3.2.4. Effects of metal ions, surfa

3.2.4. Effects of metal ions, surfactants and oxidising agents on
protease stability
The effects of several metal ions, at a concentration of 5 mM, on the activity of S. basilisca trypsin were studied at pH 9.5 and 60 C (Table 2). The addition of CaCl2 and MnCl2 increased protease activity to 114% (p < 0.05). This ion stimulating effect of enzyme activity, and especially by Ca2+, was reported by Sipost and Merkelt (1970) on the activity of trypsin. Indeed, they concluded that the function of calcium is to maintain a specific compact conformation of the enzyme molecules, which is necessary for their optimal catalytic activity. Mg2+ and Ba2+ decreased the protease activity by
about 14% and 30%, respectively. However, Hg2+, Zn2+, Fe2+ and Cu2+ affected the enzyme activity greatly with 100% inhibition. The inhibition by Mg2+ and Ba2+ was similar to that obtained for cuttlefish trypsin. Indeed, it retains about 17% and 27% of its activity when incubated with 5 mM Mg2+ and Ba2+, respectively (Baltiet al., 2009). The presence of NaCl and KCl did not affect the proteolytic activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2.4. ผลของประจุโลหะ ชนิด และตัวแทน oxidising บนรติเอสความมั่นคงมีศึกษาผลของหลายประจุโลหะ ที่เข้มข้น 5 มม. กิจกรรมของ S. basilisca ทริปซินที่ pH 9.5 และ 60 C (ตาราง 2) การเพิ่มของ CaCl2 และ MnCl2 เพิ่มขึ้น 114% (p < 0.05) กิจกรรมรติเอส ไอออนนี้กระตุ้นผล ของเอนไซม์ และ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง Ca2 + รายงาน โดย Sipost และ Merkelt (1970) กิจกรรมของทริปซิน แน่นอน พวกเขาสรุปว่า การทำงานของแคลเซียมจะรักษา conformation แบบกะทัดรัดเฉพาะของโมเลกุลเอนไซม์ ซึ่งเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับกิจกรรมของตัวเร่งปฏิกิริยาที่เหมาะสม ลดลงกิจกรรมรติเอสโดย Mg2 + และ Ba2 +ประมาณ 14% และ 30% ตามลำดับ อย่างไรก็ตาม Hg2 + Zn2 + Fe2 + และ Cu2 + ผลเอนไซม์มาก มี 100% ยับยั้ง ยับยั้ง โดย Mg2 + และ Ba2 + ได้รับสำหรับทริปซินปลาหมึกได้ แน่นอน มันยังคงประมาณ 17% และ 27% ของกิจกรรมของเมื่อ incubated กับ 5 มม. Mg2 + และ Ba2 + ตามลำดับ (Baltiet al., 2009) ของ NaCl และ KCl ไม่มีผลต่อกิจกรรม proteolytic

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2.4 ผลของไอออนของโลหะลดแรงตึงผิวและสารออกซิไดซ์ใน
ความมั่นคงน้ำย่อย
ผลกระทบของโลหะไอออนหลายที่ความเข้มข้น 5 มิลลิในการทำงานของเอส trypsin basilisca ศึกษาที่ pH 9.5 และ 60 องศาเซลเซียส (ตารางที่ 2) นอกเหนือจาก CaCl2 และ MnCl2 กิจกรรมโปรติเอสที่เพิ่มขึ้นถึง 114% (p <0.05) ไอออนกระตุ้นนี้ผลกระทบจากกิจกรรมของเอนไซม์และโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Ca2 + ถูกรายงานโดย Sipost และ Merkelt (1970) เกี่ยวกับกิจกรรมของ trypsin แท้จริงพวกเขาได้ข้อสรุปว่าการทำงานของแคลเซียมคือการรักษาโครงสร้างขนาดกะทัดรัดที่เฉพาะเจาะจงของโมเลกุลเอนไซม์ซึ่งเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการเร่งปฏิกิริยาของพวกเขาที่ดีที่สุด Mg2 + และ Ba2 + กิจกรรมโปรติเอสลดลงจาก
ประมาณ 14% และ 30% ตามลำดับ อย่างไรก็ตาม Hg2 + Zn2 + Fe2 + Cu2 + และได้รับผลกระทบการทำงานของเอนไซม์อย่างมากกับการยับยั้ง 100% โดยการยับยั้ง Mg2 + และ Ba2 + เป็นแบบเดียวกับที่ได้รับสำหรับ trypsin ปลาหมึก อันที่จริงก็ยังคงมีประมาณ 17% และ 27% ของกิจกรรมเมื่อบ่มกับ 5 มิลลิ Mg2 + และ Ba2 + ตามลำดับ (อัล Baltiet. 2009) การปรากฏตัวของโซเดียมคลอไรด์และโพแทสเซียมคลอไรด์ไม่ได้ส่งผลกระทบต่อกิจกรรมโปรตีน