The hydrolysis curves of TRMHs, ill

The hydrolysis curves of TRMHs, illustrated in Fig. 1, show a rapid
hydrolysis for the first hour, indicating that a large number of peptide
bonds were cleaved. At the same level of enzyme, Alcalase showed a
higher hydrolytic activity (DH=22%) followed by enzyme preparation
from B. subtilis A26 (DH = 18%), crude proteases of R. clavata (DH =
15%) and then Neutrase (DH=11%). Neutrase was reported to produce
food hydrolysates with a low degree of hydrolysis [29]. The differences
in DH values are

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กราฟย่อยของ TRMHs แสดงในรูปที่ 1 แสดงรวดเร็วรไลซ์ชั่วโมงแรก ระบุว่า จำนวนมากของเปปไทด์พันธบัตรที่แหวก ในระดับเดียวกันของเอนไซม์ Alcalase แสดงให้เห็นการกิจกรรมไฮโดรไลติกสูง (DH = 22%) ตาม ด้วยการเตรียมเอนไซม์จาก B. subtilis A26 (DH = 18%), proteases ดิบของ R. clavata (DH =15%) และจากนั้น Neutrase (DH = 11%) Neutrase รายงานการผลิตhydrolysates อาหารมีระดับต่ำสลาย [29] ความแตกต่างใน DH ค่าจะ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เส้นโค้งการย่อยสลายของ TRMHs ที่แสดงในรูป 1, แสดงให้เห็นอย่างรวดเร็วจองจำชั่วโมงแรกที่แสดงให้เห็นว่าเป็นจำนวนมากของเปปไทด์พันธบัตรถูกตัด ในระดับเดียวกันของเอนไซม์เอนไซม์อัลคาแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมการย่อยสลายสูงกว่า (DH = 22%) ตามด้วยการเตรียมเอนไซม์จากB. subtilis A26 (DH = 18%) โปรตีเอสอาร์ของน้ำมันดิบ clavata (DH = 15%) และจากนั้น Neutrase (DH = 11%) นิวได้รับการรายงานในการผลิตไฮโดรไลเซอาหารที่มีระดับต่ำของการย่อยสลาย [29] ความแตกต่างในค่า DH