Background: We describe the prepara

Background: We describe the preparation of a lyophilised reference material containing purified human adenosine deaminase 1 and the certification of its catalytic concentration. Methods: The enzyme was purified from human erythrocytes. Results: The enzyme was >99% pure on polyacrylamide gel electrophoresis. Only trace amounts (

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

พื้นหลัง: เราอธิบายการเตรียมวัสดุอ้างอิง lyophilised ที่ประกอบด้วยอะดีมนุษย์บริสุทธิ์ deaminase 1 และใบรับรองของความเข้มข้นของตัวเร่งปฏิกิริยา วิธีการ: เอนไซม์มีบริสุทธิ์จากมนุษย์ erythrocytes ผลลัพธ์: เอนไซม์นี้ถูก > 99% บริสุทธิ์บน electrophoresis polyacrylamide เจ ติดตามจำนวนเฉพาะ (< 0.4%) ของ aminotransferase อะลานีน พบ aspartate aminotransferase และ l lactate dehydrogenase ในเศษส่วนบริสุทธิ์ Deaminase อะดีบริสุทธิ์มีมวลสบของ 41 โมล 600 g และมีค่า pH isoelectric ที่ 4.7, 4.85 และ 5.0 วัสดุเตรียมไว้ โดย diluting deaminase อะดีบริสุทธิ์ในเมทริกซ์ประกอบด้วย 50 mmol/l ตรี – HCl บัฟเฟอร์ pH 7.4 และ 30 g/l มนุษย์ serum albumin มหาศาลใน vials และขั้นการ ชุดไม่เหมือน และสูญเสียคาดการณ์อะดี deaminase กิจกรรมต่อปีตามการศึกษาเร่งย่อยสลายเป็น 0.006% −20 ° C และ 0.04% ที่ 4 องศาเซลเซียส ค่ารับรองสำหรับอะดี deaminase เข้มข้นตัวเร่งปฏิกิริยาในวัสดุอ้างอิง reconstituted คือ (2.55±009) μkat/l เมื่อวัด โดยวิธีการที่ใช้อะดีเป็นพื้นผิวและ glutamate dehydrogenase เป็นเอนไซม์เสริมที่ 37 องศาเซลเซียส บทสรุป: วัสดุที่ใช้เพื่อตรวจสอบความผลจากห้องต่าง ๆ ภายในห้องปฏิบัติการควบคุมคุณภาพ หรือ การปรับเทียบวัดความเข้มข้นตัวเร่งปฏิกิริยา deaminase อะดี

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พื้นหลัง: เราอธิบายการจัดเตรียมวัสดุอ้างอิงที่มี lyophilised บริสุทธิ์ adenosine deaminase 1 มนุษย์และการรับรองของความเข้มข้นของตัวเร่งปฏิกิริยา วิธีการ: เอนไซม์บริสุทธิ์จากเม็ดเลือดแดงของมนุษย์ ผล: เอนไซม์เป็น> 99% บริสุทธิ์เจล polyacrylamide อิ เพียงร่องรอย (<0.4%) ของอะลานีน aminotransferase, aspartate aminotransferase และลิตรแลคเตตดีไฮโดรจีถูกตรวจพบในส่วนบริสุทธิ์ adenosine deaminase บริสุทธิ์มีมวลโมเลกุลจาก 41 600 กรัม / โมลและพีเอช isoelectric ที่ 4.7, 4.85 และ 5.0 วัสดุที่ได้รับการจัดทำขึ้นโดยเจือจาง a​​denosine deaminase บริสุทธิ์ในเมทริกซ์ที่มี 50 มิลลิโมล / ลิตร Tris-HCl บัฟเฟอร์ pH 7.4 และ 30 กรัม / ลิตรซีรั่มอัลบูมิมนุษย์; จ่ายในขวดและแช่แข็งแห้ง ชุดที่เหมือนกันและการสูญเสียที่คาดการณ์ไว้ของกิจกรรม adenosine deaminase ต่อปีบนพื้นฐานของการเร่งศึกษาการย่อยสลายเป็น 0.006% ที่ -20 ° C และ 0.04% ที่ 4 ° C. ค่ารับรองสำหรับ adenosine deaminase ความเข้มข้นของตัวเร่งปฏิกิริยาในวัสดุอ้างอิงที่สร้างเป็น (2.55 ± 0.09) μkat / ลิตรเมื่อวัดด้วยวิธีการที่ใช้เป็นสารตั้งต้นอะดีโนซีนและกลูตาเมตเป็น dehydrogenase เอนไซม์เสริมที่ 37 ° C. สรุป: วัสดุที่สามารถนำมาใช้ในการตรวจสอบการเปรียบเทียบผลจากห้องปฏิบัติการที่แตกต่างกันสำหรับการควบคุมคุณภาพภายในห้องปฏิบัติการหรือสำหรับการสอบเทียบของ adenosine deaminase วัดความเข้มข้นของตัวเร่งปฏิกิริยา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

พื้นหลัง : เราอธิบายถึงการเตรียมการของ lyophilised วัสดุอ้างอิงที่มีบริสุทธิ์มนุษย์ดีอะมิเนส 1 และการรับรองของตัวเร่งปฏิกิริยาที่ใช้ วิธีการ : เอนไซม์บริสุทธิ์จากมนุษย์เม็ดเลือดแดง . ผลลัพธ์ : เอนไซม์ > 99% บริสุทธิ์บนโพลีอะคริลาไมด์เจล มีน้อยมาก ( < 1% ) ของ alanine aminotransferase ,และเอนไซม์ aspartate aminotransferase l-lactate ถูกตรวจพบในแถบเศษส่วน บริสุทธิ์ดีอะมิเนสมีมวลต่อโมลของ 41 600 g / mol และไอโซอิเล็กทริกที่พีเอช 4.7 , 4.85 และ 5.0 . วัสดุที่เตรียมโดยละลายบริสุทธิ์ดีอะมิเนสในเมทริกซ์ที่ประกอบด้วย 50 มิลลิโมล / ลิตรซึ่ง buffer pH 7.4 และ HCL 30 กรัม / ลิตรซีรั่มอัลบูมิน มนุษย์การทำแห้งในหลอดแก้ว และ . ชุดเป็นเนื้อเดียวกันและคาดการณ์ขาดทุนดีอะมิเนสกิจกรรมต่อปี บนพื้นฐานของการเร่งการย่อยสลายการศึกษาคือ 0.006 % ที่− 20 ° C และ 0.04 % ที่อุณหภูมิ 4 องศา ค่าความเข้มข้นของตัวเร่งปฏิกิริยาที่ผ่านการรับรองสำหรับดีอะมิเนสในธรรมชาติของวัสดุอ้างอิง ( 2.55 ± 009 ) μแคท / ลิตรเมื่อวัดโดยวิธีที่ใช้เป็นฐานรองและกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสเป็นอะดีโนซีนเสริมเอนไซม์ที่อุณหภูมิ 37 องศา ใช้วัสดุที่สามารถใช้ในการตรวจสอบไม่สามารถเปรียบเทียบผลลัพธ์จากห้องปฏิบัติการที่แตกต่างกันสำหรับภายในการควบคุมคุณภาพในห้องปฏิบัติการ หรือการปรับแต่งของดีอะมิเนสปริมาณการวัด