from S. cerevisiae [12]. To determi

from S. cerevisiae [12]. To determine its contribution to the
reduction of wort aldehydes, cell extracts were separated on
IEF gels, and reducing activity was analyzed using an activity
stain with the coenzymes NADH or NADPH (Fig. 4).
With NADPH, reductase activity in the anaerobic CE was
detected with hexanal and 3-methylbutanal, residing at a pI
of 5.9. With NADH, a large activity spot was observed in
the CE lane with hexanal, indicating that additional enzymes
were able to reduce this compound. On the other
hand, with 3-methylbutanal, reductase activity in the presence
of NADH resided in a distinct spot at pI 5.9, similar to
the activity with NADPH.
In addition, in vitro NADP-reducing activity was determined
in yeast cell extracts during the production of alcohol-
free beer. In contrast to NAD-specific ADH, the NADPspecific
activity increased from approx. 0.05 to 0.1 U/mg
protein over a 70 day production period (Fig. 5). Activity in
the immobilized cells was also significantly higher when
compared to cells that were grown in aerobic or anaerobic
batch cultures, which had activities of 0.010 and 0.019
U/mg protein, respectively.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จาก S. cerevisiae [12] การช่วยเหลือในการตรวจสอบการลดของ wort อลดีไฮด์ สารสกัดจากเซลล์แยกจากกันบนเจ IEF และลดกิจกรรมถูกวิเคราะห์โดยใช้กิจกรรมสีย้อม ด้วย coenzymes NADH หรือ NADPH (4 รูป)NADPH ไซด์กิจกรรมใน CE ไม่ใช้ออกซิเจนได้พบกับ hexanal และ methylbutanal 3 ปี่ในระดับที่ 5.9 มี NADH จุดกิจกรรมขนาดใหญ่พบว่า ในเลน CE กับ hexanal ระบุเพิ่มเติมว่าเอนไซม์สามารถลดสารนี้ได้ อื่น ๆมือ กับ 3 methylbutanal ไซด์กิจกรรมในที่ที่มีของอยู่ในจุดแตกต่างกันที่พี่ 5.9 คล้ายกับ NADHกิจกรรมกับ NADPHนอกจากนี้ กำหนดกิจกรรมลด NADP ในหลอดทดลองในยีสต์ เซลล์แยกระหว่างการผลิตของเครื่องดื่มแอลกอฮอล์-เบียร์ฟรี ตรงกันข้ามกับ NAD เฉพาะอัซ NADPspecific การกิจกรรมเพิ่มขึ้นจากประมาณ 0.05 ถึง 0.1 U ต่อมิลลิกรัมโปรตีนในช่วง 70 วันการผลิต (5 รูป) กิจกรรมในเซลล์ถูกตรึงกับที่ก็ยังสูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญเมื่อเมื่อเทียบกับเซลล์ที่ถูกปลูกในแอโรบิก หรือไม่ใช้ออกซิเจนชุดวัฒนธรรม ซึ่งมีกิจกรรม 0.010 และ 0.019U/mg โปรตีน ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

จาก S. cerevisiae [12] เพื่อตรวจสอบส่วนร่วมในการ
ลดลงของ aldehydes สาโท, สารสกัดจากเซลล์ถูกแยกออกใน
เจล IEF และกิจกรรมการลดการได้รับการวิเคราะห์โดยใช้กิจกรรม
คราบกับ NADH โคเอนไซม์หรือ NADPH (รูปที่. 4).
ด้วย NADPH กิจกรรม reductase ในแบบไม่ใช้ออกซิเจน CE เป็น
ตรวจพบมี hexanal และ 3 methylbutanal อยู่บ้านเลขที่พี่
5.9 ด้วย NADH จุดกิจกรรมขนาดใหญ่พบว่าใน
เลน CE กับ hexanal แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์เพิ่มเติม
ก็สามารถที่จะลดสารนี้ ในอื่น ๆ
มือกับ 3 methylbutanal กิจกรรม reductase ในการปรากฏตัว
ของ NADH อาศัยอยู่ในจุดที่แตกต่างกันที่ pI 5.9 คล้ายกับ
กิจกรรมที่มี NADPH.
นอกจากนี้ในหลอดทดลอง NADP ลดกิจกรรมที่ถูกกำหนด
ในสารสกัดจากเซลล์ยีสต์ในช่วง การผลิตเครื่องดื่มแอลกอฮอล์
เบียร์ฟรี ในทางตรงกันข้ามกับ NAD เฉพาะดะห์ที่ NADPspecific
กิจกรรมที่เพิ่มขึ้นจากประมาณ 0.05-0.1 U / mg
โปรตีนในช่วงระยะเวลาการผลิต 70 วัน (รูปที่. 5) กิจกรรมในการ
ตรึงเซลล์ได้อย่างมีนัยสำคัญสูงขึ้นเมื่อ
เทียบกับเซลล์ที่ถูกปลูกในแอโรบิกหรือแบบไม่ใช้ออกซิเจน
วัฒนธรรมชุดซึ่งมีกิจกรรมของ 0.010 และ 0.019
U / โปรตีนมิลลิกรัมตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จาก S . cerevisiae [ 12 ] เพื่อศึกษาการมีส่วนร่วมในการลดลงของสาโท aldehydes , เซลล์แยกจากกันบนบทสรุปเจล และลดกิจกรรม โดยใช้กิจกรรมคราบกับโคหรือ nadph NADH ( รูปที่ 4 )กับ nadph เอนไซม์ใน CE , ถังคือตรวจสอบและ hexanal 3-methylbutanal อาศัยอยู่ที่ พิ5.9 . กับการเป็นจุดสังเกตในกิจกรรมใหญ่CE เลนกับ hexanal แสดงว่าเอนไซม์เพิ่มเติมสามารถลดที่นี่ ในอื่น ๆมือกับ 3-methylbutanal เอนไซม์ , ต่อหน้าของการอาศัยอยู่ในจุดที่แตกต่างกันในปี่ 5.9 กันกิจกรรมกับ nadph .นอกจากนี้ในการลดกิจกรรม nadp การมุ่งมั่นในการแยกเซลล์ยีสต์ในการผลิตแอลกอฮอล์ .เบียร์ฟรี ในทางตรงกันข้ามกับ nadpspecific NAD ADH ที่เฉพาะเจาะจงกิจกรรมที่เพิ่มขึ้นจากประมาณ 0.05 0.1 U / มก.โปรตีนมากกว่า 70 วัน ระยะเวลาการผลิต ( รูปที่ 5 ) กิจกรรมในตรึงเซลล์ยังสูงกว่าเมื่อเมื่อเทียบกับเซลล์ที่เติบโตในถังแอโรบิก หรือชุดวัฒนธรรม ซึ่งมีกิจกรรม 0.010 และ 0.005U / mg โปรตีน