- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
What is Glutathione (GSH)?Biochemis
What is Glutathione (GSH)?
Biochemistry and Metabolism:
Reduced Glutathione (GSH) is a linear tripeptide of L-glutamine, L-cysteine, and glycine. Technically N-L-gamma-glutamyl-cysteinyl glycine or L-Glutathione, the molecule has a sulfhydryl (SH) group on the cysteinyl portion, which accounts for its strong electron-donating character.
As electrons are lost, the molecule becomes oxidized, and two such molecules become linked (dimerized) by a disulfide bridge to form Glutathione disulfide or oxidized Glutathione (GSSG). This linkage is reversible upon re-reduction.
Glutathione is under tight homeostatic control both intracellularly and extracellularly. A dynamic balance is maintained between GSH synthesis, it’s recycling from GSSG/oxidized Glutathione, and its utilization.
Glutathione synthesis involves two closely linked, enzymatically-controlled reactions that utilize ATP. First, cysteine and glutamate are combined by gamma-glutamyl cysteinyl synthetase. Second, GSH synthetase combines gamma-glutamylcysteine with glycine to generate Glutathione. As Glutathione levels rise, they self-limit further GSH synthesis; otherwise, cysteine availability is usually rate-limiting. Fasting, protein-energy malnutrition, or other dietary amino acid deficiencies limit Glutathione synthesis.
Glutathione recycling is catalyzed by Glutathione disulfide reductase, which uses reducing equivalents from NADPH to reconvert GSSG to 2GSH. The reducing power of ascorbate helps conserve systemic Glutathione.
Glutathione is used as a cofactor by (1) multiple peroxidase enzymes, to detoxify peroxides generated from oxygen radical attack on biological molecules; (2) transhydrogenases, to reduce oxidized centers on DNA, proteins, and other biomolecules; and (3) Glutathione S-transferases (GST) to conjugate Gluathione with endogenous substances (e.g., estrogens), exogenous electrophiles (e.g., arene oxides, unsaturated carbonyls, organic halides), and diverse xenobiotics. Low GST activity may increase risk for disease—but paradoxically, some Glutathione conjugates can also be toxic.
Direct attack by free radicals and other oxidative agents can also deplete Glutathione. The homeostatic Glutathione redox cycle attempts to keep Glutathione repleted as it is being consumed. Amounts available from foods are limited (less that 150 mg/day), and oxidative depletion can outpace synthesis.
The liver is the largest Glutathione reservoir. The parenchymal cells synthesize GSH for P450 conjugation and numerous other metabolic requirements—then export GSH as a systemic source of SH-reducing power. Glutathione is carried in the bile to the intestinal luminal compartment. Epithelial tissues of the kidney tubules, intestinal lining and lung have substantial P450 activity—and modest capacity to export Glutathione.
Glutathione equivalents circulate in the blood predominantly as cystine, the oxidized and more stable form of cysteine. Cells import cystine from the blood, reconvert it to cysteine (likely using ascorbate as cofactor), and from it synthesize GSH. Conversely, inside the cell, Glutathione helps re-reduce oxidized forms of other antioxidants—such as ascorbate and alpha-tocopherol.
Mechanism of Action:
Glutathione is an extremely important cell protectant. It directly quenches reactive hydroxyl free radicals, other oxygen-centered free radicals, and radical centers on DNA and other biomolecules. Glutathione is a primary protectant of skin, lens, cornea, and retina against radiation damage and other biochemical foundations of P450 detoxification in the liver, kidneys, lungs, intestinal, epithelia and other organs.
Glutathione is the essential cofactor for many enzymes that require thiol-reducing equivalents, and helps keep redox-sensitive active sites on enzyme in the necessary reduced state. Higher-order thiol cell systems, the metallothioneins, thioredoxins and other redox regulator proteins are ultimately regulated by Glutathione levels—and the GSH/GSSG redox ratio. GSH/GSSG balance is crucial to homeostasis—stabilizing the cellular biomolecular spectrum, and facilitating cellular performance and survival.
Glutathione and its metabolites also interface with energetics and neurotransmitter syntheses through several prominent metabolic pathways. Glutathione availability down-regulates the pro-inflammatory potential of leukotrienes and other eicosanoids. Recently discovered S-nitroso metabolites, generated in vivo from Glutathione and NO (nitric oxide), further diversify Glutathione's impact on metabolism.
Biochemistry and Metabolism:
Reduced Glutathione (GSH) is a linear tripeptide of L-glutamine, L-cysteine, and glycine. Technically N-L-gamma-glutamyl-cysteinyl glycine or L-Glutathione, the molecule has a sulfhydryl (SH) group on the cysteinyl portion, which accounts for its strong electron-donating character.
As electrons are lost, the molecule becomes oxidized, and two such molecules become linked (dimerized) by a disulfide bridge to form Glutathione disulfide or oxidized Glutathione (GSSG). This linkage is reversible upon re-reduction.
Glutathione is under tight homeostatic control both intracellularly and extracellularly. A dynamic balance is maintained between GSH synthesis, it’s recycling from GSSG/oxidized Glutathione, and its utilization.
Glutathione synthesis involves two closely linked, enzymatically-controlled reactions that utilize ATP. First, cysteine and glutamate are combined by gamma-glutamyl cysteinyl synthetase. Second, GSH synthetase combines gamma-glutamylcysteine with glycine to generate Glutathione. As Glutathione levels rise, they self-limit further GSH synthesis; otherwise, cysteine availability is usually rate-limiting. Fasting, protein-energy malnutrition, or other dietary amino acid deficiencies limit Glutathione synthesis.
Glutathione recycling is catalyzed by Glutathione disulfide reductase, which uses reducing equivalents from NADPH to reconvert GSSG to 2GSH. The reducing power of ascorbate helps conserve systemic Glutathione.
Glutathione is used as a cofactor by (1) multiple peroxidase enzymes, to detoxify peroxides generated from oxygen radical attack on biological molecules; (2) transhydrogenases, to reduce oxidized centers on DNA, proteins, and other biomolecules; and (3) Glutathione S-transferases (GST) to conjugate Gluathione with endogenous substances (e.g., estrogens), exogenous electrophiles (e.g., arene oxides, unsaturated carbonyls, organic halides), and diverse xenobiotics. Low GST activity may increase risk for disease—but paradoxically, some Glutathione conjugates can also be toxic.
Direct attack by free radicals and other oxidative agents can also deplete Glutathione. The homeostatic Glutathione redox cycle attempts to keep Glutathione repleted as it is being consumed. Amounts available from foods are limited (less that 150 mg/day), and oxidative depletion can outpace synthesis.
The liver is the largest Glutathione reservoir. The parenchymal cells synthesize GSH for P450 conjugation and numerous other metabolic requirements—then export GSH as a systemic source of SH-reducing power. Glutathione is carried in the bile to the intestinal luminal compartment. Epithelial tissues of the kidney tubules, intestinal lining and lung have substantial P450 activity—and modest capacity to export Glutathione.
Glutathione equivalents circulate in the blood predominantly as cystine, the oxidized and more stable form of cysteine. Cells import cystine from the blood, reconvert it to cysteine (likely using ascorbate as cofactor), and from it synthesize GSH. Conversely, inside the cell, Glutathione helps re-reduce oxidized forms of other antioxidants—such as ascorbate and alpha-tocopherol.
Mechanism of Action:
Glutathione is an extremely important cell protectant. It directly quenches reactive hydroxyl free radicals, other oxygen-centered free radicals, and radical centers on DNA and other biomolecules. Glutathione is a primary protectant of skin, lens, cornea, and retina against radiation damage and other biochemical foundations of P450 detoxification in the liver, kidneys, lungs, intestinal, epithelia and other organs.
Glutathione is the essential cofactor for many enzymes that require thiol-reducing equivalents, and helps keep redox-sensitive active sites on enzyme in the necessary reduced state. Higher-order thiol cell systems, the metallothioneins, thioredoxins and other redox regulator proteins are ultimately regulated by Glutathione levels—and the GSH/GSSG redox ratio. GSH/GSSG balance is crucial to homeostasis—stabilizing the cellular biomolecular spectrum, and facilitating cellular performance and survival.
Glutathione and its metabolites also interface with energetics and neurotransmitter syntheses through several prominent metabolic pathways. Glutathione availability down-regulates the pro-inflammatory potential of leukotrienes and other eicosanoids. Recently discovered S-nitroso metabolites, generated in vivo from Glutathione and NO (nitric oxide), further diversify Glutathione's impact on metabolism.
0/5000
What is Glutathione (GSH)?Biochemistry and Metabolism: Reduced Glutathione (GSH) is a linear tripeptide of L-glutamine, L-cysteine, and glycine. Technically N-L-gamma-glutamyl-cysteinyl glycine or L-Glutathione, the molecule has a sulfhydryl (SH) group on the cysteinyl portion, which accounts for its strong electron-donating character.As electrons are lost, the molecule becomes oxidized, and two such molecules become linked (dimerized) by a disulfide bridge to form Glutathione disulfide or oxidized Glutathione (GSSG). This linkage is reversible upon re-reduction.Glutathione is under tight homeostatic control both intracellularly and extracellularly. A dynamic balance is maintained between GSH synthesis, it’s recycling from GSSG/oxidized Glutathione, and its utilization.Glutathione synthesis involves two closely linked, enzymatically-controlled reactions that utilize ATP. First, cysteine and glutamate are combined by gamma-glutamyl cysteinyl synthetase. Second, GSH synthetase combines gamma-glutamylcysteine with glycine to generate Glutathione. As Glutathione levels rise, they self-limit further GSH synthesis; otherwise, cysteine availability is usually rate-limiting. Fasting, protein-energy malnutrition, or other dietary amino acid deficiencies limit Glutathione synthesis.Glutathione recycling is catalyzed by Glutathione disulfide reductase, which uses reducing equivalents from NADPH to reconvert GSSG to 2GSH. The reducing power of ascorbate helps conserve systemic Glutathione.Glutathione is used as a cofactor by (1) multiple peroxidase enzymes, to detoxify peroxides generated from oxygen radical attack on biological molecules; (2) transhydrogenases, to reduce oxidized centers on DNA, proteins, and other biomolecules; and (3) Glutathione S-transferases (GST) to conjugate Gluathione with endogenous substances (e.g., estrogens), exogenous electrophiles (e.g., arene oxides, unsaturated carbonyls, organic halides), and diverse xenobiotics. Low GST activity may increase risk for disease—but paradoxically, some Glutathione conjugates can also be toxic.Direct attack by free radicals and other oxidative agents can also deplete Glutathione. The homeostatic Glutathione redox cycle attempts to keep Glutathione repleted as it is being consumed. Amounts available from foods are limited (less that 150 mg/day), and oxidative depletion can outpace synthesis.The liver is the largest Glutathione reservoir. The parenchymal cells synthesize GSH for P450 conjugation and numerous other metabolic requirements—then export GSH as a systemic source of SH-reducing power. Glutathione is carried in the bile to the intestinal luminal compartment. Epithelial tissues of the kidney tubules, intestinal lining and lung have substantial P450 activity—and modest capacity to export Glutathione.Glutathione equivalents circulate in the blood predominantly as cystine, the oxidized and more stable form of cysteine. Cells import cystine from the blood, reconvert it to cysteine (likely using ascorbate as cofactor), and from it synthesize GSH. Conversely, inside the cell, Glutathione helps re-reduce oxidized forms of other antioxidants—such as ascorbate and alpha-tocopherol.Mechanism of Action:Glutathione is an extremely important cell protectant. It directly quenches reactive hydroxyl free radicals, other oxygen-centered free radicals, and radical centers on DNA and other biomolecules. Glutathione is a primary protectant of skin, lens, cornea, and retina against radiation damage and other biochemical foundations of P450 detoxification in the liver, kidneys, lungs, intestinal, epithelia and other organs.Glutathione is the essential cofactor for many enzymes that require thiol-reducing equivalents, and helps keep redox-sensitive active sites on enzyme in the necessary reduced state. Higher-order thiol cell systems, the metallothioneins, thioredoxins and other redox regulator proteins are ultimately regulated by Glutathione levels—and the GSH/GSSG redox ratio. GSH/GSSG balance is crucial to homeostasis—stabilizing the cellular biomolecular spectrum, and facilitating cellular performance and survival.Glutathione and its metabolites also interface with energetics and neurotransmitter syntheses through several prominent metabolic pathways. Glutathione availability down-regulates the pro-inflammatory potential of leukotrienes and other eicosanoids. Recently discovered S-nitroso metabolites, generated in vivo from Glutathione and NO (nitric oxide), further diversify Glutathione's impact on metabolism.
การแปล กรุณารอสักครู่..
อะไรคือ กลูตาไธโอน ( GSH )
ชีวเคมีและการเผาผลาญ :
ลดลงกลูตาไธโอน ( GSH ) คือ ไตรเพปไทด์โดย L Glutamine , L-Cysteine และไกลโคเจน เทคนิค n-l-gamma-glutamyl-cysteinyl ไกลซีน หรือ แอลกลูต้าไธโอน , โมเลกุลที่มี sulfhydryl ( SH ) กลุ่มที่ cysteinyl ส่วนที่บัญชีสำหรับของแข็งอิเล็กตรอนบริจาคตัวละคร
เป็นอิเล็กตรอนหายไป โมเลกุลจะออกซิไดซ์และสองโมเลกุลดังกล่าวกลายเป็นที่เชื่อมโยง ( dimerized ) โดยเอราวัณในรูปแบบไดออกซิไดซ์กลูตาไธโอน ( กลูต้าไธโอน หรือ gssg ) การเชื่อมโยงนี้จะกลับเมื่อลดอีกครั้ง
กลูต้าไธโอน อยู่ภายใต้การควบคุมและแน่น homeostatic intracellularly extracellularly . ความสมดุลแบบไดนามิกจะยังคงระหว่างการสังเคราะห์ GSH มันรีไซเคิลจาก gssg / ออกซิไดซ์ กลูต้าไธโอน และการใช้ประโยชน์ .
การสังเคราะห์กลูตาไธโอนเกี่ยวข้องกับสองอย่างใกล้ชิดเชื่อมโยง enzymatically ควบคุมปฏิกิริยาที่ใช้ ATP . แรก , กรดอะมิโนกลูตาเมตและจะรวมกันโดยแกมมา glutamyl cysteinyl เทส . ประการที่สอง กลุ่มแกมมา glutamylcysteine เทสรวมกับการศึกษาเพื่อสร้างกลูตาไธโอน . เป็นกลูต้าไธโอน ระดับเพิ่มขึ้น พวกเขาตนเอง จำกัด การสังเคราะห์ GSH เพิ่มเติม มิฉะนั้นซิสเตอีนห้องพักมักจะคะแนนจำกัด การอดอาหาร , การขาดสารอาหารโปรตีนและพลังงาน หรืออื่น ๆประเภทการสังเคราะห์กลูต้าไธโอน อาหารเสริมกรดอะมิโนจำกัด
กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน และเร่งปฏิกิริยาด้วยการรีไซเคิลเป็นไดที่ใช้ลดเทียบเท่าจาก nadph เพื่อ reconvert gssg เพื่อ 2gsh . การเปลี่ยนแปลงอำนาจของ กลูต้าไธโอน
ช่วยอนุรักษ์ระบบกลูต้าไธโอน ใช้เป็นโคแฟกเตอร์ ( 1 ) เอนไซม์เปอร์ออกซิเดสหลาย ถอนพิษ peroxides ที่เกิดจากออกซิเจนรุนแรงโจมตีโมเลกุลทางชีวภาพ ( 2 ) transhydrogenases ลดจากศูนย์ใน DNA , โปรตีน , และอื่น ๆในอนาคต และ ( 3 ) กลูต้าไธโอน s-transferases ( GST ) รวมกับสาร gluathione ภายนอก ( เช่น เอสโตรเจน ) แห่งความสงบจากภายนอก ( เช่น- ออกไซด์ carbonyls ไม่อิ่มตัว , เฮไลด์อินทรีย์ ) และหลากหลาย xenobiotics . กิจกรรม GST ต่ำอาจเพิ่มความเสี่ยงสำหรับโรคแต่ความขัดแย้งบาง กลูต้าไธโอน สารประกอบที่สามารถเป็นพิษ
ตรงโจมตีโดยอนุมูลอิสระและออกซิเดชันตัวแทนสามารถ deplete กลูตาไธโอน . การ homeostatic อกซ์ความพยายามเพื่อให้กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน รอบ repleted เป็นมันจะถูกใช้ปริมาณของอาหารมีจำกัด ( น้อยกว่า 150 มิลลิกรัม / วัน ) และค่าอัตราการสังเคราะห์ปฏิกิริยาได้
ตับเป็นแหล่งกลูตาไธโอนที่ใหญ่ที่สุด เซลล์สังเคราะห์สำหรับการ parenchymal GSH และความต้องการอื่น ๆ มากมาย พีสลายแล้วส่งออก GSH เป็นแหล่งระบบของ SH ลดพลังงาน กลูต้าไธโอนจะดำเนินการในน้ำดีให้ช่อง + ที่ลำไส้เยื่อบุเนื้อเยื่อของท่อไต เยื่อลำไส้และปอดมีกิจกรรมมากมายพีและความจุเจียมเนื้อเจียมตัวเพื่อการส่งออก กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน
ซึ่งไหลเวียนในเลือดส่วนใหญ่เป็นซีสทีน , ออกซิไดซ์และรูปแบบคงที่ของกรดอะมิโน . ซีสตีนเข้าเซลล์จากเลือด reconvert มันซิสเทอีน ( น่าจะใช้ ascorbate เป็นโคแฟกเตอร์ ) และจากการสังเคราะห์ GSH .ในทางกลับกัน ภายในเซลล์ กลูต้าไธโอน ช่วยลดการออกซิไดซ์เป็นรูปแบบของสารต้านอนุมูลอิสระอื่นๆ เช่น การเปลี่ยนแปลง และแอลฟาโทโคเฟอรอล กลไกของการกระทำ :
กลูต้าไธโอน คือ ป้องกันเซลล์ที่สำคัญมาก ได้โดยตรงซึ่งระงับปฏิกิริยาไฮดรอกอนุมูลอิสระออกซิเจนอนุมูลอิสระอื่น ๆเป็นศูนย์กลาง และศูนย์หัวรุนแรงในดีเอ็นเอและสารชีวโมเลกุลอื่นๆกลูต้าไธโอนเป็น protectant หลักของผิวเลนส์แก้วตา และจอตาต่อความเสียหายรังสีและมูลนิธิอื่น ๆทางชีวเคมีของพี ช่วยล้างสารพิษในตับ ไต ปอด ลำไส้ และอวัยวะอื่น ๆมี
กลูต้าไธโอน เป็นโคแฟกเตอร์สำคัญมากที่ต้องใช้ขนาดเทียบเท่าเอนไซม์ลด ,และช่วยให้รีดอกซ์ไวปราดเปรียวบนเว็บไซต์ เป็นเอนไซม์ในการรัฐ สั่งซื้อสูงขนาดเซลล์ของระบบ metallothioneins thioredoxins ควบคุมไฟฟ้า , และโปรตีนอื่น ๆถูกสุด ควบคุมโดยระดับกลูตาไธโอนและ GSH / gssg 1 อัตรา GSH / gssg สมดุลเป็นสิ่งสำคัญที่จะสมดุลเสถียรภาพสเปกตรัมชีวโมเลกุลเซลล์และสนับสนุนการทำงานของเซลล์และความอยู่รอด
กลูต้าไธโอน และสารยังติดต่อกับการนำการสังเคราะห์สารสื่อประสาทหลายที่โดดเด่นและผ่านเส้นทางการเผาผลาญ . กลูต้าไธโอน พร้อมลงควบคุมศักยภาพ pro-inflammatory ของ leukotrienes และไอโคซานอยด์อื่น ๆ เพิ่งค้นพบ s-nitroso metabolitesที่สร้างขึ้นในร่างกายจากกลูต้าไธโอน และ ไม่ ( nitric oxide ) กระจายต่อไป กลูต้าไธโอนคือผลกระทบต่อการเผาผลาญ
ชีวเคมีและการเผาผลาญ :
ลดลงกลูตาไธโอน ( GSH ) คือ ไตรเพปไทด์โดย L Glutamine , L-Cysteine และไกลโคเจน เทคนิค n-l-gamma-glutamyl-cysteinyl ไกลซีน หรือ แอลกลูต้าไธโอน , โมเลกุลที่มี sulfhydryl ( SH ) กลุ่มที่ cysteinyl ส่วนที่บัญชีสำหรับของแข็งอิเล็กตรอนบริจาคตัวละคร
เป็นอิเล็กตรอนหายไป โมเลกุลจะออกซิไดซ์และสองโมเลกุลดังกล่าวกลายเป็นที่เชื่อมโยง ( dimerized ) โดยเอราวัณในรูปแบบไดออกซิไดซ์กลูตาไธโอน ( กลูต้าไธโอน หรือ gssg ) การเชื่อมโยงนี้จะกลับเมื่อลดอีกครั้ง
กลูต้าไธโอน อยู่ภายใต้การควบคุมและแน่น homeostatic intracellularly extracellularly . ความสมดุลแบบไดนามิกจะยังคงระหว่างการสังเคราะห์ GSH มันรีไซเคิลจาก gssg / ออกซิไดซ์ กลูต้าไธโอน และการใช้ประโยชน์ .
การสังเคราะห์กลูตาไธโอนเกี่ยวข้องกับสองอย่างใกล้ชิดเชื่อมโยง enzymatically ควบคุมปฏิกิริยาที่ใช้ ATP . แรก , กรดอะมิโนกลูตาเมตและจะรวมกันโดยแกมมา glutamyl cysteinyl เทส . ประการที่สอง กลุ่มแกมมา glutamylcysteine เทสรวมกับการศึกษาเพื่อสร้างกลูตาไธโอน . เป็นกลูต้าไธโอน ระดับเพิ่มขึ้น พวกเขาตนเอง จำกัด การสังเคราะห์ GSH เพิ่มเติม มิฉะนั้นซิสเตอีนห้องพักมักจะคะแนนจำกัด การอดอาหาร , การขาดสารอาหารโปรตีนและพลังงาน หรืออื่น ๆประเภทการสังเคราะห์กลูต้าไธโอน อาหารเสริมกรดอะมิโนจำกัด
กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน และเร่งปฏิกิริยาด้วยการรีไซเคิลเป็นไดที่ใช้ลดเทียบเท่าจาก nadph เพื่อ reconvert gssg เพื่อ 2gsh . การเปลี่ยนแปลงอำนาจของ กลูต้าไธโอน
ช่วยอนุรักษ์ระบบกลูต้าไธโอน ใช้เป็นโคแฟกเตอร์ ( 1 ) เอนไซม์เปอร์ออกซิเดสหลาย ถอนพิษ peroxides ที่เกิดจากออกซิเจนรุนแรงโจมตีโมเลกุลทางชีวภาพ ( 2 ) transhydrogenases ลดจากศูนย์ใน DNA , โปรตีน , และอื่น ๆในอนาคต และ ( 3 ) กลูต้าไธโอน s-transferases ( GST ) รวมกับสาร gluathione ภายนอก ( เช่น เอสโตรเจน ) แห่งความสงบจากภายนอก ( เช่น- ออกไซด์ carbonyls ไม่อิ่มตัว , เฮไลด์อินทรีย์ ) และหลากหลาย xenobiotics . กิจกรรม GST ต่ำอาจเพิ่มความเสี่ยงสำหรับโรคแต่ความขัดแย้งบาง กลูต้าไธโอน สารประกอบที่สามารถเป็นพิษ
ตรงโจมตีโดยอนุมูลอิสระและออกซิเดชันตัวแทนสามารถ deplete กลูตาไธโอน . การ homeostatic อกซ์ความพยายามเพื่อให้กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน รอบ repleted เป็นมันจะถูกใช้ปริมาณของอาหารมีจำกัด ( น้อยกว่า 150 มิลลิกรัม / วัน ) และค่าอัตราการสังเคราะห์ปฏิกิริยาได้
ตับเป็นแหล่งกลูตาไธโอนที่ใหญ่ที่สุด เซลล์สังเคราะห์สำหรับการ parenchymal GSH และความต้องการอื่น ๆ มากมาย พีสลายแล้วส่งออก GSH เป็นแหล่งระบบของ SH ลดพลังงาน กลูต้าไธโอนจะดำเนินการในน้ำดีให้ช่อง + ที่ลำไส้เยื่อบุเนื้อเยื่อของท่อไต เยื่อลำไส้และปอดมีกิจกรรมมากมายพีและความจุเจียมเนื้อเจียมตัวเพื่อการส่งออก กลูต้าไธโอน กลูต้าไธโอน
ซึ่งไหลเวียนในเลือดส่วนใหญ่เป็นซีสทีน , ออกซิไดซ์และรูปแบบคงที่ของกรดอะมิโน . ซีสตีนเข้าเซลล์จากเลือด reconvert มันซิสเทอีน ( น่าจะใช้ ascorbate เป็นโคแฟกเตอร์ ) และจากการสังเคราะห์ GSH .ในทางกลับกัน ภายในเซลล์ กลูต้าไธโอน ช่วยลดการออกซิไดซ์เป็นรูปแบบของสารต้านอนุมูลอิสระอื่นๆ เช่น การเปลี่ยนแปลง และแอลฟาโทโคเฟอรอล กลไกของการกระทำ :
กลูต้าไธโอน คือ ป้องกันเซลล์ที่สำคัญมาก ได้โดยตรงซึ่งระงับปฏิกิริยาไฮดรอกอนุมูลอิสระออกซิเจนอนุมูลอิสระอื่น ๆเป็นศูนย์กลาง และศูนย์หัวรุนแรงในดีเอ็นเอและสารชีวโมเลกุลอื่นๆกลูต้าไธโอนเป็น protectant หลักของผิวเลนส์แก้วตา และจอตาต่อความเสียหายรังสีและมูลนิธิอื่น ๆทางชีวเคมีของพี ช่วยล้างสารพิษในตับ ไต ปอด ลำไส้ และอวัยวะอื่น ๆมี
กลูต้าไธโอน เป็นโคแฟกเตอร์สำคัญมากที่ต้องใช้ขนาดเทียบเท่าเอนไซม์ลด ,และช่วยให้รีดอกซ์ไวปราดเปรียวบนเว็บไซต์ เป็นเอนไซม์ในการรัฐ สั่งซื้อสูงขนาดเซลล์ของระบบ metallothioneins thioredoxins ควบคุมไฟฟ้า , และโปรตีนอื่น ๆถูกสุด ควบคุมโดยระดับกลูตาไธโอนและ GSH / gssg 1 อัตรา GSH / gssg สมดุลเป็นสิ่งสำคัญที่จะสมดุลเสถียรภาพสเปกตรัมชีวโมเลกุลเซลล์และสนับสนุนการทำงานของเซลล์และความอยู่รอด
กลูต้าไธโอน และสารยังติดต่อกับการนำการสังเคราะห์สารสื่อประสาทหลายที่โดดเด่นและผ่านเส้นทางการเผาผลาญ . กลูต้าไธโอน พร้อมลงควบคุมศักยภาพ pro-inflammatory ของ leukotrienes และไอโคซานอยด์อื่น ๆ เพิ่งค้นพบ s-nitroso metabolitesที่สร้างขึ้นในร่างกายจากกลูต้าไธโอน และ ไม่ ( nitric oxide ) กระจายต่อไป กลูต้าไธโอนคือผลกระทบต่อการเผาผลาญ
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- และสุดท้ายที่ฉันชอบที่สุดคือ
- ฉ้นไม่เก่งเลย
- 提供向导
- วันครบรอบ9เดือน
- Wish I could join you
- ยิ่งไปกว้านั้น
- ตลาดน้ำบางคูเวียง
- Who beside you
- In 15 days finally will arrive at my hom
- หาข้อมูลที่ถูกต้องและเป็นประโยชน์สูงสุดแ
- ฉันต้องไปรอตรงไหนค่ะ
- Why would a Japanese visitor probably no
- กลับถึงบ้านหรือยัง
- ควรเลือกที่แก่จัด ผิวเรียบสีเข้ม เปลือกไ
- Bread
- Where does alice go
- คุณชอบฤดูไหน
- Rebuilding Japan After WWII, The Korean
- เด็กอาบน้ำ
- soothe
- which
- ฉันขับรถกลับบ้าน 20 นาที
- Japan Surrenders
- Negative feedback rating Watch damege Bu
