ADA exists in both small form (as a

ADA exists in both small form (as a monomer) and large form (as a dimer-complex).[2] In the monomer form, the enzyme is a polypeptide chain,[3] folded into eight strands of parallel α/β barrels, which surround a central deep pocket that is the active site.[1] In addition to the eight central β-barrels and eight peripheral α-helices, ADA also contains five additional helices: residues 19-76 fold into three helices, located between β1 and α1 folds; and two antiparallel carboxy-terminal helices are located across the amino-terminal of the β-barrel.

The ADA active site contains a zinc ion, which is located in the deepest recess of the active site and coordinated by five atoms from His15, His17, His214, Asp295, and the substrate.[1] Zinc is the only cofactor necessary for activity.

The substrate, adenosine, is stabilized and bound to the active site by nine hydrogen bonds.[1] The carboxyl group of Glu217, roughly coplanar with the substrate purine ring, is in position to form a hydrogen bond with N1 of the substrate. The carboxyl group of Asp296, also coplanar with the substrate purine ring, forms hydrogen bond with N7 of the substrate. The NH group of Gly184 is in position to form a hydrogen bond with N3 of the substrate. Asp296 forms bonds both with the Zn2+ ion as well as with 6-OH of the substrate. His238 also hydrogen bonds to substrate 6-OH. The 3'-OH of the substrate ribose forms a hydrogen bond with Asp19, while the 5'-OH forms a hydrogen bond with His17. Two further hydrogen bonds are formed to water molecules, at the opening of the active site, by the 2'-OH and 3'-OH of the substrate.

Due to the recessing of the active inside the enzyme, the substrate once bound is almost completely sequestered from solvent.[1] The surface exposure of the substrate to solvent when bound is 0.5% the surface exposure of the substrate in the free state.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ADA มีทั้งฟอร์มเล็ก (เป็นน้ำยา) และฟอร์มใหญ่ (เป็นการผลิตของ dimer-คอมเพล็กซ์)[2] ในแบบน้ำยา เอนไซม์นี้จะเป็น polypeptide สาย , [3] พับเป็นแปด strands ของขนานα/βบาร์เรล ซึ่งอยู่รอบ ๆ กระเป๋าลึกกลางที่ใช้[1] ในนอกแปดกลางβ-ถังและอุปกรณ์ต่อพ่วงแปด helices α ADA ยังประกอบด้วย helices 5 เพิ่มเติม: ตก 19 76 พับเป็นสาม helices อยู่ระหว่าง β1 และ α1 พับ และเทอร์มินัล carboxy helices antiparallel สองอยู่ในอะมิโนเทอร์มินัลของβ-บาร์เรล

ไซต์ ADA ใช้งานอยู่ประกอบด้วยไอออนสังกะสี ซึ่งอยู่ในย่อมุมที่ลึกที่สุดของไซต์ที่ใช้งานอยู่ และเชื่อมโยง 5 อะตอมจาก His15, His17, His214, Asp295 และพื้นผิว[1] สังกะสีเป็น cofactor เท่าที่จำเป็นสำหรับกิจกรรมการ

พื้นผิว อะดี เสถียร และผูก โดยพันธบัตรไฮโดรเจน 9 ใช้[1] carboxyl กลุ่ม Glu217 ประมาณ coplanar แหวน purine พื้นผิว อยู่ในตำแหน่งที่ต้องสร้างพันธะไฮโดรเจนกับ N1 ของพื้นผิว กลุ่ม carboxyl ของ Asp296, coplanar ยัง มีแหวน purine พื้นผิว สร้างพันธะไฮโดรเจนกับ N7 ของพื้นผิว กลุ่ม NH Gly184 อยู่ในตำแหน่งที่ต้องสร้างพันธะไฮโดรเจนกับ N3 ของพื้นผิว Asp296 พันธบัตรฟอร์มทั้ง กับไอออน Zn2 เอง 6-OH ของพื้นผิว His238 นอกจากนี้ไฮโดรเจนพันธบัตรเพื่อพื้นผิว 6-OH 3'-OH ของ ribose พื้นผิวสร้างพันธะไฮโดรเจนกับ Asp19 ในขณะ 5'-OH สร้างพันธะไฮโดรเจนกับ His17 พันธบัตรไฮโดรเจนเพิ่มเติมสองจะเกิดขึ้นกับน้ำโมเลกุล ที่เปิดใช้งานเว็บไซต์ 2'-OH และ 3'-OH ของพื้นผิว

เนื่องจากการ recessing ใช้งานอยู่ภายในเอนไซม์นี้ พื้นผิวที่เคยผูกเป็นเกือบทั้งหมดนั้นถูกแยกจากตัวทำละลาย[1] การสัมผัสพื้นผิวของพื้นผิวตัวทำละลายเมื่อผูกเป็น 0.5% สัมผัสผิวของพื้นผิวในรัฐอิสระ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอที่มีอยู่ในรูปแบบทั้งขนาดเล็ก ( เป็นมอนอเมอร์ ) และรูปแบบขนาดใหญ่ ( เป็น dimer ซับซ้อน ) . [ 2 ] ในรูปแบบโมโนเมอร์ , เอนไซม์เป็น polypeptide โซ่ , [ 3 ] พับเป็น 8 เส้น / บาร์เรลαบีตาขนานซึ่งล้อมรอบกระเป๋าลึกกลางที่เป็นเว็บไซต์ที่ใช้งาน [ 1 ] นอกจากแปดกลางบีตา - บาร์เรลและแปดต่อพ่วง helices แอลฟา , Ada ยังประกอบด้วยห้าเพิ่มเติม helices :ตกค้าง 19-76 พับเป็นสาม helices ตั้งอยู่ระหว่าง บีตา 1 และพับα 1 ; และสองทิศทางตรงกันข้าม helices ปลายคาร์บอกซี่อยู่ในปลายอะมิโนของบีตา - บาร์เรล .

เว็บไซต์งาน ADA ประกอบด้วยไอออนสังกะสีซึ่งตั้งอยู่ในซอกที่ลึกที่สุดของเว็บไซต์ที่ใช้งานและประสานงานโดยอะตอมจาก his15 ห้า , his17 his214 asp295 , , , และพื้นผิว[ 1 ] สังกะสีเป็นเพียงปัจจัยร่วมที่จำเป็นสำหรับกิจกรรม

พื้นผิว , อะดีโนซีน ทรงตัวและผูกไว้กับเว็บไซต์ที่ใช้งานโดยเก้าพันธะไฮโดรเจน . [ 1 ] หมู่คาร์บอกซิล ของ glu217 ประมาณ coplanar กับสารพิวรีน แหวน อยู่ในตำแหน่งเพื่อสร้างพันธะไฮโดรเจนกับ N1 ของพื้นผิว มีหลายกลุ่ม asp296 ยัง coplanar กับสารพิวรีน แหวนรูปแบบพันธะไฮโดรเจนกับ N7 ของพื้นผิว NH กลุ่ม gly184 อยู่ในตำแหน่งเพื่อสร้างพันธะไฮโดรเจนกับสามของพื้นผิว รูปแบบ asp296 พันธบัตรทั้งกับไอออน zn2 เช่นเดียวกับ 6-oh ของพื้นผิว his238 ด้วยพันธะไฮโดรเจนกับพื้นผิว 6-oh . 3 ' - โอของพื้นผิวหน้าตัวเมียรูปแบบพันธะไฮโดรเจนกับ asp19 ในขณะที่ 5 ' - โอรูปแบบพันธะไฮโดรเจนกับ his17 .สองพันธบัตรไฮโดรเจนต่อไปจะเกิดขึ้นกับโมเลกุลน้ำ ที่การเปิดตัวของเว็บไซต์ที่ใช้งาน โดย 2 ' 3 ' - โอ้ - โอ้ของค่า

เนื่องจากการหยุดพักจากงานในเอนไซม์ พื้นผิว เมื่อผูกไว้เกือบสมบูรณ์แยกจากตัวทำละลาย [ 1 ] พื้นผิวสัมผัสของ พื้นผิวที่จะละลายเมื่อผูกเป็น 0.5% พื้นผิวสัมผัสของพื้นผิวในรัฐอิสระ