CD spectroscopy measures the differ

CD spectroscopy measures the differences in the
absorption of the left handed polarized light versus a right
handed polarized light and can be used to determine the
proteins secondary structure in the far-UV spectral region
(190 – 250 nm). At these wavelengths, a chromophore is a
peptide bond, and a signal arises when it is located in a
regular, folded environment,
-helix, -sheet and random
coil structures that provides characteristic shape and
magnitude of a CD spectrum. The negative peak at 208 nm
is characteristic of an
-helix protein and a negative peak at
214 nm is characteristic of -sheet of protein27. CD curves
(Fig. 3b) of the IR extracted sericin sample in this study
show a negative band at 206–208 nm suggesting
-helix
conformation. Gulrajani et al.18 found that sericin recovered
from HTHP degumming liquor shows a strong negative
band at 198 nm and a weak band at 218 nm suggesting
random coil and -sheet configuration respectively. On the
other hand, sericin recovered from alkaline degumming
shows a negative peak at 201 and 216 nm, revealing the
presence of
-helix structure18. Wu et al.28 also reported
similar findings for the secondary structure of sericin

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กซีดีวัดความแตกต่างในการดูดซึมซ้ายมอบแสงโพลาไรซ์กับสิทธิมอบแสงโพลาไรซ์ และสามารถใช้เพื่อระบุการโปรตีนโครงสร้างรองในภูมิภาคการสเปกตรัมรังสียูวีมาก(190-250 nm) ที่ความยาวคลื่นเหล่านี้ เป็น chromophore เป็นพันธะเพปไทด์ และสัญญาณเกิดขึ้นเมื่ออยู่ในสภาพแวดล้อมปกติ พับ - เกลียว, - แผ่น และสุ่มcoil โครงสร้างที่มีรูปร่างลักษณะ และขนาดของสเปกตรัมซีดี สูงสุดเป็นค่าลบที่ 208 nmเป็นลักษณะของเกลียวโปรตีนและค่าลบสูงสุดที่214 nm เป็นลักษณะของ - แผ่น protein27 ซีดีโค้ง(Fig. 3b) ของตัวอย่างแยกทองบริสุทธิ์ IR ในการศึกษานี้แสดงวงลบที่ 206 – 208 nm แนะนำ - เกลียวconformation Gulrajani และ al.18 พบทองบริสุทธิ์ที่กู้คืนจาก HTHP เอายางออกเหล้าแสดงค่าลบที่แข็งแรงวงที่ 198 nm และวงอ่อนที่ 218 nm แนะนำม้วนแบบสุ่มและ - การตั้งค่าคอนฟิกของแผ่นตามลำดับ ในการมืออื่น ๆ ทองบริสุทธิ์ที่กู้คืนจากการเอายางออกด่างแสดงค่าลบสูงสุดที่ 201 และ 216 nm เปิดเผยตัวสถานะของ - เกลียว structure18 Wu et al.28 ยัง รายงานพบคล้ายโครงสร้างรองของทองบริสุทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สเปคโทรซีดีวัดความแตกต่างในการดูดซึมของด้านซ้ายมือของแสงเมื่อเทียบกับสิทธิส่งแสงและสามารถนำมาใช้ในการกำหนดโปรตีนโครงสร้างทุติยภูมิในภูมิภาคสเปกตรัมไกลUV (190-250 นาโนเมตร) ในช่วงความยาวคลื่นเหล่านี้ chromophore เป็นพันธะเปปไทด์และสัญญาณที่เกิดขึ้นเมื่อมีการตั้งอยู่ในปกติสภาพแวดล้อมพับ? -helix? -Sheet และสุ่มโครงสร้างขดลวดที่ให้รูปร่างลักษณะและขนาดของคลื่นความถี่ซีดี ยอดเชิงลบที่ 208 นาโนเมตรเป็นลักษณะของผู้ใช้หรือโปรตีน-helix และยอดเชิงลบที่214 นาโนเมตรเป็นลักษณะของ? -Sheet ของ protein27 เส้นโค้งซีดี(รูป. 3b) ของ IR สกัดเซริซินตัวอย่างในการศึกษานี้แสดงให้เห็นในเชิงลบเป็นวงดนตรีที่206-208 นาโนเมตรบอก? -helix โครงสร้าง Gulrajani et al.18 พบว่าเซริซินหายจากสุราHTHP ลอกกาวแสดงให้เห็นในเชิงลบที่แข็งแกร่งวงดนตรีที่198 นาโนเมตรและวงดนตรีที่อ่อนแอที่ 218 นาโนเมตรบอกขดลวดสุ่มและ? -Sheet การกำหนดค่าตามลำดับ บนมืออื่น ๆ เซริซินหายจากการลอกกาวอัลคาไลน์แสดงให้เห็นถึงจุดสูงสุดในเชิงลบที่201 และ 216 นาโนเมตรเผยให้เห็นการปรากฏตัวของ? -helix structure18 Wu et al.28 ยังมีรายงานการค้นพบที่คล้ายกันสำหรับโครงสร้างรองของเซริซิน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ซีดีสเปกโทรสโกปีวัดความแตกต่างใน
การดูดซึมของมือซ้ายและขวา ขั้วไฟขั้ว
ส่งแสง และสามารถใช้เพื่อตรวจสอบ
โปรตีนโครงสร้างทุติยภูมิในไกลยูวีเงาเขต
( 190 - 250 nm ) ที่ความยาวคลื่นเหล่านี้ ที่มีสีเป็น
พันธะเพปไทด์ และสัญญาณที่เกิดขึ้นเมื่อมันอยู่ในสภาพแวดล้อม

ปกติ , พับ , - เกลียว - แบบ
 , แผ่นเหล็กโครงสร้างที่ให้รูปร่างลักษณะและขนาดของซีดี
สเปกตรัม ยอดติดลบ 208 nm
เป็นลักษณะของ
- โปรตีน Helix และยอดติดลบ
214 นาโนเมตรเป็นลักษณะของ  - แผ่น protein27 . ซีดีเส้นโค้ง
( รูปที่ 3B ) ของ IR สกัดเซริซินตัวอย่างในการศึกษา
แสดงวงดนตรีลบที่ 206 – 208 nm แนะนำ
- conformation เกลียว

gulrajani et al .18 พบว่าโปรตีนจากเหล้าหาย
hthp ลอกกาวแสดงเชิงลบที่แข็งแกร่ง
วงดนตรีที่ 198 nm และวงดนตรีที่อ่อนแอที่ 218 nm แนะนำ
ม้วนแบบสุ่มและ  - แผ่นตั้งค่าตามลำดับ บน
มืออื่น ๆที่หายจากการลอกกาวเซริซินด่าง
แสดงยอดติดลบ 201 216 nm เปิดเผย
ตนของ
- เกลียว structure18 . Wu และ al.28 ยังมีรายงาน
ผลที่คล้ายกันสำหรับโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน