Fig. 4(a–d) shows the micrographs of the buffalo Minas Frescal
cheese samples (control and probiotic) on days 1 and 30 of storage.
Despite the uniaxial compression and stress relaxation tests not
showing any rheological differences between the cheese samples,
on day 1 the cheese samples exhibited a matrix with a more open
structure, when compared with those from day 30.
According to Lobato-Calleros et al. (2007), this fact could be attributed to the presence of numerous small void spaces in the protein network, which would affect the interactions between the casein chains, favoring the formation of a porous and more open protein structure.
However, on day 30 both cheese samples showed a more
compact structure, with fewer void spaces, indicating a closed protein network because of casein alignment, which could be due to
increased syneresis.
Tunick et al. (1993) reported that during refrigerated storage of cheese, protein–protein and calcium-protein interactions undergo partial reversal as calcium dissociates from the casein aggregates and water interacts with paracasein.
Eventually, casein aggregates disintegrate into a loose structure,
which allows fat globules to coalesce (Tunick et al., 1993).
During the short storage time of cheese, Morales-Celaya et al. (2012) also observed that the channels between casein strands tended to lose definition and, therefore, adjacent casein strands were very close to each other, and thus generated a more compact and homogeneous
overall structure.
มะเดื่อ 4 (-d) แสดงให้เห็น micrographs ของควาย Minas Frescal
ตัวอย่างชีส (การควบคุมและโปรไบโอติก) ในวันที่ 1 และ 30 ของการจัดเก็บ.
แม้จะมีการบีบอัดแกนเดียวและการทดสอบการผ่อนคลายความเครียดที่ไม่ได้
แสดงให้เห็นถึงความแตกต่างระหว่างการไหลตัวอย่างชีส
ในวันที่ 1 ตัวอย่างชีสแสดงเมทริกซ์ที่มีการเปิดกว้างมากขึ้น
โครงสร้างเมื่อเทียบกับผู้ที่มาจากวันที่ 30
ตามที่บาโต-Calleros et al, (2007), ความเป็นจริงนี้สามารถนำมาประกอบกับการปรากฏตัวของช่องว่างช่องว่างขนาดเล็กจำนวนมากในเครือข่ายของโปรตีนซึ่งจะส่งผลกระทบต่อการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มเคซีนนิยมการก่อตัวของโครงสร้างโปรตีนที่มีรูพรุนและเปิดกว้างมากขึ้น.
อย่างไรก็ตามในวันที่ 30 ทั้งสอง ตัวอย่างชีสแสดงให้เห็นมากขึ้น
โครงสร้างขนาดเล็กที่มีช่องว่างช่องว่างน้อยลงแสดงให้เห็นเครือข่ายโปรตีนปิดเพราะของการจัดตำแหน่งเคซีนซึ่งอาจจะเกิดจากการ
เพิ่มขึ้น syneresis.
Tunick et al, (1993) รายงานว่าระหว่างการเก็บรักษาในตู้เย็นของชีส, ปฏิกริยาระหว่างโปรตีนและแคลเซียมโปรตีนบางส่วนได้รับการโอนกลับแคลเซียม dissociates จากมวลเคซีนและน้ำมีปฏิสัมพันธ์กับ paracasein.
ในที่สุดเคซีนสลายมวลรวมในโครงสร้างหลวม
ซึ่งจะช่วยให้ข้นไขมัน เชื่อมต่อกัน (Tunick et al., 1993).
ในช่วงเวลาการเก็บรักษาสั้นของชีสโมราเลส Celaya-et al, (2012) นอกจากนี้ยังตั้งข้อสังเกตว่าช่องระหว่างเส้นเคซีนมีแนวโน้มที่จะสูญเสียความหมายและมีเส้นเคซีนที่อยู่ติดกันมีความใกล้ชิดกับแต่ละอื่น ๆ และทำให้สร้างขึ้นขนาดกะทัดรัดและเป็นเนื้อเดียวกัน
โครงสร้างโดยรวม
การแปล กรุณารอสักครู่..

รูปที่ 4 ( - D ) แสดง micrographs ของควาย Minas frescal
เนยแข็งตัวอย่าง ( การควบคุมและโปรไบโอติก ) ในวันที่ 1 และ 30 บ
แม้จะมีการบีบอัดแกนเดียวและการทดสอบความเครียดไม่ได้
แสดงการความแตกต่างระหว่างเนยแข็งตัวอย่าง
เมื่อวันที่ 1 เนยแข็งตัวอย่างแสดงเมทริกซ์ที่มีโครงสร้าง เปิด
มากขึ้นเมื่อเทียบกับผู้ที่มาจาก 30 วัน .
ตาม โลบาโต calleros et al . ( 2007 ) , ความเป็นจริงนี้อาจจะเกิดจากการปรากฏตัวของหลายช่องว่างขนาดเล็กเป็นโปรตีนอยู่ในเครือข่าย ซึ่งจะมีผลต่อการปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนโซ่ , ส่งเสริมการก่อตัวของรูพรุนและเปิดมากขึ้นโครงสร้างโปรตีน .
แต่ใน 30 วัน ทั้งชีส ตัวอย่างมีมากขึ้น
ขนาดกะทัดรัด โครงสร้าง เป็น โมฆะ น้อยลง ,แสดงให้เห็นเครือข่ายปิดเพราะเคซีน โปรตีนจัด ซึ่งอาจจะเนื่องจากการเพิ่มขึ้นของ
.
tunick et al . ( 1993 ) รายงานว่าในช่วงเย็นกระเป๋าของชีสโปรตีนโปรตีนและแคลเซียม โปรตีนและปฏิสัมพันธ์ผ่านการย้อนกลับบางส่วนเช่น แคลเซียม dissociates จากเคซีนมวลรวมน้ำและโต้ตอบกับพาราเคซีน .
ในที่สุดเคซีนมวลรวมสลายตัวเป็นโครงสร้างหลวม
ซึ่งช่วยให้เม็ดไขมันที่จะเชื่อมต่อกัน ( tunick et al . , 1993 ) .
ในระยะเวลาเก็บชีส โมราเลส Celaya et al . ( 2012 ) ยังพบว่าช่องระหว่างเส้น , มีแนวโน้มที่จะสูญเสียความหมายและ , จึง , ติดกัน , คนใกล้ชิดกับแต่ละอื่น ๆ และดังนั้นจึง สร้างเนื้อเดียว
และกระชับมากขึ้นโครงสร้างโดยรวม
การแปล กรุณารอสักครู่..
