As shown in Fig. 2, different mecha

As shown in Fig. 2, different mechanisms of inhibition were found: while KELLG is a competitive inhibitor (Ki = 84 μM), KEILG acts through an uncompetitive mechanism (Ki = 16 μM). In addition, assays with an EP24.15 homologue, neurolysin (EC 3.4.24.16; EP24.16) were made, however, unexpectedly, this peptidase was not blocked by any of the two peptides (data not shown).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มาก Fig. 2 กลไกต่าง ๆ ของการยับยั้งพบ: KELLG เป็น สารยับยั้งแบบแข่งขัน (กี่ = 84 μM), KEILG กระทำผ่านกลไกการ uncompetitive (Ki = 16 μM) นอกจากนี้ assays กับการ EP24.15 homologue, neurolysin (EC 3.4.24.16 EP24.16) ได้ทำ อย่างไรก็ตาม อย่างกะทันหัน peptidase นี้ไม่ถูกบล็อก โดยของเปปไทด์สอง (ข้อมูลไม่แสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ดังแสดงในรูป 2 กลไกที่แตกต่างกันของการยับยั้งที่พบในขณะที่ KELLG เป็นสารยับยั้งการแข่งขัน (Ki = 84 ไมครอน) KEILG ทำหน้าที่ผ่านกลไก uncompetitive (Ki = 16 ไมครอน) นอกจากนี้การตรวจด้วย EP24.15 คล้ายคลึงกัน, neurolysin (EC 3.4.24.16; EP24.16) ถูกสร้างขึ้นมา แต่ไม่คาดคิด peptidase นี้ไม่ได้ถูกปิดกั้นโดยใด ๆ ของทั้งสองเปปไทด์ (ไม่ได้แสดงข้อมูล)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ดังแสดงในรูปที่ 2 กลไกที่แตกต่างกันของการพบว่าในขณะที่ kellg คือยับยั้งการแข่งขัน ( Ki = 84 μ M ) keilg กระทำผ่านกลไก uncompetitive ( Ki = 16 μ M ) นอกจากนี้ได้ทดสอบกับผิว neurolysin ep24.15 , ( EC 3.4.24.16 ; ep24.16 ) ได้ แต่ บังเอิญ ลูกเต้านี้ไม่ได้ถูกปิดกั้นโดยใด ๆของทั้งสอง เปปไทด์ ( ข้อมูลไม่แสดง )