Treatment with proteinase K, pronas

Treatment with proteinase K, pronase, trypsin, pepsin and
papain resulted in complete loss of activity of bacteriocin ST71KS,
but the bacteriocinwas not affected by a-amylase or catalase. These
results suggest that the activity of bacteriocin ST71KS is not
dependent on glycosylation and that the antimicrobial activity is
not related to H2O2. Similar results have been reported for other
bacteriocins produced by Lactobacillus spp. (Klaenhammer, 1993;
Todorov, 2009).
Activity of bacteriocin ST71KS remained the same at pH 2.0, 4.0,
6.0, 8.0, 10.0 and 12.0 and treatment with Triton X-110, Triton X-
114, Tween 20, Tween 80, SDS, NaCl, urea and EDTA had no effect on
the activity. Similar behaviors were reported for the majority of
bacteriocins produced by other Lb. plantarum (Todorov, 2009).
Bacteriocin ST71KS (pH 6.0)was revealed to be heat tolerant and
remained stable after 2 h up to 100
C. However, a slight decrease in
activity was observed upon heat treatment at 121
C for 20 min
(data not shown). This finding is consistent with results reported
for a number of bacteriocins produced by Lactobacillus spp. and
Enterococcus spp. (Van Reenen et al., 1998; Todorov and Dicks,
2005; Todorov et al., 2005).
The Tricine-SDS-PAGE technique indicated that the molecular
weight of bacteriocin ST71KS was estimated to be less than 5 kDa.
The antimicrobial activity of the peptide was confirmed by the inhibition
zones against both L. monocytogenes 603 and
L. monocytogenes 607 observed in the position corresponding to
bacteriocin ST71KS band in the Tricine-SDS-PAGE gel. The molecular
size of bacteriocin ST71KS was bigger than most bacteriocins
previously described for the genus Lactobacillus (De Vuyst and
Vandamme, 1994). However, Todorov and Dicks (2005) reported
that Lb. plantarum ST23LD, a strain isolated from spoiled olives,

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รักษา ด้วย proteinase K, pronase ทริปซิน ธาตุเพพซิน และพาเพอินให้สูญหายทำให้กิจกรรมของแบ ST71KSแต่ bacteriocinwas ไม่กระทบต่ออะไมเลสหรือคา เหล่านี้ผลลัพธ์ที่แนะนำว่า กิจกรรมของแบ ST71KS ไม่ได้ขึ้นกับ glycosylation และกิจกรรมการต้านจุลชีพคือไม่เกี่ยวข้องกับ H2O2 มีการรายงานผลที่คล้ายกันสำหรับอื่น ๆผลิต โดยแลคโตบาซิลลัสออกซิเจน (Klaenhammer, 1993; bacteriocinsTodorov, 2009)กิจกรรมของแบ ST71KS ยังคงเหมือนเดิมที่ pH 2.0, 4.06.0, 8.0, 10.0 และ 12.0 และรักษา ด้วย X-110 ไทรทัน ไทรทัน X-114 โลก 20, 80 แต่ SDS, NaCl ยูเรีย และ EDTA ไม่มีผลในกิจกรรม รายงานพฤติกรรมที่คล้ายกันสำหรับส่วนใหญ่bacteriocins ผลิต โดยอื่น ๆ บาซิลลัสปอนด์ (Todorov, 2009)แบ ST71KS (pH 6.0) ถูกเปิดเผยจะ ทนต่อความร้อน และยังคงทรงตัวหลังจาก 2 h ขึ้นถึง 100 c อย่างไรก็ตาม การลดลงเล็กน้อยในกิจกรรมพบว่า เมื่อความร้อนที่ 121 C 20 นาที(ข้อมูลไม่แสดง) ค้นหานี้จะสอดคล้องกับผลรายงานสำหรับจำนวนของ bacteriocins ผลิต โดยแลคโตบาซิลลัสออกซิเจน และออกซิเจน enterococcus (Van Reenen et al. 1998 Todorov และไก่2005 Todorov et al. 2005)เทคนิคหน้า Tricine SDS ระบุว่า ในโมเลกุลน้ำหนักของแบ ST71KS ได้ประมาณจะ น้อยกว่า 5 kDaกิจกรรมการต้านจุลชีพของเปปไทด์ได้รับการยืนยัน โดยการยับยั้งโซนกับสมองทั้ง L. 603 และสมอง L. 607 สังเกตในตำแหน่งที่ตรงกับวงแบ ST71KS เจ Tricine-SDS-หน้า ในระดับโมเลกุลขนาดของแบ ST71KS เป็นใหญ่กว่าส่วนใหญ่ bacteriocinsอธิบายไว้ก่อนหน้านี้ สำหรับสกุลแลคโตบาซิลลัส (De Vuyst และVandamme, 1994) อย่างไรก็ตาม รายงาน Todorov และไก่ (2005)บาซิลลัสที่ปอนด์ ST23LD สายพันธุ์ที่แยกได้จากผลมะกอกบูด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การรักษาด้วยโปร K, pronase, trypsin, เปปซินและ
ปาเปนผลในการสูญเสียที่สมบูรณ์ของกิจกรรมของ ST71KS โปรตีน
แต่ bacteriocinwas ไม่ได้รับผลกระทบโดยอะไมเลสหรือ catalase เหล่านี้
ผลการชี้ให้เห็นว่าการทำงานของ ST71KS bacteriocin ไม่ได้
ขึ้นอยู่กับ glycosylation และที่ฤทธิ์ต้านจุลชีพจะ
ไม่เกี่ยวข้องกับ H2O2 ผลที่คล้ายกันได้รับรายงานอื่น ๆ
bacteriocins ผลิตโดยแลคโตบาซิลลัสเอสพีพี (Klaenhammer 1993;
Todorov 2009).
กิจกรรมของ ST71KS แบคยังคงเหมือนเดิมที่ pH 2.0, 4.0,
6.0, 8.0, 10.0 และ 12.0 และการรักษาด้วย Triton X-110, Triton X-
114, Tween 20 Tween 80, SDS , โซเดียมคลอไรด์, ยูเรียและ EDTA ไม่มีผลกระทบต่อ
กิจกรรม พฤติกรรมที่คล้ายกันได้รับรายงานส่วนใหญ่ของ
bacteriocins อื่น ๆ ที่ผลิตโดยปอนด์ plantarum (Todorov 2009).
แบคทีเรีย ST71KS (pH 6.0) ได้รับการเปิดเผยจะทนความร้อนและ
ยังคงมีเสถียรภาพหลังจาก 2 ชั่วโมงถึง 100 องศาเซลเซียส แต่ลดลงเล็กน้อยใน
กิจกรรมพบว่าเมื่อการรักษาความร้อนที่อุณหภูมิ 121 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 20 นาที
(ไม่ได้แสดงข้อมูล) การค้นพบนี้มีความสอดคล้องกับผลการรายงาน
สำหรับจำนวนของแบคทีเรียที่ผลิตโดยแลคโตบาซิลลัสเอสพีพี และ
Enterococcus spp (Van Reenen et al, 1998;. Todorov และจู๋
2005. Todorov et al, 2005).
เทคนิค Tricine-SDS-PAGE ชี้ให้เห็นว่าโมเลกุล
น้ำหนักของ ST71KS bacteriocin ก็จะประมาณน้อยกว่า 5 กิโลดาลตัน.
กิจกรรมต้านจุลชีพ ของเปปไทด์ได้รับการยืนยันโดยการยับยั้ง
โซนทั้งต่อลิตร monocytogenes 603 และ
แอล monocytogenes 607 ข้อสังเกตในตำแหน่งที่สอดคล้องกับ
แบคทีเรียวง ST71KS ในเจล Tricine-SDS-PAGE โมเลกุล
ขนาดของ ST71KS bacteriocin ใหญ่กว่า bacteriocins ที่สุด
อธิบายไว้ก่อนหน้านี้สำหรับแลคโตบาซิลลัสสกุล (De Vuyst และ
Vandamme, 1994) อย่างไรก็ตาม Todorov และจู๋ (2005) รายงาน
ว่าปอนด์ plantarum ST23LD สายพันธุ์ที่แยกได้จากมะกอกบูด