3.3. Stability of the alkaline tryp

3.3. Stability of the alkaline trypsin with commercial solid detergents
The high activity and stability of S. basilisca trypsin in the pH range from 9.0 to 11.0, and its relative stability towards oxidising agents are very useful for its application as a detergent additive. To check the compatibility of the purified trypsin with solid detergents, the enzyme was preincubated in the presence of various commercial laundry detergents for 1 h at 30 and 40 C. The endogenous proteases were inactivated by incubating the diluted detergents at 65 C for 1 h prior to the addition of the enzyme. The data presented in Fig. 5 show that the enzyme is extremely stable in the presence of all solid detergents tested at 30 and 40 C. In fact, the enzyme retained 100% of its activity in the presence of all solid detergents tested after 1 h incubation at 30 C. In addition, the enzyme retained 100% of its initial activity in the presence of Dixan, Nadhif and Ariel after 1 h incubation at 40 C and 86% and 85% in Axion and New Det, respectively. Interestingly, S. basilisca trypsin was more stable than Purafect 2000E, a commercial alkaline protease used in detergent formulations. The stability of S. basilisca trypsin with commercial solid detergents was higher than trypsins of other fish. Tryspin from L. mormyrus (El Hadj-Ali et al., 2009) retained 87.5%, 84%, 77%, 73.4%and 69% of its initial activity after 1 h incubation at 30 C in the presence of Axion, New Det, Dixan, Ariel and Nadhif, respectively. Whereas trypsin from B. capriscus (Jellouli et al., 2009) was extremely stable in the presence of Ariel and Axion, retaining 100% of its activity even after 1 h of incubation at 40 C. In the presence of Dixan and New Det the trypsin from B. capriscus retained, respectively, about 84.5% and 76.9% of its initial activity, and was found to be less stable in the presence of Nadhif, retaining only
29.7% of its activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.3. ความมั่นคงของทริปซินด่างกับผงซักฟอกแข็งเชิงพาณิชย์The high activity and stability of S. basilisca trypsin in the pH range from 9.0 to 11.0, and its relative stability towards oxidising agents are very useful for its application as a detergent additive. To check the compatibility of the purified trypsin with solid detergents, the enzyme was preincubated in the presence of various commercial laundry detergents for 1 h at 30 and 40 C. The endogenous proteases were inactivated by incubating the diluted detergents at 65 C for 1 h prior to the addition of the enzyme. The data presented in Fig. 5 show that the enzyme is extremely stable in the presence of all solid detergents tested at 30 and 40 C. In fact, the enzyme retained 100% of its activity in the presence of all solid detergents tested after 1 h incubation at 30 C. In addition, the enzyme retained 100% of its initial activity in the presence of Dixan, Nadhif and Ariel after 1 h incubation at 40 C and 86% and 85% in Axion and New Det, respectively. Interestingly, S. basilisca trypsin was more stable than Purafect 2000E, a commercial alkaline protease used in detergent formulations. The stability of S. basilisca trypsin with commercial solid detergents was higher than trypsins of other fish. Tryspin from L. mormyrus (El Hadj-Ali et al., 2009) retained 87.5%, 84%, 77%, 73.4%and 69% of its initial activity after 1 h incubation at 30 C in the presence of Axion, New Det, Dixan, Ariel and Nadhif, respectively. Whereas trypsin from B. capriscus (Jellouli et al., 2009) was extremely stable in the presence of Ariel and Axion, retaining 100% of its activity even after 1 h of incubation at 40 C. In the presence of Dixan and New Det the trypsin from B. capriscus retained, respectively, about 84.5% and 76.9% of its initial activity, and was found to be less stable in the presence of Nadhif, retaining only29.7% of its activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.3 เสถียรภาพของ trypsin อัลคาไลน์ที่มีผงซักฟอกที่มั่นคงในเชิงพาณิชย์
กิจกรรมสูงและความมั่นคงของ trypsin basilisca เอสพีเอชอยู่ในช่วง 9.0-11.0 และความมั่นคงที่มีต่อตัวแทนออกซิไดซ์มีประโยชน์มากสำหรับการประยุกต์ใช้เป็นสารเติมแต่งผงซักฟอก ในการตรวจสอบความเข้ากันได้ของ trypsin บริสุทธิ์ด้วยผงซักฟอกที่เป็นของแข็งเอนไซม์ถูก preincubated ในการปรากฏตัวของผงซักฟอกซักรีดเชิงพาณิชย์ต่างๆเป็นเวลา 1 ชั่วโมงวันที่ 30 และ 40 องศาเซลเซียส โปรตีเอสภายนอกถูกยกเลิกโดยฟักผงซักฟอกเจือจางที่ 65 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 1 ชั่วโมงก่อนที่จะมีการเพิ่มขึ้นของเอนไซม์ ข้อมูลที่นำเสนอในรูป 5 แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์เป็นอย่างมากที่มีเสถียรภาพในการปรากฏตัวของผงซักฟอกที่เป็นของแข็งทั้งหมดที่ผ่านการทดสอบวันที่ 30 และ 40 องศาเซลเซียส ในความเป็นจริงการทำงานของเอนไซม์ไว้ 100% ของกิจกรรมในการปรากฏตัวของผงซักฟอกที่เป็นของแข็งทั้งหมดที่ผ่านการทดสอบหลังวันที่ 1 ชั่วโมงบ่มที่ 30 องศาเซลเซียส นอกจากนี้เอนไซม์ไว้ 100% ของกิจกรรมครั้งแรกในการปรากฏตัวของ Dixan, Nadhif และแอเรียลหลังวันที่ 1 บ่มชั่วโมงที่ 40 องศาเซลเซียสและ 86% และ 85% ใน Axion และ New เดชอุดมตามลำดับ ที่น่าสนใจ trypsin เอส basilisca เป็นมีเสถียรภาพมากขึ้นกว่า Purafect? 2000E, อัลคาไลน์โปรติเอสในเชิงพาณิชย์ที่ใช้ในสูตรผงซักฟอก ความมั่นคงของเอส basilisca trypsin ด้วยผงซักฟอกที่แข็งแกร่งในเชิงพาณิชย์สูงกว่า trypsins ของปลาอื่น ๆ Tryspin จากลิตร mormyrus (El Hadj อาลี et al., 2009) สะสม 87.5%, 84%, 77%, 73.4% และ 69% ของกิจกรรมเริ่มต้นของการบ่มหลังวันที่ 1 ชั่วโมงที่ 30 องศาเซลเซียสในการปรากฏตัวของ Axion ใหม่ เดชอุดม, Dixan, เอเรียลและ Nadhif ตามลำดับ ในขณะที่ trypsin จากบี capriscus (Jellouli et al., 2009) เป็นอย่างมากที่มีเสถียรภาพในการปรากฏตัวของเอเรียลและ Axion รักษา 100% ของกิจกรรมแม้หลังจาก 1 ชั่วโมงของการบ่มที่ 40 องศาเซลเซียส ในการปรากฏตัวของ Dixan และ New เดชอุดม trypsin จากบี capriscus ไว้ตามลำดับประมาณ 84.5% และ 76.9% ของกิจกรรมเริ่มต้นและพบว่ามีความมั่นคงน้อยลงในการปรากฏตัวของ Nadhif รักษาเพียง
29.7% ของกิจกรรม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.3 . เสถียรภาพของเอนไซม์อัลคาไลน์กับผงซักฟอกแข็งในเชิงพาณิชย์
กิจกรรมสูงและเสถียรภาพของเอนไซม์เอส basilisca ในช่วง pH จาก 9.0 กับ 11.0 และเสถียรภาพของญาติต่อ oxidising ตัวแทนจะมีประโยชน์มากสำหรับการประยุกต์ใช้ผงซักฟอกเป็นสารเติมแต่ง เพื่อตรวจสอบความเข้ากันได้ของเอนไซม์บริสุทธิ์กับผงซักฟอกที่แข็งเอนไซม์คือ preincubated ในการแสดงตนของผงซักฟอกซักรีดเชิงพาณิชย์ต่างๆ เป็นเวลา 1 ชั่วโมง ที่อุณหภูมิ 30 และ 40  C ในทางถูก inactivated โดยการแช่ผงซักฟอกเจือจาง 65  C เป็นเวลา 1 ชั่วโมง ก่อนที่จะเพิ่มการทำงานของเอนไซม์ ข้อมูลที่แสดงในรูปที่ 5 แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์มีเสถียรภาพในการปรากฏตัวของผงซักฟอกที่เป็นของแข็งทั้งหมดทดสอบที่ 30 และ 40  C . ในความเป็นจริงเอนไซม์รักษา 100 % ของกิจกรรมในการแสดงตนของผงซักฟอกที่เป็นของแข็งทั้งหมดทดสอบหลังจาก 1 ชั่วโมง บ่มที่ 30  C นอกจากนี้ เอนไซม์รักษา 100% ของกิจกรรมเริ่มต้นในการแสดงตนของ dixan nadhif แอเรียล , และหลังจาก 1 ชั่วโมง บ่มที่ 40  C และร้อยละ 86 และ 85% ในทางและใหม่มี ตามลำดับ ทั้งนี้ เอส basilisca เอนไซม์มีเสถียรภาพมากกว่า purafect 2000e  ,