilla-Moran and Saborido-Rey (1996) discussed thepossibility of carbohydrate digestion beginning from the stomach of marine turbot due topresence of amylase activity there. Amylase could also be needed to digest glycogen, anenergy source commonly found in animal tissue. The existence of amylase in arowanashould warrant more in-depth enzymatic characterization studies to further confirm ifformulation of dry feed containing carbohydrate sources is possible. Knowledge ofamylase activity along different region of intestine will also give a clearer overview oncarbohydrate digestion in this fish.Arowana will require substantial lipase activity to effectively digest the high dietary fatintake from live insect and smaller prey fish. In comparison, tilapia has been reported toshow limited distribution and level of activities along its intestinal tract, probably due to itslow intake of lipid from plant-related diets (Tengjaroenkul et al., 2000).This present study demonstrates the presence of several types of major digestiveproteases, amylase and lipase functioning at various major digestive organs of arowanafish. The existence of these enzymes also means that arowana possess the ability to digesta wider range of ingredients, making the development of cost-effective formulated feed forintensive farming of this fish a possibility. Besides lowering feed cost, formulated dietsalso allowed manipulation of composition for broodstock nutrition and diseases treatm
การแปล กรุณารอสักครู่..

ยังแสดงให้เห็น Leucine
316 วาย Natalia และคณะ / เพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ 233 (2004) 305-320
aminopeptidase จะเป็นเหมือนกันในปัจจุบันพร้อมลำไส้ของปลาคาร์พ Sabapathy และเตียว (1993)
เสนอว่า aminopeptidase Leucine อาจชดเชยสำหรับกิจกรรม trypsin ต่ำใน
ปลากะพงขาวโดยแข็งขันย่อย Oligopeptides ที่จะเป็นอิสระกรดอะมิโนสำหรับการดูดซับ บ่มเพาะ
ของลำไส้และสารสกัดจากตับอ่อนด้วย EDTA ก่อให้เกิดการยับยั้งระหว่าง 29.8 และ 36.7%.
อื่น ๆ ยับยั้งการ 29-46% ได้รับการรายงานในสายพันธุ์ที่กินไม่เลือกหลายคน (ช่อง
และคณะ, 2002b;.. การ์เซีย-Carreno, et al, 2002) การปรากฏตัวของทั้งสองโปรตีเอสซีรีนและ
metalloproteases ในลำไส้และตับอ่อน arowana บ่งชี้การดำเนินการพร้อมกันทั้ง
กลุ่มเหล่านี้ของเอนไซม์ในระหว่างการย่อยโปรตีน (Munilla-โมแรนและสตาร์ 1990).
หลังจากการย่อยสลายของ polypeptides โดยน้ำย่อยและ endopeptidases (การสกัดเอนไซม์)
เป็นเวลานาน เปปไทด์ที่ถูกล่ามโซ่, exopeptidase เช่น carboxypeptidases และ Leucine
aminopeptidase เพิ่มเติมลดโปรตีนเป็นเปปไทด์ขนาดเล็กและกรดอะมิโน.
กิจกรรมอะไมเลสได้รับการรายงานในสายพันธุ์กินพืชและกินไม่เลือกต่าง ๆ เนื่องจาก
ต้องทำลายลง polysaccharides เป็นน้ำตาลห่วงโซ่สั้น (อีดัลโก et al., 1999 )
บทบาทของเอนไซม์นี้ในปลาที่กินเนื้อ แต่ยังคงสงสัยเนื่องจากต่ำหรือขาดการ
บริโภคคาร์โบไฮเดรตในสภาพแวดล้อมทางธรรมชาติ กิจกรรมอะไมเลสในระดับปานกลาง แต่ได้
รับการรายงานในสายพันธุ์ที่กินเนื้อ (Sabapathy และ Teo 1993; จักรพรรดิ et al, 1995;.
Munilla-โมแรนและ Saborido-ลเรย์, 1996) เฟอร์นันและคณะ (2001) แต่แสดงให้เห็นว่า
กิจกรรมอะไมเลสที่เฉพาะเจาะจงค่อนข้างสูงในพืช Sparidae เมื่อเทียบกับ
ประเภทกินเนื้อเป็นอาหาร Uys และชต์ (1987) ในการศึกษากับสายพันธุ์ปลาดุก clariid สามารถ
ย่อยหลากหลายของอาหารนอกจากนี้ยังตรวจพบกิจกรรมอะไมเลสสูงในตับอ่อนและ
ภูมิภาคด้านหน้าของลำไส้ อะไมเลส / ต่ำปันส่วน trypsin ได้รับการแนะนำเป็นตัวบ่งชี้
สำหรับนิสัยการกินอาหารที่กินเนื้อปลา (อ็และ Schiemer, 1981) มันเป็น แต่ไม่ได้
ไปได้ที่จะเปรียบเทียบค่ากิจกรรมที่ได้รับกับการศึกษาอื่น ๆ เนื่องจากต่าง ๆ
ที่แตกต่างกันวิธีการเช่นสภาพการบริโภคอาหารของปลาในเวลาก่อนการสุ่มตัวอย่างเอนไซม์
สกัดและวิธีการวิเคราะห์ การศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นการเกิดขึ้นของอะไมเลสใน
arowana ล่าสูงที่เกิดขึ้นในลำไส้และภูมิภาคตับอ่อน กิจกรรม
ตรวจพบในกระเพาะอาหารอาจจะเกิดจากการปนเปื้อนจากภายนอกจากลำไส้
กิจกรรม (Uys และชต์, 1987) Munilla-โมแรนและ Saborido-ลเรย์ (1996) กล่าวถึง
ความเป็นไปได้ของการย่อยคาร์โบไฮเดรตเริ่มต้นจากกระเพาะอาหารของบ็ทะเลเนื่องจากการ
ปรากฏตัวของกิจกรรมที่มีอะไมเลส อะไมเลสก็อาจจะจำเป็นในการย่อยไกลโคเจน
แหล่งพลังงานที่พบในเนื้อเยื่อของสัตว์ การดำรงอยู่ของอะไมเลสใน arowana
ควรรับประกันเพิ่มเติมในเชิงลึกการศึกษาลักษณะของเอนไซม์เพื่อยืนยันว่า
สูตรของอาหารแห้งที่มีแหล่งคาร์โบไฮเดรตที่เป็นไปได้ ความรู้เกี่ยวกับ
กิจกรรมอะไมเลสพร้อมภูมิภาคที่แตกต่างกันของลำไส้ก็จะให้ภาพรวมที่ชัดเจนใน
การย่อยคาร์โบไฮเดรตในปลานี้.
Arowana จะต้องมีกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสที่สำคัญได้อย่างมีประสิทธิภาพการย่อยอาหารที่มีไขมันสูง
การบริโภคจากแมลงและปลาเหยื่อที่มีขนาดเล็ก ในการเปรียบเทียบปลานิลได้รับรายงาน
แสดงการกระจาย จำกัด และระดับของกิจกรรมตามลำไส้ของมันอาจเป็นเพราะของ
การบริโภคต่ำของไขมันจากอาหารที่เกี่ยวข้องกับโรงงาน (Tengjaroenkul et al., 2000).
การศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นถึงปัจจุบันปรากฏตัวของหลาย ประเภทของการย่อยอาหารที่สำคัญ
โปรตีเอส, อะไมเลสและการทำงานเอนไซม์ไลเปสที่อวัยวะย่อยอาหารต่างๆที่สำคัญของ arowana
ปลา การดำรงอยู่ของเอนไซม์เหล่านี้ก็หมายความว่า arowana มีความสามารถในการย่อย
ช่วงกว้างของส่วนผสมที่ทำให้การพัฒนาของค่าใช้จ่ายที่มีประสิทธิภาพอาหารผสมสำหรับ
การทำการเกษตรอย่างเข้มข้นของปลานี้เป็นไปได้ นอกจากนี้การลดต้นทุนค่าอาหารสูตรอาหารที่
ได้รับอนุญาตให้จัดการขององค์ประกอบด้านโภชนาการพ่อแม่พันธุ์และโรค treatm
การแปล กรุณารอสักครู่..

นอกจากนี้ยังพบลูซีน
316 . Natalia et al . 233 / เพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ ( 2004 ) 305 – 320
บางหนจะเหมือนกันปัจจุบันลำไส้ของปลาคาร์พ และ sabapathy เตียว ( 1993 )
เสนอว่าลูซีนบางหนอาจชดเชยกิจกรรมเอนไซม์ต่ำใน
ปลากะพงโดยใช้ย่อยโอลิโกเปบไทด์ในกรดอะมิโนฟรีสำหรับการดูดซับ บ่ม
ของลำไส้และตับอ่อนด้วย EDTA ที่เกิดจากสารสกัดยับยั้งระหว่างและ 29.8 36.7 % .
ที่อื่น เกิด 29 – 46 % ได้รับการรายงานในหลายชนิด กินทั้งพืชและสัตว์ ( ชอง
et al . , 2002b ; การ์เซีย carreno et al . , 2002 ) การปรากฏตัวของทั้งเอนไซม์ในลำไส้และทาง
metalloproteases อะโรวาน่าและตับอ่อน บ่งบอกการกระทำพร้อมกันทั้ง
โดยกลุ่มเหล่านี้ของเอนไซม์ในการย่อยโปรตีน ( munilla โมรัน และ สตาร์ค , 2533 ) .
ต่อไปนี้การพอลิเพปไทด์โดยเพพซินและ endopeptidases ( ทริปสิบโท )
เป็นโซ่ยาวที่ดูโซเพปทิเดสเช่นบันทึกระยะต่างๆและบางหนเพิ่มเติมโปรตีนเปปไทด์นี้
มีขนาดเล็ก และกรดอะมิโนกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสที่ได้รับรายงานในพืชชนิดต่าง ๆและ กินทั้งพืชและสัตว์จะต้องหยุดลงเนื่องจาก
polysaccharides เป็นน้ําตาลห่วงโซ่สั้น ( Hidalgo et al . , 1999 )
บทบาทของเอนไซม์ในพืชกินแมลง ปลา อย่างไรก็ตามยังคงน่าสงสัยเนื่องจากต่ำหรือขาด
คาร์โบไฮเดรตที่บริโภคในสภาพแวดล้อมธรรมชาติ จากกิจกรรมปานกลางแต่มี
มีรายงานจากสัตว์กินเนื้อชนิด ( sabapathy และเตียว , 1993 ; chakrabarti et al . , 1995 ;
munilla Moran saborido และเรย์ , 1996 ) Fernandez et al . ( 2001 ) อย่างไรก็ตามพบว่ากิจกรรมที่เฉพาะเจาะจง
เลสค่อนข้างสูงกว่าเมื่อเทียบกับพืช sparidae
ประเภทกินเนื้อ และ uys แฮ็ชท์ ( 1987 ) ในการศึกษาด้วย clariid ความสามารถ
ปลาดุกชนิด
การแปล กรุณารอสักครู่..
