the threads, namely that they are e

the threads, namely that they are elastic on the proximal
end and rigid at the distal end.
These correlations were supported by isolation of cDNAs
encoding Col-D and Col-P precursor proteins, PreCol-D and
PreCol-P, respectively (Table 1). The sequence of PreCol-D
revealed silk fibroin-like domains adjacent to the collagenlike
domains [34•]. Presumably the silk-like domains stiffen
the threads by formation of crystalline β sheet structures, as
found in natural silk fibers. The sequence of PreCol-P
revealed a collagen-like domain which was flanked by
sequences resembling elastin (i.e. contain a high percentages
of glycine, proline and bulky hydrophobic residues) [35••]. It
has been proposed that these elastin-like domains are
responsible for the flexibility of byssus threads at the proximal
end. While these investigations of byssus fiber are still in
their early stages, the breakthroughs obtained to date have
already revealed new intriguing strategies by which nature
assembles structural materials.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กระทู้ คือว่า จะยืดหยุ่นในใกล้เคียงสิ้นสุด และแข็งจนความสัมพันธ์เหล่านี้ได้รับการสนับสนุน โดยแยกของ cDNAsคอลัมน์ D และคอลัมน์ P ปูชนียบุคคลเลโปรตีนล PreCol D การเข้ารหัส และPreCol P ตามลำดับ (ตารางที่ 1) ลำดับของ PreCol Dเปิดเผยไหม fibroin เหมือนโดเมนไปที่ collagenlikeโดเมน [34•] สันนิษฐานว่าโดเมนเหมือนไหม stiffenกระทู้ โดยก่อตัวของผลึกβแผ่นโครงสร้าง เป็นพบในเส้นใยไหมธรรมชาติ ลำดับของ PreCol-Pเปิดเผยโดเมนเหมือนคอลลาเจนซึ่งถูกขนาบข้างด้วยลำดับที่แปะอีลาสติน (เช่นประกอบด้วยเปอร์เซ็นต์สูงglycine, proline และตกค้างฝ่ามือใหญ่) [35••] มันได้รับการเสนอโดเมนเหล่านี้เหมือนอีลาสตินรับผิดชอบสำหรับความยืดหยุ่นของ byssus เธรดที่ใกล้เคียงสิ้นสุด ในขณะที่ตรวจสอบของ byssus เส้นใยเหล่านี้ในแรก ๆ ของพวกเขา นวัตกรรมที่ได้รับถึงวันมีเปิดเผยกลยุทธ์ใหม่ที่น่าสนใจอยู่แล้ว โดยธรรมชาติซึ่งประกอบวัสดุโครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

หัวข้อคือว่าพวกเขามีความยืดหยุ่นใน proximal
end และแข็งที่ปลายสุด.
ความสัมพันธ์เหล่านี้ได้รับการสนับสนุนโดยการแยก cDNAs
เข้ารหัส Col-D และ Col-P โปรตีนสารตั้งต้น, PreCol-D และ
PreCol-P ตามลำดับ (ตารางที่ 1 ) ลำดับของ PreCol-D
เปิดเผยไหมไฟโบรอินโดเมนเหมือนติดกับ collagenlike
โดเมน [34 •] สันนิษฐานโดเมนเหมือนไหมแข็ง
หัวข้อโดยการก่อตัวของโครงสร้างผลึกแผ่นβเช่น
ที่พบในเส้นใยไหมธรรมชาติ ลำดับของ PreCol-P
เผยโดเมนคอลลาเจนเหมือนซึ่งถูกขนาบข้างด้วย
ลำดับที่คล้ายอีลาสติน (คือมีเปอร์เซ็นต์สูง
ของ glycine, โพรลีนและสารตกค้างไม่ชอบน้ำขนาดใหญ่) [35 ••] มัน
ได้รับการเสนอว่าสิ่งเหล่านี้โดเมนอีลาสตินเหมือนมีความ
รับผิดชอบในการยืดหยุ่นของหัวข้อสัดที่ใกล้เคียง
สิ้น ในขณะที่การสืบสวนของเส้นใยสัดยังคงอยู่ใน
ขั้นเริ่มต้นของพวกเขานวัตกรรมใหม่ที่ได้รับวันที่ได้
เปิดเผยแล้วกลยุทธ์ที่น่าสนใจใหม่โดยที่ธรรมชาติ
มั่งวัสดุโครงสร้าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

หัวข้อ , คือว่าพวกเขามีความยืดหยุ่นในการทำงานจบและแข็งที่ส่วนปลาย .ความสัมพันธ์เหล่านี้ได้รับการสนับสนุนโดยการแยก cdnascol-d col-p โปรตีนและสารตั้งต้นและ precol-d การเข้ารหัสprecol-p ตามลำดับ ( ตารางที่ 1 ) ลำดับของ precol-dเปิดเผยไหมไฟโบรอินชอบโดเมนที่อยู่ติดกับ collagenlikeโดเมน - [ 34 ] สันนิษฐานไหมชอบโดเมน ดามหัวข้อ โดยการสร้างแผ่นโครงสร้างผลึกบีตา เช่นที่พบในเส้นใยไหมธรรมชาติ ลำดับของ precol-pพบคอลลาเจน เช่น โดเมนที่ถูกขนาบข้างโดยลำดับคล้ายอีลาสติน ( เช่น มีเปอร์เซ็นต์สูงของไกลซีน โพรลีน และขนาดใหญ่ ) •• residues ) [ 3 ] มันมีการนำเสนอว่า พวกนี้ชอบโดเมนมีอีลาสตินรับผิดชอบต่อความยืดหยุ่นของ byssus หัวข้อที่ใกล้เคียงปลาย ในขณะที่เหล่านี้ยังอยู่ในการสืบสวนของ byssus ไฟเบอร์ขั้นตอนแรกของพวกเขาได้ถึงวันที่มีการโทรทางไกลได้เปิดเผยกลยุทธ์ใหม่ที่น่าสนใจธรรมชาติประกอบวัสดุโครงสร้าง