HSPGs bind to many ligands, usually

HSPGs bind to many ligands, usually via the HS
chains. In fact heparin, a highly sulfated form
of HS, is often used as an “affinity” matrix for
purifying proteins, and many of the growth
factors in use today were purified by heparin affinity
chromatography. Heparin-binding ligands
include growth factors, cytokines, chemokines,
enzymes, enzyme inhibitors, and extracellular
matrix proteins. In other areas of glycobiology,
glycan-binding proteins are referred to as
“lectins,” a designation based on the presence
of a carbohydrate recognition domain defined
by characteristic protein folds or sequence
motifs indicating their membership in an evolutionarily
conserved gene family (Varki et al.
2009). In contrast, proteins that bind to HS
appear to have evolved by convergent evolution;
that is, they do not possess a specific fold or
recognizable amino acid sequence pattern
(Esko and Linhardt 2009). Heparin-binding
sites often occur on the external surface of proteins
or in shallow grooves lined with positively
charged amino acids. Attempts have been made
to define “consensus” sequences in heparinbinding
proteins based on content and spacing
of positively charged amino acid residueswithin
linear sequences (Cardin and Weintraub 1989;
Hileman et al. 1998; Capila and Linhardt
2002). However, the binding site for HS is
often defined by positive residues contributed
by noncontiguous segments of the protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผูก HSPGs ligands มาก มักจะผ่าน HSโซ่ ในความเป็นจริงเฮ ฟอร์ม sulfated สูงของ HS มักใช้เป็นเมทริกซ์การ "ความสัมพันธ์" สำหรับโปรตีนที่บริสุทธิ์ และการเจริญเติบโตมากมายปัจจัยใช้วันนี้ได้บริสุทธิ์ โดยความสัมพันธ์ของเฮchromatography ผูกเฮ ligandsรวมถึงปัจจัยการเจริญเติบโต ไซโตไคน์ chemokinesเอนไซม์ สารยับยั้งเอนไซม์ และสารโปรตีนเมทริกซ์ ในพื้นที่อื่น ๆ ของ glycobiologyโปรตีน glycan รวมเรียกว่า"lectins การกำหนดตามสถานะของโดจำแนกคาร์โบไฮเดรตกำหนดลักษณะโปรตีนเท่าโดยลำดับลวดลายที่ระบุว่า เป็นสมาชิกในการ evolutionarilyครอบครัวยีนภัต (Varki et al2009) . ในทางตรงข้าม โปรตีนที่ผูกกับ HSปรากฏได้วิวัฒนาการ โดย convergent evolutionกล่าวคือ มีพับเฉพาะ หรือรูปแบบลำดับกรดอะมิโนเป็นที่รู้จัก(ของ Esko และ Linhardt 2009) ผูกเฮเว็บไซต์มักจะเกิดขึ้นบนพื้นผิวภายนอกของโปรตีนหรือในร่องตื้น ๆ เรียงรายมีเชิงบวกมีกรดอะมิโน มีความพยายามการกำหนดลำดับ "ฉันทามติ" ใน heparinbindingโปรตีนตามเนื้อหาและระยะห่างของ residueswithin กรดอะมิโนที่มีประจุบวกลำดับเชิงเส้น (Cardin และ Weintraub 1989Hileman et al. 1998 Capila และ Linhardt2002) . รวมเว็บไซต์สำหรับ HS ก็ตามมักจะกำหนด โดยบวกตกค้างส่วนโดยส่วนที่ดิสก์ไดรฟ์ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

HSPGs ผูกกับแกนด์จำนวนมากมักจะผ่าน HS
โซ่ ในความเป็นจริงเฮเป็นรูปแบบซัลเฟตสูง
ของ HS มักจะถูกนำมาใช้เป็น "ความสัมพันธ์" เมทริกซ์สำหรับ
บริสุทธิ์โปรตีนและมากของการเจริญเติบโตของ
ปัจจัยที่ใช้ในปัจจุบันได้รับการทำให้บริสุทธิ์โดยความสัมพันธ์เฮ
โครมาโต แกนด์เฮผูกพัน
รวมถึงปัจจัยการเจริญเติบโต cytokines, chemokines,
เอนไซม์, สารยับยั้งเอนไซม์และสาร
โปรตีนเมทริกซ์ ในพื้นที่อื่น ๆ ของ glycobiology,
โปรตีน glycan ผูกพันจะเรียกว่า
"เลคติน" กำหนดขึ้นอยู่กับการปรากฏตัว
ของโดเมนได้รับการยอมรับคาร์โบไฮเดรตที่กำหนดไว้
โดยเท่าโปรตีนลักษณะหรือลำดับ
ลวดลายบ่งบอกถึงการเป็นสมาชิกของพวกเขาในวิวัฒนาการ
ครอบครัวยีนอนุรักษ์ (Varki et al, .
2009) ในทางตรงกันข้ามโปรตีนที่ผูกกับ HS
ปรากฏว่ามีการพัฒนาโดยวิวัฒนาการมาบรรจบ;
นั่นคือพวกเขาไม่ได้มีพับที่เฉพาะเจาะจงหรือ
รูปแบบลำดับกรดอะมิโนที่รู้จัก
(Esko และ Linhardt 2009) เฮผูกพัน
เว็บไซต์มักจะเกิดขึ้นบนพื้นผิวภายนอกของโปรตีน
หรือในร่องตื้นเรียงรายไปด้วยบวก
กรดอะมิโนที่เรียกเก็บ พยายามที่จะทำให้
การกำหนด "ฉันทามติ" ในลำดับ heparinbinding
โปรตีนขึ้นอยู่กับเนื้อหาและระยะห่าง
ของกรดอะมิโนที่มีประจุบวก residueswithin
ลำดับเชิงเส้น (Cardin และเวนเทราบ์ปี 1989
Hileman et al, 1998. Capila และ Linhardt
2002) อย่างไรก็ตามเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันสำหรับ HS คือ
มักจะกำหนดโดยตกค้างในเชิงบวกมีส่วน
โดยส่วนที่ไม่ติดของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

hspgs ผูกมากมักจะผ่าน HS ลิแกนด์โซ่ ในความเป็นจริงเฮพารินซัลเฟตสูงรูปแบบ ,ของ HS , มักจะใช้เป็น " ความสัมพันธ์ " เมทริกซ์สำหรับบริสุทธิ์โปรตีน , และจำนวนมากของการเจริญเติบโตปัจจัยที่ใช้ในวันนี้โดยทางบริสุทธิ์หนักโครมาโตกราฟี การจับลิแกนด์ชนิดรวมถึงปัจจัยการเจริญเติบโตสารคีโมไคนส์ , , ,เอนไซม์ , สารยับยั้งเอนไซม์ และพบว่าโปรตีนเมตริกซ์ ในพื้นที่อื่น ๆของ glycobiology ,กลายแคนผูกพันโปรตีนเรียกว่า" เหล็ก " เป็นชื่อตามตนการกำหนดโดเมนของคาร์โบไฮเดรตโดยลักษณะ หรือลำดับพับโปรตีนแสดงสมาชิกของพวกเขาใน evolutionarily ลวดลายเพื่อครอบครัวของยีน ( varki et al .2009 ) ในทางตรงกันข้ามโปรตีนที่ผูกกับ HSปรากฏมีวิวัฒนาการโดยวิวัฒนาการมาบรรจบกัน ;นั่นคือพวกเขาไม่ได้มีเฉพาะหรือพับรู้จักรูปแบบลำดับกรดอะมิโน( esko และ ลินฮาร์ดท์ 2009 ) เฮ ผูกพันเว็บไซต์มักจะเกิดขึ้นบนพื้นผิวภายนอกของโปรตีนหรือร่องตื้นเรียงรายไปด้วยในเชิงบวกเรียกกรดอะมิโน ความพยายามสร้างได้ให้นิยามคำว่า " เอกฉันท์ " heparinbinding ลำดับในโปรตีนที่ยึดเนื้อหา และระยะห่างของกรดอะมิโน residueswithin มีประจุบวกลำดับเชิงเส้น ( Cardin และ ไวน์โทรบ 1989 ;ไฮล์เมิ่น et al . 1998 ; capila และ ลินฮาร์ดท์2002 ) อย่างไรก็ตาม เว็บไซต์ผูกพันสำหรับ HS คือมักจะกำหนดโดยบวกส่วนตกค้างโดยกลุ่มขบวนการที่เกิดในเซลล์ของโปรตีน