Efficient human immunodeficiency virus (HIV)-1 infection depends on mu การแปล - Efficient human immunodeficiency virus (HIV)-1 infection depends on mu ไทย วิธีการพูด

Efficient human immunodeficiency vi

Efficient human immunodeficiency virus (HIV)-1 infection depends on multiple interactions between the viral gp41/gp120 envelope (Env) proteins and cell surface receptors. However, cytoskeleton-associated proteins that modify membrane dynamics may also regulate the formation of the HIV-mediated fusion pore and hence viral infection. Because the effects of HDAC6-tubulin deacetylase on cortical α-tubulin regulate cell migration and immune synapse organization, we explored the possible role of HDAC6 in HIV-1-envelope-mediated cell fusion and infection. The binding of the gp120 protein to CD4+-permissive cells increased the level of acetylated α-tubulin in a CD4-dependent manner. Furthermore, overexpression of active HDAC6 inhibited the acetylation of α-tubulin, and remarkably, prevented HIV-1 envelope-dependent cell fusion and infection without affecting the expression and codistribution of HIV-1 receptors. In contrast, knockdown of HDAC6 expression or inhibition of its tubulin deacetylase activity strongly enhanced HIV-1 infection and syncytia formation. These results demonstrate that HDAC6 plays a significant role in regulating HIV-1 infection and Env-mediated syncytia formation.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
มีประสิทธิภาพไวรัสโรคภูมิคุ้มกันบกพร่องของมนุษย์ (เอชไอวี) -1 การติดเชื้อขึ้นอยู่กับการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างหลายซอง gp41/gp120 ไวรัส (env) โปรตีนและผู้รับเซลล์ผิว แต่โปรตีนโครงร่างของเซลล์ที่เกี่ยวข้องที่แก้ไขการเปลี่ยนแปลงของเยื่อหุ้มเซลล์นอกจากนี้ยังอาจควบคุมการก่อตัวของรูขุมขนฟิวชั่นเอชไอวีทางสื่อและการติดเชื้อไวรัสนี้เพราะผลกระทบของการ deacetylase hdac6-tubulin บนเยื่อหุ้มสมองα-tubulin ควบคุมการย้ายถิ่นของเซลล์และองค์กรไซแนปส์ภูมิคุ้มกันเราสำรวจบทบาทของเอชไอวีใน hdac6-1-ซองพึ่งฟิวชั่นมือถือและการติดเชื้อ ผูกพันของโปรตีน gp120 ไปยังเซลล์ CD4 อนุญาตเพิ่มระดับของ acetylated α-tubulin ในลักษณะ CD4 ขึ้นอยู่กับ ยิ่งไปกว่านั้นแสดงออกของ hdac6 ใช้งานยับยั้ง acetylation ของα-tubulin และน่าทึ่งการป้องกันเอชไอวี-1 ฟิวชั่นมือถือซองจดหมายขึ้นอยู่กับการติดเชื้อและไม่มีผลต่อการแสดงออกและ codistribution ของเอชไอวี-1 ตัวรับ ในทางตรงกันข้ามการล้มลงของการแสดงออก hdac6 หรือยับยั้งกิจกรรมของ deacetylase tubulin ขอเพิ่มการติดเชื้อและการก่อตัวของเอชไอวี syncytia-1ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นว่า hdac6 มีบทบาทสำคัญในการควบคุมเอชไอวี-1 การติดเชื้อและการพัฒนา syncytia env พึ่ง
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
มีประสิทธิภาพบุคคลเอชไอวีไวรัส (เอชไอวี) -1 ติดเชื้อขึ้นอยู่กับการโต้ตอบระหว่างไวรัส gp41/gp120 ซอง (Env) โปรตีนและเซลล์ผิว receptors หลาย อย่างไรก็ตาม โปรตีนเกี่ยวข้อง cytoskeleton ซึ่งปรับเปลี่ยนเยื่อ dynamics อาจยังควบคุมการก่อตัวของรูขุมขนฟิวชั่น mediated เอชไอวีและติดเชื้อไวรัสดังนั้น เนื่องจากผลกระทบของ deacetylase HDAC6 tubulin บนα tubulin เนื้อแน่นควบคุมการย้ายเซลล์และไซแนปส์ภูมิคุ้มกันองค์กร เราสำรวจบทบาทได้ของ HDAC6 ในอาหารเซลล์เอชไอวี-1-ซองจดหมาย-mediated และติดเชื้อ ผูกพันของโปรตีน gp120 กับ CD4-permissive เซลล์เพิ่มระดับα tubulin acetylated ใน CD4 ขึ้นอยู่กับลักษณะการ นอกจากนี้ overexpression ของ HDAC6 ใช้งานห้าม acetylation ของα-tubulin และเหน็ด ป้องกันเอชไอวี-1 เซลล์ซองจดหมายขึ้นอยู่กับอาหารและติดเชื้อการนิพจน์และ codistribution receptors เอชไอวี-1 ในทางตรงกันข้าม knockdown ของนิพจน์ HDAC6 หรือยับยั้งกิจกรรมของ deacetylase tubulin ขอเพิ่มก่อ syncytia และติดเชื้อเอชไอวี-1 ผลเหล่านี้แสดงให้เห็นว่า HDAC6 มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการติดเชื้อเอชไอวี-1 และผู้แต่ง syncytia Env mediated
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
ไวรัสผู้ป่วย ภูมิคุ้มกัน บกพร่องของมนุษย์อย่างมี ประสิทธิภาพ (ผู้ติดเชื้อเอชไอวี) 1 การติดไวรัสขึ้นอยู่กับการปฏิสัมพันธ์ระหว่างหลายพื้นที่ระหว่างกระตุ้นเส้นประสาทรับความรู้สึกปวดเซลล์และโปรตีนเป็นไวรัส GP 41 / GP 120 ซอง( env ) แต่ถึงอย่างไรก็ตามโปรตีน cytoskeleton - ที่เกี่ยวข้องซึ่งแก้ไข Dynamics เยื่ออาจจะควบคุมการก่อตัวขึ้นของสิงคโปร์การผสมผสานผู้ติดเชื้อเอชไอวี - ดีงามและดังนั้นจึงยังมีการติดเชื้อเป็นไวรัสเนื่องจากผลกระทบของ deacetylase hdac 6 - tubulin ในองค์กร cortical กล้อง - tubulin ควบคุมเซลล์และการอพยพ synapse ภูมิคุ้มกัน ของร่างกายเราสำรวจบทบาทที่ hdac 6 ในการติดเชื้อและการผสมผสานบริการข้อมูลของสถานีฐาน 1 - ซองดีงามผู้ติดเชื้อเอชไอวี มีผลผูกพันของ GP 120 โปรตีนในแผ่นซีดี 4 - เซลล์(อำนาจ)อนุญาตให้เพิ่มขึ้นระดับของ acetylated กล้อง - tubulin ในซีดี 4 - ขึ้นอยู่กับลักษณะที่ ยิ่งไปกว่านั้นoverexpression ของ Active Directory hdac 6 ระงับ acetylation ของโซนี่ - tubulin อย่างเห็นได้ชัดและไม่ให้การติดเชื้อและการผสมผสาน 1 ซอง - ขึ้นอยู่กับเซลล์ผู้ติดเชื้อเอชไอวีโดยไม่ส่งผลกระทบต่อ codistribution และการแสดงออกของผู้ติดเชื้อเอชไอวี 1 กระตุ้นเส้นประสาทรับความรู้สึกปวด ในทางตรงข้าม knockdown ของ hdac 6 การแสดงออกทางความคิดเห็นหรือยับยั้งการทำงานของ deacetylase tubulin ของ 1 อย่างรุนแรงมากยิ่งขึ้นการจัดตั้งการติดเชื้อและ syncytia ผู้ติดเชื้อเอชไอวีผลการทดสอบนี้แสดงให้เห็นว่า hdac 6 มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการเกิดการติดเชื้อเอชไอวี 1 และ env ดีงาม syncytia
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: