Proteins play countless roles throu

Proteins play countless roles throughout the biological world, from catalyzing chemical reactions to building the structures of all living things. Despite this wide range of functions, all proteins are made out of the same twenty building blocks, called amino acids. The way these twenty amino acids are arranged dictates the folding of the protein into its unique final shape and its function Amino acids are made of carbon, oxygen, nitrogen hydrogen, and sulfur atoms.
These atoms form an amino group, a carbo group and a side chain attached to a central carbon atom. The side chain is the only part that varies from amino acid to amino acid inand determines its properties. Hydrophobic amino acids such as leucine and
isoleucine have carbon rich side chains, which dont interact well with water.
Hydrophilic amino acids such as serine, or threonine interact well with water. Charged amino acids like glutamic acid or arginine interact with oppositely charged amino acids or with water. The primary structure of the protein is the linear sequence of amino acids as encoded by DNA. The amino acids are joined by peptide bonds, which link an amino group and a carboxyl group. A water molecule is released each time a bond is formed. Specific amino acid sequences give proteins their distinct shapes and chemical characteristics. These protein chains often folds into two types of secondary structures stabilized by hydrogen bonds. A protein chain can fold into a rigid alpha helix, forming regular patterns of hydrogen bonds between the backbone atoms of nearby amino acids. Backbone atoms of the chain can interact side-by-side to form beta sheets. Many proteins fold into a compact globular shape, with hydrophobic side chains sheltered inside away from the surrounding water. The functions of many proteins rely on this folded structure. For instance hemoglobin forms a pocket to hold heme, a small molecule with an iron atom in the center that binds oxygen. Two or more polypeptide chains can come together to form one functional molecule with several subunits. The four subunits of hemoglobin cooperate so that the complex can pick up more oxygen in the lungs and release it in the body. Many proteins rely on the ability to recognize the shape of specific molecules in order to function correctly. The flexible arms of antibodies protect the body from disease by recognizing and binding to foreign molecules and thus preventing the viral RNA or DNA to enter the cell. Collagen forms a strong triple helix that is used throughout the body for structural Support.
The calcium pump moves lons across cell membranes allowing the synchronized contraction of muscle cells. The hormone insulin is a small, stable protein that can easily maintain its shape while traveling through the blood to regulate blood sugar levels. Alpha amylase is an enzyme with a catalytic site that begins the breakdown of carbohydrates in our saliva. Ferritin forms a hollow shell that stores iron from our food

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนมีบทบาทนับไม่ถ้วนทั่วโลกชีวภาพ จาก catalyzing ปฏิกิริยาเคมีเพื่อการก่อสร้างโครงสร้างของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด แม้ มีหลากหลายฟังก์ชั่น โปรตีนทั้งหมดจะทำจากเดียวยี่สิบบล็อก เรียกว่ากรดอะมิโน วิธีการจัดเรียงกรดอะมิโนเหล่านี้ยี่สิบบอกพับของโปรตีนในรูปสุดท้ายซ้ำ และกรดอะมิโนของฟังก์ชั่นที่ทำจากคาร์บอน ออกซิเจน ไนโตรเจน และไฮโดรเจนอะตอมกำมะถันอะตอมเหล่านี้แบบกลุ่มที่มีกรดอะมิโน กลุ่มคาร์โบ และโซ่ข้างแนบกับอะตอมกลางคาร์บอน โซ่ข้างเป็นเพียงส่วนหนึ่งที่แตกต่างไปจากกรดอะมิโนให้กรดอะมิโน inand กำหนดคุณสมบัติของ กรดอะมิโนที่เหนียวเหนอะหนะเช่น leucine และ isoleucine มีสายข้างอุดมด้วยคาร์บอน ที่ไม่โต้ตอบได้ดีกับน้ำกรดอะมิโนน้ำเช่นรอบเส้นใยประสาท ทรีโอนีนหรือโต้ตอบได้ดีกับน้ำ มีกรดอะมิโนเช่นกลูตาเมตหรืออาร์จินีโต้ตอบ กับกรดอะมิโนเรียก oppositely หรือน้ำ โครงสร้างหลักของโปรตีนคือ กรดอะมิโนลำดับเชิงเส้นตามรหัส โดย DNA กรดอะมิโนที่เข้าร่วมพันธะเปปไทด์ ซึ่งเชื่อมโยงกับกลุ่มอะมิโนและกลุ่ม carboxyl โมเลกุลน้ำถูกปล่อยออกมาแต่ละครั้งจะเกิดพันธะ ลำดับกรดอะมิโนเฉพาะให้โปรตีนรูปร่างแตกต่างกันและลักษณะทางเคมี กลุ่มโปรตีนเหล่านี้มักจะพับเป็นสองประเภทของโครงสร้างรองเสถียร ด้วยพันธะไฮโดรเจน ห่วงโซ่โปรตีนสามารถพับเป็นแบบเกลียวอัลฟาแข็ง ขึ้นรูปทั่วไปรูปแบบของพันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมแกนหลักของกรดอะมิโนใกล้เคียง อะตอมแกนหลักของห่วงโซ่สามารถโต้ตอบโดยข้างแผ่นฟอร์มเบต้า โปรตีนหลายพับเป็นรูปร่างกะทัดรัดกระจุก ด้วยสายฝ่ามือข้างที่กำบังภายในออกจากน้ำโดยรอบ การทำงานของโปรตีนจำนวนมากพึ่งโครงสร้างนี้พับ เช่น ฮีโมโกลบินรูปแบบกระเป๋าถือ heme โมเลกุลกับอะตอมเหล็กในศูนย์ที่ผูกออกซิเจนขนาดเล็ก น้อยสองโซ่ polypeptide สามารถมารวมกันในรูปแบบโมเลกุลหนึ่งทำงานกับหลายโปรแกรม โปรแกรมสี่ของฮีโมโกลบินให้ความร่วมมือเพื่อให้อาคารสามารถรับออกซิเจนในปอดมากขึ้น และปล่อยในร่างกาย โปรตีนจำนวนมากอาศัยความสามารถในการจดจำรูปร่างของโมเลกุลที่เฉพาะเจาะจงในการทำงานอย่างถูกต้อง แขนความยืดหยุ่นของแอนติบอดีป้องกันร่างกายจากโรค โดยตระหนัก และผูกกับโมเลกุลที่ต่างประเทศ และจึง ป้องกันไวรัส RNA หรือ DNA กลับสู่เซลล์ คอลลาเจนรูปแบบเกลียวสามแข็งแกร่งที่ใช้ทั่วร่างกายสำหรับการสนับสนุนโครงสร้างปั๊มแคลเซียมเคลื่อน lons ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ทำให้การหดตัวที่ซิงโครไนซ์ของเซลล์กล้ามเนื้อ ฮอร์โมนอินซูลินเป็นโปรตีนขนาดเล็ก มั่นคงที่ได้อย่างง่ายดายสามารถรักษารูปร่างของขณะเดินทางผ่านเลือดเพื่อควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด อัลฟาอะไมเลสเป็นเอนไซม์เร่งปฏิกิริยาไซต์ที่เริ่มต้นการสลายของคาร์โบไฮเดรตในน้ำลายของเรา Ferritin รูปเปลือกกลวงที่เก็บเหล็กจากอาหารของเรา

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนมีบทบาทที่นับไม่ถ้วนทั่วโลกทางชีวภาพจากเร่งปฏิกิริยาทางเคมีในการสร้างโครงสร้างของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด แม้จะมีความหลากหลายของฟังก์ชั่นโปรตีนทั้งหมดจะทำออกมาเหมือนกันยี่สิบกลุ่มอาคารที่เรียกว่ากรดอะมิโน วิธีการเหล่านี้มีกรดอะมิโนที่ยี่สิบจะจัดสั่งการพับของโปรตีนเป็นรูปสุดท้ายที่เป็นเอกลักษณ์และกรดฟังก์ชั่นอะมิโนที่ทำจากคาร์บอนออกซิเจนไฮโดรเจนไนโตรเจนและอะตอมกำมะถัน.
อะตอมเหล่านี้ในรูปแบบกลุ่มอะมิโนกลุ่มคาร์โบและ โซ่ข้างแนบมากับอะตอมของคาร์บอนกลาง ห่วงโซ่ด้านข้างเป็นเพียงส่วนหนึ่งที่แตกต่างจากกรดอะมิโนอะมิโนกรด inand กำหนดคุณสมบัติของ กรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำเช่น leucine และ
ไอโซลิวซีนมีคาร์บอนที่อุดมไปด้วยโซ่ด้านข้างซึ่งไม่โต้ตอบด้วยน้ำ.
กรดอะมิโน Hydrophilic เช่นซีรีนหรือ threonine โต้ตอบด้วยน้ำ กรดอะมิโนที่เรียกเก็บเช่นกรดกลูตามิหรือ arginine โต้ตอบกับกรดอะมิโนที่เรียกเก็บหรือตรงข้ามกับน้ำ โครงสร้างหลักของโปรตีนเป็นลำดับเชิงเส้นของกรดอะมิโนเป็นเข้ารหัสโดยดีเอ็นเอ กรดอะมิโนจะเข้าร่วมด้วยพันธบัตรเปปไทด์ซึ่งเชื่อมโยงกลุ่มอะมิโนและกลุ่ม carboxyl โมเลกุลน้ำถูกปล่อยออกมาในแต่ละครั้งที่พันธบัตรจะเกิดขึ้น ลำดับกรดอะมิโนโปรตีนที่เฉพาะเจาะจงให้รูปทรงที่แตกต่างกันของพวกเขาและลักษณะทางเคมี เหล่านี้โซ่โปรตีนมักจะพับเป็นสองประเภทของโครงสร้างรองเสถียรภาพโดยพันธะไฮโดรเจน ห่วงโซ่โปรตีนสามารถพับเป็นเกลียวอัลฟาแข็งขึ้นรูปแบบปกติของพันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมกระดูกสันหลังของกรดอะมิโนอยู่บริเวณใกล้เคียง อะตอมกระดูกสันหลังของห่วงโซ่สามารถโต้ตอบด้านโดยด้านในรูปแบบเบต้าผ้าปูที่นอน โปรตีนหลายพับเป็นรูปทรงกลมขนาดกะทัดรัดด้วยโซ่ด้านข้างไม่ชอบน้ำที่กำบังภายในห่างจากน้ำโดยรอบ ฟังก์ชั่นของโปรตีนหลายพึ่งพาโครงสร้างพับนี้ ยกตัวอย่างเช่นฮีโมโกลรูปแบบกระเป๋าที่จะถือ heme โมเลกุลขนาดเล็กที่มีอะตอมของธาตุเหล็กในศูนย์ที่ผูกออกซิเจน สองคนหรือมากกว่า polypeptide โซ่สามารถมาร่วมกันในรูปแบบหนึ่งโมเลกุลทำงานกับหลายหน่วยย่อย สี่หน่วยย่อยของฮีโมโกลให้ความร่วมมือเพื่อให้ซับซ้อนสามารถรับออกซิเจนมากขึ้นในปอดและปล่อยมันในร่างกาย โปรตีนหลายพึ่งพาความสามารถในการรับรู้รูปร่างของโมเลกุลที่เฉพาะเจาะจงเพื่อให้สามารถทำงานได้อย่างถูกต้อง แขนมีความยืดหยุ่นของแอนติบอดีป้องกันร่างกายจากโรคโดยการรับรู้และผูกพันกับโมเลกุลต่างประเทศและทำให้การป้องกันไวรัส RNA หรือดีเอ็นเอที่จะเข้าสู่เซลล์ คอลลาเจนรูปแบบเกลียวสามที่แข็งแกร่งที่จะใช้ตลอดทั้งร่างกายสำหรับการสนับสนุนโครงสร้าง.
ปั๊มแคลเซียมย้าย Lons ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ช่วยให้การหดตรงกันของเซลล์กล้ามเนื้อ ฮอร์โมนอินซูลินมีขนาดเล็กโปรตีนที่มีเสถียรภาพที่สามารถรักษารูปร่างของมันในขณะที่เดินทางผ่านเลือดในการควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด อัลฟาอะไมเลสเป็นเอนไซม์ที่มีเว็บไซต์ของตัวเร่งปฏิกิริยาที่เริ่มต้นการสลายของคาร์โบไฮเดรตในน้ำลายของเรา ferritin รูปแบบกลวงที่เก็บเหล็กจากอาหารของเรา