n silico, docking studies were carr

n silico, docking studies were carried out using iGemdock v2.1. The results showed that all the selected flavonoids presented more favorable binding energy ranging from −135.76 kcal/mol to −103.82 kcal/mol when compared to that of the reference (−90.26 kcal/mol). Therefore, these molecular docking analyses could lead to further development of potent (Kas I) inhibitors for the prevention and treatment for diseases caused by E. coli. Table 2 summarizes results of the docking study based on binding energies. The energy, representing the best binding energy of inhibitors of this enzyme, was identified by the molecular docking procedure. In addition, Fig. 3 shows the TLM mimics malonyl-ACP in the (Kas I) active site and binds on the malonyl-ACP side of the active site. It forms two strong hydrogen bonds with both active site histidines His333 and His298 contribute to the stabilization of the protein-inhibitor complex. Also, Fig. 4 illustrates the interactions of genistein and isorhamnetin with protein pocket which have the most favorable binding energy and clarifies the hydrogen bonding and Van der Waal’s interactions with the amino acids

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

n silico ศึกษาต่อได้ดำเนินการใช้ iGemdock v2.1 ผลพบว่า flavonoids ที่เลือกทั้งหมดแสดงพลังงานยึดเหนี่ยวดีตั้งแต่ −135.76 กิโลแคลอรี่/โมล −103.82 กิโลแคลอรี่/โมลเมื่อเปรียบเทียบกับการอ้างอิง (−90.26 กิโลแคลอรี/โมล) ดังนั้น วิเคราะห์เทียบโมเลกุลเหล่านี้อาจนำไปสู่การพัฒนามีศักยภาพ (Kas ฉัน) inhibitors สำหรับป้องกันและรักษาโรคที่เกิดจาก E. coli ได้ ตารางที่ 2 สรุปผลการศึกษาต่อโดยใช้พลังงานรวม พลังงาน แสดงพลังงานยึดเหนี่ยวสุดของ inhibitors ของเอนไซม์นี้ มีการระบุไว้ โดยวิธีการเทียบระดับโมเลกุล นอกจากนี้ Fig. 3 แสดง TLM เลียน malonyl-ACP ใน (Kas ฉัน) ใช้และ binds ด้าน malonyl-ACP ของใช้ จากรูปแบบพันธบัตรไฮโดรเจนแข็งสอง ด้วย histidines ใช้ทั้ง His333 และ His298 ช่วยให้เสถียรภาพของสารยับยั้งโปรตีนซับซ้อน ยัง Fig. 4 แสดงการโต้ตอบของ genistein และ isorhamnetin กับกระเป๋าโปรตีนที่มีพลังงานยึดเหนี่ยวดี และชี้แจงไฮโดรเจนยึดและ Van der Waal การโต้ตอบกับกรดอะมิโน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

silico n การศึกษาเชื่อมต่อได้ดำเนินการโดยใช้ iGemdock v2.1 ผลการศึกษาพบว่าทุก flavonoids ที่เลือกนำเสนอพลังงานที่ดีขึ้นมีผลผูกพันตั้งแต่ -135.76 kcal / mol จะ -103.82 kcal / mol เมื่อเทียบกับที่ของการอ้างอิง (-90.26 kcal / mol) ดังนั้นการวิเคราะห์เหล่านี้เชื่อมต่อโมเลกุลอาจนำไปสู่​​การพัฒนาที่มีศักยภาพ (Kas I) ยับยั้งการป้องกันและรักษาโรคที่เกิดจากเชื้อ E. coli ตารางที่ 2 สรุปผลการศึกษาการเชื่อมต่ออยู่บนพื้นฐานของพลังงานที่มีผลผูกพัน พลังงานคิดเป็นพลังงานที่มีผลผูกพันที่ดีที่สุดของสารยับยั้งเอนไซม์นี้ถูกระบุโดยขั้นตอนการเชื่อมต่อในระดับโมเลกุล นอกจากนี้รูป 3 แสดง TLM เลียนแบบ malonyl-ACP ใน (Kas I) เว็บไซต์ที่ใช้งานและผูกทางด้าน malonyl-ACP ของเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ มันเป็นสองพันธะไฮโดรเจนที่แข็งแกร่งกับเว็บไซต์ที่ใช้งานทั้ง histidines His333 His298 และมีส่วนร่วมในการรักษาเสถียรภาพของโปรตีนยับยั้งซับซ้อน นอกจากนี้รูป 4 แสดงให้เห็นถึงการมีปฏิสัมพันธ์ของ genistein และ isorhamnetin กับกระเป๋าของโปรตีนที่มีการใช้พลังงานที่มีผลผูกพันที่ดีที่สุดและชี้แจงพันธะไฮโดรเจนและ Van der Waal ปฏิสัมพันธ์กับกรดอะมิโน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สำหรับเชื่อมต่อ N , ศึกษา โดยใช้ igemdock v2.1 . พบว่าสารฟลาโวนอยด์ที่เลือกนำเสนอเพิ่มเติมอันพลังงานยึดเหนี่ยวตั้งแต่− 135.76 กิโลแคลอรีต่อโมลถึง− 103.82 กิโลแคลอรีต่อโมล เมื่อเทียบกับที่ของการอ้างอิง ( − 90.26 kcal / mol ) ดังนั้นสำหรับการวิเคราะห์โมเลกุลเหล่านี้จะนำไปสู่การพัฒนาต่อไปของต้า ( คือผม ) การป้องกันและรักษาโรคที่เกิดจากเชื้อ อีโคไล ตารางที่ 2 สรุปผลการศึกษาบนพื้นฐานของการเชื่อมต่อพลังงาน . พลังงาน เป็นตัวแทนที่ดีที่สุดพลังงานยึดเหนี่ยวของตัวยับยั้งของเอนไซม์นี้ ระบุโมเลกุลเชื่อมต่อกระบวนการ นอกจากนี้ ภาพประกอบ3 แสดงเลียนแบบคนค malonyl ACP ใน ( คือผม ) เว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ และผูกบน malonyl ACP ด้านข้างของไซต์ที่ใช้งานอยู่ มันสองรูปแบบพันธะไฮโดรเจนแข็งแรงกับทั้งงานและเว็บไซต์ histidines his333 his298 สนับสนุนเสถียรภาพของโปรตีนเอสเชิงซ้อน ยัง , ฟิค4 แสดงให้เห็นถึงปฏิสัมพันธ์ของเจนิไอโซแรมเนตินกับกระเป๋าซึ่งมีโปรตีนและพลังงานผูกพันที่ดีที่สุดและชี้แจงการเกิดพันธะไฮโดรเจน และแวนเดอวาล์วเป็นปฏิกิริยากับกรดอะมิโน