The structure of rhizonin, in parti

The structure of rhizonin, in particular the presence of nonproteinogenic amino acids, suggests that its biosynthesis is probably carried out by a nonribosomal peptide synthetase (NRPS). Fungal NRPSs are involved in biosynthesis of penicillin [27] and cyclopeptides such as the immunosuppressive cyclosporin 28, 29 and 30. NRPSs typically consist of giant multidomain enzymes with a modular architecture. A minimal set of adenylation (A) and condensation (C) domains, and a peptidyl carrier protein is present in each module. The A and C domains are highly conserved and allow the design of specific degenerate primers for targeting NRPS gene fragments by PCR 31 and 32. In analogy to previous findings regarding rhizoxin biosynthesis, fungal NRPS genes could not be detected by PCR in DNA extracted from R. microsporus, whereas fragments of bacterial NRPS genes were amplified [21].

The presence of endobacteria in the rhizonin-positive Rhizopus strain was unequivocally proven by transmission electron microscopy and the amplification of bacterial 16S rRNA gene sequences. The rod-shaped bacterial symbionts within the mycelium could be isolated and grown in pure culture. It turned out that the rhizonin producer is a close relative of B. rhizoxinica and is also capable of producing rhizoxin. Despite high similarity on the 16S rRNA sequence level, genome–genome hybridization experiments suggest defining a new species named Burkholderia endofungorum

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างของ rhizonin โดยเฉพาะอย่างยิ่งการปรากฏตัวของกรดอะมิโน nonproteinogenic ที่แสดงให้เห็นว่าการสังเคราะห์ของมันอาจจะดำเนินการโดย synthetase nonribosomal เปปไทด์ (NRPS) เชื้อรา NRPSs มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ของยาปฏิชีวนะ [27] และ cyclopeptides เช่นภูมิคุ้มกัน cyclosporin 28, 29 และ 30 NRPSs มักจะประกอบด้วยเอนไซม์ multidomain ยักษ์ที่มีสถาปัตยกรรมแบบโมดูลาร์ ชุดที่น้อยที่สุดของ adenylation (A) และการควบแน่น (C) โดเมนและเพชรรัตน์ peptidyl มีอยู่ในแต่ละโมดูล A และ C โดเมนจะอนุรักษ์สูงและช่วยให้การออกแบบของไพรเมอร์คนเลวที่เฉพาะเจาะจงสำหรับการกำหนดเป้าหมาย NRPS เศษยีนโดยวิธี PCR วันที่ 31 และ 32 ในการเปรียบเทียบผลการวิจัยก่อนหน้านี้เกี่ยวกับการสังเคราะห์ rhizoxin ยีน NRPS เชื้อราไม่สามารถตรวจพบโดยวิธี PCR ในดีเอ็นเอที่สกัดจาก R . microsporus ในขณะที่ชิ้นส่วนของยีน NRPS แบคทีเรียถูกขยาย [21]. การปรากฏตัวของ endobacteria ใน rhizonin บวกความเครียด Rhizopus ได้รับการพิสูจน์อย่างแจ่มแจ้งโดยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนและการขยายของเชื้อแบคทีเรีย 16S rRNA ลำดับยีน symbionts แบคทีเรียรูปแท่งภายในเส้นใยอาจจะแยกและเติบโตขึ้นในวัฒนธรรมบริสุทธิ์ มันกลับกลายเป็นว่าผู้ผลิต rhizonin เป็นญาติสนิทของบี rhizoxinica และยังมีความสามารถในการผลิต rhizoxin แม้จะมีความคล้ายคลึงกันสูงในระดับลำดับ 16S rRNA ทดลองผสมพันธุ์จีโนมจีโนมแนะนำให้กำหนดสายพันธุ์ใหม่ชื่อ Burkholderia endofungorum

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างของ rhizonin โดยการแสดงตนของ nonproteinogenic กรดอะมิโน พบว่าระดับของมันอาจจะดำเนินการโดยเทสเปปไทด์ nonribosomal ( nrps ) เชื้อรา nrpss เกี่ยวข้องในการสังเคราะห์เพนนิซิลลิน [ 27 ] และ cyclopeptides เช่นโรงงานทั้งหมด 28 , 29 และ 30 nrpss มักจะประกอบด้วยยักษ์ multidomain เอนไซม์กับสถาปัตยกรรมแบบแยกส่วน การตั้งค่าที่น้อยที่สุดของ adenylation ( ) และไอน้ำ ( C ) โดเมน และ peptidyl พาหะโปรตีนมีอยู่ในแต่ละโมดูล A และ C สูงเพื่อให้โดเมนและการออกแบบไพรเมอร์จำเพาะสำหรับยีนเป้าหมายการ nrps เศษโดยวิธี PCR 31 และ 32 ในการค้นพบก่อนหน้านี้เกี่ยวกับ rhizoxin ชีวสังเคราะห์ รา nrps ยีนไม่สามารถตรวจพบโดยวิธี PCR ในดีเอ็นเอที่สกัดจากอาร์ microsporus ในขณะที่ชิ้นส่วนของยีนของแบคทีเรีย nrps [ 21 ]การปรากฏตัวของ endobacteria ใน rhizonin บวก Rhizopus สายพันธุ์ชัดเจนพิสูจน์ได้ โดยการใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนเกียร์และเพิ่มปริมาณแบคทีเรียลำดับเบส 16S rRNA ยีน . การ rod-shaped แบคทีเรีย symbionts ภายในเส้นใยสามารถแยกและเติบโตในวัฒนธรรมที่บริสุทธิ์ มันเปิดออกที่ rhizonin โปรดิวเซอร์เป็นญาติสนิทของ rhizoxinica และยังสามารถผลิต rhizoxin . แม้จะมีความคล้ายคลึงกันสูงในลำดับเบส 16S rRNA ในระดับจีโนมจีโนม hybridization และการทดลองให้กำหนดชื่อ Burkholderia endofungorum สายพันธุ์ใหม่