In this study, structural changes i

In this study, structural changes in micellar caseins and whey proteins due to high pressure – low temperature treatments (HPLT) were investigated and compared to changes caused by high pressure treatments at room temperature. Whey protein isolate (WPI) solutions as well as micellar casein (MC) dispersions and mixtures were treated at 500 MPa (pH 7.0 and 5.8) at room temperature, −15 °C and −35 °C. Surface hydrophobicity and accessible thiol groups remained nearly unchanged after HPLT treatments whereas HP treatments at room temperature caused an unfolding of the WPI, resulting in an increase in surface hydrophobicity and exposure of the thiol groups. For HPLT treatments, distinct changes in the secondary structure (increase in the amount of β-sheets) were observed while the tertiary structure remained unchanged. Large flocs, stabilized by hydrophobic interactions and hydrogen bonds, were formed in casein containing samples due to HPLT treatments. Depending on the pH and the applied HPLT treatment parameters, these interactions differed significantly from the interactions determined in native micelles.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษานี้ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างใน micellar caseins และโปรตีนจากนมเนื่องจากความดันสูง – รักษาอุณหภูมิต่ำ (HPLT) ถูกตรวจสอบ และเปรียบเทียบการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากการรักษาความดันสูงที่อุณหภูมิห้อง เวย์โปรตีน (WPI) โซลูชั่นเช่น micellar เคซีน (MC) dispersions และส่วนผสมได้รับการรักษาที่ 500 แรง (pH 7.0 และ 5.8) ที่อุณหภูมิห้อง −15 ° C และ −35 องศาเซลเซียส ผิว hydrophobicity และกลุ่ม thiol เข้ายังคงไม่เปลี่ยนแปลงเกือบหลังรักษา HPLT ในขณะที่ HP รักษาอุณหภูมิห้องเกิดการแฉของ WPI ผลเพิ่ม hydrophobicity พื้นผิวและความเสี่ยงของกลุ่ม thiol สำหรับการรักษา HPLT เปลี่ยนแปลงแตกต่างกันในโครงสร้างรอง (เพิ่มจำนวนแผ่นβ) ได้สังเกตในขณะที่โครงสร้างระดับตติยภูมิยังคงไม่เปลี่ยนแปลง Flocs ใหญ่ เสถียร โดยโต้ตอบ hydrophobic และพันธบัตรไฮโดรเจน ถูกก่อตั้งขึ้นในเคซีนที่ประกอบด้วยตัวอย่างจาก HPLT รักษา PH และพารามิเตอร์การรักษา HPLT ที่ใช้ โต้ตอบเหล่านี้แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญจากการโต้ตอบที่กำหนดใน micelles ดั้งเดิม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษาครั้งนี้การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างใน caseins micellar และโปรตีนเวย์เนื่องจากความดันสูง - การรักษาที่อุณหภูมิต่ำ (HPLT) ได้รับการตรวจสอบและเมื่อเทียบกับการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากการรักษาความดันสูงที่อุณหภูมิห้อง เวย์โปรตีนไอโซเลต (WPI) โซลูชั่นเช่นเดียวกับเคซีน micellar (MC) กระจายและสารผสมได้รับการรักษาที่ 500 MPa (pH 7.0 และ 5.8) ที่อุณหภูมิห้อง -15 ° C ถึง -35 องศาเซลเซียส ไฮโดรพื้นผิวและกลุ่ม thiol ยังคงสามารถเข้าถึงเกือบไม่เปลี่ยนแปลงหลังจากการรักษาในขณะที่การรักษา HPLT HP ที่อุณหภูมิห้องเกิดแฉของ WPI ที่มีผลในการเพิ่มขึ้นของไฮโดรพื้นผิวและความเสี่ยงของกลุ่ม thiol ที่ สำหรับการรักษา HPLT การเปลี่ยนแปลงที่แตกต่างกันในโครงสร้างทุติยภูมิ (เพิ่มขึ้นในจำนวนβแผ่น) ที่ถูกตั้งข้อสังเกตในขณะที่โครงสร้างในระดับอุดมศึกษายังคงไม่เปลี่ยนแปลง กลุ่มแบคทีเรียขนาดใหญ่ที่มีความเสถียรโดยไม่ชอบน้ำปฏิสัมพันธ์และพันธบัตรไฮโดรเจนกำลังก่อตัวขึ้นในเคซีนที่มีตัวอย่างอันเนื่องมาจากการรักษา HPLT ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับค่า pH และพารามิเตอร์การรักษา HPLT ใช้การโต้ตอบเหล่านี้แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญจากการมีปฏิสัมพันธ์ที่กำหนดไว้ใน micelles พื้นเมือง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษาการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในไมเซลและตระหนกตกใจ whey โปรตีน เนื่องจากความดันสูงและอุณหภูมิต่ำ การรักษา ( hplt ) ทำการเปรียบเทียบการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากการรักษาความดันสูงที่อุณหภูมิห้อง เวย์โปรตีนไอโซเลท ( WPI ) โซลูชั่นเป็นเคซีนไมเซล ( MC ) การกระจายและผสมได้รับการรักษาที่ 500 เมกะปาสคาล ( pH 7.0 และ 5.8 ) ที่อุณหภูมิห้อง−− 15 ° C และ 35 องศา พื้นผิวและขนาดบรรจุภัณฑ์กลุ่มเข้าถึงยังคงเกือบไม่เปลี่ยนแปลงหลังการรักษาและการรักษา hplt HP ที่อุณหภูมิที่เกิดจากการแฉของ WPI เป็นผลในการเพิ่มพื้นผิวและการบรรจุภัณฑ์ของขนาดกลุ่ม สำหรับ hplt การบําบัดการเปลี่ยนแปลงที่แตกต่างกันในโครงสร้างทุติยภูมิ ( เพิ่มปริมาณแผ่นบีตา - ) พบว่า ในขณะที่โครงสร้างตติยยังคงไม่เปลี่ยนแปลง เม็ดขนาดใหญ่ มีความเสถียร โดยปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกและไฮโดรเจนพันธบัตร ได้ก่อตั้งขึ้นโดยมีตัวอย่างจาก hplt บําบัด ขึ้นอยู่กับความเป็นกรดด่างและการประยุกต์ hplt พารามิเตอร์การโต้ตอบเหล่านี้แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ จากการสื่อสารที่กำหนดในไมเซลล์พื้นเมือง