(Fig. 3) [44,46–48]. The biotinylat

(Fig. 3) [44,46–48]. The biotinylated proteins can be captured on a streptavidin
affinity column allowing the isolation of tagged-proteins from
complex cellular mixtures. Once isolated, the proteins can be removed
from the streptavidin matrix by boiling, resulting in the isolation of a purified
population of biotinylated proteins. This isolation strategy, coupled
with LC–MS–MS, allowed the identification of 417 discernible proteins
with a statistically significant increase in adduction with increasing HNE
exposure [44]. Western blot analysis of a subset of the streptavidin captured
proteins showed adduction at HNE concentrations as low as 1 μM.
Thus, the sensitivity of the biotin hydrazide–streptavidin capture and release
approach allows a global analysis of electrophile-adducted proteins
at physiologically relevant concentrations of HNE. Furthermore, protein
interaction network analysis of the proteomics data showed enrichment
in several important subsystems following HNE treatment, including oxidative
stress response, proteasomal degradation, protein folding, and ribonucleoproteins,
among others [44]. This study highlights the relevance
of capture and release approaches involving biotin and streptavidinwith
respect to gaining a global perspective of cellular systems impacted by
lipid electrophile adduction of proteins

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

(Fig. 3) [44,46-48] สามารถจับโปรตีน biotinylated ใน streptavidinคอลัมน์ความสัมพันธ์ให้แยกของแท็กโปรตีนจากโทรศัพท์มือถือน้ำยาผสมที่ซับซ้อน เมื่อแยกต่างหาก โปรตีนสามารถถูกเอาออกจากเมทริกซ์ streptavidin โดยเดือด เกิดขึ้นในการแยกของที่บริสุทธิ์ประชากรของโปรตีน biotinylated กลยุทธ์นี้แยก ควบคู่มี LC – MS – MS อนุญาตให้ใช้รหัสของโปรตีน discernible 417มีการเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติใน adduction กับเพิ่ม HNEแสง [44] ตะวันตกทำลายวิเคราะห์ย่อยของ streptavidin ที่จับโปรตีนที่พบ adduction ที่ HNE ความเข้มข้นต่ำสุดที่ 1 μMดังนั้น ระดับความสำคัญของไบโอติน hydrazide – streptavidin จับและปล่อยวิธีช่วยให้วิเคราะห์โปรตีน electrophile adducted แบบสากลที่ความเข้มข้น physiologically ที่เกี่ยวข้องของ HNE นอกจากนี้ โปรตีนโต้ตอบเครือข่ายข้อมูลโปรตีโอมิกส์ได้คือโดดเด่นในหลายย่อยที่สำคัญต่อการรักษา HNE รวมทั้ง oxidativeความเครียดการตอบสนอง การลดประสิทธิภาพของ proteasomal โปรตีนพับ และ ribonucleoproteinsหมู่อื่น ๆ [44] การศึกษานี้เน้นความเกี่ยวข้องของการจับภาพ และนำแนวทางที่เกี่ยวข้องกับไบโอตินและ streptavidinwithเคารพได้รับมุมมองสากลของระบบโทรศัพท์มือถือที่รับผลกระทบจากadduction electrophile ไขมันของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

( รูปที่ 3 ) 44,46 – [ 48 ] ส่วนไลโปรตีนสามารถถูกจับใน streptavidin
affinity คอลัมน์ให้แยกแท็กโปรตีนจาก
ผสมเซลล์ที่ซับซ้อน เมื่อแยกโปรตีนที่สามารถลบออกจาก streptavidin
เมทริกซ์โดยการต้ม เป็นผลในการสกัดแยกบริสุทธิ์
ประชากรของไลโปรตีน กลยุทธ์การแยกคู่
กับ LC ( MS ) นางสาวอนุญาตให้กำหนด 417 โปรตีนบอก
กับอย่างมีนัยสำคัญเพิ่มขึ้นในการหุบ hne
แสง [ 44 ] การวิเคราะห์ Western blot ของส่วนย่อยของโปรตีนที่พบ streptavidin จับ
หุบ hne ความเข้มข้นที่ต่ำเป็น 1 μ M .
ดังนั้นความไวของไบโอตินและจับและปล่อย
streptavidin ไฮดราไซด์วิธีช่วยให้วิเคราะห์ระดับโลกของอิเล็กโตรไฟล์ adducted
ที่เกี่ยวข้องอาทิโปรตีนความเข้มข้นของ hne . นอกจากนี้โปรตีน
ปฏิสัมพันธ์เครือข่ายการวิเคราะห์โปรติโอมิกแสดงข้อมูลเสริมในระบบย่อยที่สำคัญหลายประการ ดังต่อไปนี้

เครียดออกซิเดชัน hne รักษา รวมทั้งการตอบสนอง proteasomal การย่อยสลายพับโปรตีน และ ribonucleoproteins
, หมู่คนอื่น ๆ [ 44 ]การศึกษานี้เน้นความเกี่ยวข้อง
จับและปล่อย biotin และวิธีการที่เกี่ยวข้องกับ streptavidinwith
เคารพสู่มุมมองทั่วโลกของโทรศัพท์มือถือระบบที่ได้รับผลกระทบจากการหุบของโปรตีน

อิเล็กโตรไฟล์ไขมัน