3.6. Thermal stabilityDSC thermogra

3.6. Thermal stability
DSC thermograms of ASC and PSC from the skin of striped catfish
rehydrated in 0.05 M acetic acid and deionised water are shown in
Fig. 4. The endothermic peaks, with maximum temperatures (Tmax)
of 39.66 and 39.31 C, were observed for ASC and PSC rehydrated in
deionised water, respectively. When ASC and PSC were rehydrated
in acetic acid, it was noted that Tmax shifted to lower temperatures,
35.35 and 35.38 C for ASC and PSC, respectively. The result suggested
that the intramolecular hydrogen bonds stabilising the triple
helix structure of collagen might be disrupted to some levels in the
presence of acetic acid, mainly due to the repulsion of collagen molecules
in acidic solution (Ahmad & Benjakul, 2010). Furthermore, a
higher cross-linkage of striped catfish collagen more likely contributed
to the higher Tmax of both ASC and PSC. Tmax of ASC was similar
to that of PSC in both media, suggesting no differences in the denaturation
temperature between both collagens. The triple helix
structure was predominant in PSC (Hickman et al., 2000). Tmax of
collagen from the skin of striped catfish was slightly higher than
that of pig skin collagen (37 C) (Ikoma, Kobayashi, Tanaka, Walsh,
& Mann, 2003) but was close to that of calf skin collagen (40.8 C)
(Komsa-Penkova, Koyonava, Kostov, & Tenchov, 1999). In contrast,
Tmax of collagen from striped catfish was much higher than that of
collagen from cold-water fish skin including cod skin (15 C) and
that of other tropical fish such as brownstripe red snapper
(31.5 C) and bigeye snapper (30.4 C) (Jongjareonrak, Benjakul,
Visessanguan, & Tanaka, 2005). The difference in Tmax amongst collagens
from different species was correlated with the different imino

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.6 การร้อนเสถียรภาพ
thermograms DSC ASC และ PSC จากผิวหนังของปลาดุกลาย
rehydrated 0.05 M กรดน้ำส้มและน้ำ deionised แสดงใน
Fig. 4 แห่งดูดความร้อน มีอุณหภูมิสูงสุด (Tmax)
39.66 และ 39.31 C สุภัคสำหรับ ASC และ PSC rehydrated ใน
deionised น้ำ ตามลำดับ เมื่อ ASC และ PSC มี rehydrated
ในกรดอะซิติก มันถูกตั้งข้อสังเกตว่า Tmax จากอุณหภูมิ,
35.35 และ C 35.38 ASC และ PSC ตามลำดับ ผลที่แนะนำ
ว่า ไฮโดรเจน intramolecular ขายหุ้นกู้สำหรับทริปเปิ้ล
เกลียวโครงสร้างของคอลลาเจนอาจจะระหว่างสองวันบางระดับในการ
ของกรดน้ำส้ม ส่วนใหญ่เนื่องจาก repulsion ของคอลลาเจนโมเลกุล
ในโซลูชันเปรี้ยว (Ahmad & Benjakul, 2010) นอกจากนี้ การ
ว่าส่วนเชื่อมโยงข้ามสูงของคอลลาเจนปลาลาย
กับ Tmax สูง ASC และ PSC Tmax ASC
ที่ PSC ทั้งสื่อ แนะนำไม่มีความแตกต่างในการ denaturation
อุณหภูมิระหว่าง collagens ทั้งนั้น เกลียวสาม
โครงสร้างถูกกันใน PSC (Hickman et al., 2000) Tmax ของ
คอลลาเจนจากผิวหนังของปลาดุกลายเป็นเล็กน้อยสูงกว่า
ของคอลลาเจนผิวหมู (37 C) (อิโกะ โคะบะยะชิ ทานากะ วอลช์,
&มานน์ 2003) แต่กับที่คอลลาเจนผิวหนังลูกวัว (40.8 C)
(Komsa-Penkova, Koyonava, Kostov & Tenchov, 1999) ในทางตรงกันข้าม,
Tmax ของคอลลาเจนจากปลาลายมีสูงกว่าของ
คอลลาเจนจากปลา cold-water ผิวรวมถึงผิว cod (15 C) และ
ของปลาอื่น ๆ เช่นปลากะพง brownstripe
(C ยาว 31.5) และ bigeye อเพิลสแนปเปอร์ (30.4 C) (Jongjareonrak, Benjakul,
Visessanguan &ทานากะ 2005) ความแตกต่างของ Tmax หมู่ collagens
จากสายพันธุ์ต่าง ๆ ถูก correlated กับต่าง ๆ imino

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.6 ความร้อนความมั่นคง
thermograms DSC ของ ASC และ PSC จากผิวของปลาดุกลาย
rehydrated ใน 0.05 M กรดอะซิติกและน้ำ deionised ที่แสดงใน
รูปที่ 4 ยอดสัตว์เลือดอุ่นมีอุณหภูมิสูงสุด (Tmax)
ของ 39.66 และ 39.31 องศาเซลเซียสถูกตั้งข้อสังเกตสำหรับ ASC และ PSC คืนรูปใน
น้ำ deionised ตามลำดับ เมื่อ ASC และ PSC ถูก rehydrated
ในกรดอะซิติกที่มันจะถูกตั้งข้อสังเกตว่า Tmax ขยับตัวไปอุณหภูมิต่ำกว่า
35.35 และ 35.38 องศาเซลเซียสสำหรับ ASC และ PSC ตามลำดับ ผลที่ได้ชี้ให้เห็น
ว่าพันธะไฮโดรเจนภายในโมเลกุลเสถียรภาพสาม
เกลียวโครงสร้างของคอลลาเจนอาจจะหยุดชะงักบางระดับใน
การปรากฏตัวของกรดอะซิติกส่วนใหญ่เกิดจากการขับไล่ของโมเลกุลคอลลาเจน
ในการแก้ปัญหาที่เป็นกรด (Ahmad & เบญจกุล, 2010) นอกจากนี้
การเชื่อมโยงข้ามสูงขึ้นของคอลลาเจนปลาดุกลายมีแนวโน้มที่มีส่วน
ในการเพิ่มขึ้นของทั้งสอง Tmax ASC และ PSC tmax ของ ASC มีความคล้ายคลึง
กับที่ของ PSC ในสื่อทั้งชี้ให้เห็นความแตกต่างในการสูญเสียสภาพธรรมชาติ
อุณหภูมิระหว่างคอลลาเจนทั้ง เกลียวสาม
เป็นโครงสร้างเด่นใน PSC (ฮิค, et al., 2000) tmax ของ
คอลลาเจนจากหนังปลาดุกลายสูงกว่าเล็กน้อย
ที่หมูคอลลาเจนผิว (37 องศาเซลเซียส) (Ikoma, โคบายาชิทานากะ, วอลช์
แมนน์และ 2003) แต่ก็ใกล้เคียงกับคอลลาเจนผิวลูกวัว (40.8 องศาเซลเซียส )
(Komsa-Penkova, Koyonava, Kostov และ Tenchov, 1999) ในทางตรงกันข้าม
Tmax ของคอลลาเจนจากปลาดุกลายได้มากสูงกว่า
คอลลาเจนจากหนังปลาน้ำเย็นรวมทั้งผิวปลา (15 องศาเซลเซียส) และ
ที่ของปลาเขตร้อนอื่น ๆ เช่น brownstripe ปลากะพงแดง
(31.5 องศาเซลเซียส) และตาหวานปลากะพง ( 30.4 องศาเซลเซียส) (Jongjareonrak, เบญจกุล
Visessanguan และทานากะ 2005) ความแตกต่างใน Tmax ในหมู่คอลลาเจน
จากสายพันธุ์ที่แตกต่างกันมีความสัมพันธ์กับ imino ที่แตกต่างกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.6 เสถียรภาพต่อความร้อน
DSC เทอร์และของ ASC PSC จากผิวของปลาสวาย
ได้ทำการ รีไฮเดรทมใน 0.05 M กรดอะซิติก และ deionised น้ำแสดงใน
รูปที่ 4 ยอดดูดด้วยอุณหภูมิสูงสุด ( Tmax )
ของ 39.66 39.31 และ  C เป็นสังเกตสำหรับ ASC PSC ได้ทำการ รีไฮเดรทมใน
deionised และน้ำ ตามลำดับ และเมื่อผ่านได้ทำการ รีไฮเดรทม
ใน PSC มีกรดอะซิติกมันเป็นข้อสังเกตว่าเวลาเปลี่ยนอุณหภูมิต่ำและ
35.35 35.38  C และ ASC PSC ตามลำดับ ผลการทดลอง
ที่ intramolecular พันธะไฮโดรเจนปรับเกลียวทริปเปิ้ล
โครงสร้างของคอลลาเจนอาจจะหยุดชะงักในบางระดับใน
การแสดงตนของกรดส่วนใหญ่เนื่องจากการปฏิเสธของคอลลาเจนโมเลกุลในสารละลายที่เป็นกรด ( Ahmad
&กูล , 2010 ) นอกจากนี้
การเชื่อมโยงข้ามที่สูงขึ้นของปลาสวายคอลลาเจนมากกว่าส่วน
จะสูงกว่าเวลาของทั้งสองและ ASC PSC . ความแข็งของ ASC คือคล้าย
ที่ PSC ทั้งสื่อ จะไม่มีความแตกต่างในอุณหภูมิระหว่างทั้งสองคอลลาเจน (
. โครงสร้างสามเกลียว
คือเด่นใน PSC ( ฮิกเมิน et al . , 2000 ) ความแข็งของ
คอลลาเจนจากหนังปลาสวายสูงกว่า
ให้คอลลาเจนผิวหมู ( 37  C ) ( อิโกะมะ , โคบายาชิ ทานากะ วอลช์
& Mann , 2546 ) แต่ก็ใกล้เคียงกับคอลลาเจนผิวลูกวัว (  40.8 C )
( komsa penkova koyonava kostov & , , , tenchov , 1999 ) ในทางตรงกันข้าม
Tmax คอลลาเจนจากปลาสวายมากกว่าที่
คอลลาเจนจากหนังปลาน้ำเย็นรวมทั้งผิวหนังปลา ( 15  C )
ของปลาเขตร้อนอื่นๆ เช่น ความพอใจในการทำงาน
( ส่วน  C ) และปลากระพงข้างเหลือง ( 30.4  C ) ( jongjareonrak กูล visessanguan
, , , &ทานากะ , 2005 ) ความแตกต่างของเวลาระหว่างคอลลาเจน
จากสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน มีความสัมพันธ์กับ imino ต่าง ๆ