The Arrhenius plot was graphed util

The Arrhenius plot was graphed utilizing the activity values in
the temperature range of 20–80
C for enzyme. The activation
energy of the enzymatic reaction, calculated by the slopes of the plots of 6.5 kcal mol
1K
1 was obtained. In Table 3b, values of activation
free energy (DG#), activation enthalpy (DH#) and activation
entropy (DS#) for the catalytic reaction at different temperature
are reported. The negative value of activation entropy (DS#) indicates
that the structure of enzyme–substrate at transition state
was more ordered (Homaei, 2015b). The lower enthalpy value of
protease from L. vannamei showed that the formation of transition
state or activated complex between enzyme–substrate was very
efficient. Moreover, lower DG# value suggested that the conversion
of its transition complex into products was more spontaneous. The
feasibility and extent of a chemical reaction is best determined by
measuring the change in Gibbs free energy (DG#) for substrate
hydrolysis, i.e. the conversion of ES complex into products. The
lower the free energy change the more feasible the reaction, i.e.
the conversion of the reactant to product will be spontaneous.
The entropy was slightly lower, which explained that the transition
complex had lesser disorder. The free energy for activation of
substrate binding (DG#
E–S) and the free energy for the formation of
activation complex (DG#
E–T) were 1.54 and
0.52 kcal mol
1,
respectively. The values of DG#
E–S and DG#
E–T again confirmed the
greater affinity of enzyme toward substrate for hydrolysis and its
spontaneous conversion into product.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

พล็อต Arrhenius สร้างกราฟโดยใช้ค่ากิจกรรมในช่วงอุณหภูมิที่ 20-80 C สำหรับเอนไซม์ การเปิดใช้งานพลังงานของปฏิกิริยาเอนไซม์ คำนวณ โดยลาดของที่ดินของ 6.5 กิโลแคลอรี่โมล 1K 1 มา ในตาราง 3b ค่าเปิดใช้งานพลังงานฟรี (DG #), เปิดใช้งานเอนทาลปี (DH #) และเปิดใช้งานentropy (DS #) สำหรับปฏิกิริยาตัวเร่งปฏิกิริยาที่อุณหภูมิแตกต่างกันมีรายงาน แสดงค่าลบของการเปิดใช้งาน entropy (DS #)ที่โครงสร้างของเอนไซม์สารตั้งต้นในการเปลี่ยนสถานะเพิ่มเติมสั่ง (Homaei, 2015b) ค่าความร้อนแฝงที่ต่ำกว่าโปรติเอสจาก L. vannamei แสดงให้เห็นว่าการก่อตัวของการเปลี่ยนแปลงรัฐ หรืองานซับซ้อนระหว่างเอนไซม์สารตั้งต้นถูกมากที่มีประสิทธิภาพ นอกจากนี้ แนะนำ DG # ค่าต่ำกว่าที่การแปลงของการเปลี่ยนแปลงของ คอมเพล็กซ์เป็นผลิตภัณฑ์ได้มาก การความเป็นไปได้และขอบเขตของปฏิกิริยาเคมีจะดีที่สุดถูกกำหนดโดยการวัดการเปลี่ยนแปลงพลังงานฟรีเมียร์ (DG #) สำหรับพื้นผิวไฮโตรไลซ์ เช่นการแปลงของ ES ที่ซับซ้อนเป็นผลิตภัณฑ์ การลดปฏิกิริยา การเปลี่ยนแปลงพลังงานฟรีไปได้มากขึ้นเช่นการเปลี่ยนแปลงของตัวทำปฏิกิริยาที่เป็นผลิตภัณฑ์จะเกิดขึ้นเองแก้ไข entropy ต่ำเล็กน้อย ซึ่งอธิบายว่า การเปลี่ยนแปลงคอมเพล็กซ์มีโรคน้อย พลังงานฟรีสำหรับการเปิดใช้งานรวมพื้นผิว (DG #E–S) และพลังงานฟรีสำหรับการก่อตัวของเปิดใช้งานซับซ้อน (DG #E–T) ได้ 1.54 และ 0.52 kcal โมล 1ตามลาดับ ค่าของ DG #E – S และ DG #E – T ยืนยันอีกความสัมพันธ์มากขึ้นของเอนไซม์ต่อพื้นผิวสำหรับการย่อยสลายและแปลงที่เกิดขึ้นเองเป็นผลิตภัณฑ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พล็อตกราฟ Arrhenius ถูกใช้ค่ากิจกรรมใน
ช่วงอุณหภูมิ 20-80 องศาเซลเซียสสำหรับเอนไซม์ การเปิดใช้งาน
การใช้พลังงานของปฏิกิริยาของเอนไซม์ซึ่งคำนวณโดยเนินแปลง 6.5 กิโลแคลอรี mol? 1K ที่ 1 ที่ได้รับ ใน 3b ตารางค่าของการกระตุ้น
พลังงาน (DG #), เอนทัลปีการเปิดใช้งาน (DH #) และเปิดใช้งาน
เอนโทรปี (DS #) สำหรับเร่งปฏิกิริยาที่อุณหภูมิที่แตกต่างกัน
จะมีการรายงาน มูลค่าเชิงลบของเอนโทรปีการเปิดใช้งาน (DS #) ระบุ
ว่าโครงสร้างของเอนไซม์สารตั้งต้นที่แปรสภาพ
ได้รับคำสั่งให้มากขึ้น (Homaei, 2015b) ค่าเอนทัลปีที่ต่ำกว่าของ
โปรติเอสจากกุ้งขาวแสดงให้เห็นว่าการก่อตัวของการเปลี่ยนแปลง
ของรัฐหรือซับซ้อนที่เปิดใช้ระหว่างเอนไซม์พื้นผิวเป็นอย่างมาก
ที่มีประสิทธิภาพ นอกจากนี้ยังต่ำกว่ามูลค่า DG # ชี้ให้เห็นว่าการแปลง
ของการเปลี่ยนแปลงที่ซับซ้อนเป็นผลิตภัณฑ์ที่เป็นธรรมชาติมากขึ้น
ความเป็นไปได้และขอบเขตของการเกิดปฏิกิริยาเคมีที่มีความมุ่งมั่นที่ดีที่สุดโดย
การวัดการเปลี่ยนแปลงของกิ๊บส์พลังงาน (DG #) สำหรับพื้นผิว
การย่อยสลายเช่นการแปลงของ ES ที่ซับซ้อนในผลิตภัณฑ์
ต่ำกว่าพลังงานเปลี่ยนไปได้มากขึ้นปฏิกิริยาเช่น
แปลงผิดใจกับผลิตภัณฑ์จะเกิดขึ้นเอง.
เอนโทรปีลดลงเล็กน้อยซึ่งอธิบายว่าการเปลี่ยนแปลง
ที่ซับซ้อนมีความผิดปกติของเลสเบี้ยน พลังงานฟรีสำหรับการใช้งานของ
สารตั้งต้นที่มีผลผูกพัน (DG #
E-S) และพลังงานฟรีสำหรับการก่อตัวของ
ความซับซ้อนยืนยันการใช้งาน (DG #
E-T) เป็น 1.54 และ? 0.52 กิโลแคลอรี mol? 1
ตามลำดับ ค่าของ DG #
E-S และ DG #
E-T อีกครั้งได้รับการยืนยัน
ความสัมพันธ์ที่มากขึ้นของเอนไซม์ที่มีต่อสารตั้งต้นสำหรับการย่อยสลายและ
การแปลงเป็นผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้นเอง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

พล็อตเป็นกราฟของค่าในการใช้กิจกรรมช่วงอุณหภูมิ 20 - 80 C เอนไซม์ เปิดใช้งานพลังงานของปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่คำนวณโดยความลาดชันของแปลง mol1k1 6.5 กิโลได้ . ตารางในการค่าพลังงานฟรี ( DG # ) , การกระตุ้นเอนทัลปี ( DH # ) และเปิดใช้งานเอนโทรปี ( DS # ) เพื่อเร่งปฏิกิริยาที่อุณหภูมิต่าง ๆรายงาน ค่าลบของการกระตุ้นเอนโทรปี ( DS # ) บ่งชี้ว่าที่โครงสร้างของเอนไซม์ และการเปลี่ยนสถานะ ( ที่ก็สั่ง ( homaei 2015b , ) ราคาค่าเอนทัลปีโปรติเอสจาก L . vannamei พบว่า การเปลี่ยนรัฐ หรือใช้งานที่ซับซ้อนระหว่างเอนไซม์และสารอาหารมากที่มีประสิทธิภาพ นอกจากนี้ # DG ลดค่าแนะนำว่า การแปลงความซับซ้อนของการเปลี่ยนแปลงของมันเป็นผลิตภัณฑ์ที่เป็นธรรมชาติมากขึ้น ที่ความเป็นไปได้และขอบเขตของปฏิกิริยาทางเคมีจะดีที่สุด โดยพิจารณาการวัดการเปลี่ยนแปลงพลังงานอิสระกิบส์ ( DG # ) สำหรับพื้นผิวการย่อยสลาย เช่นการแปลงและซับซ้อนลงในผลิตภัณฑ์ ที่ลดพลังงานอิสระที่เปลี่ยนไปได้มากกว่าปฏิกิริยา เช่นการแปลงของตัวทำปฏิกิริยาเพื่อผลิตภัณฑ์จะทำตัวเป็นปกติเอนโทรปีเป็นลดลงเล็กน้อย ซึ่งอธิบายว่า การเปลี่ยนแปลงที่ซับซ้อนได้น้อยกว่าโรค พลังงานฟรีสำหรับการใช้งานของใช้ผูก ( DG #E ( s ) และพลังงานฟรีสำหรับการก่อตัวของการเปิดใช้งานที่ซับซ้อน ( DG #E - T ) 1.54 และ mol1 0.52 kcal ,ตามลำดับ ค่าของ DG #E - S และ DG #E - T อีกครั้ง ยืนยันมากกว่าความสัมพันธ์ของเอนไซม์ที่มีประสิทธิภาพการย่อยสลายและของธรรมชาติการเปลี่ยนแปลงในผลิตภัณฑ์