ConclusionsIt has been established

Conclusions
It has been established a simplified procedure for the preparation of immobilized beta-amylase using non-purified extract from fresh sweet potato tubers. Although the procedure was very straightforward, an enzymatic derivative preparation with good catalytic properties was obtained. Beta-amylase from sweet potato is a promising element for study, in both its free or immobilized form because of its easy-to-find and cheap source, and its stability and immobilization possibility. Beta-amylase glutaraldehyde derivative has shown to be very interesting and offer advantages over their free form, very likely to the multipoint immobilization of the enzyme. It is possible to produce very stable derivatives, with both improved temperature and pH stability. The only drawback of the immobilization is the decrease in enzyme activity, that seems to be mainly due to diffusion limitations of the starch inside the pores of the enzyme, that could be modulated by using supports with higher pore diameter (e.g., agarose 4%) or by the use of lower particle size (this point may promote some difficulty to the industrial management of the biocatalyst) [22].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทสรุป
แล้วก่อตั้งขั้นตอนที่ง่ายในการเตรียมเอนไซม์เบต้า-amylase ใช้ไม่บริสุทธิ์สารสกัดจากมันเทศสด tubers แม้ว่ากระบวนการตรงไปตรงมาก เตรียมการพัฒนาเอนไซม์ในระบบ มีคุณสมบัติดีตัวเร่งปฏิกิริยาได้รับ เบต้า-amylase จากมันเทศเป็นองค์ประกอบแนวโน้มสำหรับศึกษา ทั้งฟรี หรือเอนไซม์รูปแบบแหล่งที่ หาง่าย และราคาประหยัด และความเป็นไปได้ของความมั่นคงและการตรึง อนุพันธ์ glutaraldehyde เบต้า-amylase ได้แสดงน่าสนใจมาก และมีข้อดีกว่าของฟรีฟอร์ม การตรึงโป multipoint ของเอนไซม์นี้ จำเป็นต้องผลิตตราสารอนุพันธ์มีเสถียรภาพมาก พร้อมทั้งปรับปรุงความเสถียรของอุณหภูมิและค่า pH เสียของการตรึงโปเป็นการลดลงของเอนไซม์ ที่น่าจะเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากข้อจำกัดการแพร่ของแป้งภายในรูขุมขนของเอนไซม์ ที่ไม่สันทัด โดยสนับสนุนมีเส้นผ่าศูนย์กลางรูพรุนสูง (เช่น agarose 4%) หรือใช้ของขนาดอนุภาคต่ำกว่า (จุดนี้อาจส่งเสริมบางยากกับการจัดการอุตสาหกรรม biocatalyst) [22]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สรุปผลการวิจัย
จะได้รับการจัดตั้งขึ้นเป็นขั้นตอนที่ง่ายสำหรับการเตรียมความพร้อมของการตรึงเบต้าอะไมเลสโดยใช้สารสกัดที่ไม่บริสุทธิ์จากหัวมันฝรั่งสดหวาน แม้ว่าจะมีวิธีที่ตรงไปตรงมามากเอนไซม์เตรียมอนุพันธ์ที่มีคุณสมบัติเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ดีที่ได้รับ เบต้าอะไมเลสจากมันเทศเป็นองค์ประกอบที่มีแนวโน้มสำหรับการศึกษาทั้งในรูปแบบฟรีหรือตรึงเพราะแหล่งที่ง่ายต่อการค้นหาและราคาถูกของตนและความมีเสถียรภาพและความเป็นไปได้ของการตรึง อนุพันธ์ glutaraldehyde เบต้าอะไมเลสได้แสดงให้เห็นว่าเป็นที่น่าสนใจมากและมีข้อได้เปรียบกว่าฟรีฟอร์มของพวกเขามากน่าจะตรึงหลายของเอนไซม์ มันเป็นไปได้ในการผลิตอนุพันธ์มีเสถียรภาพมากที่มีทั้งอุณหภูมิที่ดีขึ้นและมีเสถียรภาพค่า pH ข้อเสียเปรียบเพียงของการตรึงลดลงในกิจกรรมของเอนไซม์ที่น่าจะเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากข้อ จำกัด การแพร่กระจายของแป้งในรูขุมขนของเอนไซม์ที่อาจถูกปรับโดยใช้การสนับสนุนที่มีเส้นผ่าศูนย์กลางรูขุมขนที่สูงขึ้น (เช่น agarose 4%) หรือโดยการใช้ของขนาดอนุภาคที่ต่ำกว่า (จุดนี้อาจส่งเสริมความยากลำบากในการจัดการอุตสาหกรรมของสารเร่งบางส่วน) [22]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สรุป
ได้มีการสร้างที่ง่ายกระบวนการสำหรับการเตรียมการตรึงไม่บริสุทธิ์สกัดจากเบต้าจากสด มันเทศ มันฝรั่ง ถึงแม้ว่าขั้นตอนตรงไปตรงมามาก มีการเตรียมเอนไซม์อนุพันธ์กับคุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยาที่ดีได้ . เบตาอะไมเลสจากมันเทศ เป็นองค์ประกอบหลัก การศึกษาทั้งในรูปแบบของฟรีหรือตรึง เพราะความง่ายในการค้นหาและแหล่งราคาถูกและมีเสถียรภาพและความเป็นไปได้ในการผลิต . เบต้าดีจากอนุพันธ์ได้แสดงเป็นที่น่าสนใจมากและมีข้อดีกว่าฟรีฟอร์มของพวกเขามากมีแนวโน้มที่จะตรึงรูปแบบการทำงานของเอนไซม์ มันเป็นไปได้ที่จะผลิตและเสถียรภาพมากพร้อมทั้งปรับปรุงเสถียรภาพ pH และอุณหภูมิ . ข้อเสียของการตรึงเอนไซม์จะลดลง ซึ่งน่าจะเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากการข้อจำกัดของแป้งภายในรูขุมขนของเอนไซม์ ที่สามารถปรับใช้กับขนาดรูพรุนสูงสนับสนุน ( เช่น( 4% ) หรือโดยการใช้ลดขนาดอนุภาค ( จุดนี้อาจส่งเสริมบางปัญหากับการจัดการอุตสาหกรรมของตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ ) [ 22 ]