The optimum pH level for 100% enzym

The optimum pH level for 100% enzyme activity of xylanase was set to 5.3 (Bailey and Poutanen, 1989 and Grootwassink et al., 1989). The highest activity occurred from pH 5.3 to 6.5 (Fig. 1B). The enzyme activity was only 7% of the activity at the optimum pH when the pH was lowered to 3.0. The enzyme activity declined dramatically when the pH was higher than 6.5. These data support the results obtained by Thacker and Bass (1996), Bailey and Poutanen (1989) and Grootwassink et al. (1989).

The maximum activity of fungal α-amylase was observed at pH 4.8 (Fig. 1C). This is in agreement with the optimum pH level of 4.8 for the activity assay of fungal α-amylase suggested by Committee on Food Chemicals Codex (1996). No activity was observed at pH 3.0 for α-amylase. The activity decreased dramatically when the pH was above 6.5. These results are consistent with the finding reported by Farrand (1964).

Highest activity of α-galactosidase was observed at pH 5.0 (Fig. 1D). This result is backed by the results reported by Ratto and Poutanen (1988) and Ademark et al. (2001). It is also close to the optimum pH of 5.5 recommended by Committee on Food Chemicals Codex (1996). At pH 3.0, the enzyme activity was only 10% of activity observed at the optimum pH of 5.0. A large (almost 50%) reduction of activity was found when the pH was higher than 6.0.

Fig. 1E shows the activities of fungal protease at different pH levels. The highest activity was observed at pH 3.0, which is the same as the optimum pH value proposed by Committee on Food Chemicals Codex (1996). The enzyme activity decreased dramatically when the pH was higher than 5.5.

The results of these in vitro enzyme activity assays indicate the areas of the avian GIT where these feed-grade enzymes could have high (>60%) activity. Xylanase and β-glucanase had high activity within a pH range that can be found in most segments of the poultry GIT. Therefore, β-glucanase should have high activity in the crop, gizzard, and proximal small intestine, while high activity for xylanase should be found in the crop and proximal small intestine. Amylase, α-galactosidase and protease had high activity within a very narrow pH range. The results suggest that areas of high activity should be the crop and part of the proximal small intestine for amylase, the proximal small intestine for α-galactosidase, and the gizzard for protease.

Properties of enzymes can vary due to their sources. For example, variations in either optimum pH or in the pH range for maximal activity have been noted among commercial sources of feed-grade β-glucanase (Baas and Thacker, 1996) and xylanase (Thacker and Bass, 1996). Much greater variations in optimum pH for phytase due to different microbial sources were noted by Simon and Igbasan (2002). Therefore, care must be taken in extrapolating the results from the present study, in which only one source of each enzyme was used, to other enzyme products.

4. Conclusion

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ระดับค่า pH ที่เหมาะสมสำหรับเอนไซม์ 100% กิจกรรมของไซลาเนสถูกตั้งค่าให้ 5.3 (เบลีย์ และ Poutanen, 1989 และ Grootwassink et al. 1989) กิจกรรมสูงสุดที่เกิดจาก pH 5.3-6.5 (รูปที่ 1B) เอนไซม์ที่มีเพียง 7% ของกิจกรรมที่ pH ที่เหมาะสมเมื่อมีการลดลงค่า pH 3.0 เอนไซม์ที่ลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH สูงกว่า 6.5 ข้อมูลเหล่านี้สนับสนุนผลลัพธ์ที่ได้ โดยเบสและ Thacker (1996), เบลีย์ และ Poutanen (1989) และ Grootwassink et al. (1989)การทำงานสูงสุดของα-อะไมเลสเชื้อราพบว่า ที่ pH 4.8 (รูปที่ 1C) นี้เป็นการวัดค่า pH ที่เหมาะสมข้อตกลงระดับ 4.8 สำหรับวิเคราะห์กิจกรรมของเชื้อราα-อะไมเลสแนะนำ โดยคณะกรรมาธิการ Codex เคมีอาหาร (1996) ไม่มีกิจกรรมพบว่า ที่ pH 3.0 สำหรับα-อะไมเลส กิจกรรมลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH เป็นข้าง 6.5 ผลลัพธ์เหล่านี้จะสอดคล้องกับการค้นพบที่รายงาน โดย Farrand (1964)กิจกรรมสูงสุดของα-galactosidase พบว่า ที่ pH 5.0 (รูป 1D) ผลการค้นหานี้มีสนับสนุนจากผลการรายงาน โดย Ratto และ Poutanen (1988) และ Ademark et al. (2001) ก็ยังใกล้เคียงกับค่า pH ที่เหมาะสม 5.5 แนะนำ โดยคณะกรรมาธิการ Codex เคมีอาหาร (1996) ที่ pH 3.0 เอนไซม์ที่ถูกเพียง 10% ของกิจกรรมที่ค่า pH ที่เหมาะสมของ 5.0 ขนาดใหญ่ (เกือบ 50%) ลดลงของกิจกรรมถูกพบเมื่อค่า pH สูงกว่า 6.0รูปที่ 1E แสดงกิจกรรมของโปรติเอสที่ระดับ pH ที่แตกต่างกันในเชื้อรา พบว่า กิจกรรมสูงสุดที่ pH 3.0 ซึ่งมีประสิทธิภาพสูงสุดเช่นเดียวกับค่า pH ที่เสนอ โดยคณะกรรมาธิการ Codex เคมีอาหาร (1996) เอนไซม์ที่ลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH สูงกว่า 5.5ผลของ assays กิจกรรมเอนไซม์ในหลอดทดลองเหล่านี้ระบุพื้นที่ของ GIT นกที่ที่ฟีดเกรดเอนไซม์เหล่านี้สามารถมีสูง (> 60%) กิจกรรม ไซลาเนสและβ-glucanase มีกิจกรรมสูงภายในช่วง pH ที่สามารถพบได้ในส่วนใหญ่ของสัตว์ปีก GIT ดังนั้น β-glucanase ควรมีกิจกรรมสูงในพืช กึ๋น และลำ ไส้เล็กใกล้เคียง ในขณะที่กิจกรรมไซลาเนสสูงจะพบในพืชและลำไส้เล็กใกล้เคียง อะไมเลส α-galactosidase และโปรติเอสมีกิจกรรมสูงภายในช่วง pH แคบมาก ผลลัพธ์แนะนำว่า ควรจะสูงกิจกรรมพืชและส่วนของลำไส้เล็กใกล้เคียงอะไมเลส ลำไส้เล็กใกล้เคียงสำหรับα-galactosidase และกึ๋นสำหรับโปรติเอสคุณสมบัติของเอนไซม์สามารถแตกต่างกันเนื่องจากแหล่งที่มา เช่น การเปลี่ยนแปลง ในค่า pH ที่เหมาะสมอย่างใดอย่างหนึ่ง หรือ ในช่วงค่า pH สำหรับกิจกรรมสูงสุดได้รับการกล่าวระหว่างแหล่งพาณิชย์ของฟีดเกรดβ-glucanase (Baas และ Thacker, 1996) และไซลาเนส (Thacker และเบส 1996) รูปแบบมากขึ้นในค่า pH ที่เหมาะสมสำหรับโอสเตบิลเนื่องจากแหล่งจุลินทรีย์ที่แตกต่างกันถูกตั้งข้อสังเกต โดยไซมอนและ Igbasan (2002) ดังนั้น ที่ได้ใน extrapolating ผลที่ได้จากการศึกษาปัจจุบัน ที่แหล่งเดียวของเอนไซม์แต่ละใช้ ผลิตภัณฑ์เอนไซม์อื่น ๆ4. บทสรุป

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ระดับค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับการทำงานของเอนไซม์ 100% ของไซลาเนสถูกกำหนดให้ 5.3 (เบลีย์และ Poutanen 1989 และ Grootwassink et al., 1989) กิจกรรมสูงสุดที่เกิดขึ้นจากค่า pH 5.3-6.5 (รูปที่ 1B.) เอนไซม์เป็นเพียง 7% ของกิจกรรมที่มีค่า pH ที่เหมาะสมเมื่อค่า pH ลดลงถึง 3.0 กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH สูงกว่า 6.5 ข้อมูลเหล่านี้สนับสนุนผลที่ได้รับโดยแท้กเกอร์และเบส (1996) เบลีย์และ Poutanen (1989) และ Grootwassink et al, (1989).

กิจกรรมสูงสุดของเชื้อราαอะไมเลสถูกพบที่ pH 4.8 (รูป. 1C) นี้อยู่ในข้อตกลงที่มีระดับค่า pH ที่เหมาะสม 4.8 สำหรับการทดสอบการทำงานของเชื้อราαอะไมเลสที่เสนอโดยคณะกรรมการอาหารสารเคมี Codex (1996) ไม่มีกิจกรรมที่เป็นข้อสังเกตที่ pH 3.0 สำหรับαอะไมเลส กิจกรรมที่ลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH สูงกว่า 6.5 ผลลัพธ์เหล่านี้มีความสอดคล้องกับผลการวิจัยที่รายงานโดย Farrand (1964).

กิจกรรมสูงสุดα-galactosidase เป็นข้อสังเกตที่ pH 5.0 (รูป. 1D) ผลที่ได้นี้ได้รับการสนับสนุนโดยผลที่รายงานโดย Ratto และ Poutanen (1988) และ Ademark et al, (2001) นอกจากนี้ยังอยู่ใกล้กับค่า pH ที่เหมาะสม 5.5 การแนะนำจากคณะกรรมการอาหารสารเคมี Codex (1996) ที่พีเอช 3.0 เอนไซม์เป็นเพียง 10% ของกิจกรรมสังเกตที่ค่า pH ที่เหมาะสมของ 5.0 ขนาดใหญ่ลดลง (เกือบ 50%) ของกิจกรรมก็พบว่าเมื่อค่า pH สูงกว่า 6.0.

รูป 1E แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมของโปรติเอสจากเชื้อราในระดับค่า pH ที่แตกต่างกัน กิจกรรมสูงสุดเป็นข้อสังเกตที่ pH 3.0 ซึ่งเป็นเช่นเดียวกับค่าพีเอชที่เหมาะสมที่เสนอโดยคณะกรรมการอาหารสารเคมี Codex (1996) กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงอย่างมากเมื่อค่า pH สูงกว่า 5.5.

ผลที่ได้จากการเพาะเลี้ยงเนื้อเยื่อเหล่านี้ในการตรวจการทำงานของเอนไซม์บ่งบอกถึงพื้นที่ของ GIT นกที่เหล่านี้เอนไซม์ฟีดเกรดอาจมีสูง (> 60%) กิจกรรม ไซลาเนสและβ-glucanase มีกิจกรรมระดับสูงในช่วงที่ค่า pH ที่สามารถพบได้ในส่วนใหญ่ของ GIT สัตว์ปีก ดังนั้นβ-glucanase ควรมีกิจกรรมระดับสูงในพืชกึ๋นและลำไส้เล็กใกล้ชิดในขณะที่กิจกรรมสูงสำหรับไซลาเนสควรจะพบในพืชและลำไส้เล็กใกล้เคียง อะไมเลส, α-galactosidase และน้ำย่อยที่มีฤทธิ์สูงในช่วงที่ค่า pH ที่แคบมาก ผลการวิจัยแนะนำว่าพื้นที่ของกิจกรรมระดับสูงควรจะเพาะปลูกและเป็นส่วนหนึ่งของลำไส้เล็กที่ใกล้เคียงอะไมเลส, ลำไส้เล็กที่ใกล้เคียงα-galactosidase และกระเพาะอาหารของนกสำหรับโปรติเอส.

คุณสมบัติของเอนไซม์สามารถแตกต่างกันเนื่องจากแหล่งที่มาของพวกเขา ยกตัวอย่างเช่นการเปลี่ยนแปลงทั้งในค่า pH ที่เหมาะสมหรืออยู่ในช่วงค่า pH สำหรับกิจกรรมสูงสุดที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตในหมู่แหล่งการค้าของฟีดเกรดβ-glucanase (Baas และแท้กเกอร์, 1996) และไซลาเนส (แท้กเกอร์และเสียงเบส, 1996) รูปแบบมากขึ้นในค่า pH ที่เหมาะสมสำหรับการ phytase เนื่องจากแหล่งที่มาของเชื้อจุลินทรีย์ต่าง ๆ ที่ระบุไว้โดยไซม่อนและ Igbasan (2002) ดังนั้นการดูแลจะต้องดำเนินการในคะเนผลที่ได้จากการศึกษาในปัจจุบันซึ่งมีเพียงแหล่งหนึ่งของแต่ละเอนไซม์ถูกนำมาใช้กับผลิตภัณฑ์เอนไซม์อื่น ๆ .

4 ข้อสรุป

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ระดับ pH ที่เหมาะสมสำหรับ 100% เอนไซม์ไซลาเนสถูกตั้งค่าให้ 5.3 ( เบลีย์ และ poutanen 1989 และ grootwassink et al . , 1989 ) กิจกรรมสูงสุดที่เกิดจากพีเอช 5.3 6.5 ( รูปที่ 1A ) กิจกรรมเอนไซม์เพียง 7% ของกิจกรรมที่ pH ที่เหมาะสมเมื่อ pH ลดลงถึง 3.0 กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงอย่างมากเมื่อ pH สูงกว่า 6.5 . ข้อมูลเหล่านี้สนับสนุนผลโดยแทกเกอร์และเบส ( 1996 ) และ poutanen เบลีย์ ( 1989 ) และ grootwassink et al . ( 1989 )สูงสุดกิจกรรมของแอลฟาอะไมเลสพบว่าเชื้อราที่ pH 4.8 ( ภาพที่ 1c ) นี้สอดคล้องกับที่ระดับ pH 4.8 สำหรับกิจกรรมของแอลฟาอะไมเลสจากเชื้อราที่เสนอโดยคณะกรรมการสารเคมีอาหาร Codex ( 1996 ) ไม่พบกิจกรรมที่พีเอช 3.0 สำหรับแอลฟาอะไมเลส . กิจกรรมที่ลดลงอย่างมากเมื่อ pH สูงกว่า 6.5 . ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับผลการวิจัยที่รายงานโดยแฟเริ่นด์ ( 1964 )กิจกรรมสูงสุดของแอลฟา galactosidase ) ที่ pH 5.0 ( ภาพดี ) ผลที่ได้นี้ได้รับการสนับสนุนจากผลรายงานโดย ratto และ poutanen ( 1988 ) และ ademark et al . ( 2001 ) นอกจากนี้ยังอยู่ใกล้กับพีเอช 5.5 แนะนำโดยคณะกรรมการสารเคมีอาหาร Codex ( 1996 ) ที่ pH 3.0 , กิจกรรมเอนไซม์เพียง 10% ของกิจกรรมสังเกตที่พีเอช 5.0 . ขนาดใหญ่ ( เกือบ 50 % ) การลดลงของกิจกรรม พบว่า เมื่อค่า pH สูงกว่า 6.0 .รูปแสดงกิจกรรมของเชื้อรา ตลอดจนติที่ระดับ pH ที่แตกต่างกัน กิจกรรมสูงสุดพบว่า pH 3.0 ซึ่งเป็นเช่นเดียวกับค่า pH ที่เหมาะสมที่เสนอโดยคณะกรรมการสารเคมีอาหาร Codex ( 1996 ) กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงอย่างมากเมื่อ pH ต่ำกว่า 5.5 .ผลของเอนไซม์เหล่านี้ในการระบุพื้นที่ของนกเหล่านี้ ไปที่ ตัวดึงข้อมูลเกรดเอนไซม์ได้สูง ( > 60 % ) กิจกรรม ไซลาเนสและบีตา - กลูมีกิจกรรมสูงในช่วงพีเอชที่สามารถพบได้ในส่วนของสัตว์ปีกมากพวก ดังนั้น บีตา - กลู ควรมีกิจกรรมสูงในการเพาะปลูก กึ๋น และส่วนต้นของลำไส้เล็ก ส่วนกิจกรรมของเอนไซม์สูงควรพบในพืชและส่วนต้นของลำไส้เล็ก . แอลฟาอะไมเลสและโปรติเอส , galactosidase มีกิจกรรมสูงในช่วง pH แคบมาก พบว่า พื้นที่ของกิจกรรมสูงควร ปลูก และเป็นส่วนหนึ่งของการทำงาน ลำไส้เล็ก ลำไส้เล็กสำหรับเลส , การทำงานสำหรับแอลฟา galactosidase และปลาตะเพียนสำหรับโปรติเอสคุณสมบัติของเอนไซม์สามารถแตกต่างจากแหล่งที่มาของพวกเขา ตัวอย่างเช่น การเปลี่ยนแปลงทั้งในพีเอชที่เหมาะสม หรือในช่วง pH สำหรับกิจกรรมสูงสุดที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตในแหล่งการค้าของบีตา - อาหารเกรดกลู ( ใคร และ แทกเกอร์ , 1996 ) และ ไซลาเนส ( แทกเกอร์ เบส , 1996 ) มากขึ้นการเปลี่ยนแปลงพีเอชที่เหมาะสมสำหรับการใช้จุลินทรีย์จากแหล่งต่าง ๆที่ระบุไว้โดยไซมอนและ igbasan ( 2002 ) ดังนั้น การดูแลจะต้องใช้ในการประมาณผลจากการศึกษาในปัจจุบันซึ่งมีเพียงหนึ่งแหล่งที่มาของแต่ละเอนไซม์ที่ใช้ ผลิตภัณฑ์เอนไซม์อื่น ๆ4 . สรุป