The decomposition of sialylated gly

The decomposition of sialylated glycoconjugates usually starts with the hydrolysis of Sia by extracellular or intracellular sialidases. There exists a large sialidase
family, comprising hydrolases from viruses, bacteria,protozoa and animals (Roggentin et al., 1993). Common features of these enzymes are approx. 12 conserved
amino acids involved in catalysis, two motifs (‘‘Aspboxes’’ and a FRIP region) as well as a 6-bladed propeller structure (Traving and Schauer, 1998). Since some modified Sia are more or less resistant to enzymatic hydrolysis, the impeding substituents have
to be removed by specific enzymes before sialidase action, e.g., O-acetyl groups have to be removed by corresponding esterases that occur in many tissues(Schauer et al., 1988, 1995). Studies on the half-life time of glycoproteins in cell membranes demonstrated that terminal Sia, along with galactose, N-acetylgalactosamine and fucose residues, show a significantly faster turnover rate than the underlying core glycans and the
peptide backbone, suggesting that at least part of the glycoconjugates is resialylated by cycling from the cell surface through the Golgi and back to the surface
(Reutter and Tauber, 1983; Tauber et al., 1989; Kreisel et al., 1993). If glycoconjugates are delivered to lysosomes, Sia are removed by lysosomal sialidases,
followed by a specific transport from the lysosome into the cytosol. There, they can be reutilized by activation and retransported into the Golgi compartment or they
are degraded by a cytosolic aldolase, the sialate–pyruvate lyase, yielding pyruvate and acylmannosamine(Traving and Schauer, 1998; Schauer et al., 1999)(Fig. 4).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเน่าของ sialylated glycoconjugates มักจะเริ่มต้น ด้วยไฮโตรไลซ์ Sia โดย extracellular หรือ intracellular sialidases มี sialidase ใหญ่ครอบครัว ห้อง hydrolases จากไวรัส แบคทีเรีย โพรโทซัว และสัตว์ (Roggentin et al., 1993) คุณลักษณะทั่วไปของเอนไซม์เหล่านี้มีอยู่ 12 ประมาณกรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องในการเร่งปฏิกิริยา ความสอง ('' Aspboxes'' และภูมิภาค FRIP) เช่นเดียว กับใบพัด 6 bladed โครงสร้าง (Traving และ Schauer, 1998) ตั้งแต่บาง Sia แก้ไขน้อยทนต่อเอนไซม์ในระบบไฮโตรไลซ์ impeding substituents มีออก โดยเฉพาะเอนไซม์ก่อนดำเนินการ sialidase เช่น กลุ่ม O acetyl ได้ถูกเอาออก โดย esterases สอดคล้องที่เกิดขึ้นในเนื้อเยื่อหลาย (Schauer et al., 1988, 1995) การศึกษาเวลา half-life ของ glycoproteins ในเยื่อหุ้มเซลล์แสดงสถานีที่ Sia พร้อมกับกาแล็กโทส N acetylgalactosamine และ fucose ตก แสดงอัตราหมุนเวียนได้เร็วขึ้นอย่างมีนัยสำคัญกว่า glycans หลักพื้นฐานและแกนหลักของเพปไทด์ แนะนำที่น้อยเป็นส่วนหนึ่งของ glycoconjugates เป็น resialylated โดยปั่นจักรยานจากผิวเซลล์ ผ่านการ Golgi และกลับไป ยังพื้นผิว(Reutter และเทาเบอร์ 1983 เทาเบอร์ et al., 1989 Kreisel et al., 1993) ถ้า glycoconjugates ถูกส่ง lysosomes, Sia จะถูกเอาออก โดย lysosomal sialidasesตาม ด้วยการขนส่งเฉพาะจากไลโซโซมที่เข้าในไซโตซอล มี พวกเขาสามารถ reutilized โดยเปิดใช้งาน และ retransported ช่อง Golgi หรือพวกเขาเสื่อมโทรม โดย cytosolic aldolase, sialate – pyruvate lyase บริษัท pyruvate และ acylmannosamine (Traving และ Schauer, 1998 Al. et Schauer, 1999)(Fig. 4)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การสลายตัวของ glycoconjugates sialylated มักจะเริ่มต้นด้วยการย่อยสลายของ Sia โดย sialidases เซลล์หรือเซลล์ มี sialidase ขนาดใหญ่ที่มีอยู่
ในครอบครัวที่ประกอบไปด้วย hydrolases จากไวรัสแบคทีเรียโปรโตซัวและสัตว์ (Roggentin et al., 1993) คุณสมบัติทั่วไปของเอนไซม์เหล่านี้มีประมาณ 12 ป่าสงวน
กรดอะมิโนที่มีส่วนร่วมในการเร่งปฏิกิริยาสองลวดลาย ('' Aspboxes '' และภูมิภาค Frip) เช่นเดียวกับโครงสร้างใบพัด 6 ด (Traving และ Schauer, 1998) ตั้งแต่ Sia ปรับเปลี่ยนบางอย่างจะมากหรือน้อยทนต่อการย่อยของเอนไซม์, substituents ขัดขวางมี
จะถูกลบออกโดยเอนไซม์เฉพาะก่อนที่จะดำเนิน sialidase เช่นกลุ่ม O-acetyl จะต้องมีการลบออกโดยสอดคล้อง esterases ที่เกิดขึ้นในเนื้อเยื่อหลายคน (Schauer et al, 1988, 1995) การศึกษาเกี่ยวกับเวลาครึ่งชีวิตของไกลโคโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์แสดงให้เห็นว่าสถานี Sia พร้อมกับกาแลคโต N-acetylgalactosamine และสารตกค้าง fucose แสดงอัตราการหมุนเวียนเร็วขึ้นอย่างมีนัยสำคัญกว่า glycans หลักพื้นฐานและ
กระดูกสันหลังเปปไทด์บอกว่าอย่างน้อยส่วนหนึ่งของ glycoconjugates จะ resialylated โดยการขี่จักรยานจากเซลล์ผิวผ่านกอลไจและกลับไปยังพื้นผิว
(Reutter และโตเบอร์ 1983; โตเบอร์ et al, 1989;.. Kreisel, et al, 1993) หาก glycoconjugates ถูกส่งไปยัง lysosomes, Sia จะถูกลบออกโดย lysosomal sialidases,
ตามด้วยการขนส่งที่เฉพาะเจาะจงจากไลโซโซมเข้าไปในเซลล์ ที่นั่นพวกเขาสามารถ reutilized โดยการกระตุ้นและ retransported ลงในช่องกอลไจหรือพวกเขา
จะสลายตัวโดย aldolase cytosolic, ไอเลส sialate-ไพรูยอมไพรูและ acylmannosamine (Traving และ Schauer 1998. Schauer, et al, 1999) (รูปที่ 4)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การสลายตัวของ sialylated ไกลโคค จูเกตมักจะเริ่มต้นด้วยการย่อยสลายของเสี่ยจากภายนอกหรือภายในเซลล์ sialidases . มีอยู่ครอบครัวไซ ลิเดส
ขนาดใหญ่ประกอบด้วยไฮโดรเลสจากแบคทีเรีย ไวรัส โปรโตซัว และสัตว์ ( roggentin et al . , 1993 ) คุณลักษณะทั่วไปของเอนไซม์เหล่านี้มีประมาณ 12 ปี
กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องในการเร่งปฏิกิริยาโดยสองลวดลาย ( ''aspboxes ' ' และ frip ภูมิภาค ) ตลอดจนโครงสร้างและใบพัด 6-bladed traving เชาเออร์ , 1998 ) ตั้งแต่มีการแก้ไขสัญญาเพิ่มเติม หรือทนน้อยกว่าเอนไซม์ , ขัดขวางหมู่มี
จะถูกเอาออก โดยเฉพาะเอนไซม์ไซ ลิเดสก่อนการกระทำ เช่น กลุ่ม o-acetyl ต้องเอาออกที่หาอาหารที่พบในประเทศไทยที่เกิดขึ้นในเนื้อเยื่อหลาย ( เชาเออร์ et al . ,2531 , 2538 ) การศึกษาเวลาครึ่งชีวิตของไกลโคโปรตีนในเซลล์ membranes ) ที่สถานีสยาม พร้อมกับ n-acetylgalactosamine ฟูโคสตกค้างและกาแลคโตส แสดงความเร็วขึ้นอัตราการหมุนเวียนมากกว่า พื้นฐาน หลัก glycans
เปปไทด์และแกนหลักแนะนำว่าอย่างน้อยส่วนหนึ่งของไกลโคค จูเกตเป็น resialylated โดยจักรยานจากผิวเซลล์ผ่านกอลจิ และกลับสู่พื้นผิว
( โรธเธอร์ และ เทาเบอร์ , 1983 ; เทาเบอร์ et al . , 1989 ; kreisel et al . , 1993 ) ถ้าไกลโคค จูเกตถูกส่งไปยัง lysosomes เซียจะถูกลบออกโดย lysosomal sialidases
, ตามด้วยการขนส่งเฉพาะจากฝ่ายตุลาการในไซโตซอล . มีพวกเขาสามารถ reutilized โดยการเปิดใช้งานและ retransported ในกอลจิช่องหรือพวกเขา
จะย่อยสลายโดยลโดเลส cytosolic , sialate –ไพรู lyase หยุ่น ไพรูเวทและ acylmannosamine ( traving และเชาเออร์ , 1998 ; เชาเออร์ et al . , 1999 ) ( รูปที่ 4 )