post-translocation state (postT) (F

post-translocation state (postT) (Figure 1c) completes the elongation cycle. In bacteria, translocation of peptidyl-tRNA from the A site to the P site of the ribosome is catalyzed by elongation factor EF-G (Figure 1b,c). Like the ribosomal GTPases RF3, EF-Tu and IF2, EF-G belongs to the family of small GTPases [1]. Conserved features of the GTP-binding domain of these protein factors are responsible for their function as molecular switches [2]. In the active GTP-bound conformation, the GTPases bind tightly to their targets. After GTP hydrolysis, they adopt an inactive GDP-bound conformation, and dissociate rapidly from their targets [1]. Such GTPases usually require a guanine-nucleotide exchange factor (GEF), which catalyzes the exchange of GDP to GTP, and a GTPase-activating protein (GAP), which stimulates GTP hydrolysis [2]. In the case of EF-G, the role of GAP has been ascribed to the ribosomal L7/L12 stalk [3]. No GEF has so far been identified for EF-G, however, and it has been postulated that rapid and extensive exchange of GDP to GTP occurs spontaneously on free EF-G [3]. Accord- ingly, it has been assumed that EF-G is in the GTP-bound form as it enters the ribosome, although this structure has eluded detection in solution [4], and has only been observed in ribosomal complexes [5]

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

หลังการสับเปลี่ยนสถานะ (postT) (รูปที่ 1 c) เสร็จสิ้นรอบ elongation ในแบคทีเรีย การสับเปลี่ยนของ peptidyl-tRNA จากไซต์ A ไป P ของไรโบโซมมีกระบวน โดยปัจจัย elongation EF-G (รูปที่ 1b, c) Ribosomal rf3 หรือ ตู้ GTPases, EF-ทู และ IF2, EF G เป็นสมาชิกครอบครัวของเล็ก GTPases [1] นำคุณลักษณะของโดเมน GTP ผูกปัจจัยโปรตีนเหล่านี้จะรับผิดชอบในการทำงานเป็นสวิตช์โมเลกุล [2] ใน conformation GTP ผูกกับงาน GTPases ผูกแน่นกับเป้าหมายของพวกเขา หลังจากไฮโตรไลซ์ GTP พวกเขานำ conformation ที่ผูกกับ GDP ไม่ได้ใช้งาน และ dissociate อย่างรวดเร็วจากเป้าหมายของพวกเขา [1] GTPases ดังกล่าวมักจะต้องใช้ปัจจัยแลกเปลี่ยนนิวคลีโอไทด์ guanine (GEF), ที่ catalyzes แลกเปลี่ยนของ GDP การ GTP และการเปิด GTPase โปรตีน (ช่องว่าง), ซึ่งช่วยกระตุ้นไฮโตรไลซ์ GTP [2] ในกรณีของ EF-G ถูก ascribed บทบาทของช่องว่างเพื่อหมายเลข L7/L12 ribosomal stalk [3] ระบุไม่ GEF สำหรับ EF-G เพื่อให้ห่างไกลอย่างไรก็ตาม แล้วก็มีได้ postulated ที่ แลกเปลี่ยนอย่างรวดเร็ว และกว้างขวางของ GDP การ GTP เกิดธรรมชาติฟรี EF-G [3] แอคคอร์ด-ingly มันสันนิษฐานว่า EF G เป็นในแบบผูกกับ GTP เข้าสู่ไรโบโซม ถึงแม้ว่าโครงสร้างนี้มี eluded ตรวจในโซลูชัน [4], และมีเฉพาะการสังเกตในคอมเพล็กซ์ ribosomal [5]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รัฐหลังการโยกย้าย (postT) (รูปที่ 1 c) เสร็จสิ้นรอบการยืดตัว ในแบคทีเรียโยกย้ายของ peptidyl-tRNA จากเว็บไซต์ไปยังเว็บไซต์ของไรโบโซม P จะเร่งปฏิกิริยาด้วยการยืดตัวปัจจัย EF-G (รูปที่ 1b ค) เช่นเดียวกับไรโบโซม GTPases RF3, EF-Tu และ IF2, EF-G เป็นของครอบครัวของ GTPases เล็ก ๆ [1] คุณสมบัติการอนุรักษ์ของโดเมนฉี่ผูกพันของปัจจัยโปรตีนเหล่านี้มีความรับผิดชอบในการทำงานของพวกเขาเป็นสวิทช์โมเลกุล [2] ในการใช้งานโครงสร้างฉี่ผูกพัน, GTPases ผูกแน่นกับเป้าหมายของพวกเขา หลังจากจองจำฉี่พวกเขานำมาใช้โครงสร้างของจีดีพีที่ถูกผูกไว้ไม่ได้ใช้งานและแยกตัวออกอย่างรวดเร็วจากเป้าหมายของพวกเขา [1] GTPases ดังกล่าวมักจะต้องมีปัจจัยแลกเปลี่ยน guanine เบื่อหน่าย (GEF) ซึ่งกระตุ้นการแลกเปลี่ยนของจีดีพีจะฉี่และ GTPase เปิดใช้งานโปรตีน (GAP) ซึ่งจะช่วยกระตุ้นการย่อยสลายฉี่ [2] ในกรณีของ EF-G, บทบาทของ GAP ได้รับการกำหนดให้โซม L7 / L12 ก้าน [3] ไม่มี GEF ได้จนถึงรับการระบุ EF-G อย่างไรและจะได้รับการตั้งสมมติฐานว่าการแลกเปลี่ยนอย่างรวดเร็วและกว้างขวางของจีดีพีจะฉี่เกิดขึ้นตามธรรมชาติในฟรี EF-G [3] ได้ตาม ingly จะได้รับการสันนิษฐานว่า EF-G เป็นในรูปแบบ GTP ผูกมันเข้าสู่ไรโบโซมแม้ว่าโครงสร้างนี้ได้เลือนหายไปการตรวจสอบในการแก้ปัญหา [4] และได้รับเพียงข้อสังเกตในคอมเพล็กซ์โซมอล [5]