The structure of human pancreatic a

The structure of human pancreatic a-amylase has been determined to 1.8 A resolution using X-ray diffraction
techniques. This enzyme is found to be composed of three structural domains. The largest is Domain A (residues
1-99, 169-404), which forms a central eight-stranded parallel @-barrel, to one end of which are located the active
site residues Asp 197, Glu 233, and Asp 300. Also found in this vicinity is a bound chloride ion that forms ligand
interactions to Arg 195, Asn 298, and Arg 337. Domain B is the smallest (residues 100-168) and serves to form
a calcium binding site against the wall of the @-barrel of Domain A. Protein groups making ligand interactions
to this calcium include Asn 100, Arg 158, Asp 167, and His 201. Domain C (residues 405-496) is made up of antiparallel
@-structure and is only loosely associated with Domains A and B. It is notable that the N-terminal glutamine
residue of human pancreatic a-amylase undergoes a posttranslational modification to form a stable
pyrrolidone derivative that may provide protection against other digestive enzymes. Structure-based comparisons
of human pancreatic a-amylase with functionally related enzymes serve to emphasize three points. Firstly, despite
this approach facilitating primary sequence alignments with respect to the numerous insertions and deletions present,
overall there is only - 15% sequence homology between the mammalian and fungal a-amylases. Secondly, in contrast,
these same studies indicate that significant structural homology is present and of the order of -70%. Thirdly,
the positioning of Domain C can vary considerably between a-amylases. In terms of the more closely related porcine
enzyme, there are four regions of polypeptide chain (residues 237-250, 304-310, 346-354, and 458-461) with
significantly different conformations from those in human pancreatic a-amylase. At least two of these could play
a role in observed differential substrate and cleavage pattern specificities between these enzymes. Similarly, amino
acid differences between human pancreatic and salivary a-amylases have been localized and a number of these
occur in the vicinity of the active site.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีการกำหนดโครงสร้างของมนุษย์ตับอ่อน a-amylase 1.8 A ความละเอียดที่ใช้เอกซเรย์การเลี้ยวเบนเทคนิคการ พบเอนไซม์นี้จะประกอบด้วยโดเมนโครงสร้างสาม ใหญ่ที่สุดคือ โดเมน A (ตก1-99, 169-404), ซึ่งรูปแบบเป็นกลางแปดควั่นขนาน @-บาร์เรล ท้ายหนึ่งซึ่งเป็นที่อยู่ใช้งานอยู่ตกค้างเว็บไซต์ Asp 197, Glu 233 และ Asp 300 นอกจากนี้ยัง พบในบริเวณใกล้เคียงเป็นไอออนคลอไรด์ถูกผูกไว้ที่ลิแกนด์โต้ตอบ กับอาร์กิวเมนต์ของค่า 195, Asn 298, 337 อาร์กิวเมนต์ของค่า โดเมน B เป็นเล็กที่สุด (ตก 100-168) และบริการแบบฟอร์มโต้ตอบทำให้ลิแกนด์กลุ่มไซต์รวมแคลเซียมกำแพง @-กระบอกของโดเมน A. โปรตีนให้แคลเซียมนี้รวม Asn 100 อาร์กิวเมนต์ของค่า 158, Asp 167 และ 201 พระ โดเมน C (ตก 405-496) ขึ้นเป็น antiparallel@โครงสร้าง และได้เฉพาะซึ่งเกี่ยวข้องกับโดเมน A และ b น่าที่ glutamine N-เทอร์มินัลสารตกค้างของมนุษย์ตับอ่อน a-amylase ผ่านการปรับเปลี่ยน posttranslational ไปเป็นคอกอนุพันธ์ pyrrolidone ที่อาจช่วยป้องกันเอนไซม์ช่วยย่อยอาหารอื่น ๆ เปรียบเทียบโครงสร้างพื้นฐานของมนุษย์ตับอ่อน a-amylase มีเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องมีฟังก์ชันบริการเพื่อเน้นจุดที่สาม ประการแรก แม้ว่าวิธีการนี้อำนวยความสะดวกจัดแนวลำดับหลักเกี่ยวกับการแทรกและการลบ แสดงมากมายโดยรวม มีเท่านั้น - homology ลำดับ 15% ระหว่าง mammalian และเชื้อราได้-amylases ประการที่สอง ในความคมชัดการศึกษาเดียวกันนี้ระบุว่า homology โครงสร้างสำคัญที่เป็นปัจจุบัน และ ลำดับ -70% ประการตำแหน่งของ C โดเมนแตกต่างกันมากระหว่างได้ amylases ในแง่ของการเพิ่มเติมความสัมพันธ์ช่วงเอนไซม์ มีโซ่ polypeptide (ตก 237 250, 304-310, 346-354 และ 458-461) กับ 4 ภาคอย่างมีนัยสำคัญแตกต่างกัน conformations จากมนุษย์ตับอ่อน a-amylase น้อยสองเหล่านี้สามารถเล่นบทบาทในการสังเกตส่วนที่แตกต่างพื้นผิวและปริรูป specificities ระหว่างเอนไซม์เหล่านี้ ในทำนองเดียวกัน อะมิโนกรดความแตกต่างระหว่างมนุษย์ salivary และตับอ่อนเป็น-amylases ได้ถูกเป็นภาษาท้องถิ่น และตัวเลขเหล่านี้เกิดที่ดีใช้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างของมนุษย์ตับอ่อนอะไมเลสได้รับการมุ่งมั่นที่จะมีความละเอียด 1.8 โดยใช้ X-ray diffraction
เทคนิค เอนไซม์นี้จะพบว่าจะประกอบด้วยสามโดเมนโครงสร้าง ที่ใหญ่ที่สุดคือโดเมน (ตกค้าง
1-99, 169-404) ซึ่งรูปแบบกลางขนานแปดเกลียว @ -barrel เพื่อปลายด้านหนึ่งของซึ่งตั้งอยู่ที่ใช้งาน
เว็บไซต์ตกค้างงูเห่า 197, Glu 233, และ 300 นอกจากนี้งูเห่า พบในบริเวณใกล้เคียงนี้เป็นไอออนคลอไรด์ที่ถูกผูกไว้ที่รูปแบบแกนด์
ปฏิสัมพันธ์ไปหาเรื่อง 195, Asn 298 และหาเรื่อง 337. โดเมน B เป็นที่เล็กที่สุด (ตกค้าง 100-168) และทำหน้าที่ในรูปแบบ
แคลเซียมเว็บไซต์ผูกพันกับผนังของ @ - บาร์เรลโดเมน A. กลุ่มโปรตีนทำให้ปฏิสัมพันธ์แกนด์
แคลเซียมนี้ ได้แก่ Asn 100 หาเรื่อง 158, งูเห่า 167, 201 และโดเมนของเขา C (ตกค้าง 405-496) ถูกสร้างขึ้นจาก antiparallel
งานโครงสร้างพื้น @ และเป็นเพียงที่เกี่ยวข้องอย่างอิสระกับโดเมน A และ B มันเป็นเรื่องน่าทึ่งที่ glutamine n- ขั้ว
ที่เหลือของตับอ่อนของมนุษย์อะไมเลสผ่านการดัดแปลงหลังในรูปแบบที่มีความเสถียร
อนุพันธ์ pyrrolidone ที่อาจให้ความคุ้มครองกับเอนไซม์ย่อยอาหารอื่น ๆ การเปรียบเทียบโครงสร้างพื้นฐาน
ของมนุษย์ตับอ่อนอะไมเลสที่มีเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการทำงานให้บริการเพื่อเน้นสามจุด ประการแรกแม้จะมี
วิธีการนี้อำนวยความสะดวกในการจัดแนวลำดับหลักที่เกี่ยวกับการแทรกและลบจำนวนมากในปัจจุบัน
โดยรวมมีเพียง - ลำดับ 15% ที่คล้ายคลึงกันระหว่างเลี้ยงลูกด้วยนมและเชื้อรา-อะมัยเลส ประการที่สองในทางตรงกันข้าม
การศึกษาเดียวกันนี้แสดงให้เห็นว่าโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันอย่างมีนัยสำคัญเป็นปัจจุบันและคำสั่งของ 70% ประการที่สาม
การวางตำแหน่งของโดเมน C สามารถแตกต่างกันมากระหว่าง-อะมัยเลส ในแง่ของสุกรที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิด
เอนไซม์มีสี่ภูมิภาคของห่วงโซ่ polypeptide (ตกค้าง 237-250, 304-310, 346-354 และ 458-461) ที่มี
ความแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ conformations จากผู้ที่อยู่ในตับอ่อนของมนุษย์อะไมเลส อย่างน้อยสองเหล่านี้จะได้เล่น
บทบาทในการพื้นผิวที่แตกต่างกันสังเกตและความจำเพาะรูปแบบความแตกแยกระหว่างเอนไซม์เหล่านี้ ในทำนองเดียวกันอะมิโน
กรดความแตกต่างระหว่างมนุษย์และตับอ่อนลาย-อะมัยเลสได้รับการแปลเป็นภาษาท้องถิ่นและจำนวนเหล่านี้
เกิดขึ้นในบริเวณใกล้เคียงของการใช้งานเว็บไซต์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างของตับอ่อนของมนุษย์ได้ถูกกำหนดให้ a-amylase 1.8 ความละเอียดโดยใช้เทคนิคการเลี้ยวเบนรังสีเอกซ์
. เอนไซม์นี้พบเป็นประกอบด้วยสามโดเมนโครงสร้าง ที่ใหญ่ที่สุดคือโดเมน ( ตกค้าง 1-99 169-404
, ) ซึ่งรูปแบบกลางแปดเกลียวขนาน @ - บาร์เรลต่อปลายด้านหนึ่งซึ่งตั้งอยู่ที่ปราดเปรียว
เว็บไซต์ตกค้าง ASP 197 GLU 233 , และ ASP 300นอกจากนี้ยังพบในบริเวณนี้เป็น ผูกพัน คลอไรด์ไอออนที่รูปแบบลิแกนด์
การโต้ตอบเพื่อ arg 195 , asn 298 และ ARG 337 . โดเมน B มีขนาดเล็กที่สุด ( ตกค้าง 100-168 ) และให้บริการในรูปแบบ
แคลเซียมมัดเว็บไซต์กับผนังของ @ - บาร์เรลของโดเมน A ให้ลิแกนด์ปฏิสัมพันธ์โปรตีนกลุ่มนี้รวมถึง
แคลเซียมขึ้น 100 , ARG 158 , ASP 167 และ 201 .โดเมน C ( ตกค้าง 405-496 ) ถูกสร้างขึ้นจากทิศทางตรงกันข้าม
@ - โครงสร้าง และเป็นเพียงหลวมๆ ที่เกี่ยวข้องกับโดเมน A และ B มันเป็นน่าสังเกตว่ากรดอะมิโนกลูตามีน
กาก a-amylase ตับอ่อนของมนุษย์ผ่านการปรับเปลี่ยน posttranslational ฟอร์มมั่นคง
pyrrolidone อนุพันธ์ที่อาจป้องกันเอนไซม์ย่อยอาหารอื่น ๆ โครงสร้างตามการเปรียบเทียบ
ของมนุษย์ที่เกี่ยวข้องกับ a-amylase ตับอ่อนเอนไซม์โดยการใช้เพื่อเน้นสามแต้ม ประการแรก แม้
วิธีนี้สกรีนด้วยความเคารพ การลำดับประถมใหม่จํานวนมากและลบปัจจุบัน
โดยรวมมีเพียง 15 % ตามลำดับซึ่งระหว่าง a-amylases และการควบคุมเชื้อรา ประการที่สอง ในทางตรงกันข้าม
การศึกษานี้บ่งชี้ว่าเป็นโครงสร้างเดียวกันอย่างเป็นปัจจุบัน และลำดับที่ - 70% 3
ตำแหน่งของโดเมน C สามารถแตกต่างกันมากระหว่าง a-amylases . ในแง่ของอย่างใกล้ชิดที่เกี่ยวข้องกับเอนไซม์จาก
มีสี่ภูมิภาคของ polypeptide โซ่ ( ตกค้าง 237-250 304-310 346-354 , , , และ 458-461
) กับแตกต่างกันในโครงสร้างจากผู้ a-amylase ตับอ่อนของมนุษย์ อย่างน้อยสองของเหล่านี้สามารถเล่น
บทบาทในค่าตั้งต้นและสังเกตรูปแบบการถดถอยระหว่างเอนไซม์เหล่านี้ และกรดอะมิโน
ความแตกต่างระหว่างมนุษย์ตับอ่อนและน้ำลาย a-amylases ได้รับถิ่น และจำนวนของเหล่านี้
เกิดขึ้นในบริเวณใกล้เคียงของไซต์ที่ใช้งานอยู่