DSC thermograms of ASC and PSC from

DSC thermograms of ASC and PSC from the skin of striped catfish rehydrated in 0.05 M acetic acid and deionised water are shown in Fig. 4. The endothermic peaks, with maximum temperatures (Tmax) of 39.66 and 39.31 C, were observed for ASC and PSC rehydrated in deionised water, respectively. When ASC and PSC were rehydrated in acetic acid, it was noted that Tmax shifted to lower temperatures, 35.35 and 35.38 C for ASC and PSC, respectively. The result suggested that the intramolecular hydrogen bonds stabilising the triple helix structure of collagen might be disrupted to some levels in the presence of acetic acid, mainly due to the repulsion of collagen molecules in acidic solution (Ahmad & Benjakul, 2010). Furthermore, a higher cross-linkage of striped catfish collagen more likely contributed to the higher Tmax of both ASC and PSC. Tmax of ASC was similar to that of PSC in both media, suggesting no differences in the denaturation temperature between both collagens. The triple helix structure was predominant in PSC (Hickman et al., 2000). Tmax of collagen from the skin of striped catfish was slightly higher than that of pig skin collagen (37 C) (Ikoma, Kobayashi, Tanaka, Walsh, & Mann, 2003) but was close to that of calf skin collagen (40.8 C) (Komsa-Penkova, Koyonava, Kostov, & Tenchov, 1999). In contrast, Tmax of collagen from striped catfish was much higher than that of collagen from cold-water fish skin including cod skin (15 C) and that of other tropical fish such as brownstripe red snapper
(31.5 C) and bigeye snapper (30.4 C) (Jongjareonrak, Benjakul, Visessanguan, & Tanaka, 2005). The difference in Tmax amongst collagens
from different species was correlated with the different imino acid contents (proline and hydroxyproline), body temperature and environmental temperature (Kittiphattanabawon et al., 2005; Nagai et al., 2008). The water temperature from where the striped catfish were caught ranged from 27 to 32 C. The higher content of imino acids is associated with increasing thermal denaturation (Wong, 1989). The denaturation temperature in fish species is also
correlated with the environment, in which they are living. The higher imino acid content of ASC and PSC (206 and 217 residues/1000 residues) was noticeable, compared with those of collagen from the skin of cod (154 residues/1000 residues) (Duan et al., 2009), bigeye snapper (193 residues/1000 residues) (Kittiphattanabawon et al., 2005), carp (190 residues/1000 residues) (Duan et al., 2009) and brown banded bamboo shark (207/1000 residues) (Kittiphattanabawon et al., 2010).
When the transition enthalpy (DH) of both ASC and PSC was determined, PSC had the higher DH than ASC when rehydrated in the same medium. The higher DH of PSC might be associated with the higher imino acid content (Table 1) after the removal of telopeptides. The lower DH was found when acetic acid was used for rehydration, in comparison with that found in collagen rehydrated with deionised water. Acetic acid can cleave hydrogen bonds, which stabilise the triple-helical structure of collagen (Xiong, 1997). Thus, the collagen structure was destabilised, leading to decreased thermal stability of collagens, as shown by the lowered Tmax and enthalpy.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Rehydrated thermograms DSC ASC และ PSC จากผิวหนังของปลาดุกลายใน 0.05 M กรดน้ำส้ม และน้ำ deionised แสดงใน Fig. 4 สุภัคแห่งดูดความร้อน มีอุณหภูมิสูงสุด (Tmax) 39.66 และ 39.31 C, ASC และ PSC rehydrated น้ำ deionised ตามลำดับ เมื่อ ASC และ PSC มี rehydrated ในกรดอะซิติก มันถูกบันทึกไว้ว่า Tmax จากอุณหภูมิ 3535 และ 35.38 C ASC และ PSC ตามลำดับ ผลแนะนำว่า พันธบัตรไฮโดรเจน intramolecular ที่สำหรับทริปเปิลเกลียวโครงสร้างของคอลลาเจนอาจจะระหว่างสองวันบางระดับในต่อหน้าของกรดน้ำส้ม ส่วนใหญ่เนื่องจาก repulsion ของคอลลาเจนโมเลกุลในโซลูชันเปรี้ยว (Ahmad & Benjakul, 2010) นอกจากนี้ การสูงขนเชื่อมโยงของคอลลาเจนปลาลายปกติส่วนการ Tmax สูง ASC และ PSC Tmax ASC ได้คล้ายกับที่ PSC ทั้งสื่อ แนะนำไม่แตก denaturation อุณหภูมิ collagens ทั้ง โครงสร้างเกลียวสามถูกกันใน PSC (Hickman et al., 2000) Tmax ของคอลลาเจนจากผิวหนังของปลาดุกลายเป็นเล็กน้อยสูงกว่าของคอลลาเจนผิวหมู (37 C) (อิโกะ โคะบะยะชิ ทานากะ วอลช์ &มานน์ 2003) แต่กับที่คอลลาเจนผิวหนังลูกวัว (40.8 C) (Komsa-Penkova, Koyonava, Kostov & Tenchov, 1999) ในทางตรงกันข้าม Tmax ของคอลลาเจนจากปลาลายมีสูงกว่าของคอลลาเจนจากปลา cold-water ผิวรวมถึงผิว cod (15 C) และที่อยู่ของปลาเขตร้อนอื่น ๆ เช่น brownstripe ปลากะพง
(31.5 C) และ bigeye อเพิลสแนปเปอร์ (30.4 C) (Jongjareonrak, Benjakul, Visessanguan &ทานากะ 2005) ความแตกต่างของ Tmax หมู่ collagens
จากสายพันธุ์ต่าง ๆ ถูก correlated กับเนื้อหากรด imino ต่าง ๆ (proline และ hydroxyproline), อุณหภูมิร่างกายและอุณหภูมิสิ่งแวดล้อม (Kittiphattanabawon et al., 2005 Nagai et al., 2008) จากที่มีจับปลาลายน้ำอุณหภูมิอยู่ในช่วงจาก 27 เพื่อค. 32 เนื้อหาสูงของกรด imino ที่สัมพันธ์กับการเพิ่มความร้อน denaturation (วง 1989) Denaturation อุณหพันธุ์ปลาก็
correlated กับสิ่งแวดล้อม อยู่ สูงเนื้อหากรด imino ASC และ PSC (206 และ 217 ตก/1000 ตก) เห็นได้ชัด เทียบกับคอลลาเจนจากผิวของ cod (154/1000 ตกตก) (Duan et al., 2009), bigeye อเพิลสแนปเปอร์ (193/1000 ตกตก) (Kittiphattanabawon et al., 2005), ปลาคาร์ฟ (190 ตก/1000 ตก) (Duan et al., 2009) และปลาฉลามไม้ไผ่แถบสีน้ำตาล (207/1000 ตก) (Kittiphattanabawon et al., 2010) .
เมื่อกำหนดความร้อนแฝงเปลี่ยน (DH) ASC และ PSC, PSC มี DH สูงกว่า ASC เมื่อ rehydrated ในสื่อเดียวกัน DH สูง PSC อาจเกี่ยวข้องกับการสูง imino กรด (ตารางที่ 1) หลังจากลบ telopeptides DH ล่างพบเมื่อใช้กรดอะซิติกสำหรับ rehydration เมื่อเปรียบเทียบกับที่พบในคอลลาเจน rehydrated deionised น้ำ กรดอะซิติกสามารถ cleave พันธบัตรไฮโดรเจน ซึ่งรับทริ helical โครงสร้างของคอลลาเจน (หยง 1997) ดังนั้น โครงสร้างคอลลาเจนถูก destabilised นำไปสู่เสถียรภาพลดความร้อนของ collagens แสดง โดย Tmax ต่ำลงและความร้อนแฝงการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ใช้ยาของ ASC PSC จากหนังและปลาสวาย ได้ทำการ รีไฮเดรทมใน 0.05 M กรดอะซิติก และ deionised น้ำจะแสดงในรูปที่ 4 ยอดดูดด้วยอุณหภูมิสูงสุด ( Tmax ) และ 39.66 39.31 C เป็นสังเกตสำหรับ ASC PSC ได้ทำการ รีไฮเดรทมใน deionised และน้ำ ตามลำดับ และเมื่อผ่านได้ทำการ รีไฮเดรทมใน PSC มีกรดน้ำส้ม , มันเป็นข้อสังเกตว่า Tmax ปรับลดอุณหภูมิ 3535 และ 35.38 C และ ASC PSC ตามลำดับ ผลการวิจัยชี้ให้เห็นว่า intramolecular พันธะไฮโดรเจนเป็นเกลียวปรับสามเท่า โครงสร้างของคอลลาเจนอาจจะหยุดชะงักในบางระดับในการแสดงตนของกรดส่วนใหญ่เนื่องจากการปฏิเสธของคอลลาเจนโมเลกุลในสารละลายที่เป็นกรด ( Ahmad &กูล , 2010 ) นอกจากนี้สูงข้ามการเชื่อมโยง ปลาสวาย คอลลาเจนมากขึ้น ส่วนเวลาของทั้งสองสูงและ ASC PSC . ความแข็งของ ASC เป็นคล้ายกับที่ของ PSC ในสื่อทั้งสอง จะไม่มีความแตกต่างในอุณหภูมิระหว่างทั้งสอง ( คอลลาเจน . โครงสร้าง helix สามคือเด่นใน PSC ( ฮิกเมิน et al . , 2000 )ความแข็งของคอลลาเจนจากหนังปลาสวายสูงกว่าที่ของคอลลาเจนผิวหมู ( 37 องศาเซลเซียส ) ( อิโกะมะ , โคบายาชิ ทานากะ วอลช์ & Mann , 2546 ) แต่ก็ใกล้เคียงกับคอลลาเจนผิว น่อง ( ระดับ C ) ( komsa penkova koyonava kostov & , , , tenchov , 1999 ) ในทางตรงกันข้ามความแข็งของคอลลาเจนจากปลาสวายสูงกว่าที่ของคอลลาเจนจากหนังปลาน้ำเย็นรวมทั้งผิวหนังปลา ( 15 องศาเซลเซียส ) และปลาเขตร้อนอื่นๆ เช่น ความพอใจในการทำงาน
( ส่วน C ) และปลากระพงข้างเหลือง ( 30.4 องศาเซลเซียส ) ( jongjareonrak visessanguan กูล , , , &ทานากะ , 2005 ) ความแตกต่างของเวลาระหว่างคอลลาเจน
จากสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน มีความสัมพันธ์กับปริมาณกรดที่แตกต่างกัน imino ( โพรลีน และไฮดรอกซิโพรลีน ) , อุณหภูมิของร่างกาย และด้านสิ่งแวดล้อม อุณหภูมิ ( kittiphattanabawon et al . , 2005 ; นากาอิ et al . , 2008 ) อุณหภูมิของน้ำจากที่ปลาดุกลายถูกจับระหว่าง 27 ถึง 32 องศาเซลเซียส สูงกว่าปริมาณของกรด imino มีความเกี่ยวข้องกับการเพิ่มความร้อน ( หว่อง ( 1989 )( ที่อุณหภูมิในปลายังมี
มีความสัมพันธ์กับสภาพแวดล้อมที่พวกเขาอาศัยอยู่ ที่สูงขึ้นของปริมาณกรดและ imino ASC PSC ( แล้วมันตกค้าง / 1000 ตกค้าง ) คือสามารถ เทียบ กับ ผู้ คอลลาเจนจากหนังปลา ( 154 / 1 , 000 เศษตกค้าง ) ( ต้วน et al . , 2009 ) , ปลากระพงข้างเหลือง ( 193 / 1 , 000 เศษตกค้าง ) ( kittiphattanabawon et al . , 2005 ) ,ปลาคาร์พ ( 190 / 1 , 000 เศษตกค้าง ) ( ต้วน et al . , 2009 ) และสีน้ำตาลแถบไม้ไผ่ฉลาม ( 207 / 1000 residues ) ( kittiphattanabawon et al . , 2010 ) .
เมื่อการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปี ( DH ) และพิจารณาทั้ง ASC PSC , psc มีสูงกว่า DH กว่า ASC เมื่อได้ทำการ รีไฮเดรทมในกลาง เดียวกัน ยิ่งทงเฮกิจการอาจจะเกี่ยวข้องกับปริมาณกรดที่สูง imino ( ตารางที่ 1 ) หลังจากที่เอา telopeptides .ส่วน DH ล่างพบว่า กรดที่ใช้สำหรับศึกษา ในการเปรียบเทียบกับที่พบในคอลลาเจน ได้ทำการ รีไฮเดรทมด้วย deionised น้ำ กรดสามารถแยกออกพันธบัตรไฮโดรเจน ซึ่งปรับโครงสร้างเกลียวทริปเปิ้ลคอลลาเจน ( เซี่ยง , 1997 ) ดังนั้นโครงสร้างคอลลาเจนถูก destabilised ไปสู่ลดลงเสถียรภาพทางความร้อนของคอลลาเจน , ที่แสดงโดยลดเวลาเอน
และ .