related to myoglobin denaturation d

related to myoglobin denaturation due to cold (Añón & Calvelo, 1980;
Leygonie et al., 2012b) although fresh meat colour appearance (bright
red) is mostly recovered after thawing since myoglobin may recover
its nature conformation (Fernández et al., 2007) which could explain
the observed absence of differences at 0 d DD between fresh and
thawed meat. However, frozen storage could also produce cell disruption
which allows catalysis of oxidative reactions to come into contact
with myoglobin thus accelerating its autoxidation and the lipidmediated
myoglobin oxidation (Leygonie et al., 2012a). Also, frozen
storage reduces the activity of metmyoglobin-reducing enzymes
which is evident after 1 month of frozen storage and this reduction
rate increases after prolonged storage (Farouk & Swan, 1998) in agreement
with the current a* results in the displayed meats. On the other
hand, the thawed meat could experience a lower blooming due to less
oxygenation of myoglobin (Kim et al., 2011) and it could suffer a faster
discolouration process throughout storage than fresh meat (Farouk
et al., 2003) related also to a lower metmyoglobin reducing activity
(Xiong, 2000) where conversion from deoxy- to oxy-myoglobin has a
slower rate in agreement with the current results for a*.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่เกี่ยวข้องกับไมโยโกลบิน denaturation เนื่องจากเย็น (Añón & Calvelo, 1980Leygonie et al., 2012b) แม้ว่าเนื้อสดสี (สดใสปรากฏสีแดง) เป็นส่วนใหญ่กู้คืนหลัง thawing เนื่องจากไมโยโกลบินอาจกู้คืนของ conformation ธรรมชาติ (Fernández et al., 2007) ซึ่งสามารถอธิบายการขาดงานที่สังเกตของความแตกต่างที่ 0 d DD ระหว่างสด และเนื้อ thawed อย่างไรก็ตาม เก็บแช่แข็งยังไม่สามารถผลิตเซลล์ทรัพยซึ่งช่วยให้เร่งปฏิกิริยาปฏิกิริยา oxidative จะมาติดต่อมีไมโยโกลบินจึงเร่ง autoxidation ของและ lipidmediatedไมโยโกลบินออกซิเดชัน (Leygonie et al., 2012a) ยัง แช่แข็งจัดเก็บลดกิจกรรมของเอนไซม์ลด metmyoglobinซึ่งจะเห็นได้ชัดหลังจาก 1 เดือนและเก็บแช่แข็งที่ลดลงนี้อัตราเพิ่มขึ้นหลังจากเก็บเป็นเวลานาน (Farouk และสวอน 1998) ตกลงด้วยปัจจุบันการ * เนื้อสัตว์แสดงผล อื่น ๆมือ เนื้อ thawed สามารถพบตัวล่าง blooming เนื่องจากน้อยoxygenation ของไมโยโกลบิน (Kim et al., 2011) และมันได้เร็วขึ้นกระบวนการ discolouration ตลอดเก็บกว่าเนื้อสด (Faroukและ al., 2003) ยังกับ metmyoglobin ล่างที่ลดกิจกรรม(หยง 2000) ที่แปลงจาก deoxy - ให้เชื้อไมโยโกลบินมีความอัตราช้ายังคงผลลัพธ์ปัจจุบันเป็น *

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่เกี่ยวข้องกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติ myoglobin เนื่องจากเย็น (อานนท์และ Calvelo 1980;
. Leygonie และคณะ, 2012b) แม้ว่าลักษณะสีเนื้อสด (สดใส
สีแดง) มีการกู้คืนส่วนใหญ่หลังจากที่ละลายตั้งแต่ myoglobin อาจกู้คืน
โครงสร้างธรรมชาติของมัน (. Fernández et al, 2007) ซึ่งสามารถอธิบายได้ว่า
การขาดการสังเกตความแตกต่างที่ 0 ง DD ระหว่างสดและ
เนื้อละลาย อย่างไรก็ตามการจัดเก็บแช่แข็งยังอาจจะก่อให้เกิดการหยุดชะงักของเซลล์
ซึ่งจะช่วยให้การเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาออกซิเดชันที่จะเข้ามาติดต่อ
กับ myoglobin จึงเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันและ lipidmediated ของ
myoglobin ออกซิเดชัน (Leygonie et al., 2012a) นอกจากนี้แช่แข็ง
เก็บรักษาช่วยลดการทำงานของเอนไซม์ metmyoglobin ลด
ซึ่งเห็นได้ชัดหลังจาก 1 เดือนของการจัดเก็บแช่แข็งและการลดลงนี้
อัตราการเพิ่มขึ้นของการจัดเก็บข้อมูลเป็นเวลานานหลังจากที่ (ฟารุกและหงส์, 1998) ในสัญญา
กับปัจจุบันผล * ในเนื้อสัตว์ที่แสดง ในอื่น ๆ
มือเนื้อละลายได้ประสบการณ์ออกดอกลดลงจากน้อย
ออกซิเจนของ myoglobin (Kim et al., 2011) และมันอาจต้องทนทุกข์ทรมานได้เร็วขึ้น
กระบวนการเปลี่ยนสีตลอดทั้งการจัดเก็บกว่าเนื้อสด (ฟารุก
et al., 2003) ที่เกี่ยวข้องนอกจากนี้ยังมี เพื่อกิจกรรมการลด metmyoglobin ต่ำ
(Xiong, 2000) ที่แปลงจาก deoxy- เพื่อ Oxy-myoglobin มี
อัตราที่ช้าลงในข้อตกลงกับผลปัจจุบัน *

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่เกี่ยวข้องกับไมโอโกลบิน ( เนื่องจากความเย็น ( ñó N & calvelo , 1980 ;
leygonie et al . , 2012b ) แม้ว่าเนื้อลักษณะสดสี ( แดงสดใส
) ส่วนใหญ่จะฟื้นตัวหลังจากละลายตั้งแต่ myoglobin อาจกู้คืน
ธรรมชาติของโครงสร้าง ( เฟร์นันเดซ et al . , 2007 ) ซึ่งจะอธิบาย
สังเกตที่ขาดความแตกต่างที่ 0 D DD ระหว่างสด
ละลายเนื้อ อย่างไรก็ตามแช่เย็นสามารถผลิต
หยุดชะงัก เซลล์ซึ่งช่วยให้ปฏิกิริยาของปฏิกิริยาออกซิเดชันที่จะเข้ามาติดต่อกับไมโอโกลบินจึงเร่งออกซิเดชันของมัน

myoglobin และ lipidmediated ออกซิเดชัน ( leygonie et al . , 2012a ) นอกจากนี้ แช่แข็ง
กระเป๋าลดกิจกรรมของเมทไมโอโกลบินลดเอนไซม์
ซึ่งเห็นได้ชัดหลังจาก 1 เดือนของการจัดเก็บและแช่แข็งนี้
เพิ่ม อัตราผู้เสียชีวิตจากกระเป๋า ( Farouk &หงส์ , 1998 ) ในข้อตกลง
กับปัจจุบัน * แสดงผลในเนื้อ บนมืออื่น ๆ
, ละลายเนื้ออาจพบการลดลงของออกซิเจนน้อยกว่าบานเนื่องจาก
ไมโอโกลบิน ( Kim et al . , 2011 ) และอาจประสบกระบวนการการเปลี่ยนสีเร็ว
ตลอดกระเป๋ามากกว่าเนื้อสด ( Farouk
et al . ,2003 ) ที่เกี่ยวข้องกับราคาเมทไมโอโกลบินลดกิจกรรม
( เซี่ยง , 2000 ) ที่แปลงจากดีอ ซี - ออกซีไมโอโกลบินมี
อัตราที่ช้าลงในข้อตกลงกับผลลัพธ์ปัจจุบัน * .