Virgibacillus sp. SK33 newly isolated from one-month-old Thai fish sauce was studied for its proteinase production. Neopeptone broth (NEO),
halobacterium broth (HL) and HL without either yeast extract (HL-Y), peptone (HL-P) or casamino acid (HL-C) were found to be suitable for
proteinase production, whereas fish broth (FB) and skim milk salts broth (SKS) appeared to suppress proteinase production. Moreover, yeast
extract, peptone and casamino acid equally stimulated proteinase production. The optimal enzyme production for Virgibacillus sp. SK33 was at 5%
NaCl, 40 8C. Maximum proteinase production was achieved at 36 h and maximum cell growth was obtained at 72 h in the modified HL
supplemented with only yeast extract (Ym). Extracellular proteinase of Virgibacillus sp. SK33 exhibited optimum activity at 50 8C and pH 8, 10
and 11. Crude proteinase was strongly inhibited by phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), indicating the presence of serine alkaline proteinase.
The enzymes preferentially cleaved Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-AMC, a substrate for subtilisin. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
(SDS-PAGE) activity staining showed molecular weights of 56, 46, 42, 32, 25 and 19 kDa. All proteinases exhibited caseinolytic activity
at 25% NaCl. Proteolytic activity towards synthetic substrate increased about 4 times in the presence of 25% NaCl, indicating the characteristic of
NaCl-activated proteinase. In addition, crude proteinase from Virgibacillus sp. SK33 showed higher proteolytic activity towards anchovy than did
commercial proteinases at 25% NaCl, demonstrating its potential for protein hydrolysis at high salt content.
# 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
virgibacillus เอสพี sk33 ใหม่แยกจากน้ำปลาหนึ่งเดือนเก่าไทยได้รับการศึกษาในการผลิตโปรของ น้ำซุป neopeptone (นีโอ)
halobacterium น้ำซุป (hl) และ hl ไม่มีทั้งสารสกัดจากยีสต์ (hl-y) เปปโตน (hl-P) หรือกรด casamino (hl-ค) พบว่ามีความเหมาะสมสำหรับการผลิตโปร
,ในขณะที่น้ำซุปปลา (FB) และหางนมน้ำซุปเกลือ (SKS) ปรากฏตัวขึ้นเพื่อให้การปราบปรามการผลิตโปร นอกจากนี้สารสกัดจากยีสต์
เปปโตนและกรด casamino อย่างเท่าเทียมกันกระตุ้นการผลิตโปร การผลิตเอนไซม์ที่ดีที่สุดสำหรับ virgibacillus เอสพี sk33 อยู่ที่ 5%
nacl 40 8c การผลิตโปรสูงสุดคือความสำเร็จที่ 36 ชั่วโมงและสูงสุดเจริญเติบโตของเซลล์ที่ได้รับ 72 ชั่วโมงในการแก้ไข hl
เสริมด้วยสารสกัดจากยีสต์เพียง (ym) โปร extracellular ของ virgibacillus เอสพี sk33 แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 50 8c และ ph 8, 10 และ 11
โปรดิบถูกยับยั้งอย่างมากโดย phenylmethanesulfonyl ลูออไรด์ (pmsf) แสดงให้เห็นการแสดงตนของซีรีนอัลคาไลน์โปร.
เอนไซม์ตัดพิเศษ SUC-Ala-Ala-โปรเพ-amc สารตั้งต้นเพื่อ subtilisinโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide เจลอิ
(sds หน้า) การย้อมสีกิจกรรมที่แสดงให้เห็นน้ำหนักโมเลกุลของ 56, 46, 42, 32, 25 และ 19 kda เอนไซม์ทั้งหมดแสดงฤทธิ์ caseinolytic
ที่ 25% โซเดียมคลอไรด์ กิจกรรมโปรตีนที่มีต่อการสังเคราะห์สารตั้งต้นเพิ่มขึ้นประมาณ 4 ครั้งในการแสดงตนของโซเดียมคลอไรด์ 25% แสดงให้เห็นลักษณะของ
โปร nacl เปิดใช้งาน ในนอกจากนี้โปรดิบจาก virgibacillus เอสพี sk33 มีฤทธิ์สูงกว่าโปรตีนที่มีต่อแอนโชวี่กว่าไม่
เอนไซม์ทางการค้าที่ 25% NaCl แสดงให้เห็นถึงศักยภาพในการย่อยสลายโปรตีนที่ปริมาณเกลือสูง.
# 2007 เอลส์ จำกัด สงวนลิขสิทธิ์
การแปล กรุณารอสักครู่..

Virgibacillus sp. SK33 ใหม่แยกต่างหากจากน้ำปลาไทยอายุหนึ่งเดือนได้ศึกษาการผลิต proteinase ซุป Neopeptone (นีโอ),
halobacterium ซุป (HL) และ HL โดยสารสกัดจากยีสต์ (HL-Y), peptone (HL-P) หรือกรด casamino (HL-C) พบจะเหมาะ
proteinase ผลิต ในขณะที่ปลาซุป (FB) และเกลือนม skim ซุป (SKS) ปรากฏการ ระงับ proteinase ผลิต นอกจากนี้ yeast
กรดสกัด peptone และ casamino ถูกกระตุ้นผลิต proteinase เท่า ๆ กัน การผลิตเอนไซม์ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับ Virgibacillus sp. SK33 อยู่ใน 5%
NaCl, 40 8C. สำเร็จผลิต proteinase สูงสุดที่ 36 h และเจริญเติบโตของเซลล์สูงสุดได้รับที่ h 72 ใน HL แก้ไข
เสริมด้วยเฉพาะยีสต์สกัด (Ym) Extracellular proteinase ของ Virgibacillus sp. SK33 จัดแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 50 8C และ pH 8, 10
และ 11 Proteinase ดิบถูกห้าม โดย phenylmethanesulfonyl ฟลูออไรด์ (PMSF), การระบุสถานะของแถด่าง proteinase อย่างยิ่ง
เอนไซม์แหวก Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-AMC พื้นผิวสำหรับ subtilisin โน้ต ย้อมโซเดียม dodecyl ซัลเฟต polyacrylamide เจ electrophoresis
(SDS-PAGE) กิจกรรมสีแสดงน้ำหนักโมเลกุลของ 56, 46, 42, 32, 25 และ 19 kDa Proteinases ทั้งหมดจัดแสดงกิจกรรม caseinolytic
ที่ 25% NaCl กิจกรรม proteolytic ต่อพื้นผิวสังเคราะห์เพิ่มขึ้นประมาณ 4 ครั้งในต่อหน้าของ 25% NaCl การระบุลักษณะของ
proteinase NaCl-เรียกใช้งาน นอกจากนี้ สูง proteolytic กิจกรรมต่อกะตักกว่าไม่พบ proteinase ดิบจาก Virgibacillus sp. SK33
proteinases ค้าที่ 25% NaCl เห็นศักยภาพสำหรับไฮโตรไลซ์โปรตีนที่สูงเกลือเนื้อหา
# 2007 Elsevier จำกัด สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด
การแปล กรุณารอสักครู่..
