possible use of these proteins as t

possible use of these proteins as therapeutic agents in acute pancreatitis
in man.
More recently, ΑΑΙ from white bean (Phaseolus vulgaris L.) has been
tested in clinical studies as a possible active agent in weight loss and
glycemic control through reduction of the post-prandial spike in blood
glucose levels (Barrett & Udani, 2011).
Among legume proteins, seed storage proteins from soybean and
lupin have been extensively studied as sources of bioactive peptides
with antihypertensive, immunomodulating, opioid, cholesterol and glucose
lowering activities. However, most evidence is based on in vitro
studies or in animal models, whereas the confirmation by human clinical
trials is still limited.
Conglutin γ, a minor protein component (only 5% of the total proteins)
isolated from lupin and soybean seeds, has glucose-controlling
properties by virtue of its ability to bind insulin (Kd = 7.2 × 10−5
)
(Magni et al., 2004). It is a tetrameric protein, each monomer containing
a 29 and a 17 kDa polypeptides linked by a disulfide bond. Other five disulfide
bridges are also present. The protein has a unique sequence and
it is not proteolytically degraded during seed germination, being characterized
by an “all or none”, pH-dependent, mechanism of proteolysis.
Conglutin γ can cross the intestinal barrier in an intact form. Studies
with HepG2 cells, have shown that the protein is internalized in an intact
form inside the cell, where multiple phosphorylation occurs
(Capraro et al., 2013). This protein shows a 64% identity with the
soybean basic 7S globulin, the latter consisting in a 27 and a 16 kDa
subunits, disulfide-linked. Basic 7S globulin has kinase activity and, similarly
to conglutin γ, can bind mammalian insulin (Hanada & Hirano,
2004).
On the basis of the results obtained in a hypercholesterolemic rat
model or in cell cultures, plasma cholesterol and triglyceride lowering
activity have been ascribed to the α′-subunit of the soybean 7S globulin.
A 24-amino acid peptide (from 127 to 150) from the α′ subunit
displayed activity in increasing LDL uptake in HepG2 cells, while a hydrophobic
octapeptide (Phe-Val-Val-Asn-Ala-Thr-Ser-Asn) stimulated
LDL receptor transcription in Hep T9A4 hepatic cells (Scarafoni et al.,
2007). Hypocholesterolemic activity of peptides in soy protein hydrolysates
by direct binding of bile acids and neutral sterols in the intestine
has also been observed and it has been related to high hydrophobicity
and high MW of these peptides (Udenigwe & Aluko, 2012).
Hydrophobicity is known to play a major role on the structural and
functional properties – hydration, gelation, emulsification, foaming, adhesion
– of food proteins. In the case of legume proteins, hydrophobicity
is likely to greatly affect not only physicochemical properties, but also
bioavailability and the overall nutritional quality.
Surface properties of legume proteins — soybean trypsin inhibitor,
concanavalin A, 7S globulin, in comparison with those of myoglobin,
bovine serum albumin and β-lactoglobulin, are shown in Fig. 2. Molecular
surface colored by amino acid hydrophobicity revealed that legume
proteins have larger hydrophobic areas than myoglobin and serum
albumin. In β-lactoglobulin, the presence of several hydrophobic areas
on the protein surface has been implicated in the binding of small
ligands, especially phenolics (Nucara, Maselli, Giliberti, & Carbonaro,
2013).
Hydrophobicity of different amino acids in proteins is reported in
Table 3. Average hydrophobicity of peptides and proteins can be calculated
from the concentration in hydrophobic amino acids. The values of
4.7 and 5.2 kJ/mol have been measured for bovine serum albumin and
β-lactoglobulin, respectively (Carbonaro, 2010). The values of 6.44 kJ/
mol for a soybean protein isolate, and of 6.19 kJ/mol for zein, have
been reported. Bitterness of soy protein hydrolysates, an important
attribute for its use as a functional ingredient, can be controlled as a
function of peptide hydrophobicity values (Damodaran, Parkin, &
Fennema, 2007).
Surface hydrophobicity is often measured by using hydrophobic
fluorescent probes (1-anilino-8-naphthalenesulfonate, cis-parinaric
acid) to quantify the number and relative affinity of hydrophobic
groups on the protein surface. In this case, a protein surface hydrophobicity
index can be calculated as [Fmax (corrected for the protein
content) × (Kd
app)−1
] (Bonomi, Mora, Pagani, & Iametti, 2004; Sironi,
Guerrieri, & Cerletti, 2001).
The concentration in hydrophobic amino acids is unusually high in
legume oligomeric proteins, where these amino acid residues are typically
located at the subunit interface (Carbonaro, Grant, & Cappelloni,
2005; Shewry & Halford, 2002). About two-thirds of the residues in

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ไปใช้ของโปรตีนเหล่านี้เป็นตัวแทนรักษาใน pancreatitis เฉียบพลันในชายเมื่อเร็ว ๆ นี้ ได้รับΑΑΙจากถั่วขาว (เขียว vulgaris L.)ทดสอบในการศึกษาทางคลินิกเป็นตัวแทนไปใช้งานในการลดน้ำหนัก และควบคุม glycemic สไปค์ prandial หลังในเลือดที่ลดลงระดับน้ำตาล (Barrett & Udani, 2011)ระหว่าง legume โปรตีน เมล็ดเก็บโปรตีนจากถั่วเหลือง และนำได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางเป็นแหล่งของเปปไทด์กรรมการกลดความดัน immunomodulating โอปิออยด์ ไขมัน และกลูโคสลดกิจกรรม อย่างไรก็ตาม หลักฐานส่วนใหญ่อยู่ในศึกษาหรือ ในรูป แบบสัตว์ ในขณะที่การรับรอง โดยบุคคลทางคลินิกการทดลองยังคงจำกัดอยู่Conglutin γ ส่วนประกอบโปรตีนเล็กน้อย (เพียง 5% ของโปรตีนทั้งหมด)แยกต่างหากจากเมล็ดถั่วเหลืองและนำ มีการควบคุมระดับน้ำตาลในคุณสมบัติอาศัยความสามารถในการผูกอินซูลิน (Kd = 7.2 × 10−5)(Magni et al., 2004) เป็นโปรตีน tetrameric ประกอบด้วยน้ำยาแต่ละ29 และเปปไทด์ kDa 17 เชื่อมพันธะไดซัลไฟด์ ไดซัลไฟด์อื่น ๆ 5สะพานยังมีอยู่ โปรตีนมีลำดับเฉพาะ และมันไม่ proteolytically ลดลงในระหว่างการงอกของเมล็ดพืช มีลักษณะโดยการ "ทั้งหมดหรือไม่" pH ขึ้นอยู่กับ กลไกของ proteolysisสามารถγ Conglutin ข้ามสิ่งกีดขวางลำไส้ในรูปแบบเหมือนเดิม การศึกษาเซลล์ HepG2 แสดงให้เห็นว่า โปรตีนมี internalized ในยังเหมือนเดิมแบบฟอร์มภายในเซลล์ ที่เกิด phosphorylation หลาย(Capraro et al., 2013) โปรตีนนี้แสดงตัว 64% มีการถั่วเหลือง 7S พื้นฐานกลอบูลิน หลังประกอบเป็น 27 และ 16 kDasubunits เชื่อมโยงไดซัลไฟด์ 7S พื้นฐานกลอบูลินมีกิจกรรม kinase และ ในทำนองเดียวกันการ conglutin γ สามารถผูก mammalian อินซูลิน (Hanada และโน่2004)โดยผลได้รับในหนู hypercholesterolemicรูปแบบ หรือวัฒนธรรมเซลล์ พลาสม่าไขมัน และไตรกลีเซอไรด์ลดลงกิจกรรมมีการ ascribed การย่อยα′ของถั่วเหลือง 7S กลอบูลิน24 อะมิโนกรดเพปไทด์ (จาก 127 ไป 150) จากการย่อยα′กิจกรรมแสดงในดูดซับ LDL เพิ่มขึ้นในเซลล์ HepG2 ในขณะที่เป็น hydrophobicoctapeptide (Phe-Val-Val-Asn-Ala-Thr-Ser-Asn) ขาวกระตุ้นTranscription ตัวรับ LDL ในเซลล์ตับ Hep T9A4 (Scarafoni et al.,2007) . กิจกรรม Hypocholesterolemic ของเปปไทด์ใน hydrolysates โปรตีนถั่วเหลืองโดยรวมโดยตรงของกรดน้ำดีและสเตอรอลส์กลางในลำไส้นอกจากนี้ยังได้พบ และมีการเกี่ยวข้องกับ hydrophobicity สูงและ MW สูงของเปปไทด์เหล่านี้ (Udenigwe & Aluko, 2012)Hydrophobicity เป็นที่รู้จักกันมีบทบาทสำคัญในการโครงสร้าง และสมบัติเชิงหน้าที่ – ไล่น้ำ gelation, emulsification ปริมาณ มีฟอง ยึดเกาะ– ของอาหารโปรตีน ในกรณีที่โปรตีน legume, hydrophobicityมีแนวโน้มอย่างมากมีผลต่อคุณสมบัติไม่ physicochemical เท่านั้น แต่ยังชีวปริมาณออกฤทธิ์และคุณภาพทางโภชนาการโดยรวมพื้นผิวคุณสมบัติของโปรตีน legume — ถั่วเหลืองทริปซินผลconcanavalin A, 7S กลอบูลิน เมื่อเปรียบเทียบกับของไมโยโกลบินวัว serum albumin และβ-lactoglobulin แสดงใน Fig. 2 ระดับโมเลกุลพื้นผิวด้วยกรดอะมิโน hydrophobicity legume ที่ที่เปิดเผยโปรตีนมีพื้นที่ hydrophobic ใหญ่กว่าไมโยโกลบินและซีรั่มalbumin ในβ-lactoglobulin สถานะของ hydrophobic หลายพื้นที่ในโปรตีนผิวมีการเกี่ยวข้องในการผูกของเล็กligands โดยเฉพาะอย่างยิ่ง phenolics (Nucara, Maselli, Giliberti, & Carbonaro2013)รายงาน hydrophobicity ต่าง ๆ กรดอะมิโนในโปรตีนในตาราง 3 สามารถคำนวณค่าเฉลี่ย hydrophobicity เปปไทด์และโปรตีนจากความเข้มข้นในกรดอะมิโน hydrophobic ค่าของ4.7 และ 5.2 kJ/โมล ได้ถูกวัดวัว serum albumin และΒ-lactoglobulin ตามลำดับ (Carbonaro, 2010) ค่าของ 6.44 kJ /โมลในโปรตีนถั่วเหลืองแยก และ 6.19 kJ/โมล สำหรับ zein มีการรายงาน รสขมของถั่วเหลืองโปรตีน hydrolysates สำคัญแอตทริบิวต์สำหรับใช้เป็นส่วนผสมทำงานได้ สามารถควบคุมได้เป็นการฟังก์ชันของค่า hydrophobicity เพปไทด์ (Damodaran, Parkin, &Fennema, 2007)Hydrophobicity ผิวมักจะวัดโดย hydrophobicคลิปปากตะเข้เรืองแสง (1-anilino-8-naphthalenesulfonate, cis-parinaricกรด) วัดปริมาณจำนวนและความเกี่ยวข้องสัมพันธ์ของ hydrophobicกลุ่มบนพื้นผิวของโปรตีน ในกรณีนี้ โปรตีนผิว hydrophobicityสามารถคำนวณดัชนีเป็น [Fmax (แก้ไขในโปรตีนเนื้อหา) × (Kd−1 app)] (Bonomi มา Pagani, & Iametti, 2004 SironiGuerrieri, & Cerletti, 2001)ความเข้มข้นในกรดอะมิโน hydrophobic จะสูงผิดปกติในโปรตีน oligomeric legume ตกกรดอะมิโนเหล่านี้โดยทั่วไปตั้งอยู่ที่อินเทอร์เฟสย่อย (Carbonaro เงินช่วยเหลือ & Cappelloni2005 Shewry & Halford, 2002) ประมาณสองในสามของตกค้างใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ใช้เป็นไปได้ของโปรตีนเหล่านี้เป็นตัวแทนในการบำบัดรักษาโรคตับอ่อนอักเสบเฉียบพลันในมนุษย์. เมื่อเร็ว ๆ นี้ΑΑΙจากถั่วขาว (ถั่วแขกลิตร) ได้รับการทดสอบในการศึกษาทางคลินิกเป็นตัวแทนที่ใช้งานเป็นไปได้ในการลดน้ำหนักและการควบคุมระดับน้ำตาลในเลือดผ่านการลดลงของการโพสต์เข็ม prandial ในเลือดระดับน้ำตาล(บาร์เร็ตต์และ Udani 2011). ท่ามกลางโปรตีนถั่วโปรตีนเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์จากถั่วเหลืองและหมาป่าได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางว่าเป็นแหล่งที่มาของเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีความดันโลหิตสูง, immunomodulating, opioid, คอเลสเตอรอลและน้ำตาลกลูโคสกิจกรรมลด อย่างไรก็ตามหลักฐานส่วนใหญ่จะขึ้นอยู่กับในหลอดทดลองการศึกษาหรือในรูปแบบสัตว์ในขณะที่ยืนยันโดยทางคลินิกของมนุษย์ทดลองยังมีข้อจำกัด . γ Conglutin เป็นส่วนประกอบของโปรตีนเล็ก ๆ น้อย ๆ (เพียง 5% ของโปรตีนทั้งหมด) ที่แยกได้จากเมล็ดหมาป่าและถั่วเหลืองมี กลูโคสควบคุมคุณสมบัติโดยอาศัยอำนาจตามความสามารถในการผูกอินซูลิน(Kd = 7.2 × 10-5) (Magni et al., 2004) มันเป็นโปรตีน tetrameric แต่ละโมโนเมอร์ที่มี29 และ 17 กิโลดาลตัน polypeptides เชื่อมโยงโดยพันธบัตรซัลไฟด์ ซัลไฟด์อีกห้าสะพานยังมีอยู่ โปรตีนที่มีลำดับไม่ซ้ำกันและมันก็ไม่ได้สลาย proteolytically ในระหว่างการงอกของเมล็ดถูกโดดเด่นโดย"ทั้งหมดหรือไม่มี" ค่า pH ขึ้นอยู่กับกลไกของ proteolysis. γ Conglutin สามารถข้ามอุปสรรคในลำไส้ในรูปแบบที่เหมือนเดิม การศึกษากับเซลล์ HepG2 ได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีน internalized เหมือนเดิมในรูปแบบภายในเซลล์ที่เกิดขึ้นหลายphosphorylation (Capraro et al., 2013) โปรตีนนี้แสดงให้เห็นความเป็นเอกลักษณ์ที่ 64% กับถั่วเหลืองพื้นฐาน7S โกลบูลิหลังประกอบด้วยในวันที่ 27 และ 16 กิโลดาลตันหน่วยย่อย, ซัลไฟด์ที่เชื่อมโยง พื้นฐาน 7S โกลบูลิกิจกรรมไคเนสและในทำนองเดียวกันการconglutin γสามารถผูกอินซูลินเลี้ยงลูกด้วยนม (Hanada และ Hirano, 2004). บนพื้นฐานของผลที่ได้รับในหนูโคเลสเตอรอลสูงรูปแบบหรือในวัฒนธรรมเซลล์ไขมันในพลาสมาและไตรกลีเซอไรด์ลดกิจกรรมที่ได้รับกำหนดไปα'-subunit ของถั่วเหลือง 7S โกลบูลิ. เปปไทด์กรดอะมิโน 24 (127-150) จากα 'subunit กิจกรรมแสดงในการเพิ่มการดูดซึม LDL ในเซลล์ HepG2 ในขณะที่น้ำoctapeptide (เพ-Val-Val -Asn-Ala-Thr-Ser-Asn) กระตุ้นการถอดความรับLDL ใน Hep T9A4 เซลล์ตับ (Scarafoni et al., 2007) กิจกรรม Hypocholesterolemic ของเปปไทด์ในไฮโดรไลเซโปรตีนถั่วเหลืองโดยตรงที่มีผลผูกพันของกรดน้ำดีและsterols เป็นกลางในลำไส้ยังได้รับการตั้งข้อสังเกตและได้รับการที่เกี่ยวข้องกับการไฮโดรสูงและเมกะวัตต์สูงของเปปไทด์เหล่านี้(Udenigwe และ Aluko 2012). hydrophobicity เป็นที่รู้จักกัน มีบทบาทสำคัญในโครงสร้างและคุณสมบัติการทำงาน- ชุ่มชื้นเจ, emulsification ฟองยึดเกาะ- โปรตีนอาหาร ในกรณีของโปรตีนถั่ว, ไฮโดรมีแนวโน้มที่จะมากส่งผลกระทบไม่เพียงแต่คุณสมบัติทางเคมีกายภาพ แต่ยังดูดซึมและมีคุณภาพทางโภชนาการโดยรวม. คุณสมบัติพื้นผิวของโปรตีนถั่ว - ยับยั้ง trypsin ถั่วเหลืองconcanavalin A, 7S โกลบูลิในการเปรียบเทียบกับผู้ myoglobin, ซีรั่มอัลบูมิวัวและβ-lactoglobulin จะแสดงในรูป 2. อณูผิวสีโดยไฮโดรกรดอะมิโนเปิดเผยว่าถั่วโปรตีนมีพื้นที่น้ำขนาดใหญ่กว่าmyoglobin และซีรั่มอัลบูมิ ในβ-lactoglobulin การปรากฏตัวของพื้นที่น้ำหลายบนพื้นผิวโปรตีนที่ได้รับการที่เกี่ยวข้องในการผูกพันของขนาดเล็กแกนด์โดยเฉพาะอย่างยิ่งฟีนอล(Nucara, Maselli, Giliberti และ Carbonaro, 2013). hydrophobicity ของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันในโปรตีนที่มีการรายงานในตารางที่ 3 hydrophobicity เฉลี่ยของเปปไทด์และโปรตีนสามารถคำนวณได้จากความเข้มข้นของกรดอะมิโนชอบน้ำ ค่าของ4.7 และ 5.2 กิโลจูล / โมลได้รับการวัดสำหรับซีรั่มอัลบูมิวัวและβ-lactoglobulin ตามลำดับ (Carbonaro 2010) ค่า 6.44 กิโลจูล / โมลสำหรับโปรตีนถั่วเหลืองและ 6.19 กิโลจูล / โมลสำหรับ Zein ได้รับรายงาน ความขมขื่นของไฮโดรไลเซโปรตีนถั่วเหลืองที่สำคัญแอตทริบิวต์สำหรับการใช้เป็นส่วนผสมการทำงานสามารถควบคุมได้เป็นฟังก์ชั่นของค่าไฮโดรเปปไทด์(Damodaran, Parkin และFennema, 2007). ไฮโดรพื้นผิวเป็นวัดที่มักจะใช้น้ำฟิวส์เรืองแสง (1 -anilino-8-naphthalenesulfonate, ถูกต้อง-parinaric กรด) ปริมาณจำนวนและความสัมพันธ์ญาติของน้ำกลุ่มบนพื้นผิวโปรตีน ในกรณีนี้พื้นผิวโปรตีนไฮโดรดัชนีสามารถคำนวณได้ [Fmax (แก้ไขสำหรับโปรตีนเนื้อหา) × (Kd แอพพลิเค) -1] (Bonomi โมรา, Pagani และ Iametti 2004; Sironi, Guerrieri และ Cerletti 2001 .) ความเข้มข้นของกรดอะมิโนเป็นน้ำสูงผิดปกติในโปรตีน oligomeric พืชตระกูลถั่วที่เหล่านี้กรดอะมิโนมักจะตั้งอยู่ที่อินเตอร์เฟซsubunit (ที่ Carbonaro, แกรนท์และ Cappelloni, 2005; & Shewry Halford, 2002) ประมาณสองในสามของสารตกค้างใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ใช้เป็นไปได้ของโปรตีนเหล่านี้เป็นผู้แทนในตับอ่อนอักเสบเฉียบพลัน

ในมนุษย์ เมื่อเร็วๆ นี้ ΑΑΙจากถั่วขาว ( phaseolus vulgaris L . ) ได้รับ
ทดสอบในการศึกษาทางคลินิกที่เป็นตัวแทนงานที่สุดในการลดน้ำหนักและ
การควบคุมระดับน้ำตาลโดยลดการโพสต์เผยขัดขวางในระดับน้ำตาลในเลือด& udani
( Barrett , 2011 )
ระหว่างโปรตีนถั่ว ,โปรตีนจากถั่วเหลืองและเมล็ดพันธุ์
ลูแปงได้รับอย่างกว้างขวางใช้เป็นแหล่งของสารเปปไทด์ opioid ด้วยยาลดความดัน immunomodulating
, , , คอเลสเตอรอลและกลูโคส
ลดกิจกรรม อย่างไรก็ตาม หลักฐานส่วนใหญ่จะขึ้นอยู่กับหลอด
การศึกษาหรือในรูปแบบสัตว์ ส่วนการยืนยันโดยการทดลองทางคลินิกยังคงเป็นมนุษย์

γ conglutin , จำกัดเป็นส่วนประกอบของโปรตีนย่อย ( เพียง 5% ของโปรตีนทั้งหมด )
ที่แยกได้จากเมล็ดถั่วเหลืองและลูปิน มีกลูโคสควบคุม
คุณสมบัติโดยอาศัยความสามารถในการผูกอินซูลิน ( Kd = 10 × 10 − 5
)
( แมคนิ et al . , 2004 ) เป็นโปรตีนที่ tetrameric แต่ละโมโนเมอร์ที่มี
29 17 kDa และโปรตีนที่เชื่อมโยงด้วยพันธะไดซัลไฟด์ . สะพานห้าได
อื่น ๆ นอกจากนี้ยังมีของขวัญโปรตีนมีเฉพาะลำดับและ
ไม่ใช่ proteolytically สลายในระหว่างการงอกของเมล็ด มีลักษณะ
โดย " ทั้งหมดหรือไม่ " pH ขึ้นอยู่กับกลไกของโปรตีโ ลซิส .
conglutin γสามารถข้ามสิ่งกีดขวางลำไส้ในรูปแบบเหมือนเดิม การศึกษา
กับเซลล์มะเร็งตับได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนมี internalized ในเหมือนเดิม
แบบฟอร์มภายในเซลล์ ซึ่งหลายเกิดขึ้น
ฟอสโฟริเลชัน( capraro et al . , 2013 ) โปรตีนนี้จะแสดงเอกลักษณ์ 64 กับ
ถั่วเหลืองพื้นฐาน 7s เมืองน้ำหอม หลังประกอบไปด้วย 27 16 kDa การศึกษาได
, เชื่อมโยง ที่ 7 พื้นฐานมีกิจกรรมไคเนสและในทำนองเดียวกัน
เพื่อ conglutin γ สามารถผูกอินซูลิน ) ( ฮานาดะ& Hirano

, 2004 ) บนพื้นฐานของผลที่ได้ในรูปแบบของหนู
คนไทยหรือในเซลล์วัฒนธรรมคอเลสเตอรอลในพลาสมาและลดไตรกลีเซอร์ไรด์
กิจกรรมได้รับ ascribed ไปα′ - subunit ของถั่วเหลืองที่ 7 .
24 กรดอะมิโนเปปไทด์ ( จาก 126 ถึง 150 จากα′ซึ่งแสดงในการเพิ่มการดูดซึม LDL
กิจกรรมในเซลล์มะเร็งตับ ในขณะที่ octapeptide )
( เพวาลวาลขึ้นอ้าว Thr เซอร์ asn ) กระตุ้น LDL receptor ในเฮป t9a4
ถอดความตับเซลล์ ( scarafoni et al . ,
2007 ) 4 กิจกรรมของเปปไทด์ในโปรตีนถั่วเหลืองของ
โดยตรงจับกรดน้ำดีในลำไส้ และสเตอรอลเป็นกลาง
ยังได้รับการตรวจสอบและได้รับเกี่ยวข้องกับ
ไม่ชอบสูงและ MW สูงของเปปไทด์เหล่านี้ ( udenigwe & Aluko , 2012 ) .
ไม่ชอบเป็นที่รู้จักที่จะมีบทบาทหลักในโครงสร้าง
ทํางาน คุณสมบัติการเกิดเจลและความชุ่มชื้น ,emulsification โฟมการ
) ของโปรตีนในอาหาร ในกรณีของโปรตีนถั่ว , บรรจุภัณฑ์
น่าจะมีผลอย่างมากไม่เพียง แต่คุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมี แต่ยังเกณฑ์คุณภาพทางโภชนาการโดยรวมและ
.
สมบัติพื้นผิวของโปรตีน - ถั่วเหลืองถั่วรูปหนู
ถูก , 7s โกลบูลินในการเปรียบเทียบกับของไมโอโกลบิน
,ซีรั่มอัลบูมิวัวและบีตา - แลคโตกลอบูลิน , แสดงในรูปที่ 2 โมเลกุล
ผิวสีโดยกรดอะมิโนพบว่าโปรตีนไม่ชอบถั่ว
มีขนาดใหญ่พื้นที่กว่า myoglobin ) และอัลบูมินเซรั่ม
. บีตา - แลคโตกลอบูลินในการแสดงตนของหลายพื้นที่
) บนพื้นผิวของโปรตีนเข้าไปพัวพัน กับการรวมของลิแกนด์เล็ก
, โดยเฉพาะอย่างยิ่ง โพลีฟีนอล ( nucara maselli , ,giliberti & carbonaro , , 2013 )
.
ไม่ชอบของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันในโปรตีนมีรายงานใน
โต๊ะ 3 ไม่ชอบเฉลี่ยของเปปไทด์และโปรตีนสามารถคำนวณ
จากสมาธิ ) กรดอะมิโน ค่า
4.7 และ 5.2 กิโลจูล / โมลได้รับการวัดสำหรับอัลบูมิน ซีรั่มวัว และบีตา - แลคโตกลอบูลิน
ตามลำดับ ( carbonaro , 2010 ) ค่าของ 6.44 kJ /
โมลสำหรับโปรตีนถั่วเหลืองไอโซเลทและ 6.19 กิโลจูล / โมลสำหรับซึ่งมี
ได้รับการรายงาน ความขมขื่นของโปรตีนถั่วเหลืองของสำคัญ
คุณลักษณะสำหรับการใช้เป็นส่วนประกอบในการทํางาน สามารถควบคุมการทำงานของเปปไทด์เป็น
ไม่ชอบค่า ( damodaran รถยนต์& , ,
fennema 2007 ) ไม่ชอบพื้นผิวมักจะถูกวัดโดยการใช้

)โพรบเรืองแสง ( 1-anilino-8-naphthalenesulfonate CIS parinaric
acid ) ที่มีจำนวนและทางญาติของกลุ่ม hydrophobic
บนพื้นผิวของโปรตีน ในกรณีนี้ , โปรตีนพื้นผิวบรรจุภัณฑ์
ดัชนีสามารถคำนวณเป็น [ fmax ( แก้ไขสำหรับโปรตีน
เนื้อหา ) × ( KD

( app ) − 1 ] ปากา โบโนมี , โมรา , , & iametti , 2004 ; sironi guerrieri
, ,
& cerletti , 2001 )ความเข้มข้นใน ) กรดอะมิโนเป็นโปรตีนผิดปกติสูง
ถั่วโอลิโก ซึ่งกรดอะมิโนเหล่านี้ตกค้างมักจะ
ตั้งอยู่ที่ 1 อินเตอร์เฟซ ( carbonaro แกรนท์ & cappelloni
, 2005 ; shewry & Halford , 2002 ) ประมาณสองในสามของที่ตกค้างใน